gruppo prostetico) Cromoproteine Legare l ossigeno Impedire che ossidi altre sostanze Cedere O 2 in particolari e ben definite condizioni
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- Mariana Corti
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1 Le proteine globulari: mioglobina ed emoglobina
2 Caratteristiche generali Forma: sferoidale Solubilità: acqua Struttura: terziaria e, spesso, quaternaria Classificazione: caratteristiche chimico-fisiche
3 Classificazione Protamine: basiche, basiche, a basso PM. Presenti nello sperma di alcuni pesci, mantengono compattato il DNA nella testa degli spermatozoi Istoni: basiche, a basso PM (11-20kD), associate al DNA nel nucleo cellulare Prolamine e gluteline: origine origine vegetale, ricche in prolina e acido glutammico, ma povere in triptofano e lisina (scarso valore biologico). Albumine: acide, medio PM (50-60kD), ricche in acido glutammico, aspartico, lisina e leucina, ma povere in triptofano Globuline: glicoproteine ad alto PM (circa 150 kd). Alcune sono solubili in soluzioni saline (euglobine) altre in acqua (pseudoglobine).
4 Proteine che legano O 2 Proteina di trasporto Proteina di deposito emoglobina mioglobina Proteine coniugate gruppo prostetico) Cromoproteine Legare l ossigeno Requisiti strutturali Requisiti funzionali Impedire che ossidi altre sostanze (globina, parte proteica ed eme, Cedere O 2 in particolari e ben definite condizioni
5 La globina Proteina globulare compatta ( aa), solubile ma impermeabile 154 COO - Per il 75% conformazione ad elica Forma: 7/8 segmenti elicoidali ( elica) destrogiri uniti da segmenti con avvolgimento casuale + H 3 N 1 L interno è costituito quasi esclusivamente da residui aa non polari, con l eccezione di 2 molecole di His. L esterno presenta residui aa polari in grado di legare molecole di acqua His93, F8 His64, E7
6 L eme Costituito da una complessa struttura organica ad anello (protoporfirina IX) cui è legato un atomo di Fe 2 +. Il Fe 2 + forma 6 legami di coordinazione: 4 con gli N dell anello porfirinico (ne impediscono l ossidazione a Fe 3 + ), 2 sono perpendicolari al piano della porfirina (legame con O2 e con N di His prossimale). Anche altre piccole molecole, quali NO e CO, sono in grado di coordinarsi con il Fe 2 +, per questo l eme è sequestrato all interno della proteina.
7 In presenza di O2, l atomo di Fe 2+ dell eme isolato è ossidato in maniera irreversibile a Fe 3 +, una forma che non è in grado di legare O2. La componente proteica impedisce tale ossidazione e rende possibile un legame reversibile dell O2 all eme. L ossigenazione altera lo stato elettronico del complesso Fe eme, come indica la variazione di colore da rosso scarlatto (sangue arterioso) a rosso cupo (sangue venoso). In alcune situazioni il Fe 2 + si ossida a Fe 3 + (metamioglobina e metaemoglobina): a queste proteine si deve il colore scuro della carne vecchia e del sangue secco.
8 Mioglobina ed emoglobina 1 catena eme) polipetidica (154aa) +1 4 catene 4eme) polipetidiche + Sede: miocardio,muscolo scheletrico Sede: globulo rosso
9 MIOGLOBINA Cromoproteina globulare (PM= Da). Costituita da una proteina (globina) legata all eme. Contenendo un unica cisteina, è stabilizzata da interazioni idrofobiche fra aa apolari (val, leu). Sulla superficie sono esposti aa polari (asp, lys) che prevengono l associazione tra mioglobine
10 MIOGLOBINA Presente nelle fibre rosse del muscolo scheletrico e cardiaco, ha la funzione di legare reversibilmente O 2 mediante l eme. La porzione proteica crea un ambiente idrofobico per preservare il Fe allo stato ridotto e rendere più duraturo il suo legame con l eme. Funzioni: Agevolare la diffusione di O 2 nel muscolo Trasferimento dell O 2 trasportato dall Hb alla citocromo ox. Deposito di O 2 (neuroglobina)
11 Curva di legame dell ossigeno alla mioglobina po2 di un muscolo che respira attivamente La mioglobina è per metà saturata dall ossigeno (Yo 2 = 0,5) alla pressione parziale di ossigeno (po 2 ) di 2,8 torr. L andamento iperbolico della curva di legame è quello tipico del legame di una piccola molecola a una proteina. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica
12 EMOGLOBINA Proteina tetramerica (PM Da). Costituita da 4 subunità uguali a due a due, ciascuna costituita da una porzione proteica (globina) legata in modo NON covalente all eme. Nell adulto, è prevalente la forma 2 2. Le subunità presentano elevata omologia con la mioglobina. Presente negli eritrociti umani (circa 15 g/dl); nelle 24 ore vengono rinnovati 6,25 g di emoglobina.
13 L organizzazione dei geni delle globine P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
14 Emoglobine durante l ontogenesi Oltre alla catena, sempre presente, HbA 0 : β 2. HbA 2 : δ 2 Hb F, fetale: γ 2. (Le catene γ sono di due tipi: G γ e A che γ differiscono per un aminoacido in posizione 136); altri tre tipi di emoglobina sono inoltre presenti a livello embrionale fino alla decima settimana: l Hb Gower I (δ 2 ε 2 ), l Hb Portland (δ 2 δ 2 ) e l Hb Gower II (α 2 ε 2 ). P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
15 Perchè diverse emoglobine????? Perchè hanno una diversa affinità per l ossigeno! Il feto ottiene l'o2 per diffusione attraverso la placenta. Questa diffusione è aiutata dal fatto che l Hb fetale ha un'affinità più alta per l'o2 di quanto lo abbia l Hb materna. L'emoglobina fetale è un tetramero che contiene due catene e due. Le che rimpiazzano le forme hanno una bassa affinità per il bisfosfoglicerato.
16 Legame dell'o 2 all'emoglobina P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
17 Il legame cooperativo - I L emoglobina presenta 2 stati conformazionali: uno stato T (teso) nella deossiemoglobina, e lo stato R (rilassato) nell ossiemoglobina. T R I contatti tra le subunità passano da una posizione all altra senza forme intermedie stabili. Fondamenti di biochimica. D. Voet, J. Voet & W. Pratt Ed. Zanichelli
18 Il legame cooperativo II L emoglobina nello stato T ha una bassa affinità per l ossigeno poiché la lunghezza dei legami Fe O 2 è di 0,1 Å superiore a quella nello stato R. Quando almeno una molecola di O 2 si lega ad una subunità αβ, lo stiramento indotto dal legame con l ossigeno, è sufficiente ad indurre la transazione di tutte le altre subunità dallo stato T allo stato R indipendentemente dal fatto che abbiano legato l ossigeno o che ne siano prive.
19 La differenza di affinità per l'o2 tra lo stato T e lo stato R può essere compreso in termini di cambiamenti della struttura quaternaria che accompagnano la conversione dalla deossiemoglobina alla ossiemoglobina Si può distinguere la conformazione ossi a causa degli O2 in rosso che legano il Fe in blu Ma perché cambia la struttura?????
20 Poichè l Hys è legata al Fe si muoverà anch'essa causando un contemporaneo spostamento dell'elica in cui si trova Questo movimento altera la struttura di ogni subunità Questo porta al cambiamento di conformazione dalla deossi alla ossiemoglobina.
21 QUALI FATTORI MODIFICANO L AFFINITA DELL OSSIGENO PER L Hb? temperatura: più basse temperature (nei polmoni) favoriscono il legame con l O 2, mentre più alte (nei tessuti) ne favoriscono la dissociazione pco 2 e ph (effetto Bohr) 2,3-bisfosfoglicerato (BPG)
22 EFFETTO BOHR - I Se pco 2 aumenta, aumenta la po 2 richiesta per la saturazione dell Hb. in altre parole, più CO 2 è presente meno O 2 rimane legato all Hb! Ma poichè CO 2 + H 2 O H 2 CO 3 HCO 3- + H + L effetto della CO 2 può essere attribuito alla diminuzione del ph
23 EFFETTO BOHR- II L affinità dell emoglobina per l O 2 aumenta all aumentare del ph. La linea tratteggiata indica la pressione parziale di O 2 in un muscolo che sta respirando attivamente. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica
24 Esistono 8 legami che stabilizzano lo stato T dell'hb; uno di questi è quello tra Istidina (His 146) e Aspartato (Asp 94). L His ha il punto isolelettrico = 7.6 (vuol dire che possiede carica netta nulla a ph 7.6 ) ed è molto sensibile alle variazioni di ph. Quindi a ph<7 (come abbiamo nei tessuti) l His è protonata e conferisce una maggiore stabilità al legame con l Asp, di conseguenza la forma T sarà più stabile della forma R. In questo modo l'hb tenderà a rilasciare ossigeno. Nei polmoni, avverrà l opposto. A basse concentrazioni di CO 2, l O 2 è rilasciato ai tessuti con maggior difficoltà. Di conseguenza, con l'iperventilazione cronica (abbassamento del contenuto di CO 2 ) le cellule risultano meno ossigenate anche se la percentuale di O 2 nel sangue arterioso è alta.
25 2,3-bisfosfoglicerato (BPG): il regolatore dell affinità dell emoglobina per l ossigeno - I L Hb nel globulo rosso lega l O2 con affinità maggiore che non l Hb in soluzione. Nel globulo rosso è presente BPG, un intermedio della glicolisi, in concentrazioni analoghe a quelle dell Hb. P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
26 2,3-bisfosfoglicerato (BPG): il regolatore dell affinità dell emoglobina per l ossigeno - II P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
27 2,3-bisfosfoglicerato: il regolatore dell affinità dell emoglobina per l ossigeno - III Il BPG si lega nella cavità centrale dell emoglobina deossigenata. Nello stato R la cavità centrale è troppo stretta per contenere il BPG. Nei tessuti (bassa po 2 ) per l effetto Bohr l O 2 viene rilasciato e nel contempo il BPG si lega impedendo un eventuale legame con l O 2. Nei polmoni si verifica l evento opposto. In condizioni patologiche (ipossia, anemie) o fisiologiche (permanenza ad alte quote) la concentrazione di BPG nel globulo rosso aumenta facilitando il rilascio di O 2 ai tessuti.
28 In sintesi.. (tratto da: Fondamenti di biochimica. D. Voet, J. Voet e W. Pratt Ed. Zanichelli)
29 Le emoglobinopatie Sindromi ereditarie, causate da difetti congeniti dei geni globinici, in conseguenza dei quali si verifica la sintesi di catene globiniche strutturalmente anomale (difetto qualitativo). La gravità della patologia è strettamente collegata al sito in cui si verifica la mutazione. Attualmente si conoscono circa 800 varianti, molte delle quali clinicamente silenti e prevalentemente puntiformi. L incidenza, in Italia, oscilla tra il 2 % nelle regioni settentrionali ed il 20 % nelle regioni meridionali ed insulari.
30 Anemia falciforme (sickle = falce) E causata da una mutazione Glu Val in posizione 6 della catena Tale valina idrofobica può inserirsi in una tasca della catena di un altra emoglobina e molecole di emoglobina adiacenti possono dare una fibra elicoidale a bastoncino Eritrociti falciformi Fuoriuscita di fibre di emoglobina Tratto da Mathews-Van Holde-Ahern Biochimica
31 Anemia falciforme La polimerizzazione dell Hb porta ad un precipitato fibroso che induce la deformazione a falce del globulo rosso. I globuli rossi falciformi hanno un emivita più breve dei normali (anemia) perché più facilmente agglutinabili (piccole zone ischemiche) ed emolizzabili. E più diffusa nelle zone malariche (meccanismo di difesa). Il parassita non riesce a completare lo stadio intracellulare di sviluppo perché il globulo rosso ha vita più breve.
32 Le talassemie In questo tipo di patologie si osserva un alterato rapporto quantitativo fra le differenti catene globiniche. L' -talassemia, che deriva da una riduzione della sintesi della catena, presenta un modello ereditario più complesso, poiché il controllo genico della sintesi della catena a coinvolge due paia di geni strutturali. Gli eterozigoti che difettano di un solo gene ( -talassemia-2 [silente]) non hanno di solito alcun segno clinico. Gli eterozigoti per le due coppie di geni o gli omozigoti per una sola coppia ( -talassemia-1 [tratto]) tendono a manifestare un quadro clinico che somiglia a quello degli individui eterozigoti per la -talassemia.
33 Le talassemie In particolare, La -talassemia è caratterizzata da una riduzione della sintesi delle catene. Viene trasmessa come carattere autosomico dominante; gli eterozigoti sono portatori e hanno un'anemia microcitica lieve o moderata e, di solito, asintomatica (talassemia minor), mentre negli omozigoti (talassemia major, anemia di Cooley) si hanno i sintomi caratteristici: anemia grave, notevole espansione dello spazio midollare e sovraccarico di Fe, secondario alle trasfusioni e all'aumentato assorbimento. Si può avere ittero, ulcere agli arti inferiori, colelitiasi, splenomegalia. Con il sequestro splenico, il tempo di sopravvivenza dei GR trasfusi diminuisce. L'iperattività del midollo osseo causa un ispessimento delle ossa del cranio e degli zigomi. e fratture patologiche delle ossa lunghe. Riduzione dell'accrescimento e pubertà ritardata o assente. I depositi di Fe nel miocardio possono provocare alterazione della funzione cardiaca con insufficienza cardiaca. È tipica la siderosi epatica, con conseguente insufficienza funzionale e cirrosi
34 Le talassemie P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006
35 Emoglobine minori
36 L emoglobina glicata (HbA 1c Il diabete mellito, una patologia che colpisce il 5% della popolazione mondiale, è definita clinicamente come un assoluta o parziale deficienza di insulina che può progredire ad iperglicemia. 1c ) All aumentare della glicemia corrisponde un incremento del fenomeno della glicazione dell emoglobina. Poiché l emivita degli eritrociti è di 60 giorni, la percentuale di emoglobina glicata può essere utilizzata come indicatore dei livelli di glicemia nei 2 mesi precedenti il prelievo e pertanto può essere un valido parametro per il controllo di pazienti diabetici.
37 L emoglobina glicata (HbA 1c 1c ) Questo processo, che consiste nell attacco del glucosio alla valina in posizione 1 della catena beta, è un processo non enzimatico e dipende SOLO dalla glicemia.
38 Metaemoglobina o Ferriemoglobina Il Fe 2+ presente nell Hb è suscettibile di ossidazione da parte di anioni superossido o altri agenti ossidanti. La metaemoglobina è il prodotto di ossidazione dell Hb in cui è prevalente il Fe 3+. Poiché in questa forma il Fe non può legare l O 2 questa Hb non partecipa al trasporto dell O 2 Il globulo rosso ha un efficiente sistema per riportare il Fe 3+ a Fe 2+ : il sistema della NADH-cyt b5 metaemoglobina reduttasi HbFe 3+ + cyt b 5 red HbFe 2+ + cyt b 5 ox Il cytb5 ox è rigenerato per azione della citocromo b5 reduttasi cyt b 5 ox + NADH cyt b 5 red + NAD
39 Metaemoglobina o Ferriemoglobina Livelli di metaemoglobina > 1.7 % dell Hb totale portano ad una patologia detta metaemoglobinemia, che può essere ereditaria o acquisita (es. ingestione di farmaci quali antipirina o fenacetina e tossici quali anilina). La forma ereditaria, normalmente dovuta ad un alterata attività della metaemoglobina reduttasi (conversione del Fe 3+ della metaemoglobina a Fe 2+ a spese di NADH(H + )), è trasmessa come patologia autosomica recessiva. Alcune Hb varianti sono causa di metaemoglobinopatia. Es. l HbM presenta una mutazione del residuo aa (Tyr) cui l eme è legato. Ne consegue un alterata affinità per l O2 e una sua maggiore ossidabilità.
40 Effetto del monossido di carbonio: Carbossiemoglobina Il CO si lega saldamente, ma reversibilmente al Fe, inducendo la forma R. Aumento dell affinità per l O 2 Mancato rilascio di O 2 ai tessuti
41 Curiosità L'emoglobina del coccodrillo Il coccodrillo può rimanere sott acqua per più di un'ora e uccidere le prede per annegamento, ma non ha le branchie. Come fanno i tessuti a prendere l'o2 mentre l'animale è immerso? Mentre sono immersi, il metabolismo produce CO2 che viene convertito in ione bicarbonato che agisce da effettore legandosi ai residui all'interfaccia 1 2 della deossiemoglobina, stabilizzandola Di conseguenza anche a pressioni parziali di ossigeno molto basse (come avviene dopo un'immersione prolungata) viene ancora ceduto ossigeno ai tessuti. In poche parole, grazie allo ione bicarbonato, i muscoli nel coccodrillo ricevono ossigeno "fino all'ultima goccia", cosa che invece non avviene nelle sue prede che quindi muoiono per annegamento molto prima del coccodrillo. In questi animali il bifosfoglicerato non è effettore a causa delle mutazioni nella sua sacca di legame.
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43 Patologie correlate ad alterazioni dell emoglobina emoglobinopatie talassemie
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