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1 Prof. Maria Nicola GADALETA Facoltà di Scienze Biotecnologiche Corso di Laurea in Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche Biochimica e Biotecnologie Biochimiche DISPENSA N. 9 MIOGLOBINA ED EMOGLOBINA: STRUTTURA PRIMARIA ed EVOLUZIONE

2 MOLECOLE TRASPORTATRICI DI O 2 NEGLI ANIMALI:MIOGLOBINA ED EMOGLOBINA Fig. 7.4 Rappresentazione schematica del trasporto respiratorio negli animali. L ossigeno è trasportato dall emoglobina dai polmoni o dalle branchie ai tessuti periferici. Quì una parte di esso può essere direttamente utilizzata per il metabolismo. Un altra parte può essere immagazzinata mediante il legame alla mioglobina e resa quindi disponibile quando la domanda di ossigeno da parte dei mitocondri dei tessuti periferici è forte. La CO 2 è rilasciata dai processi ossidativi nei tessuti e viene trasportata ai polmoni o alle branchie ed espirata. da: vh. Mathews

3 Eritrocita = un sacchetto pieno di emoglobina e poche altre molecole; non contiene nucleo nè mitocondri; non si ha sintesi proteica. Necessità di vita breve non avendo la capacità di sostituire eventuali componenti danneggiati. Eritrocita: t 1/2 20 gg Contenuto di Hb 150 g/lt; Hb occupa gran parte del volume dell eritrocita

4 O 2, essendo un gas, è poco solubile in soluzione acquosa. La sua concentrazione in soluzione è proporzionale alla sua pressione parziale. Sangue arterioso: po 2 = 100 mm Hg (13,3 kpa); [O 2 ] = 0,13 mmol/lt Sangue arterioso: [Hb] = 150 g/lt; [O 2 ] = 8,6 mmol/lt La presenza dell Hb aumenta di ~ 70 volte la capacità del sangue di trasportare O 2. O 2 permette l estrazione di energia da 1 molecola di glucosio maggiore di 15 volte: Organismi anaerobi: 1 molecola di Glucosio 2 ATP Organismi aerobi: 1 molecola di Glucosio 30 ATP La maggior disponibilità di energia utilizzabile dalla cellula per compiere lavoro (ATP) ha permesso l evoluzione degli organismi superiori sino all uomo.

5 MIOGLOBINA ED EMOGLOBINA: proteine coniugate PROTEINE CONIUGATE: apoproteina + gruppo prostetico Apoproteina = catena polipeptidica = Globina Gruppo prostetico gruppo non proteico Eme responsabile del colore rosso per la presenza di Fe+2 OGNI gruppo EME lega una molecola di O 2

6 MIOGLOBINA

7 Molecola purificata dai muscoli di capodoglio: fonte ricca di questa proteina (Kendrew, 1950) da: Stryer 153 AA; una sola catena polipeptidica 75% α-elica:8 segmenti(da A ad H);7 gomiti Struttura terziaria: core idrofobico: solo 4 molecole di H 2 O Tasca idrofobica tra i segmenti E ed F: lega l EME Nella tasca idrofobica: solo 2 His = ruolo funzionale; a contatto con l ambiente esterno

8 La Mioglobina ha un solo sito di legame per l ossigeno da: Nelson & Cox Curva o gomito o ripiegamento 4 proline nella molecola l Eme è legato alla globina da numerosi legami deboli per lo più idrofobici e dal legame di coordinamento con la His prossimale (F8)

9 E M O G L O B I N A

10 EMOGLOBINA (Hb) Struttura tridimensionale studiata ai raggi X (come la Mb) da Perutz catene polipeptidiche unite da interazioni non covalenti Nell adulto 98% Hb A α 2 β 2 2% Hb A 2 α 2 δ 2 Nell embrione Hb E α 2 ε 2 ζ 2 ε 2 ζ 2 γ 2 Nel feto Hb F α 2 γ 2 Catena α ζ Catene β δ γ 141 AA 146 AA molto simili tra loro

11 EMOGLOBINA: proteina polimerica; struttura quaternaria da: Stryer L. - Molecola quasi sferica 50Å; quattro catene organizzate a tetraedro, unite da interazioni non covalenti - 4 Gruppi eme posti in fessure vicine alla superficie della molecola HbA α 2 β 2 Ogni subunità di Hb è molto simile alla catena della mioglobina: la catena α manca del segmento D. Lega 4 molecole di O 2 - I 4 siti per l O 2 sono molto distanti fra loro, la distanza fra i due atomi di Fe più vicini è 25Å

12 da: Stryer L.

13 Sono note le sequenze AA delle Hb da più di 60 specie (lampreda uomo). Notevoli variabilità per la maggior parte delle posizioni in quasi tutte le specie. In 9 posizioni però c è sempre lo stesso AA (residui costanti:costrizioni funzionali) RESIDUI ESSENZIALI DELLA EMOGLOBINA (costrizioni funzionali) Posizione Aminoacido Ruolo F8 E7 CD1 F4 B6 C2 HC2 C4 H10 His His Phe Leu Gly Pro Tyr Thr Lys Istidina prossimale, lega Eme Istidina distale, vicina Eme In contatto con Eme* In contatto con Eme* Permette la stretta vicinanza tra eliche B e E Termine dell elica (gomito della catena polipept. Lega tra loro eliche H e F Le forti caratteristiche non polari dell interno si conservano inalterate a causa della sostituzione tra AA idrofobici. Molto più variabili sono i residui della superficie della molecola. * Contribuisce a creare l ambiente idrofobico necessario all eme ostruendone la tasca idrofobica.

14 Confronto tra la struttura primaria (sequenze AA) della Mb di Capodoglio e le catene α e β di Hb umana (confronto tra proteine diverse che hanno la stessa funzione) Solo 27 AA risultano identici dal confronto delle catene Mb, Hbα e Hbβ ma ~ 40% o identici o sostit. conservative (AA con le stesse caratteristiche, i.e. R idrofobico con R idrofobico) Le somiglianze sono maggiori tra le catene α e β di Hb che non tra queste e Mb a causa delle DIVERSE PRESSIONI EVOLUTIVE sul gene della catena mioglobinica monomerica e su quelli delle catene dell Hb oligomeri di un tetramero Nelle catene α e β occorrono sulla superficie di contatto, potenzialità di legame e interazioni non richiesta nella Mioglobina: 13 residui che nella struttura terziaria occupano posizioni analoghe: - sono polari perché rivolti verso la soluzione acquosa nella mioglobina - sono idrofobici perché si trovano nelle zone di contatto degli oligomeri nelle catene α e β

15 Confronto tra la struttura primaria (sequenze AA) della Mb di Capodoglio e le catene α e β di Hb umana da: Nelson & Cox

16 Famiglia di proteine: evoluzione per duplicazione genica. da: Voet & Voet (1^ Ed.)

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