PROTEINE Proteios = primario
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- Umberto Arena
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1 PROTEINE Proteios = primario Corso medici AMIK 2017 D.SSA MARINELLA ROSSI
2 Struttura Composti quaternari C H O N (S) Catene lineari di aa legati con legame peptidico trans (planare, polare, stabilizzato) aa peptidi (oligopeptidi) >40 aa polipetidi >4000 aa proteine
3 Legame peptidico
4 Struttura Primaria sequenza aa lineare Secondaria legami H tra CO e NH di aa adiacenti (alfa elica destrorsa, foglietto beta) Terziaria legami H e interazioni tra i gruppi R degli aa: idrofobiche, ioniche, ponti disolfuro Quaternaria assemblaggio di diverse subunità
5 Struttura La sequenza aa determina il ripiegamento della proteina e ne conferisce la specifica attività. Chaperonine complessi proteici che assistono il ripiegamento delle proteine. Ubiquitine proteine di segnale per il proteasoma, si legano alla proteina da degradare. Proteine con folding errato AD, PD encefalopatie, polineuropatie, neurodegenerazione.
6 Struttura Massima stabilità minima energia
7 Grafico di Ramachandran Molte combinazioni non sono permesse. Legami N-C e C-C formano una coppia di angoli con vincoli sterici ( Φ, ψ) - prolina maggiore restrizione conformazionale - glicina unico non asimmetrico fino al 45%
8 Denaturazione Perdita di struttura perdita di funzione - calore - ph - solventi - detergenti - urea
9 Denaturazione Glicazione glicoproteine non funzionali cross-linking reazione di Maillard - basi di Shiff (aldeidi e chetoni in ambiente acido) AGE circuito che si autoalimenta r-age aumentano stress ox, NF-Kb, infiammazione danni cardiovascolari, neuronali, (collagene, elastina HbA1c, fruttosamina) Carnosina (l-istidina e beta-alanina) AD - PD Vit. B1 B6, zenzero, acido lipoico
10 Classificazione - Composizione - proteine semplici - proteine coniugate (gruppi prostetici) - Solubilità - proteine fibrose insolubili in H 2 O - proteine globulari solubili in H 2 O - Configurazione
11 Classificazione Proteine coniugate - lipoproteine: HDL, LDL - glicoproteine: alfafetoproteina - fosfoproteine: caseina - metalloproteine: ferritina - emoproteine: emoglobina - flavoproteine: fototropine 1 e 2 - nucleoproteine: telomeri
12 Classificazione Proteine fibrose protezione e sostegno (struttura secondaria) - Cheratina - Collagene ed elastina - Sete (fibroina) Proteine globulari catalisi, trasporto, regolazione (struttura terziaria e quaternaria) - Enzimi - Ormoni - Anticorpi - Recettori di membrana
13 Funzioni Regolazione espressione geni Duplicazione, trascrizione, traduzione DNA Catalisi enzimi Trasmissione impulsi nervosi endorfine Ormonale insulina Immunitaria IG, anticorpi Strutturali cheratina Movimento actina Trasporto albumina, transferrina Riserva albumina, ferritina
14 Digestione delle proteine Stomaco pepsina (HCl) dipeptidi (gastrina) tripeptidi Intestino tenue tripsina assorbimento aa per trasporto attivo Fegato - nessuna conversione - conversione in glucosio gluconeogenesi (alanina) - conversione in lipidi chetogenesi acetil-coa (glicina)
15 Aminoacidi 20 aa di cui 8 essenziali - leucina, isoleucina, valina (BCAA) - lisina, metionina, treonina, triptofano, fenilalanina, [ istidina ] - arginina, istidina (crescita) [ cisteina, tirosina ] - tirosina, glicina, serina, prolina, cisteina, alanina, asparagina, acido aspartico, glutammina, acido glutammico
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17 Funzioni degli a.a. - Sintesi proteica - Componenti di peptidi (glutatione) - Intermedi metabolici (ornitina) - Fonte energetica (gluco- chetogenici) - Regolatori turnover proteico - Trasportatori di N - Biosintesi di altri composti azotati (NO, nucleotidi, glucosammine, niacina )
18 Metabolismo degli aa
19 Sintesi proteica Nucleo (cromosomi) DNA mrna Tripletta aa Ribosoma trna anticodone Smistamento peptide segnale (25-30 aa)
20 Fabbisogno proteico Proteine 15% peso corporeo 65% nei muscoli 4 Kcal/g g/die aa degradati 0,8 1 g/kg 1,5 g/kg
21 Fonti proteiche Animali -carne -latte -uova -pesce Vegetali -semi -ortaggi -cereali 15% (lisina) -legumi 37% (metionina, cisteina)
22 Proteine animali Nel XIX secolo proteina = carne Carl von Voit ( ) bastano 48,5g/die (118g) Max Rubner ( ) : il consumo di proteine è simbolo di civiltà l uomo civilizzato ha diritto ad un abbondante razione di proteine FAO 1970 : la carenza di proteine è senza dubbio la carenza più grave nei paesi in via di sviluppo INDIA 1968 The effect of dietary proteins on carcinogenesis of aflatoxin 20% proteine tumore al fegato 5% proteine no tumore
23 Vantaggi e svantaggi Animali tutti aa 97% omega 3 (pesce) veloci da cucinare acidificano grassi saturi nitrosamine Vegetali no grassi saturi 78% meno acidificanti nutrono flora intestinale mancano aa (associazioni) cottura più lunga flatulenza
24 Proteine
25 Proteine vegetali Tofu 7g/100g + Fe + Mg Tempeh 18g/100g Quinoa pseudocereale 14,4g/100g tutti aa essenziali Semi di canapa 20g/100g tutti aa essenziali Mandorle 20g/100g Legumi 20g/100g Semi di chia, semi di girasole, semi di zucca Spirulina Albicocche disidratate 2,5g/100g Ortaggi 3-5g/100g
26 Proteine vegetali Associazioni
27 Proteine vegetali
28 Proteine vegetali Soia : grande fagiolo, tra le 5 piante sacre coltivata da più di 5000 anni 37% proteine 19% lipidi poliinsaturi LDL anche ipercolesterolemia familiare perdita massa grassa (termogenesi) non aumenta escrezione renale di calcio regola metabolismo glucidico
29 Proteine animali e vegetali
30 Messaggio Chi non conosce il cibo non può capire le malattie dell uomo Le vecchie abitudini, anche se cattive, turbano meno delle cose nuove ed inconsuete. Tuttavia a volte è necessario cambiare passando gradualmente alle cose inconsuete Ippocrate (460 a.c.-377 a.c.)
31 Grazie per l attenzione
sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine hanno tutti una struttura comune
AMINO ACIDI sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine sono 20 hanno tutti una struttura comune sono asimmetrici La carica di un amino acido dipende dal ph Classificazione amino acidi Glicina
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