CATENA RESPIRATORIA (CR) FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA (FO)
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- Brigida Manfredi
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1 CATENA RESPIRATORIA (CR) FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA (FO)
2 - Decarb. ossid. piruvato - -Ossidazione acidi grassi - Vie ossidative aa -Ciclo di Krebs avvengono tutte nella matrice mitocondriale
3 In tutte queste vie si formano NADH e FADH 2 che hanno un elevato potenziale di trasferimento degli e - Questi e - vengono trasportati fino all O 2 attraverso una catena di trasporto degli e - detta catena respiratoria Il processo è fortemente esoergonico: una parte dell energia viene usata per generare ATP
4 Ossidazione = Trasporto di e - Fosforilazione = Formazione di ATP L'ossidazione e la fosforilazione sono processi accoppiati: fosforilazione ossidativa
5 Il potenziale di trasferimento degli e - (potenziale redox) del NADH e del FADH 2 potenziale di trasferimento del gruppo fosforico (potenziale fosforico) dell ATP
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7 La F.O. ha luogo sulla catena respiratoria localizzata nella membr. mitoc. interna
8 Il numero e le dimensioni dei mitocondri, nonchè lo sviluppo delle creste mitocondriali, riflettono la capacità ossidativa dei tessuti
9 Miocardio - metabolismo aerobio - mitocondri grandi e numerosi -creste molto sviluppate Muscolo scheletrico - metabolismo aerobio e anaerobio - meno mitocondri, più piccoli - creste poco sviluppate
10 Mitocondri di fegato di ratto a riposo in attività
11 La membr. mitoc. est. è permeabile alla maggior parte delle molecole piccole ed agli ioni, grazie alla presenza di canali proteici costituiti dalla porina La membr. mitoc. int. presenta una permeabilità altamente selettiva
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13 La CR consiste in - cinque complessi enzimatici (I, II, III, IV, V o ATP sintasi) -due trasportatori mobili (CoQ e citocromo c)
14 I complessi isolati dall'i al IV catalizzano anche in vitro trasferimenti di e - da donatori (NADH o succinato) all O 2, mediante alcuni trasportatori intermedi (Q e cit c). L ATP sintasi possiede in vitro solo un'attività che idrolizza l'atp, mentre l'attività sintetasica è assente
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17 I componenti della CR sono orientati secondo il potenziale redox crescente, che va da valori negativi (NADH) a valori positivi (O 2 )
18 Un potenziale redox negativo segnala un agente riducente che tende a perdere e - Un potenziale redox positivo segnala un agente ossidante che tende a captare e -
19 A monte del blocco i trasportatori sono ridotti (blu) A valle del blocco i trasportatori sono ossidati (rosso)
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21 Centri Fe-S - sono i gruppi prostetici delle proteine Fe-S (o ferroproteine non eminiche) - sono presenti nei complessi I, II e III - il Fe passa ciclicamente da +2 a +3
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24 Il CoQ -essendo piccolo ed idrofobico, diffonde liberamente nel bilayer lipidico - potendo trasportare sia e - che H + svolge un ruolo importante nell accoppiamento tra flusso elettronico e movimento protonico
25 I citocromi sono proteine eminiche che partecipano a reazioni redox In essi il Fe passa continuamente durante il trasporto degli e - dallo stato di ossidazione +3 a +2 In base agli spettri di assorbimento della luce si distinguono tre classi: a, b e c
26 Le tre classi a, b e c differiscono per la natura delle catene laterali dell eme, nonché per il tipo di legame che lega l eme alla parte proteica
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28 L eme dei citocromi di tipo a e b èlegato non covalentemente alla parte proteica L eme del citocromo c è invece legato covalentemente attraverso residui di Cys della proteina
29 I citocromi di tipo a e b sono proteine integrali di membrana Il citocromo c è invece una proteina solubile che si lega mediante interazioni elettrostatiche alla superf. esterna della membr. mitoc. int.
30 COMPLESSO I COMPLESSO III NADH +CoQ NAD + + CoQH 2 CoQH 2 + cit c (Fe 3+ ) CoQ + cit c (Fe 2+ ) COMPLESSO IV cit c (Fe 2+ ) + ½ O 2 cit c (Fe 3+ ) + H 2 O COMPLESSO II FADH 2 + CoQ FAD + CoQH 2
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32 Oltre che dal NADH, gli e - che arrivano sul CoQ provengono da - succinato (succinato DH => complesso II) - glicerolo 3P (glicerolo 3P DH) - acil CoA (acil CoA DH)
33 Struttura del complesso II (succinato DH)
34 Il complesso del citocromo bc 1 (Complesso III) èun dimero formato da due monomeri identici La proteina di Rieske è una variante delle proteine Fe-S: in esse il Fe è coordinato con due His, non con Cys
35 Il ciclo dell'ubichinone (ciclo Q) Due molecole di QH 2 vengono ossidate a Q rilasciando 2 H + per Q (4 H + in totale) nello spazio intermembrana Ciascun QH 2 dona un e - (tramite il centro Fe-S) al cit c 1 e un altro (tramite il cit b) a una molecola di Q riducendola a QH 2 in due tappe successive, utilizzando anche 2 H + prelevati dalla matrice mitocondriale
36 Il ciclo Q regola il trasferimento degli e - da un trasportatore a due e - (Q) a trasportatori ad un solo e - (i citocromi) e spiega la stechiometria della reazione in cui sono traslocati 4 H + per ogni 2 e - trasferiti
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38 Il citocromo c è una proteina solubile dello spazio intermembrana: quando il suo gruppo eme accetta un e - del complesso III, il cit c si sposta verso il complesso IV per donare l'e - a un centro rameico binucleare di questo enzima
39 Il complesso IV (o citocromo ossidasi) trasporta gli e - dal cit c all O 2 riducendolo ad H 2 O È composto da 13 subunità di cui tre (I, II e III) sono fondamentali per la funzionalità del complesso, ma il ruolo preciso della III non è ancora chiaro
40 Complesso IV o citocromo ossidasi La subunità I contiene un eme a ed un centro binucleare, Fe-Cu, formato da un eme a3 e da uno ione rame, CuB La subunità II contiene un centro binucleare, CuA, formato da due ioni Cu complessati con gli -SH di due Cys
41 Il trasferimento degli e - procede dal cit c al centro Cu A, al gruppo eme a, al centro a 3 -Cu B e finalmente all O 2
42 Complesso IV Ognuna delle due molecole di cit c ridotte dona un e- al centro CuA Da qui gli e- passano attraverso l'eme a al centro Fe-Cu. L O2 ora si lega al gruppo eme a3 e viene ridotto nel suo perossido derivato (O22-) dagli e- provenienti dal centro Fe-Cu.
43 Complesso IV Il rilascio di altri due e- provenienti dal cit c converte O22- in due molecole di H2O, utilizzando 4 H+ substrato della matrice mitocondr. Nello stesso momento altri 4 H+ vengono pompati dalla matrice (meccanismo ancora non chiaro)
44 Il trasferimento di due e - dal NADH all O 2 NADH + H + + ½ O 2 NAD + + H 2 O è una reazione fortemente esoergonica G 0 = kcal/mole Il reale rapporto [NADH]/[NAD + ] è ben al di sopra dell'unità, e quindi G = >> kcal/mole
45 Una parte di questa energia viene usata per pompare H + fuori dalla matrice mitocondriale Per ogni coppia di e - trasferiti all O 2,vengono trasferiti dalla matrice allo spazio intermembrana 4 H + dal complesso I 4H + dal complesso III 2H + dal complesso IV
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47 Il pompaggio di H + determina una differenza sia nella concentrazione chimica di H + ( ph) sia nella distribuzione delle cariche attraverso la membrana ( ). Si crea così un gradiente elettrochimico che genera la forza motrice protonica che porta alla sintesi di ATP.
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