IL COLLAGENO. E la specie proteica più abbondante nella maggior parte dei vertebrati, in tutti gli organi è presente la molecola di collageno.

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Carla Monaco
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1 IL COLLAGENO E la specie proteica più abbondante nella maggior parte dei vertebrati, in tutti gli organi è presente la molecola di collageno. Fibre di collageno formano la matrice dell osso su cui precipitano i costituenti minerali. Sono la frazione principale dei tendini. Una rete di fibre di collageno è un importante costituente della pelle.

3 Tropocollageno, tripla elica di 3 catene polipeptidiche lunghe 1000 residui. Eliche sinistrorse, che si avvolgono l una sull altra in senso destrorso. Molecole di tropocollageno sono lunghe 300 nm ed hanno un diametro di soli 1,4 nm. Un residuo su tre giace al centro della tripla elica e può essere solo Gly. Il tema ripetitivo della sequenza è Gly-X-Y, in cui X è Pro ed Y è Pro o idrossiprolina Collageno

4 Interazioni molecolari del collageno Collageno Legami H nella tripla elica Modello spaziale di un peptide simile al collageno. Ala sostituisce Gly

5 IL collagene L unità fondamentale è il tropocollagene Ogni catena ha PM Si distinguono 3 famiglie di catene a1, a2, a3 A seconda del tipo di collagene, il tropocollagene è formato da triplette

gl Gly-X-Pro La glicina dà compattezza e resistenza Infatti se un solo residuo di Gly è sostituito da Cys (osteogenesi imperfetta) non si ha il compatto avvolgimento delle eliche e ciò

6 gl Gly-X-Pro La glicina dà compattezza e resistenza Infatti se un solo residuo di Gly è sostituito da Cys (osteogenesi imperfetta) non si ha il compatto avvolgimento delle eliche e ciò compromettte la resistenza delle fibre di collagene e determina gravi anomalie del collagene soprattutto a livello delle ossa. (alterazione intrinseca delle subunità di tropocollagene)

7 Una fibrilla di collagene Nell osso in via di calcificazione questi vuoti rappresentano i punti di deposito dell idrossiapatite, il costituente minerale

8 Le fibrille sono stabilizzate da 2 tipi di legami covalenti crociati Il numero varia con il tipo di struttura connettivale e con l età.

9 Collageno Le fibre di collageno hanno una resistenza paragonabile ad un cavo di rame. Questa solidità è dovuta ad un legame crociato che si forma tra i residui di lisina di più catene di tropocollageno. Alcune delle catene laterali di lisina sono ossidate a derivati aldeidici che possono reagire sia con un residuo di lisina che tra di loro attraverso una condensazione aldolica ed una disidratazione. Questo processo è continuo nel corso della vita ed i legami crociati che si accumulano rendono il collagene meno elastico e più fragile.

10 Formazione legami crociati Peptidil lisil ossidasi

13 Tipo particolare di legame crociato: idrossipiridinio

15 Collageno

16 Biosintesi del collagene

17 Patologie che dipendono dalla dieta: Patologie associate al Collageno Scorbuto Deficienza di Vit.C Diminuzione di Hyp Incapacità di sintetizzare corrette molecole di collageno. Lesioni della pelle Fragilità dei vasi sanguigni Poca capacità di riparazione delle ferite Morte Latirismo Patologie ereditarie: Ingestione prolungata di semi di pisello dolce (Lathyrus odoratus) che contiene b-amminoproprionitrile che inattiva covalentemente la lisil ossidasi. Minor numero di legami trasversali. Anomalie nelle ossa, nelle giunture e nei grossi vasi sanguigni Osteogenesi imperfetta Mutazioni Ehlers-Danlos Anomalie nel collageno Articolazioni e pelle iperestensibile

18 OMOCISTINURIA Malattia genetica legata all impossibilità di usare l omocisteina e omocistina. L omocistina Formerà legami con allisina impedendo la formazione di legami crociati. HOMING METASTATICO La formazione di legami crociati da parte della lisil-ossidasi è alla base di alcune cellule tumorali di invadere i tessuti circostanti e di disseminare la neoplasia a tessuti lontani. Le cellule tumorali sintetizzano de novo lisil-ossidasi che modifica il collageno extracellulare aumentando la mobilità delle cellule guidandole alla sede secondaria del tumore

20 Struttura delle fibre di collagene Collageno

21 Collageno

22 ELASTINA Ha grande elasticità. (Legamenti, vasi aortici) La subunità dell elastina è la Tropoelastina Ricca di Gly, Pro. La sua caratteristica è la Presenza di legami crociati detti desmosina che uniscono 4 catene polipeptidiche

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