GLI ENZIMI ALLOSTERICI hanno più subunità che agiscono in maniera cooperativa. La cinetica enzimatica ha un andamento SIGMOIDE (non MM)
|
|
- Ivo Leone
- 5 anni fa
- Visualizzazioni
Transcript
1 Effetti allosterici - Modelli d azione GLI ENZIMI ALLOSEICI hanno più subunità che agiscono in maniera cooperativa. La cinetica enzimatica ha un andamento SIGMOIDE (non MM) Negli enzimi allosterici le subunità catalitiche tendono ad avere due forme conformazionali. Per ragioni storiche: FOMA ESA MINOE AFFINIÀ per il substrato FOMA ILASSAA MAGGIOE AFFINIÀ per il substrato Sono stati proposti due modelli, quello SIMMEICO (MWC) e quello SEQUENZIALE (KNF) S S S S MODELLO SIMMEICO MODELLO SEQUENZIALE
2 EGOLAZIONE ALLOSEICA : POCESSI COOPEAIVI GLI ENZIMI ALLOSEICI non seguono una cinetica di tipo Michaelis-Menten CINEICA MM attività [substrato] attività [substrato] E n + ns ES n E n + np Equazione di Hill V max [S] h v = h K [S] h h = coeff. di Hill (in genere < n di siti attivi e non necessariamente un numero intero )
3 Equazione di Hill per un generico ligando E + L EL E n + nl EL n K a = [EL] / [E][L] = k a / k d NB: K a = 1 / K d K a = [EL n ] / [E][L] n K a [L] [E] = [EL] θ = (siti legame occupati) / (siti totali) θ = [L] n / ([L] n + K d ) θ = [EL] / ([E] + [EL]) = K a [L] [E] / ([E] +K a [L] [E]) θ / (1- θ) = [L] n / K d θ = [L] /([L] + 1/K a ) = [L] / ([L] + K d ) log{θ / (1- θ)} = log {[L] n / K d } log{θ / (1- θ)} = log {[L] h / K d } Quando [L] = K d θ = 0,5 K d K 0,5 log{θ / (1- θ)} = log [L] h - logk d eq. Di Hill Kd = costante di dissociazione (M) attivi) Proteina Ligando h = coeff. di Hill (in genere < n di siti K d (M)
4 Cinetica degli enzimi allosterici: grafico di Hill ligando Equazione di Hill: E n + ns ES n E n + np [S] max max [S] log{ / (1- )} = log [L] h - logkd enzima V max [S] h v = h K [S] h NB: θ v se θ 1, v V max θ / (1- θ) v / V max - v log v / (V-v) log[s]
5 MIOGLOBINA (monomerica) ed EMOGLOBINA (tetramerica) I termini ESO e ILASSAO derivano originalmente dalla descrizione delle forme dell EMOGLOBINA, e dalla sua cinetica di rilascio dell ossigeno. Questa proteina, anche se non è un enzima, è l esempio classico di allosterismo. L EMOGLOBINA è una proteina tetramerica, presente negli eritrociti, che trasporta O 2 nel sangue mentre la MIOGLOBINA è una proteina monomerica simile ad una subunità dell emoglobina, che serve come riserva di O 2 nel muscolo. Nella MIOGLOBINA, il legame/rilascio di O 2 segue una cinetica tipo Michaelis-Menten mentre nell EMOGLOBINA è un processo cooperativo (cinetica tipo Hill) Fe 2+ His distale N NH His prossimale O Å eme protoporfirina IX (ematina = Fe 3+ :pix) His prossimale His distale
6 Effetto allosterico del legame dell ossigeno nell emoglobina
7 regolazione allosterica omotropica dell emoglobina L EMOGLOBINA è composta da 4 subunità con due tipi di catena: tetramero tipo α 2 β 2 In assenza di ossigeno (desossihb) le subunità sono più compatte (FOMA ESA) I contatti fra subunità sono ricchi in ponti salini e legami-h (superfici con contatti slittanti, regioni di scorrimento). I terminali-n e -C delle catene polipeptidiche α e β si trovano nella cavità (interstizio) al centro del tetramero e sono ricchi in residui cationici che formano diversi contatti salini Il legame di O 2 allo ione Fe 2+ in una delle subunità α della desossihb (le sole accessibili a O 2 nella forma tesa) causa lo spostamento della istidina prossimale. Questo movimento si propaga lungo la catena ed è amplificato, portando a spostamenti nei contatti slittanti con le altre subunità. Gli effetti conformazionali causati dal legame di O 2 ad una subunità (rilassamento) sono quindi trasmessi anche alle altre subunità che passano a loro volta dalla forma tesa alla forma rilassata ( ossihb).
8
9 regolazione allosterica omotropica dell emoglobina Il legame con O 2 causa variazioni conformazionali che portano allo slittamento delle interfaccie fra subunità
10 regolazione allosterica eterotropica dell emoglobina EFFEO BOH: La deossihb è un acido più debole della ossihb. La forma tesa espone diversi residui che possono legare H +. Il legame di protoni porta alla formazione di ponti salini che favoriscono la forma tesa ed il rilascio di O 2. Nei tessuti il ph si abbassa a causa dell'equilibrio anidrasi carbonica CO 2 + H 2 0 H 2 CO 3 HCO 3- + H + EFFEO DI CO 2 : A parte partecipare nell effetto Bohr, il CO 2 lega ai gruppi α-amminici N- terminali delle subunità α nella cavità interstiziale formando carbammato, con variazione della carica da positiva a negativa. I terminali sono attirati da residui con carica negativa sul C- terminale dell altra subunità α, favorendo la forma ESA
11 regolazione allosterica eterotropica dell emoglobina EFFEO DI BPG (bisfosfoglicerato): I globuli rossi (eritrociti) di alcuni mammiferi (incluso l uomo e i primati) hanno un'alta concentrazione di BPG, che è anionico. Si lega ai residui cationici presenti nei terminali delle catene β a livello dell interstizio e favorisce la forma tesa (deossi) ,3-bisfosfoglicerato
12
13 Anemia falciforme, la prima malattia genetica molecolare ad essere identificata β β forma desossi
IL GRUPPO EME. PROTOPORFIRINA IX: struttura organica ad anello costituita da 4 anelli pirrolici uniti da ponti metinici.
IL GRUPPO EME PROTOPORFIRINA IX: struttura organica ad anello costituita da 4 anelli pirrolici uniti da ponti metinici. L inserimento di un atomo di ferro nello stato di ossidazione ferroso (Fe 2+ ) determina
DettagliLe proteine che legano l ossigenol
Le proteine che legano l ossigenol Protoporfirina IX EME (Fe-protoporfirina IX) L atomo di ferro del gruppo eme può formare sei legami Struttura della mioglobina di capodoglio (J. Kendrew, anni 50)
DettagliMioglobina ed emoglobina
Mioglobina ed emoglobina α β Muscolo Deposito di O 2 Alta affinità per O 2 β α Globulo rosso Trasporto di O 2 Bassa affinità per O 2 Cooperativa ed allosterica Animali Mb-knockout (2003) : funzionalità
DettagliRegolano il metabolismo, sia come enzimi, sia come ormoni (insulina, glucagone, ecc.)
Grazie alla elevata dinamicità delle strutture proteiche (gli atomi sono in continuo movimento fluttuante) e per la capacità che hanno di legarsi in modo selettivo ad altre molecole, le proteine svolgono
DettagliSTRUTTURA E FUNZIONE
STRUTTURA E FUNZIONE O 2 non solubile in acqua Esistono due proteine che permettono il trasporto di O 2 nel corpo emoglobina (Hb) si trova nei globuli rossi Trasporta anche CO 2 and H + Mioglobina (Mb)
DettagliModulo 4. Una proteina in azione
Modulo 4 Una proteina in azione Mioglobina ed emoglobina: un esempio di funzionamento di una proteina La funzione della maggior parte della proteine globulari è mediata dall interazione reversibile con
DettagliMioglobina Emoglobina
Mioglobina Emoglobina RESPIRAZIONE : assunzione di O 2 dall ambiente e rilascio di CO 2 La RESPIRAZIONE CELLULARE è un processo redox attraverso il quale vengono trasferiti atomi di idrogeno da un composto
DettagliFUNZIONI delle PROTEINE
FUNZIONI delle PROTEINE Ha le dimensioni del reciproco di una concentrazione (M -1 ) Ha le dimensioni di una concentrazione (M) La frazione dei siti occupati rispetto ai siti totali è definita come θ FRAZIONE
DettagliCoefficiente di Hill ( n o n H ) = quanto i siti di legame per l O 2 sono cooperativi tra di loro.
Cos è n? po n 2 Y= n n p50 + po 2 Coefficiente di Hill ( n o n H ) = quanto i siti di legame per l O 2 sono cooperativi tra di loro. Per l Hb non è mai uguale al numero dei siti per l O 2, Le diverse emoproteine
DettagliNel corso dell evoluzione, con il passaggio dalla. progressivamente differenziati due meccanismi. un sistema circolatorio adeguato;
PROTEINE RESPIRATORIE EMOGLOBINA & MIOGLOBINA Nel corso dell evoluzione, con il passaggio dalla vita anaerobia alla vita aerobia si sono progressivamente differenziati due meccanismi che sono in grado
DettagliEsempi di proteine: Mioglobina ed Emoglobina
Corso di Laurea Magistrale in Ingegneria Biomedica Complementi di Chimica e Biochimica per le Tecnologie Biomediche Esempi di proteine: Mioglobina ed Emoglobina Mioglobina: caratteristiche generali, funzione
Dettagliθ = (siti occupati)/(siti disponibili totali) Al numeratore ritrovo solo la mioglobina che ha complessato l'ossigeno, solo l'ossigenata)
LEZIONE DEL 03/04/2017 Emoglobina - complesso del metallo di transizione (ferro protoporfirina IX) complesso metallorganico. Derivazione della curva di legame iperbolica dell'ossigeno della mioglobina
DettagliPROTEINE RESPIRATORIE DEI VERTEBRATI EMOGLOBINA E MIOGLOBINA
PROTEINE RESPIRATORIE DEI VERTEBRATI EMOGLOBINA E MIOGLOBINA Legano reversibilmente l OSSIGENO. La mioglobina (monomerica) è presente nelle cellule muscolari. L emoglobina (tetramerica) è presente negli
DettagliIl legame dell O 2 con l eme di una subunità determina un cambio conformazionale che facilita l attacco dell O 2 agli altri gruppi eme.
1 Forma T Forma R Il legame dell O 2 con l eme di una subunità determina un cambio conformazionale che facilita l attacco dell O 2 agli altri gruppi eme. 2 1 3 La forma sigmoide della curva indica che
DettagliEsempi di proteine: Mioglobina ed Emoglobina
Corso di Laurea Magistrale in Ingegneria Biomedica Complementi di Chimica Organica e Biochimica Esempi di proteine: Mioglobina ed Emoglobina Francesca Anna Scaramuzzo, PhD Dipartimento di Scienze di Base
DettagliProf. Maria Nicola GADALETA
Prof. Maria Nicola GADALETA E-mail: m.n.gadaleta@biologia.uniba.it Facoltà di Scienze Biotecnologiche Corso di Laurea in Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche Biochimica e Biotecnologie Biochimiche DISPENSA
DettagliGli Enzimi. catalizzatori biologici rendono possibile da un punto di vista cinetico le reazioni chimiche
catalizzatori biologici rendono possibile da un punto di vista cinetico le reazioni chimiche Gli Enzimi Sono le proteine più importanti e più specializzate Presentano un elevato grado di specificità per
DettagliEmoglobina e mioglobina
Emoglobina e mioglobina Per molti organismi, l O 2 è una molecola di importanza vitale: l'ossigeno è infatti l'accettore finale degli elettroni, che "fluendo" attraverso i complessi della catena respiratoria,
DettagliLa struttura di una proteina e ruolo biologico da essa svolto sono strettamente connessi. Alcune funzioni biologiche delle proteine:
La struttura di una proteina e ruolo biologico da essa svolto sono strettamente connessi. Alcune funzioni biologiche delle proteine: Catalizzatori = Enzimi Accumulo e trasporto di ossigeno = mioglobina
DettagliEME (Fe-PROTOPORFIRINA IX)
EME (Fe-PROTOPORFIRINA IX) 1,3,5,8-tetrametil 2,4-divinil 6,7-dipropionil-porfirina 1 Il ferro può formare sei legami di coordinazione 4 con gli azoti dell anello tetrapirrolico 2 perpendicolari al piano
DettagliEMOGLOBINA (Hb) nei globuli rossi e
Nel metabolismo aerobio l O 2 è l accettore finale nel mitocondrio degli elettroni liberati dai composti carboniosi Proteine leganti l O 2 sono EMOGLOBINA (Hb) nei globuli rossi e MIOGLOBINA nelle fibre
DettagliRipiegamento e stabilità delle proteine
Ripiegamento e stabilità delle proteine Ripiegamento e stabilità delle proteine La conformazione nativa di una proteina è quella a cui si associa la sua funzione biologica. Il termine stabilità può essere
DettagliMioglobina Emoglobina
Mioglobina Emoglobina Eventi successivi i alla comparsa dell O 2 Possibilità di ottenere circa 20 volte più energia dalla combustione del glucosio Sviluppo di un sistema circolatorio per la distribuzione
DettagliIl metalloma Struttura e reattività di metalloproteine. Il trasporto dell O 2
Il metalloma Struttura e reattività di metalloproteine Il trasporto dell O 2 Il trasporto dell ossigeno Nel sangue la solubilità dell O 2 è molto maggiore che in H 2 O In H 2 O la solubilità è 6.59 cm
DettagliLe proteine che legano ossigeno:
Le proteine che legano ossigeno: . I cristalli si ottengono per precipitazione lenta della molecola da una soluzione, in condizioni che non dovrebbero alterare la sua struttura Un cristallo proteico È
DettagliEventi successivi alla comparsa dell O 2
Eventi successivi alla comparsa dell O 2 Possibilità di ottenere circa 20 volte più energia dalla combustione del glucosio Sviluppo di un sistema circolatorio per la distribuzione dell ossigeno: infatti,
DettagliEmoglobina e mioglobina
Emoglobina e mioglobina Per poter parlare in modo comprensibile dell emoglobina (Hb), è utile occuparsi prima della mioglobina (Mb) che è molto simile all emoglobina ma è molto più semplice. Tra emoglobina
DettagliEMOGLOBINA, MIOGLOBINA MIOGLOBINA ED EMOGLOBINA NEL TRASPORTO DELL OSSIGENO
EMOGLOBINA, MIOGLOBINA MIOGLOBINA ED EMOGLOBINA NEL TRASPORTO DELL OSSIGENO Trasporto dell ossigeno In tutti gli animali superiori, il metabolismo è aerobico L energia che si può estrarre dal glucosio
DettagliIl BPG è un importante modulatore dell affinità di Hb per l O 2. - curva iperbolica. - P50 = 1 mm Hg
L Hb è una proteina allosterica che presenta: - regolazione omotropica O 2 è sia il normale ligando sia il modulatore omotropico - regolazione eterotropica H +, CO 2 e BPG sono modulatori eterotropici
DettagliLEZIONE 25: EMOGLOBINA L EMOGLOBINA ED IL TRASPORTO DI OSSIGENO
LEZIONE 25: EMOGLOBINA L EMOGLOBINA ED IL TRASPORTO DI OSSIGENO Lezione 25_emoglobina 1 Concentrazione di O 2 nel plasma Il contenuto totale di O2 nel sangue è pari alla quantità disciolta più quella legata
DettagliFUNZIONE DELLE PROTEINE RAPPORTO STRUTTURA-FUNZIONE
FUNZIONE DELLE PROTEINE RAPPORTO STRUTTURA-FUNZIONE Principi basilari: 1.Le funzioni di molte proteine richiedono il legame reversibile con altre molecole (LIGANDO) Un ligando può essere di natura diversa,
DettagliRegolazione enzimatica Isoenzimi
Regolazione enzimatica Isoenzimi Gli enzimi regolatori nel metabolismo gruppi di enzimi lavorano insieme per produrre una via metabolica in cui il prodotto del primo enzima diventa il substrato del secondo
Dettagli- natura riduttiva - richiede energia
- natura ossidativa - produce energia - natura riduttiva - richiede energia 1 L O 2 è poco solubile in acqua (10 ml/l a 20 C): se esso fosse semplicemente disciolto, potrebbe diffondere efficacemente solo
DettagliL EMOGLOBINA ED IL TRASPORTO DI OSSIGENO
L EMOGLOBINA ED IL TRASPORTO DI OSSIGENO Lezione 23 1 Concentrazione di O 2 nel plasma Il contenuto totale di O2 nel sangue è pari alla quantità disciolta più quella legata all emoglobina: L O 2 totale
DettagliProf. Maria Nicola GADALETA
Prof. Maria Nicola GADALETA E-mail: m.n.gadaleta@biologia.uniba.it Facoltà di Scienze Biotecnologiche Corso di Laurea in Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche Biochimica e Biotecnologie Biochimiche DISPENSA
DettagliRuolo delle globine nel trasporto e nell immagazzinamento dell ossigeno
Ruolo delle globine nel trasporto e nell immagazzinamento dell ossigeno Eritrociti umani Ciascun eritrocita contiene circa 300 milioni di molecole di emoglobina Possiedono un motivo strutturale comune.
DettagliGli Enzimi. catalizzatori biologici rendono possibile da un punto di vista cinetico le reazioni chimiche
catalizzatori biologici rendono possibile da un punto di vista cinetico le reazioni chimiche Gli Enzimi Sono le proteine più importanti e più specializzate Presentano un elevato grado di specificità per
DettagliFormula generale di un amminoacido
Formula generale di un amminoacido Gruppo carbossilico Gruppo amminico Radicale variabile che caratterizza i singoli amminoacidi Le catene laterali R degli amminoacidi di distinguono in: Apolari o idrofobiche
DettagliOgni globina ha una tasca in cui lega un gruppo EME, quindi l Hb può legare e trasportare 4 molecole di O 2
Emoglobina (Hb): tetramero (le globine si associano formando due copie di dimeri αβ (α 1 β 1 e α 2 β 2 ) che si associano a formare un tetramero attraverso interazioni idrofobiche, legami H e ponti salini
DettagliRegolazione allosterica
Macromolecole Biologiche Biotecnologie applicate alla progettazione e sviluppo di molecole biologicamente attive A.A. 2010-2011 Modulo di Biologia Strutturale Regolazione allosterica Marco Nardini Dipartimento
DettagliPROTEINE: STRUTTURA, ESEMPI E FUNZIONAMENTO TUTORATO 1 GIULIANO F. PATANÈ COLLEGIO A. VOLTA
PROTEINE: STRUTTURA, ESEMPI E FUNZIONAMENTO TUTORATO 1 GIULIANO F. PATANÈ COLLEGIO A. VOLTA PROTEINE Una proteina è basilarmente una catena polipeptidica (che in termini chimici può anche essere definita
DettagliCORSO MONODISCIPLINARE DI BIOCHIMICA (6 CFU)
UNIVERSITÀ DEGLI STUDI DI TERAMO CORSO DI LAUREA IN BIOTECNOLOGIE CORSO MONODISCIPLINARE DI BIOCHIMICA (6 CFU) Roberto Giacominelli Stuffler IL CORSO MONODISCIPLINARE DI BIOCHIMICA È SUDDIVISO IN DUE UNITÀ
Dettagliend-on (h 1 ) L = NH 3, CN - L Chimica Inorganica Biologica Il diossigeno O 2 Reazioni tra O 2 e metalli: ossidoriduzioni e complessi
Il diossigeno O 2 Reazioni tra O 2 e metalli: ossidoriduzioni e complessi 4Fe 2+ + O 2 + 2H 2 O + 8 OH - 4(FeOH) 3 2Fe 2 O 3 + H 2 O O 2 interagisce con i metalli ossidandoli e passando allo stato di ox
DettagliCLASSIFICAZIONE O.T.I.L.Is. Lig
GLI ENZIMI CHE COSA SONO? Sono delle proteine altamente specializzate con attività catalitica, accelerano le reazioni chimiche rimanendo inalterati al termine della reazione stessa. CLASSIFICAZIONE O.T.I.L.Is.
DettagliFisiologia della Respirazione 8.Trasporto dei gas nel sangue. Carlo Capelli Fisiologia Facoltà di Scienze Motorie- Università di Verona
Fisiologia della Respirazione 8.Trasporto dei gas nel sangue Carlo Capelli Fisiologia Facoltà di Scienze Motorie- Università di Verona Obiettivi Necessità di un sistema di trasporto chimico ad alta capacità
DettagliFisiologia della Respirazione
Fisiologia della Respirazione 8.Trasporto dei gas nel sangue FGE aa.2016-17 Obiettivi Necessità di un sistema di trasporto chimico ad alta capacità dell O 2 nel sangue: l emoglobina Curva di dissociazione
Dettagli- CINETICA ENZIMATICA
- CINETICA ENZIMATICA ENZIMI: - CATALIZZATORI aumenta la V di una reazione chimica senza subire trasformazioni durante l intero processo - PROTEINE gli enzimi sono proteine di struttura 3 o talora 4 -
DettagliCorso di Laurea in Farmacia Insegnamento di BIOCHIMICA. Angela Chambery Lezione 10
Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di BIOCHIMICA Angela Chambery Lezione 10 Funzioni delle proteine Concetti chiave: La varietà strutturale delle proteine consente loro di svolgere un enorme quantità
Dettaglidegli eritrociti è una proteina di trasporto indispensabile per veicolare l ossigeno l l anidride carbonica tra i polmoni e i tessuti
l emoglobina degli eritrociti è una proteina di trasporto indispensabile per veicolare l ossigeno l e l anidride carbonica tra i polmoni e i tessuti Mioglobina, proteina di deposito,, presente nelle fibrocellule
DettagliREGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA 1) MODULAZIONE ALLOSTERICA NON-COVALENTE (REVERSIBILE)
REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA - Regolazione a lungo termine: la quantità di enzima può essere controllata regolando la velocità della sua sintesi o degradazione (minuti o ore) - Regolazione a breve
DettagliREGOLAZIONE ENZIMATICA
REGOLAZIONE ENZIMATICA Cambio conformazionale In molte molecole proteiche, cambiamenti strutturali possono determinare profondi cambiamenti nella funzione o nell attività. Il cambio conformazionale può
DettagliCHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. Prof. Augusto Parente. Lezione 7. DiSTABiF. Corso di Laurea in SCIENZE BIOLOGICHE
Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Corso di Laurea in SCIENZE BIOLOGICHE Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Prof. Augusto Parente Anno Accademico 2014-15 Lezione 7 Mioglobina Emoglobina po
DettagliMIOGLOBINA ED EMOGLOBINA
MIOGLOBINA ED EMOGLOBINA Il passaggio dalla vita anaerobia al metabolismo di tipo aerobico ha rappresentato un vantaggio energetico incredibile. L ossigeno è assolutamente indispensabile per il metabolismo,
DettagliACQUISIZIONE SPERIMENTALE DELLA CONOSCENZA NELLE SCIENZE DELLA NATURA.
CLM C IN MEDICINA E CHIRURGIA C.I. Metodologia medico-scientifica di base II (Scienze umane 2 Epistemologia) A.A. 2013-2014 I anno, 2 semestre ACQUISIZIONE SPERIMENTALE DELLA CONOSCENZA NELLE SCIENZE DELLA
DettagliTrasporto di O 2 nel sangue
Trasporto di O 2 nel sangue Il 97% dell O 2 trasportato nel plasma è chimicamente legato all Hb nei globuli rossi, solo il 3% è fisicamente disciolto Trasporto O 2 nel plasma Trasporto O 2 legato ad Hb
DettagliRuolo chiave nella Protein Science Cristallizzata nel 1840 Handbook of Hb crystals 1909 (Reichert & Brown)
Mb & Hb EMOGLOBINA Ruolo chiave nella Protein Science Cristallizzata nel 1840 Handbook of Hb crystals 1909 (Reichert & Brown) 1 proteina caratterizzata t in ultracentrifuga t 1 proteina a funzione fisiologica
DettagliRegolazione dell attività enzimatica. Allosteria Modificazioni covalenti Isoenzimi
Regolazione dell attività enzimatica Allosteria Modificazioni covalenti Isoenzimi Regolazione della attività enzimatica L attività enzimatica deve potere essere regolata in base alle specifiche richieste
DettagliTrasporto dei gas. Pressioni Volumi
Trasporto dei gas Pressioni Volumi Il 97% dell O 2 trasportato nel plasma si trova chimicamente legato all Hb nei globuli rossi, solo lo 3% è fisicamente disciolto Trasporto O 2 nel plasma Trasporto O
DettagliCATALISI COVALENTE. H 2 O Enz-R-OH + P. Enz-R-O S Enz-R-O-S
CATALISI COVALENTE Comporta la formazione di intermedi in cui il substrato è legato covalentemente con un residuo amminoacidico del sito attivo dell enzima. La catena laterale re dell enzima può comportarsi
DettagliTEORIA DELLO STATO DI TRANSIZIONE (Henry Eyring anni 30)
TEORIA DELLO STATO DI TRANSIZIONE (Henry Eyring anni 30) A + B-C A-B + C (A B C) Complesso attivato Stato di transizione Coordinata di reazione H A H B + H C H A + H B H C A+ K B X k' P + Q [ P] d dt =
DettagliEmoglobina e mioglobina
Emoglobina e mioglobina L emoglobina e la mioglobina proteine centrali per l evoluzione La transizione dalla vita anaerobica a quella aerobica rappresenta un passo fondamentale dell'evoluzione perchè ha
DettagliLA MIOGLOBINA e L EMOGLOBINA
UNITÀ VET. DIDATTICA DI PROPEDEUTICA BIOCHIMICA LA MIOGLOBINA e L EMOGLOBINA Roberto Giacominelli Stuffler LA MIOGLOBINA E L EMOGLOBINAL I vertebrati hanno selezionato due meccanismi principali per rifornire
Dettagli- utilizzano esclusivamente le reattività chimiche di alcuni residui AA
Enzimi semplici Enzimi coniugati - utilizzano esclusivamente le reattività chimiche di alcuni residui AA - richiedono la reattività chimica aggiuntiva di COFATTORI o COENZIMI gruppi prostetici COENZIMI
DettagliLo scambio gassoso negli animali
Lo scambio gassoso negli animali Durante la RESPIRAZIONE CELLULARE (mitocondri) le cellule consumano O2 e producono CO2 L approvvigionamento di O2 e la rimozione della CO2 avvengono tramite SCAMBI GASSOSI
DettagliIl trasporto dell ossigeno
Prof. Giorgio Sartor Il trasporto dell ossigeno Copyright 2001-2016 by Giorgio Sartor. All rights reserved. Versione 1.9.2 mar 2016 Trasporto dell ossigeno egli organismi aerobi il trasporto dell ossigeno
DettagliTrasporto gas nel sangue
Trasporto gas nel sangue Trasporto O2 97% legato all Hb nei globuli rossi 3% fisicamente disciolto, determina il valore di po 2 97% 3% O 2 disciolto nel plasma O 2 legato ad Hb Saturazione Hb 97% 0.3 ml/100ml
DettagliTrasporto O 2 nel sangue
Trasporto O 2 nel sangue 97% legato all Hb nei globuli rossi 3% fisicamente disciolto (determina il valore di po 2 ) Trasporto O 2 nel plasma Trasporto O 2 legato ad Hb Saturazione Hb 97% 0.3 ml/100ml
Dettagli1. Ossidoreduttasi 2. Transferasi 3. Idrolasi 4. Liasi 5. Isomerasi 6. Ligasi
1. Ossidoreduttasi 2. Transferasi 3. Idrolasi 4. Liasi 5. Isomerasi 6. Ligasi ATP + glucosio glucochinasi ADP + glucosio-6-p E.C 2.7.1.2 glucochinasi E.C 2.7.1.1 esochinasi Energia libera,g S k 1 k 1 =
DettagliSTRUTTURA TRIDIMENSIONALE DELLE PROTEINE
STRUTTURA TRIDIMENSIONALE DELLE PROTEINE Biologia della Cellula Animale 2016 1 STRUTTURA PROTEINE Cooper: The Cell, a Molecular Approach, 2 nd ed. http://en.wikipedia.org/wiki/protein_structure STRUTTURA
DettagliLe proteine III. Corso di Biochimica 1. Prof. Giuseppina Pitari
Le proteine III Corso di Biochimica 1 Prof. Giuseppina Pitari Ossi-mioglobina legame idrogeno lato distale La mioglobina L eme quindi consiste di una struttura organica alla quale è legato un atomo di
DettagliTrasporto dell ossigeno
Prof. Giorgio Sartor Trasporto dell ossigeno Copyright 2001-2011 by Giorgio Sartor. All rights reserved. Versione 0.1 oct 2011 Trasporto dell ossigeno egli organismi aerobi il trasporto dell ossigeno avviene
DettagliDopo la ventilazione alveolare, il passaggio successivo del processo respiratorio consiste nella diffusione dell O2 dagli alveoli al sangue e della
Dopo la ventilazione alveolare, il passaggio successivo del processo respiratorio consiste nella diffusione dell O2 dagli alveoli al sangue e della CO2 in direzione opposta. R = quoziente respiratorio,
Dettagli2. Quale delle seguenti affermazioni relative ad una reazione enzimatica è vera?
1. Gli enzimi agendo come catalizzatori: a) innalzano l'energia di attivazione b) innalzano il livello energetico dei prodotti c) abbassano il livello energetico dei reagenti d) diminuiscono l'energia
DettagliCOMPOSTI AZOTATI. derivanti dall ammoniaca AMMINE. desinenza -INA AMMIDE
COMPOSTI AZOTATI derivanti dall ammoniaca AMMINE desinenza -INA AMMIDE ANCORA AMMIDI RISONANZA A M M I D I Il legame ammidico ha parziale carattere di doppio legame per la seguente risonanza: Ammidi H
DettagliFoto funzioni apparato respiratorio
RESPIRAZIONE ESTERNA Foto funzioni apparato respiratorio RESPIRAZIONE INTERNA GLI SCAMBI GASSOSI QUOZIENTE RESPIRATORIO = CO 2 PRODOTTA O 2 CONSUMATO A riposo: Epitelio alveolare 200 ml/min 250 ml/min
DettagliScaricato da 1
A AB B Scaricato da www.sunhope.it 1 1 1 1 2 2 2 3 45 5 5 4 20 20 5 40 40 6 40 20 23 7 5 12 8 35 2 6 9 1 1 Numero di mole ecole 30 25 20 15 10 5 0 0 2 4 6 8 10 Energia Scaricato da www.sunhope.it 2 Scaricato
DettagliGLI ENZIMI: proteine con attività CATALITICA
Cap. 6 GLI ENZIMI: proteine con attività CATALITICA Catalizzatori biologici: permettono alle reazioni biochimiche di avvenire a temperature e pressioni fisiologiche e a velocità misurabile. Aumentano la
DettagliL O 2 nel sangue è trasportato: in piccola parte disciolto nel plasma principalmente legato all Hb. Trasporto dell O 2 nel sangue
L O 2 nel sangue è trasportato: in piccola parte disciolto nel plasma principalmente legato all Hb Trasporto dell O 2 nel sangue L O 2 è poco solubile in H 2 O per cui nella maggior parte degli organismi
DettagliPROTEINE RESPIRATORIE DEI VERTEBRATI EMOGLOBINA E MIOGLOBINA
PROTEINE RESPIRATORIE DEI VERTEBRATI EMOGLOBINA E MIOGLOBINA Svolgono la loro funzione legando reversibilmente l OSSIGENO. Aumentano la solubilità dell ossigeno nel plasma, da 3ml/L a 220 ml/l. La mioglobina
DettagliBIOMOLECOLE (PROTEINE)
BIOMOLECOLE (PROTEINE) Proteine: funzioni Strutturale (muscoli, scheletro, legamenti ) Contrattile (actina e miosina) Di riserva (ovoalbumina) Di difesa (anticorpi) Di trasporto (emoglobina, di membrana)
DettagliStrategie catalitiche
Strategie catalitiche catalisi acido-base catalisi covalente catalisi da metalli Dati molecolari di alcune proteine Citocromo C (umano) Ribonucleasi A (pancreas di bue) Lisozima (bianco dell uovo) Mioglobina
DettagliBIOCHIMICA APPLICATA e CLINICA
BIOCHIMICA APPLICATA e CLINICA Regolazione Enzimatica Biosegnalazione Regolazione Ormonale Specializzazioni metaboliche (Biochimica d Organo) Integrazione del metabolismo BIOCHIMICA APPLICATA e CLINICA
DettagliBIOLOGIA GENERALE 19 dicembre 2006
Biologia generale Massolo Alessandro massolo@unifi.it; Tel. 347-9403330 BIOLOGIA GENERALE 19 dicembre 2006 Facoltà di Psicologia Corso di Laurea in Scienze e Tecniche di Psicologia Generale e Sperimentale
DettagliIl meccanismo d azione degli enzimi può essere trattato: -analizzando i cambiamenti energetici che si verificano nel corso della reazione -
Il meccanismo d azione degli enzimi può essere trattato: -analizzando i cambiamenti energetici che si verificano nel corso della reazione - esaminando il modo in cui il sito attivo favorisce la catalisi
DettagliCOMPOSIZIONE DELL ARIA ATMOSFERICA SECCA E PRESSIONI PARZIALI DEI GAS - (760 TORR, 15 C)
COMPOSIZIONE DELL ARIA ATMOSFERICA SECCA E PRESSIONI PARZIALI DEI GAS - (760 TORR, 15 C) COMPOSIZIONE ARIA NELL ATMOSFERA = COSTANTE A PARTE LE VARIAZIONI DELLA QUANTITA DI VAPORE ACQUEO A 0 C 1 torr =
DettagliRapporto Struttura/Funzione delle Proteine
Macromolecole Biologiche Chimica Biologica A.A. 2010-2011 Rapporto Struttura/Funzione delle Proteine Struttura/Funzione delle Proteine Interazioni proteina-ligando come base della funzione di molte proteine
DettagliAmminoacidi Peptidi Proteine
Amminoacidi Peptidi Proteine Amminoacidi: Struttura generale COOH H NH 2 Centro chiralico Gli amminoacidi nelle molecole proteiche sono tutti stereoisomeri L IDROFOBOCI IDROFOBOCI IDROFILICI Secondo gruppo
Dettagli20/12/ tipi di amino acidi: parecchie combinazioni
20 tipi di amino acidi: parecchie combinazioni Le proteine sono polimeri di amino acidi 1 SEMPLICI : costituite solo da amino acidi PROTEINE CONIUGATE Apoproteina = parte proteica Gruppo prostetico = parte
DettagliLE PROTEINE. SONO Polimeri formati dall unione di AMMINOACIDI (AA) Rende diversi i 20 AA l uno dall altro UN ATOMO DI C AL CENTRO
LE PROTEINE SONO Polimeri formati dall unione di ATOMI DI C, H, N, O CHE SONO AMMINOACIDI (AA) Uniti tra loro dal Legame peptidico 20 TIPI DIVERSI MA HANNO STESSA STRUTTURA GENERALE CON Catene peptidiche
DettagliLEZIONE DEL 27/03/2017
LEZIONE DEL 27/03/2017 Struttura primaria sequenze amminoacidiche --> ponti disolfuro; Strutture secondarie (stabilizzate dai legami idrogeno intercatena): dipendono dal legame peptidico; Strutture terziarie
DettagliLE PROTEINE -struttura tridimensionale-
LE PROTEINE -struttura tridimensionale- Struttura generale di una proteina Ceruloplasmina Cosa sono??? Sono biopolimeri con forme ben definite. composti da molteplici amminoacidi, legati con legami peptidici
DettagliMacromolecole Biologiche. La struttura secondaria (III)
La struttura secondaria (III) Reverse turn Le proteine globulari hanno una forma compatta, dovuta a numerose inversioni della direzione della catena polipeptidica che le compone. Molte di queste inversioni
DettagliTrattamento quantitativo della complessazione e della reattività nei sistemi supramolecolari
Trattamento quantitativo della complessazione e della reattività nei sistemi supramolecolari Assunzione di principio: i sistemi si trovano in condizioni di controllo termodinamico e non cinetico (tutti
DettagliAmminoacidi Peptidi Proteine
Amminoacidi Peptidi Proteine Amminoacidi: Struttura generale COOH H NH 2 Centro chiralico Gli amminoacidi nelle molecole proteiche sono tutti stereoisomeri L IDROFOBOCI IDROFOBOCI IDROFILICI Secondo gruppo
Dettaglipossiede una propria struttura, da cui dipende la specifica funzione
LE PROTEINE SONO DEI POLIMERI LE CUI UNITA RIPETITIVE SONO GLI -AMMINO ACIDI: ogni proteina possiede una propria struttura, da cui dipende la specifica funzione AMMINOACIDI E PROTEINE Le proteine rappresentano
Dettagli