Analisi della sequenza nucleotidica AP (gene BH3701) Davide Cittaro Valerio Reguzzi Marco Stefani
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1 Analisi della sequenza nucleotidica AP (gene BH3701) Davide Cittaro Valerio Reguzzi Marco Stefani
2 Informazioni di base Sequenza estratta dal batterio Bacillus halodurans Codice di accesso sequenza proteica: Q9K6M7 Sequenza di 672 amminoacidi : MINEKLPKIW YGGDYNPEQW EKEVWDEDIR MFKLAGIDVA TLNVFSWALN QPDEETYDFT WLDEQIDRLY ENGIYTCLAT STAAHPAWMA KKYPDVLRVD YQGRKRAFGG RHNSCPNSPT YRKYAERMAD RLGERYKDHP GVLIWHVSNE YGGYCYCDNC AASFRKWLQQ KYGTLQNVNK AWNTRFWGHT FYDWDEIVPP NALSEEWEGD STNFQGISLD YRIFQSDSLL ECFKLERDAL KKHTPNLPVT TNLMGTYKEL DYFKWGKEMD VVSWDNYPAY DTPVSFTAMA HDLMRGLKSG QPFMLMEQTP SQQNWQPYNS LKRPGVMRLW SYQAVARGAD TVMFFQLRRS VGACEKYHGA VIEHVGHENT RVFRETAALG KELGNLSYAL LDARVQAKVA IVFDWENRWA TELSSGPSKA LDYVKEVHNY YAALFDENIP VDMIGVDEDL SKYEIVIAPV LYMVKSGYAD RVKEFVQNGG TFVTTFFSGI VNEHDLVTLG GYPGELRDLL GIWVEEIDAL PPEEKNQIVI TNDTGSLTGT YECRLLFDII HSEGADVLAE YGSDFYAGTP VITRHAYGKG KAYYVGTCPD QAFLTDFMKT VCAEKEIAPL LNVPKGVEVT ERRKDGASYF FIMNHNASTV ELEIGEGTDL LTGKELTGAT SLEAYGVMIV KR
3 DB secondari: ricerca motivi Prosite indica all estremità C-terminale un motivo per le fosfolipasi C specifiche per il fosfatidilinositolo. Prosite rules: mostrano i siti di modificazione chimica post-traduzionale Solo per proteine eucariotiche
4 DB secondari: ricerca motivi Nessun altro motivo in Prosite, Prints e Blocks con un grado di similarità del 100%
5 DB primari: Sequenze simili BLAST in Swiss-Prot e TrEMBL Ricerca limitata a batteri e archea Parametri di default
6 DB primari: Sequenze simili Db AC Description Score E-value tr Q9K6M7 Beta-galactosidase [BH3701] [Bacillus halodurans] tr Q9KI47 Beta-galactosidase [Planococcus sp. 'SOS Orange'] tr Q45092 Beta-D-galactosidase [BGAA] [Bacillus circulans] tr Q9WYE6 Beta-D-galactosidase [TM0310] [Thermotoga maritima] sp P19668 BGAL_BACST Beta-galactosidase I (EC ) (Lactase e-179 tr Q45093 Beta-D-galactosidase [BGAB] [Bacillus circulans] 602 e-171 tr Q8XP01 Beta-galactosidase [PBG] [Clostridium perfringens] 596 e-169 tr Q59312 Beta-galactosidase (EC ) (Lactase) [PBG] [Clos e-167 tr Q8ZHN8 Puative beta-galactosidase (EC ) [BGAB] [Yersi e tn AAN47234 Beta-galactosidase I (EC ) [LA0035] [Leptosp e-74 tr O31529 YESZ protein [YESZ] [Bacillus subtilis] 204 8e-52 tr Q56306 Beta-galactosidase (lacz) [Thermotoga maritima] 147 2e-34...
7 DB primari: Sequenze simili La proteina P19668 è presente in Swiss-Prot Origine:Geobacillus stearothermophilus ß-galattosidasi Appartiene alla famiglia 42 delle Glicosil-idrolasi, a tutt oggi l unico elemento caratterizzato. Sito attivo in cui gli amminoacidi E148 ed E303 sono responsabili della catalisi enzimatica.
8 Caratterizzazione NCBI Sequence Viewer... 1: P Beta-galactosidas...[gi:114936] BLink, Domains, Links... FEATURES Location/Qualifiers source /organism="geobacillus stearothermophilus" /db_xref="taxon:1422" gene /gene="bgab" Protein /gene="bgab" /product="beta-galactosidase I" /EC_number=" " Site 148 /gene="bgab" /site_type="active" /note="proton DONOR (POTENTIAL)." Site 303 /gene="bgab" /site_type="active" /note="nucleophile (POTENTIAL)."
9 Caratterizzazione: Allineamento multiplo Clustal-W La proteina YESZ di Bacillus subtilis (AC: O31529) come limite inferiore di significatività
10 tr Q9K6M7 109 GRHNSCPNSPTYRKYAERMADRLGERYKDHPGVLIWHVSNEYG----GYCYCDNCAASFR 165 sp P19668 BGAL_BACST 107 SRQHYCPNHPQLITHIKRLVRAIAERYKNHPALKMWHVNNEYACH-VSKCFCENCAVAFR 166 tr Q9F4C8 120 ARQHWRPTSPVFREYALRLCRAMAEHYRDNPYVVAWHVSNEYGCH-NRFDYSEDAERAFR 179 tn AAN ARQHWRATSPVFLDYALSLCRKMAEHYKDNPYVVSWHVSNEYGCH-NRFDYSEDAERAFQ 178 tr Q9X0S2 100 SRRHYCFSSPVYREEVKRIVTIIVKRYGKHPAVAGWQTDNEYGCHDTVRCYCPRCKKAFQ 160 tr Q9X6C6 100 GRRHYCFSSPVYHEETRRIVTLLGERYGKHPAVAGFQTDNEYGCHGTVRCYCERCQDAFR 160 tr O SRQHACTNNPYFRKKAAIITTAIAKELGRLPGLIGWQLDNEFKCH-VAECMCETCLRLWH 163.*::. * : : :. * : ::.**:.. ::... tr Q9K6M AY-DTPVSFT------AMAHDLMRGLKSGQPFMLMEQTPSQQN-WQPYNSLK 322 sp P19668 BGAL_BACST PRE-GLPIQH AMMNDLMRSLRKGQPFILMEQVTSHVN-WRDINVPK 318 tr Q9F4C PG--EAHLDEL------AFSASLVDGISRKNPWFLMEHSTSAVN-WRPINYRK 335 tn AAN PG--EAHFDEL------AYSASLCDGIARKNPWFLMEHSSSAVN-WRPINYRV 333 tr Q9X0S2 272 TLVFLRMKGETKNPFDRVGHPDIISFSHDLYRGVGRGR-FWVMEQQAGPVN-WAPYNLWP 329 tr Q9X6C6 271 TDLMP-LPEEEKLRYARTGHPDVAAFHHDLYRAVGRGR-FWVMEQQPGPVN-WAPHNPNP 327 tr O QENASAFLLN CDLWRNLKQGRPFWILETSPSYAASLESSAYPH 312.* :. : ::*..... Caratterizzazione: allineamento multiplo CLUSTAL W (1.74) multiple sequence alignment tr Q9K6M MINEKLPKIWYGGDYNPEQWEKEVWDEDIRMFKLAGIDVATLNVFSWAL 49 sp P19668 BGAL_BACST MNVLSSICYGGDYNPEQWPEEIWYEDAKLMQKAGVNLVSLGIFSWSK 47 tr Q9F4C8 1 MAQRRAHRWPKPLSGRPDRIWYGGDYNPDQWPEDVWDEDIRLMRQAGVNLVSVGIFSWAR 60 tn AAN MERKEFKWPQPLAGNKPRIWYGGDYNPDQWPEEVWDEDVALMQQAGVNLVSVAIFSWAK 59 tr Q9X0S MLGVCYYPEHWGTEKVEEDFRRMKELGIEYVRIGEFAWSR 40 tr Q9X6C MLGVCYYPEHWPRERWSEDARRMRELGLAYVRVGEFAWAL 40 tr O MRKLYHGACYYPELWDEETIQQDIDIMREVGVNVVRIGEFAWSV 44 * * *: * : :* :: *:. : *:*:...
11 Caratterizzazione: allineamento multiplo tr Q9K6M7 609 PLLNVPKG--VEVTERRKDGASYFFIMNHNASTVELEIGEG---TDLLTGKELTG----A 659 sp P19668 BGAL_BACST 598 PILEVAEN--VEVQQRETDEWKYLIIINHNDYEVTLSLPEDKIYQNMIDGKCFRGG---E 652 tr Q9F4C8 622 VPEASDPG-LLRVERVDEASGARFVFLFNRTHAVIEAMQDG---RPVIASLADVGDG--K 675 tn AAN TSAEDDRGEVLRVERADETGENHFVFLFNRTHDVAVVDVEG---EPLVASLAQVNESEHT 676 tr Q9X0S2 594 T-KRMPEG--VRIQRR----GEYVFSFNFTSEEVDLEIPTK---VQIVLG D 634 tr Q9X6C6 591 P-KPLPSG--LRLRWR----GHLVFAFNYGPEEVVLPVPSG---VRFRLG G 631 tr O SRSDVTPG--TIVAPRIGENGLVWIVVNMDGKGGSVTLPESG--TDLLTHRLEKAG---R 646. :... tr Q9K6M7 660 TSLEAYGVMIVKR sp P19668 BGAL_BACST 653 LRIQGVDVAVLREHDEAGKV 672 tr Q9F4C8 676 VTVRPNGVIVLRK tn AAN AAIQPNGVLVVKL tr Q9X0S2 635 QKIPPYGLLIWKENER tr Q9X6C6 632 PRLSPYEVAVWEEG tr O LAVGPHEYRVIQFDNHS : :. Gli amminoacidi conservati sono presenti soprattutto nella regione N-terminale, mentre nella regione C-terminale si notano numerosi inserimenti per mantenere l allineamento.
12 Caratterizzazione: allineamento multiplo Ulteriore analisi della regione C-terminale Ricerca di omologhi in Swissprot con PSI- BLAST riferita sia all intera proteina che alla sola regione C-terminale. Per la regione C-terminale ricerca ristretta agli ultimi 200, 150 e 100 amminoacidi Probabilmente non ha alcun ruolo funzionale.
13 Caratterizzazione: conservazioni MINEKLPKIW YGGDYNPEQW EKEVWDEDIR MFKLAGIDVA TLNVFSWALN QPDEETYDFT WLDEQIDRLY ENGIYTCLAT STAAHPAWMA KKYPDVLRVD YQGRKRAFGG RHNSCPNSPT YRKYAERMAD RLGERYKDHP GVLIWHVSNE YGGYCYCDNC AASFRKWLQQ KYGTLQNVNK AWNTRFWGHT FYDWDEIVPP NALSEEWEGD STNFQGISLD YRIFQSDSLL ECFKLERDAL KKHTPNLPVT TNLMGTYKEL DYFKWGKEMD VVSWDNYPAY DTPVSFTAMA HDLMRGLKSG QPFMLMEQTP SQQNWQPYNS LKRPGVMRLW SYQAVARGAD TVMFFQLRRS VGACEKYHGA VIEHVGHENT RVFRETAALG KELGNLSYAL LDARVQAKVA IVFDWENRWA TELSSGPSKA LDYVKEVHNY YAALFDENIP VDMIGVDEDL SKYEIVIAPV LYMVKSGYAD RVKEFVQNGG TFVTTFFSGI VNEHDLVTLG GYPGELRDLL GIWVEEIDAL PPEEKNQIVI TNDTGSLTGT YECRLLFDII HSEGADVLAE YGSDFYAGTP VITRHAYGKG KAYYVGTCPD QAFLTDFMKT VCAEKEIAPL LNVPKGVEVT ERRKDGASYF FIMNHNASTV ELEIGEGTDL LTGKELTGAT SLEAYGVMIV KR In rosso sono identificati gli amminoacidi del sito attivo conservati. In grassetto gli acidi glutammici.
14 Struttura 3D Modellizzazione in 3D-PSSM. Modello proposto β-galattosidasi di Thermus thermophilus (AC:1KWK) Modello proposto con E = 1.55e-14 L aggiunta della sequenza di 1KWK nel precedente allineamento multiplo mantiene le conservazioni trovate.
15 Struttura 3D: comparazione 1KWK Modello per Q9K6M7
16 Struttura 3D: comparazione La principale differenza strutturale è la mancanza della 12 a e della 13 a α-elica in Q9K6M7, a cui si sostituisce un breve random coil 9K6M7 YP AYD TPVS KWK YPLGFTDLMPLPPEEKLRYARTGHPD HHHHHHH HHHHHH
17 Caratterizzazione sito attivo In base all allineamento multiplo è possibile individuare le corrispondenze degli amminoacidi responsabili della catalisi P19668 E148 E303 1KWK E141 E312 Q9K6M7 E150 E307
18 Caratterizzazione sito attivo Gli aminoacidi E141 ed E312 sono orientati verso il legame β 1 4 del lattosio Sono stati evidenziati tutti gli aminoacidi che potenzialmente interagiscono con il substrato.
19 Caratterizzazione sito attivo 1KWK Phe 36 Arg 102 Asn 140 Glu 141 Asn 241 Asp 264 Tyr 266 Glu 312 Asn 319 Trp 320 Phe 350 Glu 360 His 363 Q9K6M7 Phe 45 Arg 111 Asn 149 Glu 150 Asn 252 Asp 275 Tyr 277 Glu 307 Asn 314 Trp 315 Phe 345 Glu 355 His 358
20 Indice= (0.5C+0.3S+0.2P)/3 Struttura 3D: ricerca conservazioni Delimitate regioni a diversa conservazione aa C S P indice posizione
21 Struttura 3D: regioni conservate La proteina è stata divisa in 4 sezioni in base alla conservazione: [1, 250] [301, 500] alta conservazione [251, 300] [501, 644] scarsa conservazione La regione maggiormente conservata circonda il β-barrel intorno al sito attivo. Tale motivo strutturale è parecchio conservato nelle glicosil-idrosilasi ed è omologo al TIMbarrel dell enzima triosofosfato-isomerasi Henrissat B et al.conserved catalytic machinery and the prediction of a common fold for several families of glycosyl hydrolases. Proc. Natl. Acad. Sci. USA, 92:
22 Comparazione conservazioni β-galattosidasi (1KWK) Triosofosfato isomerasi (8TIM)
23 Sito di legame cofattore metallico Esiste un sito di legame per uno ione Zn 2+ Tale sito, prevalentemente composto da residui di cisteina, sembra essere poco conservato nell allineamento multiplo tr Q9K6M7 110 GRHNSCPNSPTYRKYAERMADRLGERYKDHPGVLIWHVSNEYG----GYCYCDNCAASFR 165 sp P19668 BGAL_BACST 108 SRQHYCPNHPQLITHIKRLVRAIAERYKNHPALKMWHVNNEYACH-VSKCFCENCAVAFR 166 tr Q9F4C8 121 ARQHWRPTSPVFREYALRLCRAMAEHYRDNPYVVAWHVSNEYGCH-NRFDYSEDAERAFR 179 tn AAN ARQHWRATSPVFLDYALSLCRKMAEHYKDNPYVVSWHVSNEYGCH-NRFDYSEDAERAFQ 178 tr Q9X0S2 101 SRRHYCFSSPVYREEVKRIVTIIVKRYGKHPAVAGWQTDNEYGCHDTVRCYCPRCKKAFQ 160 tr Q9X6C6 101 GRRHYCFSSPVYHEETRRIVTLLGERYGKHPAVAGFQTDNEYGCHGTVRCYCERCQDAFR 160 tr O SRQHACTNNPYFRKKAAIITTAIAKELGRLPGLIGWQLDNEFKCH-VAECMCETCLRLWH 163 1KWK 101 GRRHYCFSSPVYREEARRIVTLLAERYGGLEAVAGFQTDNEYGCHDTVRCYCPRCQEAFR 160.*::. * : : :. : ::.**:.. ::
24 Sito di legame cofattore metallico
25 Sito di legame cofattore metallico Il sito di legame di Zn 2+ ha il 79% di similarità con un dominio di legame ai metalli pesanti [LIVNS]-x(2)-[LIVMFA]-x-C-x-[STAGCDNH]-C-x(3)- [LIVFG]-x(3)-[LIV]-(9,11)-[IVA]-x-[LVFYS] Prosite accession number: PS01047
26 O-glicosil-idrolasi Gruppo di enzimi assai vasto (circa 90 famiglie) Enzimi praticamente ubiquitari Partecipano a svariati processi vitali per gli organismi Idrolisi di polisaccaridi di struttura o di riserva Difesa contro patogeni Ricambio di carboidrati sulla superficie cellulare
27 O-glicosil-idrolasi: famiglie Clan GH-A GH-B GH-C GH-D GH-E GH-F GH-G GH-H GH-I GH-J GH-K GH-L GH-M Fold (β/α)8 β-jelly roll β-jelly roll (β/α)8 β-propeller - - (β/α)8 α+β - (β/α)8 (α/α)6 (α/α)6 Famiglie comprese
28 Descrizione attività catalitica Elevata specificità di substrato Rottura del legame per catalisi acida. Donatore di protoni e nucleofilo Due meccanismi di azione Mantenimento della configurazione anomerica Inversione della configurazione anomerica
29 Davies G, Henrissat B. Structures and mechanisms of glycosyl hydrolases. Structure 1995, 3: Tipologie di sito attivo Fenditura Cratere Tunnel
30 β-galattosidasi Idrolisi del residuo terminale, non riducente di β-d-galattosio lattosio β-d-galattosio glucosio
31 Sito attivo 1KWK La struttura del sito attivo è del tipo a cratere, tipica per il riconoscimento dell estremità non riducente di un polisaccaride La distanza tra i residui E141 ed E312 è di circa 5.5 Å, indicando che l idrolisi del lattosio mantiene la conformazione anomerica β del galattosio
32 β-galattosidasi
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