Legami chimici. Covalente. Legami deboli

Dimensione: px

Iniziare la visualizzazioe della pagina:

Download "Legami chimici. Covalente. Legami deboli"

Arnaldo Valente
5 anni fa
Visualizzazioni

2 Legami chimici Covalente Legami deboli

6 Legame fosfodiesterico

7 Legami deboli Legami idrogeno Interazioni idrofobiche Attrazioni di Van der Waals Legami ionici

15 Studio delle macromolecole

18 Lipidi Rappresentano un gruppo di diverse sostanze biologiche costituiti principalmente o esclusivamente da gruppi non polari 1. Lipidi Neutri 2. Fosfolipidi 3. Steroidi

20 Lipidi Neutri (grassi o olii di riserva) La maggior parte dei lipidi neutri nei sistemi viventi è rappresentata dai Trigliceridi

22 Acidi grassi saturi ed insaturi

Di solito i grassi animali sono solidi poiché nei trigliceridi che li costituiscono predominano acidi grassi a lunga catena e saturi che a temperatura ambiente tendono ad

24 Di solito i grassi animali sono solidi poiché nei trigliceridi che li costituiscono predominano acidi grassi a lunga catena e saturi che a temperatura ambiente tendono ad impaccarsi strettamente tra loro. I Trigliceridi vegetali tendono a presentare acidi grassi a catena breve o insaturi; questi trigliceridi a temperatura ambiente sono liquidi oleosi

25 Fosfolipidi

30 Glicolipidi Costituenti delle membrane cellulari assieme ai fosfolipidi

32 Steroidi Le molecole di colesterolo sono trasportate dal flusso ematico come lipoproteine a bassa densità (LDL), si tratta di particelle plasmatiche consistenti in migliaia iaia di molecole di colesterolo coniugate ad una proteina. In contrasto con le LDL, esistono altre molecole trasportatrici di colesterolo le HDL che realmente tendono a ridurre la deposizione del colesterolo olo nell ambito delle placche ateroschelotriche

33 Monosaccaridi (zuccheri semplici) la cui formula è: (CH 2 O) n Dove n è compreso tra 3 e 7 Glucosio = C 6 H O 6

37 Glucosio + Glucosio Maltosio Glucosio + Galattosio Lattosio Glucosio + Fruttosio Saccarosio

41 Polisaccaridi di Riserva Glicogeno Amido

43 Proteine Enzimi Fattori di Trascrizione Proteine di Membrana (trasportatori, canale, recettori di membrana) Ormoni e Fattori di crescita Anticorpi Trasporto Trasporto (emoglobina, LDL, HDL.)

44 Una catena polipeptidica è costituita da una lunga catena di aminoacidi (da 50 a 2000), ciascuno legato al suo vicino da un legame peptidico covalente.

46 Acidi Basici Neutri non polari Neutri polari Il tipo di aminoacidi presenti in una proteina determinerà le caratteristiche chimiche della proteina

47 Aminoacidi essenziali Il nostro organismo non riesce a sintetizzarli e devono essere assunti con la dieta

48 Il legame peptidico si forma tra l estremitl estremità COOH terminale di un aminoacido e l estremit l estremità NH2 terminale dell aminoacido successivo. Le proteine presentano una polarità. Iniziano sempre con l estremitl estremità NH2 terminale e finiscono sempre con l estremit estremità COOH terminale. La polarità NH2-COOH delle proteine corrisponde alla polarità 5 3 dell mrna.

49 Struttura Primaria Struttura Secondaria Struttura Terziaria Struttura Quaternaria

50 La sequenza degli aminoacidi della proteina è dettata dalla sequenza dei nucleotidi del rispettivo gene

51 La variazione di un singolo aminoacido può provocare gravi effetti sul fenotipo dell organismo

54 STRUTTURA TERZIARIA

55 La struttura tridimensionale della proteina è determinata dalla formazione di legami deboli tra le catene laterali dei vari aminoacidi. Legami idrogeno Legami ionici Attrazioni di van derwalls Interazioni idrofobiche

58 La posizione di ciascun aminoacido all interno della sequenza determina la struttura tridimensionale della proteina. Quindi la forma che la proteina assume dipende dalla sequenza di aminoacidi che costituiscono la proteina

61 Ciascuna proteina si ripiega normalmente in un unica conformazione stabile che in genere è quella in cui è minima l energia libera. Tuttavia la conformazione può cambiare leggermente quando la proteina interagisce con altre molecole della cellula. Questo cambiamento di forma è spesso cruciale per l attivit attività della proteina

67 Dominio Proteico Una sottostruttura di una catena polipeptidica che si ripiega indipendentemente in una struttura compatta stabile. Contiene in genere da 40 a 350 aminoacidi ed è l unit unità modulare da cui sono costituite le proteine più grandi. I diversi domini di una proteina sono spesso associati a differenti funzioni.

68 Le proteine piccole consistono tipicamente di un solo dominio, mentre le proteine più grandi sono formate da molti domini.

69 Proteina Src (Sarc) formata da 4 domini: SH3 Attività di regolazione SH2 Attività di regolazione Piccolo dominio chinasico Attività catalitica Grosso dominio chinasico Attività catalitica

70 Rimescolamento dei domini

71 Rimescolamento degli esoni La presenza di introni ha favorito l evoluzione dei genomi

72 Ciascuna proteina si ripiega normalmente in un unica conformazione stabile che in genere è quella in cui è minima l energia libera. Tuttavia la conformazione può cambiare leggermente quando la proteina interagisce con altre molecole della cellula. Questo cambiamento di forma è spesso cruciale per l attivit attività della proteina

73 Regolazione dell attività delle proteine Regolazione allosterica Regolazione per modificazione covalente

76 Regolazione positiva Regolazione negativa

82 10_01.jpg

Documenti analoghi

Legami chimici. Covalente. Legami deboli

Legami chimici. Covalente. Legami deboli Legami chimici Covalente Legami deboli Legame fosfodiesterico Legami deboli Legami idrogeno Interazioni idrofobiche Attrazioni di Van der Waals Legami ionici STRUTTURA TERZIARIA La struttura tridimensionale