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1 Idomini(I)

2 I domini I motivi generalmente si combinano a formare strutture globulari compatte, chiamate domini. Una proteina può essere costituita i da unoo più domini. I domini sono definiti come parte di una catena polipeptidica (o al limite l intera catena caso particolare) che si ripiega indipendentemente in una struttura stabile. I domini possono essere unità funzionali; spesso a domini diversi di una proteina sono associate funzioni diverse.

3 I domini Le proteine possono essere costituite da un singolo dominio o da molti (anche Le proteine possono essere costituite da un singolo dominio o da molti (anche diverse dozzine).

4 I domini I domini sono costituiti da diverse combinazioni di elementi di struttura secondaria e di motivi. Le α eliche e i filamenti β costituenti i motivi sono adiacenti uno all altro nella struttura tridimensionale e connessi da regioni di loop; a loro volta, i motivi adiacenti o formati da regioni consecutive della catena polipeptidica sono vicini nella struttura tridimensionale. Il numero di combinazioni dei motivi a formare i domini è limitato e alcune combinazioni sono strutturalmente favorite rispetto ad altre. Spesso, domini simili ricorrono in proteine diverse che hanno funzioni diverse e sequenza aminoacidica idi completamente lt t diversa.

5 I domini Michael Levitt and Cyrus Chothia, sulla base di semplici considerazioni sulla connessione dei motivi, hanno classificato i domini in 3 gruppi principali, a seconda delle strutture secondarie e dei motivi coinvolti nella loro formazione: - domini α - domini β - domini α/β - altro

6 Domini α: α helical bundle L α α helical bundle è costituito da 4 α eliche disposte in modo tale che i loro assi siano reciprocamente quasi paralleli. Le catene laterali idrofobiche degli aminoacidi di ciascuna α elica sono orientate verso l interno dell α α helical bundle, mentre le catene laterali idrofiliche degli aminoacidi sono rivolte verso l esterno. Le catene laterali idrofobiche rivolte verso l interno dell α helical bundle sono così strettamente impaccate che non c è cèspazio per molecole d acqua.

7 Domini α: α helical bundle L α α helical bundle è un tipo di dominio che ricorre in svariate proteine (mioemeritrina, citocromo c' e b 562, ferritina, proteina del capside del virus del mosaico del tabacco). In questi casi le α eliche sequenzialmente vicine sono sempre antiparallele.

8 Domini α: α helical bundle L α α helical bundle si può anche formare con arrangiamenti topologici delle α eliche diversi, come nel caso dell ormone umano della crescita. In questo caso, l α helical bundle è formato da 2 coppie di eliche parallele che sono disposte in modo antiparallelo nell α helical bundle. L impaccamento antiparallelo delle α eliche conferisce loro maggiore stabilità in quanto i macrodipoli associati iti a ciascuna α elica si annullano a vicenda. Kinemage 4helix_bndl

9 Domini α: α helical bundle Le α eliche che costituiscono l α α helical bundle si impaccano con la modalità cresta-solco. Le crestee i solchi lhisono costituiti i i dll dalle catene laterali di aminoacidi separati da 3-4 residui (fig. c e b rispettivamente). La geometria dei solchi e delle creste di un α elica dipende dalla geometria dell elica ma anche dalla sua sequenza aminoacidica.

10 Domini α: α helical bundle Nel caso dell α α helical bundle, le creste formate da ogni 3 residuo vanno a corrispondere con i solchi formati da ogni 4 residuo. Le creste della prima α elica sono inclinate di circa 45 rispetto alla direzione dll dell asse dll dell elica, li mentre le crestedll della seconda α elica sono inclinate di circa 25 rispetto all asse dell elica. Quando le 2 eliche si impaccano, dopo che un elica viene ruotata di 180, si otterrà la massima corrispondenza fra le creste e i solchi delle 2 eliche in seguito ad un inclinazione di circa 20 (45-25 ) fra le 2 eliche.

11 Domini α: Globin fold Un altro impaccamento tipico delle α eliche è quello osservato nel globin fold, caratteristico di emoglobine, mioglobine e ficocianine. Il globin fold è costituito da 8 α eliche, indicate con le lettere A-H, collegate da loop piuttosto corti, in modo da disporsi a formare la tasca del sito attivo, che in mioglobina e emoglobina, ospita il gruppo eme. La lunghezza delle α eliche varia considerevolmente: da 7 aminoacidi per l elica C a 28 aminoacidi per l elica H. Le α eliche sono disposte in direzioni diverse, in modo tale che α eliche adiacenti in sequenza non lo sono nella struttura, con l eccezione delle eliche G e H. Kinemage Exercises/E06

12 Domini α: Globin fold Nel caso del globin fold, le creste formate dagli aminoacidi ogni 4 residui vanno a corrispondere con i solchi formati dagli aminoacidi ogni 4 residui. Le creste di entrambe le α eliche sono inclinate di circa 25 rispetto alla direzionei dll dell asse dll delleeliche. li Quando le 2 eliche si impaccano, dopo che un elica viene ruotata di 180, si otterrà la massima corrispondenza fra le creste e i solchi delle 2 eliche in seguito ad un inclinazione di circa 50 ( ) fra le 2 eliche.

13 I domini (II)

14 Domini β Nonostante l elevato lelevato numero di possibili disposizioni di filamenti β (a costituire foglietti β antiparalleli) connessi da tratti di loop, i domini β più frequentemente osservati sono solo 3: - up and down - chiave greca - jelly roll In generale, i filamenti β sono disposti in modo tale da formare 2 foglietti β impaccati uno con l altro, laltro,aa formare un core idrofobico. Un discorso a parte meritano i domini a β elica, una struttura β recentemente p β β scoperta.

15 Domini β: Up and down La topologia più semplice per foglietti β antiparalleli è chiamata up and down: inessai filamenti β adiacenti sono collegati da regioni di loop (β-hairpin). Spesso l ultimo filamento β è collegato al primo da legami idrogeno, a formare un barile (β barrel) di8 filamenti β, come nel caso delle proteine che legano il retinolo o acidi grassi. In questi casi, nelle sequenze dei filamenti β catene q q β laterali idrofobiche si alternano a catene laterali polari e cariche idrofiliche, in modo tale da formare il core idrofobico all interno del barile e da interagire esternamente con il solvente.

16 Domini β: Up and down Un altro esempio di topologia up and down è rappresentato dalla neuraminidasi dal virus dell influenza. In questo caso i filamentii β non formano un barile ma 6 foglietti β che si organizzano in un β propeller. I loop di ciascun foglietto β che collegano i filamenti β 2e3sitrovano tutti dallo stesso lato del β propeller p e formano il sito attivo della proteina.

17 Domini β: Chiave greca Un altro modo per collegare filamenti β antiparalleli a formare un β barrel è la Un altro modo per collegare filamenti β antiparalleli a formare un β barrel è la topologia a chiave greca, che connette filamenti β sui lati opposti del barile β.

18 Domini β: Chiave greca Se si vogliono collegare 8 filamenti β antiparalleli con una topologia diversa da quella up and down, ci sono solo 2 alternative: collegare il filamento β n a quello n+3 oppure a quello n-3. I due casi rappresentano le 2 possibili mani, cioè 2 opposte scelte chirali: in tutte le strutture di proteine finora note si è trovata sempre e solo la topologia a chiave greca indicata in fig. a, quella destrorsa. Kinemage Exercises/Ig-fold

19 Domini β: Chiave greca Il motivo base è costituito da 4 filamenti β: 3 presentano topologia up and down e sono collegati da β-turns, seguiti da una connessione più lunga al quarto filamento β, che è adiacente al primo. Esempi di topologia a chiave greca si osservano nelle superossido dismutasi a Cu,Zn, nei domini idll delle immunoglobuline li e nella proteina γ cristallino.

20 Domini β: Jelly roll Un altra topologia caratteristica dei filamenti β antiparalleli è chiamata jelly roll. Consideriamo una stringa costituita da 8 filamenti β antiparalleli, collegati a 2 a 2 da legami idrogeno (coppie 1-8, 2-7, 3-6 e 4-5). Se si avvolge questa stringa intorno ad un cilindro, in modo tale che i filamenti β si trovino sulla superficie del barile mentre le regioni di loop alle 2 estremità, si ottiene la topologia jelly roll.

21 Domini β: Jelly roll Nella topologia jelly roll, le coppie di filamenti β (1-8, 2-7, 3-6 e 4-5) sono disposte in modo tale che il filamento β 1siaadiacenteal2,il7al4,il5al6e il 3 all 8. In questo modo si possono formare altri legami idrogeno fra questi filamenti β. 2 connessioni attraversano l estremità superiore del barile e 2 attraversano quella inferiore. In più ci sono 2 connessioni tra filamenti β adiacenti nell estremità estremità superiore del barile e 1 all estremità inferiore. Esempi: proteine costituenti il capside dei divirus sferici, ii emmaglutinina. Kinemage Exercises/viral-coat

22 Domini β: β elica Nel 1993 fu scoperta una nuova, inaspettata, struttura di tipo β, la β elica. La β elica, che non è correlabile alle altre strutture β, fu osservata per la prima volta nella struttura dell enzima batterico pectato liasi. Successivamente, sono state determinate altre strutture proteiche contenenti β eliche (tra cui proteinasi batteriche extracellulari ela proteina tailspike del batteriofago P22). Nella β elica la catena polipeptidica si avvolge aformare un ampia elica, costituita da brevi filamenti β uniti fra loro da regioni di loop. Eit Esistono 2 tipii di β elica: - β elica a 2 foglietti β - β elica a 3 foglietti β

23 Domini β: β elica a2 foglietti β La β elica a 2 foglietti β è la forma di β elica più semplice, osservata nelle proteinasi extracellulari batteriche. Ciascun giro di elica comprende 2 filamenti β e 2 regioni di loop. Questa unità strutturale si ripete piu volte a formare una struttura elicoidale destrorsa costituita da 2 foglietti β paralleli costituiti ciascuno da 3 filamenti β, con un core idrofobico in mezzo. L unità strutturale base della β elica a 2 foglietti β è costituita da 18 aminoacidi, 3inciascunfilamentoβ e 6 in ciascun loop. Questa unità base è caratterizzata dalla sequenza consenso: (Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-X-U-X) X X X) 2 [X: qualsiasi aminoacido; U: idrofobico, spesso Leu]

24 Domini β: β elica a2 foglietti β Sequenza consenso: (Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-X-U-X) 2 I primi 6 aminoacidi formano un loop e gli altri 3 un filamento β, con la catena laterale di U coinvolta nell impaccamento idrofobico dei 2 foglietti β. I loop sono stabilizzati da ioni calcio che si legano all aminoacido Asp. Questa sequenza consenso può essere utilizzata t per cercare possibili strutture β elica a 2 foglietti β analizzando database di sequenze di proteine di struttura tridimensionale non nota.

25 Domini β: β elica a3 foglietti β Una β elica più complessa è presente nella pectato liasi e nella proteina tailspike del batteriofago P22. Nelle β eliche a 3 foglietti β ciascun giro di elicaèformatada3segmentiβ (ciascuno costituito da 3 a 5 aminoacidi) collegati da 3 loop. La β elica quindi è costituita da 3 foglietti β β q g β paralleli, che formano i lati di un prisma. La sezione della β elica, però, non è triangolare, a causa della disposizione dei foglietti β.

26 Domini β: β elica a3 foglietti β Due dei foglietti β sono posizionati uno adiacente all altro, come nella β elica a 2 foglietti β, eilterzo foglietto β è quasi perpendicolare agli altri 2. Un loop (a) è corto e quasi sempre formato solo da 2 aminoacidi con conformazione invariante e formaunangolodicirca120 frai2filamentiβ che unisce. Gli altri 2 loop (b, c) sono più lunghi e variano in dimensione e conformazione. I loop lunghi protrudono dai foglietti β e probabilmente formano il sito attivo sulla superficie esterna della proteina. La variabilità in numero e tipo di aminoacidi che costituiscono i 2 loop lunghi impedisce di dt determinare una sequenza consenso per la β elica a 3 foglietti β. Kinemage Exercises/PecLyC

27 Domini β: β elica a3 foglietti β Il numero di giri di elica nelle β eliche a 3 foglietti β è maggiore di quello trovato nelle β eliche a 2 foglietti β. La pectato liasi consiste di 7 giri di β elica (d = 4.86 Å), è lunga 34 Å e ha un diametro di Å, mentre la β elica della proteina tailspike del btt batteriofago if P22 è formata da 13 giri.

28 Domini β: β elica a4 foglietti β Esistono anche β eliche destrorse costituite i da 4 foglietti β paralleli, che possono essere considerate come un estensione di quelle a 3 foglietti β. Infatti, il foglietto β evidenziato può essere visto come un estensione N-terminale del foglietto β successivo. Queste coppie di filamenti β sono separate da un loop costituito da 1-2 aminoacidi, uno dei quali adotta sempre una conformazione α-elica sinistrorsa e cambia la direzione della catena polipeptidica principale di circa 100.

29 Domini β: β elica sinistrorsa Nel 1995 è stata osservata una β elica sinistrorsa, nella struttura dell enzima UDP-N-acetilglucosammina transferasi (LpxA). La β elica sinistrorsa è l unica struttura di tipo β parallelo che puo essere interpretata come una cross-over connection fra i filamenti β paralleli di tipo sinistroso (vedi strutture supersecondarie). Gli enzimi che presentano la β elica sinistrorsa sono caratterizzati dalla ripetizione dell esapeptide: [LIV]-[GAED]-X-X-[STAV]-X

30 I domini (III)

31 Domini α/β La cross over connection è l unità costitutiva su cui si basa la topologia di 3 tipi di domini α/β osservati nelle proteine: - α/β barrel - motivi ricchi di Leu (fold a ferro di cavallo) - α/β open sheet

32 Domini α/β Due cross over connections possono essere collegate in 2 modi diversi (tramite un α elica), per formare un foglietto β parallelo di 4 filamenti β. 1) Le α eliche stanno tutte da un lato del foglietto β parallelo. L ultimo filamento β della prima cross over connection è adiacente al primo filamento β della seconda cross over connection. I filamenti β sono nell ordine Impaccamento tipico degli α/β barrel edelfoldaferrodicavallo.

33 Domini α/β 2) Le α eliche stanno sui lati opposti del foglietto β parallelo. I primi filamenti β di ciascuna cross over connection sono adiacenti. I filamenti β sono nell ordine Impaccamento tipico degli α/β open sheet.

34 Domini α/β: α/β barrel Un α/β barrel è costituito da 8 filamenti β paralleli, posizionati in modo tale che il filamento β 8 sia adiacente e faccia legami idrogeno con quello 1. Di solito le cross over connection fra i filamentii β paralleli li sono α eliche. In più c è un α elica dopo l ultimo filamento β. Esistono anche α/β barrel costituiti da 10 filamenti β paralleli. L α/β barrel è un tipo di dominio che coinvolge almeno 200 aminoacidi idi ed è tipico di molti enzimi. E chiamato anche TIM barrel dalla struttura dell enzima trioso fosfato isomerasi, dove fu osservato per la prima volta.

35 Domini α/β: α/β barrel Nell α/β barrel le catene laterali idrofobiche delle α eliche si impaccano con le catene laterali idrofobiche dei filamenti β. Le interazioni fra le α eliche e i filamenti β coinvolgono principalmente aminoacidi del tipo Val, Ile, Leu, che costituiscono circa il 40% degli aminoacidi che costituiscono i filamenti β del barile. Le altre catene laterali degli aminoacidi (in posizione 1, 3, 5, ) dei filamenti β sono rivolte verso l interno del barile e formano un core idrofobico strettamente impaccato. Tra le catene laterali ci sono anche Arg, Lys e Gln, che presentano un gruppo polare, rivolto verso le 2 estremità del barile, in modo da poter interagire con il solvente esterno. Kinemage Exercises/ab_barrel

36 Domini α/β: α/β barrel Tutti gli α/β barrel osservati nelle proteine conosciute hanno funzioni enzimatiche: isomerizzazione di piccole molecole di zucchero, trasferimento di gruppi fosfato, degradazione di zuccheri polimerici. In tutti gli α/β barrel il sito attivo si trova nella stessa posizione, in una tasca costituita dagli 8 loop che connettono l estremità C-terminale dei filamenti β con l estremità N-terminale delle α eliche. Gli aminoacidi che partecipano al legame del substrato e alla catalisi appartengono a queste regioni di loop. Kinemage Exercises/E12

37 Domini α/β: Fold a ferro di cavallo I filamenti β formano un foglietto β parallelo e tutte le α eliche sono su uno stesso lato del foglietto β. I filamenti β formano una struttura aperta ricurva, che ricorda unferro di cavallo, conleα eliche sul lato esterno e il foglietto β che forma la parte interna del ferro di cavallo. Un lato del foglietto β si interfaccia con le α eliche, formando un core idrofobico, mentre l altro lato del foglietto β è esposto al solvente, caratteristica che gli altri motivi α/β non hanno.

38 Domini α/β: Fold a ferro di cavallo Domini ricchi di Leu (ripetizioni di sequenze omologhe di circa aminoacidi) sono stati identificati da studi di sequenze in oltre 60 diverse proteine, tra cui recettori, fattori di virulenza batterica, molecole di adesione cellulare, molecole coinvolte nella riparazione del DNA e nello splicing dell RNA. Queste sequenze omologhe contengono un pattern caratteristico di Leu, che gioca un importante ruolo strutturale e forma una struttura β-loop-α. Strutture β-loop-α sequenziali sono collegate fra loro in un modo analogo a quello osservato negli α/β barrel (tipo A) NH 2 -X-L-E-X-L-X-L-X-X-C-X-L-T-X-X-X-C-X-X-L-X-X-a-L-X-X-X-X- (tipo B) NH 2 -X-L-R-E-L-X-L-X-X-N-X-L-G-D-X-G-a-X-X-L-X-X-X-L-X-X-P-X-X- L L X L X X X L X G X X L X X X L X X X X (a = residuo alifatico)

39 Domini α/β: Fold a ferro di cavallo Gli aminoacidi Leu, appartenenti alle 2 coppie di motivi ricchi di Leu, formano un core idrofobico fra il foglietto β eleα eliche. Gli aminoacidi Leu 2, 5 e 7 appartenenti al filamento β si impaccanoconleu20e24 dell α elica, per formare la parte principale della zona idrofobica. Al core idrofobico contribuiscono anche Leu 12, appartenente al loop, e Leu 17, appartenente all α elica. L analisi di 500 coppie di sequenze ricche di Leu da 68 proteine diverse, ha mostrato che gli aminoacidi 17, 20 e 24 possono essere diversi da Leu, ma sempre idrofobici, mentre Leu 2, 5, 7 e 12 sono invarianti.

40 Domini α/β: α/β open sheet Nell α/β open sheet le α eliche si trovano su entrambi i lati del foglietto β parallelo. Ciascun filamento β fornisce le catene laterali degli aminoacidi idrofobici per impaccarsi con le α eliche in 2 regioni idrofobiche, una per ciascun lato del foglietto β. In questo dominio α/β ci sono sempre 2 filamenti β (1 e 4 in figura) nella parte interna del foglietto β le cui connessioni al filamento β vicino sono sui lati opposti del foglietto β. Uno dei loop uscenti da uno dei filamenti β va sopra il foglietto β, mentre l altro loop va sotto. Kinemage Exercises/a-b_open_sht

41 Domini α/β: α/β open sheet Il punto in cui si ha l inversione del lato del foglietto β che viene coperto dalle α eliche è chiamato switch point. La zona dll dello switch point, all estremità C-terminale del foglietto β, definisce una tasca, in cui si trovano sempre i siti di legame di questa classe di proteine. Negli α/β open sheet non ci sono restrizioni geometriche sul numero dei filamenti β coinvolti: il numero varia da 4 a 10.

42 Domini α/β: α/β open sheet Molti enzimi, e in particolare alcune deidrogenasi, hanno il dominio che lega il NAD costituito da due unità βαβαβ a formare il dinucleotide-binding fold o Rossmann fold (questo tipo di fold fu identificato per la prima volta nell enzima lattato deidrogenasi da M. Rossmann, nel 1970). Il Rossmann fold è caratterizzato dalla presenza della sequenza consenso: GXGXXG(17X)D coinvolta nel legame del dinucleotide.

43 Domini α/β: α/β open sheet I residui GXGXXG, posti nel loop fra il primo filamento β e la susseguente α elica, determinano l interazione tra la proteina ed il gruppo pirofosfato. Asp 193 Gly 172 Gly 175 Alla fine del secondo filamento β parallelo la catena laterale carbossilica di un acido aspartico o glutammico interagisce con il diolo del gruppo ribosio. Gly 170

44 C-ter binding gprotein BARS Substrate- Binding Domain α55 N β5 α44 β4 α33 β3 α22 β1 α11 β2 C αf βc αe βb αd βa αa βd αg βe αh βf βg Nucleotide- Binding Domain αc αb

45 BARS: domain hinge-bending

46 Domini: altro Alcune proteine presentano domini che non rientrano nella classificazione fatta in precedenza e quindi formano gruppi a parte. Alcuni esempi sono: - proteine costituite dalla combinazione di motivi α e β a formare un foglietto β antiparallelo impaccato contro un certo numero di α eliche. Strutture di questo tipo vengono classificate come appartenenti ad un quarto tipo di domini, chiamato α+β. - piccole proteine, ricche di ponti disolfuro o di ioni metallo. La presenza di dei ponti disolfuro o degli ionii metallo tll sembra ifl influenzii fortemente la struttura di queste proteine e spesso sembrano la versione distorta di proteine più regolari. Kinemage Exercises/Irregular_small

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