Importanza degli enzimi in Medicina

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1 ENZIMI

2 Importanza degli enzimi in Medicina 1. Chiave per capire errori del metabolismo 2. Importanti nelle reazioni di detossificazione 3. Targets di chemioterapia 4. Essenziali per formulare il razionale di un farmaco 5. Punto di riferimento nella diagnosi e nel monitoraggio terapeutico 6. Il ruolo primario delle vitamine è svolto come cofattori di enzimi

3 Tutti gli enzimi sono proteine**** -hanno un peso molecolare tra 15 kda 1000 kda -mostrano le stesse proprietà fisiche e chimiche delle proteine: 1. denaturazione 2. precipitazione 3. sensibilità alle proteasi **** alcuni RNA catalitici o ribozimi possono essere classificati come enzimi

4 Gli enzimi sono caratterizzati da tre proprietà distintive: 1. CAPACITA CATALITICA 2. SPECIFICITA DI SUBSTRATO 3. REGOLAZIONE I residui amminoacidici che formano il sito di legame sono disposti in modo tale da reagire specificamente con il substrato mediante forze attrattive

5 Molti enzimi necessitano di componenti chimici addizionali detti cofattori ioni inorganici (Fe 2+, Mg 2+, Zn 2+ ) I cofattori possono essere coenzimi (molecole organiche o metallo-organiche)

6 I coenzimi legati covalentemente all enzima sono chiamati gruppi prostetici GRUPPO PROSTETICO + APOENZIMA = OLOENZIMA

7 Esempi di enzimi che contengono come cofattori ioni inorganici Fe 2+ o Fe 3+ Cu 2+ Zn 2+ Mg 2+ Mn 2+ Ni 2+ Mo Se Catalasi Perossidasi Citocromo ossidasi Anidrasi carbonica Alcol deidrogenasi Glucosio-6-fosfatasi Piruvato chinasi Ribonucleotide reduttasi Ureasi Dinitrogenasi Glutatione perossidasi

8 Esempi di enzimi e coenzimi che trasferiscono gruppi chimici coenzima FAD NAD coenzima A gruppi trasferiti atomi di idrogeno ione idruro gruppi acilici enzimi deidrogenasi acil-transferasi tiamina pirofosfato gruppi idrossialchil. decarbossilasi piridossalfosfato gruppo amminico amminotransferasi biotina CO 2 carbossilasi tetraidrofolato formil, metilen, metil transferasi C 1

9 A P (spontanea) -d[a] v= = K[A] dt La velocità è proporzionale alla concentrazione di A e K è la costante di proporzionalità o costante di velocità Poiché v è proporzionale ad A (unico reagente), la reazione è detta reazione di primo ordine (reaz. unimolecolare) Invece nella reazione: A + B C + D v= K[A] [B] A P Poiché v è proporzionale al prodotto di due concentrazioni, la reazione è di secondo ordine.

10 Energia libera media (stato iniziale) (Energia richiesta per aumentare l E media di una mole di reagenti) La reazione A + B C + D si verifica perché ad ogni istante dato sia A che B hanno l energia necessaria per raggiungere una condizione reattiva nota come stato di transizione.

11 Ci sono due modi per accelerare una reazione chimica: A P P aumento della temperatura: aumenterà l energia media dei reagenti diminuendo così l energia necessaria a raggiungere lo stato di transizione. aggiunta di un catalizzatore: il catalizzatore abbassa il G combinandosi temporaneamente con i reagenti in modo da promuovere il loro ingresso nella condizione reattiva dello stato di transizione

12 CINETICA DELLE REAZIONI ENZIMATICHE Il cambiamento nella velocità di reazione in funzione della variazione nella concentrazione del reagente è una delle misure principali dell analisi cinetica

13 Curva di saturazione del substrato per una reazione enzimatica (A) A bassa [S], v è proporzionale a [S] (reazione di primo ordine) Ad alta [S], v diviene indipendente da [S] e si avvicina ad un limite massimo. Il valore di v a questo limite è indicato come Vmax. La reazione enzimatica obbedisce ora ad una cinetica di ordine zero, cioè la velocità è indipendente dalla [reagente] e dipende direttamente dall enzima. Quando v non aumenta anche se [S] aumenta, il sistema è saturato dal substrato

14 Teoria generale di azione degli enzimi proposta da Michaelis e Menten: l enzima E ed il suo substrato S si associano reversibilmente per formare un complesso ES. Il prodotto si forma in un secondo stadio quando ES si rompe per dare E+P lo stadio precoce della reazione è mostrato in scala maggiore E + S K 1 ES K 2 E+P K -1 K -2

15 L equazione di Michaelis-Menten v 0 = v K max + m S [ S] K m = costante di Michaelis-Menten V o = velocità iniziale V max = velocità allo stato stazionario La velocità di una reazione enzimatica v in qualsiasi istante è determinata dal rapporto fra due costanti Km e Vmax e la concentrazione del substrato in quell istante. Il valore di Km è definito dalla concentrazione di substrato che dà una velocità pari alla metà della velocità massima: quando [S]= Km, v= Vmax/2

16 Significato della costante di Michaelis L equazione di Michaelis-Menten descrive una curva chiamata iperbole rettangolare Km è anche una misura dell affinit affinità dell enzima enzima per il suo substrato: se un enzima ha un piccolo valore di Km, vuol dire che raggiunge la massima efficienza catalitica a basse concentrazioni di substrato (bassa Km = alta affinità)

17 La Commissione Internazionale sugli Enzimi definisce l Unità Internazionale di Enzima come la quantità che catalizza la formazione di una micromole di prodotto in un minuto. Il numero di turnover di un enzima, Kcat, è una misura della sua massima attività catalitica. Kcat = numero di molecole di substrato convertite in prodotto per molecola di enzima per unità di tempo quando l enzima è saturato con il substrato

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19 L equazione di Michaelis-Menten descrive una curva chiamata iperbole rettangolare v 0 = v K max + m S [ S] A causa della forma iperbolica del grafico di v in funzione di [S] la determinazione precisa del valore di Vmax non è possibile.

20 Dall equazione di Michaelis-Menten si possono ottenere grafici lineari: prendendo i reciproci di entrambi i membri dell equazione di M-M questa equazione descrive una linea retta K Grafico dei doppi reciproci di Lineweaver-Burk v 0 = v max + m S [ S] y= x=

21 Il riconoscimento enzima-substrato e gli eventi catalitici che seguono sono fortemente dipendenti dal ph L optimum di ph può non coincidere con l ambiente naturale in cui l enzima si trova: risposta al ph = regolazione intracellulare dell attività enzimatica

22 Effetti della temperatura sull attività enzimatica La diminuzione dell attività a temperature superiori a 50 è dovuta alla denaturazione termica.

23 Inibizione enzimatica inibizione reversibile competitiva non competitiva l inibitore interagisce con l enzima attraverso reazioni non covalenti di associazione/dissociazione inibizione irreversibile l inibitore causa alterazioni covalenti stabili dell enzima I due tipi di inibizione si possono distinguere dal particolare tipo di andamento che si ottiene quando i dati cinetici sono analizzati in diagrammi lineari di Lineweaver-Burk

24 INIBIZIONE REVERSIBILE La Succinato deidrogenasi un esempio classico di inibizione competitiva

25 INIBIZIONE REVERSIBILE inibizione competitiva Il substrato e l inibitore competono per lo stesso sito di legame sull enzima (sito attivo) L aumento della [S] aumenta la probabilità che sia S a legarsi all enzima invece dell inibitore. Alti valori di [S] possono annullare l effetto di I. La caratteristica di questo tipo di inibizione è che Vmax non è influenzata da I (tutte le rette mostrano la stessa intercetta sull asse y) Km aumenta Vmax è invariata

26 INIBIZIONE REVERSIBILE inibizione non competitiva L inibitore ed il substrato si legano a siti diversi dell enzima e il legame di I non influenza il legame di S L inibizione non può essere superata aumentando la [S] Km invariata Vmax diminuisce (diminuzione dell enzima enzima attivo)

27 INIBIZIONE IRREVERSIBILE - l inibitore si lega irreversibilmente all enzima (per es. con un legame covalente). -tipo di cinetica osservata: simile all inibizione non competitiva - differenza: la diluizione non è efficace a dissociare il complesso E-I e non ripristina l attività enzimatica

28 Substrati suicidi: sono inibitori analoghi del substrato che si legano covalentemente all enzima con specificità ed alta affinità. la penicillina è un inibitore irreversibile dell enzima glicoproteina transpeptidasi che crea i legami crociati nelle catene di peptidoglicano durante la sintesi della parete cellulare batterica.

29 La specificità è il risultato del riconoscimento molecolare Il sito attivo dell enzima comprende solo una parte della sua struttura, una speciale tasca complementare alla struttura del substrato

30 Adattamento indotto il complesso cataliticamente attivo enzima-substrato è una struttura interattiva: -la forma del sito attivo dell enzima si modifica in seguito al legame di S -l enzima induce il substrato ad adottare una forma che mimi lo stato di transizione della reazione processo di riconoscimento dinamico fra E e S

31 Controllo dell attività enzimatica 1. accumulo del prodotto (dimin. velocità di sintesi di P) 2. disponibilità del substrato 3. controllo genetico 4. modifica covalente reversibile 5. isozimi 6. proteine modulatrici 7. enzimi allosterici irreversibile

32 4. Modificazioni covalenti reversibili: Fosforilazione Adenilazione Uridililazione ADP-Ribosilazione Metilazione Fosforilazione Gli enzimi regolati mediante modifiche covalenti sono chiamati enzimi interconvertibili

33 Modificazioni covalenti irreversibili: Proteolisi (zimogeni) insulina

34 enzimi proteolitici del tratto digestivo L attivazione proteolitica del chimotripsinogeno

35 coagulazione del sangue

36 Controllo dell attività enzimatica 1. accumulo del prodotto 2. disponibilità del substrato 3. controllo genetico 4. modifica covalente 5. isozimi 6. proteine modulatrici 7. enzimi allosterici reversibile irreversibile

37 5. Isozimi Gli isozimi della lattato deidrogenasi (M 4 ) Numerosi enzimi esistono in più strutture quaternarie che differiscono nelle proporzioni di associazione di due subunità A e B. (H 4 )

38 Enzimi di interesse clinico che si presentano in forme multiple Enzima Lattico deidrogenasi (infarto del miocardio, epatite virale) Isocitrico deidrogenasi (epatiti virali) Glucosio-6-fosfato deidrogenasi (anemia) Glutammico deidrogenasi (affezioni epatiche) Aspartico transaminasi (infarto del miocardio) Creatina chinasi (indice di infarto e distrofia muscolare) Acetilcolinesterasi (anestesia) Colinesterasi (indice di funzionalità epatica) Fosfatasi alcalina (affezioni epatiche e dell app. scheletrico)

39 Fattori che influenzano le attività enzimatiche nel plasma negli stati patologici: l organo o il tessuto interessato dalla malattia la natura della lesione la distribuzione degli enzimi nel tessuto interessato effetti secondari su altri organi la velocità del rilascio dell enzima enzima da parte delle cellule danneggiate la scomparsa dell enzima enzima dal circolo sanguigno

40 Controllo dell attività enzimatica 1. accumulo del prodotto 2. disponibilità del substrato 3. controllo genetico 4. modifica covalente 5. isozimi 6. proteine modulatrici 7. enzimi allosterici reversibile irreversibile

41 6. Proteine modulatrici La proteina chinasi AMP ciclico dipendente (PKA)

42 Controllo dell attività enzimatica 1. accumulo del prodotto 2. disponibilità del substrato 3. controllo genetico 4. modifica covalente 5. isozimi 6. proteine modulatrici 7. enzimi allosterici reversibile irreversibile

43 7. Enzimi allosterici la loro cinetica non obbedisce all equazione di Michaelis-Menten Grafico sigmoide di V in funzione di [S]

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46 Il modello della regolazione enzimatica: la glicogeno fosforilasi 1. In condizioni normali, l attività di questo enzima nel muscolo è regolata allostericamente da metaboliti che riflettono lo stato energetico cellulare (AMP, ATP, glucosio 6 fosfato) 2. In caso di stress l adrenalina stimola una cascata di reazioni che culminano nella fosforilazione (attivazione) dell enzima

47 La reazione della fosfoglucomutasi muscolo: energia per la contrazione muscolare fegato: glucosio che viene esportato agli altri tessuti

48 STRUTTURA DEL MONOMERO DELLA GLICOGENO FOSFORILASI DIMERO DELLA GLICOGENO FOSFORILASI

49 Curve di v in funzione di [S] per la glicogeno fosforilasi b) L ATP è un inibitore a feed-back che influenza l attività dell enzima per il substrato c) L AMP è effettore eterotropico positivo; si lega allo stesso sito dell ATP (in competizione) ed influenza l affinità dell enzima per il substrato Livelli significativi di AMP indicano che lo stato di energia della cellula è basso e che dovrebbe essere prodotta più energia (ATP). I cambiamenti nelle concentrazioni cellulari di ATP e AMP e la loro competizione per il legame allo stesso sito con effetti opposti assicura che la produzione di energia sia proporzionata alle esigenze cellulari

50 1. Meccanismo della modifica covalente e della regolazione allosterica della glicogeno fosforilasi 2.

51 La fosforilazione causa nella fosforilasi un drastico cambiamento conformazionale

52 La glicogeno fosforilasi è regolata da cascate enzimatiche

53 L attivazione ormonale dell adenilato ciclasi

54 La reazione dell adenilato ciclasi

55 MECCANISMI DI AZIONE DEGLI ENZIMI

56 I tipi di meccanismi catalitici utilizzati dagli enzimi sono stati ti classificati come: catalisi acido-basica catalisi covalente catalisi favorita da ioni metallici catalisi favorita da effetti di prossimità e di orientamento

57 catalisi acido-basica (presente in quasi tutte le reazioni enzimatiche): la velocità aumenta se cambia il ph. Esistono di 2 tipi di catalisi acido-basica: catalisi acido-base specifica: gli ioni H + o OH - accelerano la reazione (la concentrazione del tampone non ha alcun effetto sulla reazione) catalisi acido-base generale un acido o una base, diversi da H + o OH - accelerano una reazione (il tampone può donare o accettare protoni, influenzando così la velocità di reazione)

58 Catalisi covalente: alcune reazioni enzimatiche devono gran parte dell aumento della loro velocità alla formazione di legami covalenti fra E ed S X= centro nucleofilo che attacca un centro elettrofilo

59 catalisi favorita da ioni metallici: alcuni enzimi richiedono ioni metallici per svolgere la loro massima attività catalitica l alcol deidrogenasi epatica uno ione zinco del sito attivo dell enzima alcol deidrogenasi stabilizza la formazione di una carica negativa sull atomo di ossigeno dell acetaldeide, portando alla comparsa di una parziale carica positiva indotta sull atomo di carbonio carbonilico

60 catalisi favorita da effetti di prossimità e di orientamento le reazioni chimiche avvengono più velocemente quando i reagenti si trovano in prossimità,, cioè vicini gli uni agli altri. Gli enzimi non solo mantengono i substrati e i gruppi catalitici vicini gli uni agli altri, ma li orientano in modo tale da favorire la catalisi

61 MECCANISMI ENZIMATICI Serina proteasi Aspartato proteasi

62 Serina proteasi classe di enzimi proteolitici il cui meccanismo catalitico è basato sulla presenza di un residuo di serina nel sito attivo. -tripsina enzimi digestivi sintetizzati nel pancreas e secreti -chimotripsina nell apparato digerente come proenzimi inattivi o zimogeni -elastasi -trombina -plasmina -attivatore tissutale del plasminogeno -acetil colinesterasi= non è una proteasi ma una serina esterasi il cui meccanismo d azione è correlabile a quello delle serina proteasi. Essa idrolizza il neurotrasmettitore acetilcolina nello spazio sinaptico interneuronico.

63 Tripsina, chimotripsina ed elastasi catalizzano tutti la stessa reazione: la scissione di una catena polipeptidica. Tripsina: agisce su aa basici (arginina, lisina) Chimotripsina: agisce su aa aromatici Elastasi: agisce su piccoli residui di aa neutri

64 Tre residui polari (His 57, Asp 102, Ser 195 ) formano la cosiddetta triade catalitica in corrispondenza del sito attivo il quale è costituito da una depressione sulla superficie dell enzima.

65 Le proteasi a serina sono sensibili alla inibizione da parte di fluorofosfati organici complesso covalente enzima-inibitore Il diisopropilfluorofosfato reagisce con i residui di serina del sito attivo delle serina proteasi e delle serina esterasi (come l acetilcolinesterasi) causando una inattivazione.

66 Acetilcolinesterasi: serina esterasi che degrada il neurotrasmettitore acetilcolina nei neuroni. DIFP: altamente tossico perché inibisce le acetilcolinesterasi. Sarin: molecola simile al DIFP (1995, metropolitana di Tokyo) Gas mortale VX: 10 volte più tossico del Sarin (Inghilterra)

67 Aspartato proteasi classe di enzimi proteolitici il cui meccanismo catalitico è basato sulla presenza di due residui di acido aspartico nel sito attivo. Alcune aspartato proteasi rappresentative Nome Sorgente Funzione Pepsina Stomaco Digestione proteine della dieta Catepsina D Milza, Fegato Digestione lisosomiale proteine Renina Rene Regolazione pressione arteriosa Proteasi HIV-1 Virus AIDS Maturazione delle proteine del virus dell AIDS A differenza delle serina proteasi, le aspartato proteasi non formano legami covalenti con i loro substrati peptidici.

68 La proteasi del virus HIV-1 dell AIDS è una aspartato proteasi La proteasi HIV-1 scinde la poliproteina originando proteine diverse necessarie alla crescita virale e all infezione cellulare

69 Gli inibitori delle proteasi prolungano la vita dei pazienti affetti da AIDS Terapia: inibitori proteasi + AZT Farmaci progettati con un disegno strategico basato sulla struttura: la parte della struttura contenente il gruppo -OH si inserisce fra i due gruppi carbossilici del sito attivo della proteasi Struttura dell AZT inibitore della trascrittasi inversa CARATTERISTICHE DI UN FARMACO Biodisponibilità: capacità di raggiungere nell organismo il luogo di azione desiderato Specificità: per la proteasi dell HIV nei linfociti e non per le altre proteasi Novità: per contrastare i ceppi mutanti dell HIV resistenti agli inibitori delle proteasi (ricerche ancora in corso)

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