METABOLISMO DEL GLICOGENO

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1 METABOLISMO DEL GLICOGENO 1

2 2

3 DESTINI DEL GLUCOSIO 6-FOSFATO 3

4 RAPPRESENTAZIONE SCHEMATICA DEL METABOLISMO DEL GLUCOSIO 4

5 Glucosio-6-fosfatasi Omeostasi del glicogeno Nell'organismo animale, il glicogeno è una riserva di carboidrati Non è possibile conservare all'interno delle cellule il glucosio in forma libera. Glicogeno epatico: serve a mantenere costante il livello ematico di glucosio Glicogeno dei muscoli: è una riserva energetica (le cellule del muscolo non 5 possiedono l'enzima glucosio-6-fosfatasi)

6 Struttura del glicogeno Formula molecolare Rappresentazione schematica M.E. 6

7 DEMOLIZIONE DEL GLICOGENO 7

8 La degradazione del glicogeno avviene, ad opera della glicogeno fosforilasi L enzima rimuove residui di glucosio dalle estremità non riducenti del polisaccaride mediante fosforolisi. Parte dell energia del legame glicosidico viene conservata nell estere fosforico del glucosio 1- fosfato L enzima lavora sino a raggiungere la quarta unità di glucosio prima di una ramificazione. 8

9 L enzima deramificante È una α (1,4) glicosiltransferasi e una α (1,6) glicosidasi; le 2 attività sono localizzate in 2 siti separati della stessa proteina In una prima fase, l enzima stacca (attività transferasica) un blocco di tre residui dalla ramificazione ad una estremità non riducente vicina, con formazione di un legame (a 1-> 4) glicosidico. Il residuo coinvolto nella formazione della ramificazione (legame a 1 -> 6) viene rilasciato direttamente come glucosio libero (attività glucosidasica). 9

10 La fosfoglucomutasi La demolizione del glicogeno ad opera della glicogeno fosforilasi produce G1P, che viene trasformato in G6P dalla fosfoglucomutasi La fosfoglucomutasi richiede glucosio 1,6- bisfosfato come cofattore Il G6P può entrare nella glicolisi oppure nella via dei pentosi fosfati Nel fegato la glucosio 6 fosfatasi idrolizza il G6P in glucosio che può così essere esportato ad altri organi 10

11 Rimodellamento del glicogeno I legami α 1,4-glicosidici vengono scissi su ciascun ramo dalla fosforilasi La transferasi sposta un blocco di tre residui glicosidici da un ramo etremo all altro L α-1,6-glucosidasi rimuove i residui in modo da lasciare una molecola lineare con tutti i legami α-1,4- glicosidici suscettibili ad ulteriori scissioni 11

12 La glicogeno fosforilasi Catalizza la fosforolisi del glicogeno a glucosio-1-pi È regolata sia da interazioni allosteriche che da modificazioni covalenti Utilizza il piridossal-5 -fosfato come cofattore Non può staccare residui oltre 5 unità da un punto di ramificazione Disegno schematico Struttura ai raggi X della glicogeno fosforilasi 12

13 1) Glicogeno fosforilasi : catalizza la fosforolisi del glicogeno Glicogeno + Pi glicogeno + G 1P (n residui) (n - 1 residui) 2) Enzima deramificante del glicogeno 3) Fosfoglucomutasi 13

14 GLICOGENO FOSFORILASI è un omodimero ciascun sito catalitico comprende un gruppo piridossalfosfato ( PLP) il PLP è legato alla lisina 680 dell enzima 14

15 La fosforilasi a è fosforilata sulla serina 14 di ciascuna subunità che favorisce la struttura dello stato R più attivo 15

16 Sia la fosforilasi a sia la fosforilasi b esistono come equilibri tra uno stato R più attivo e uno stato T meno attivo La fosforilasi b di solito è inattiva poiché l equlibrio favorisce lo stato T La fosforilasi a è di solito attiva poiché l equilibrio favorisce lo stato R 16

17 Regolazione allosterica della fosforilasi muscolare Una bassa, carica energetica, rappresentata da elevate concentrazioni di AMP favorisce la transizione allo stato R 17

18 REGOLAZIONE ALLOSTERICA DELLA FOSFORILASI EPATICA Il legame del glucosio alla fosforilasi a sposta l equilibrio verso lo stato T e inattiva l enzima Il glicogeno non viene mobilizzato quando il glucosio è già abbondante 18

19 Sintesi del glicogeno 19

20 Sintesi del glicogeno La catena del polisaccaride viene allungata (a partire da una catena preformata di almeno 8 residui) dall enzima glicogeno sintasi. Il glucosio attivato sotto forma di UDP-glucosio viene trasferito all estremità non riducente di una catena polisaccaridica, con formazione di un legame α(1-4) glicosidico. 20

21 Sintesi dell UDP-glucosio La formazione di uno zucchero attivato legato a nucleotidi avviene mediante una reazione di condensazione di un NTP con uno zucchero fosforilato. La carica negativa dell ossigeno serve da nucleofilo per un attacco sul gruppo fosforico interno del nucleoside trifosfato e libera PP i. L equilibrio della reazione viene complessivamente spinto verso destra dall idrolisi del pirofosfato da parte della pirofosfatasi inorganica. L UDP-glucosio è una forma attivata di glucosio così come l ATP e l acetil CoA sono forme attivate dell ortofosfato e dell acetato21

22 La glicogeno sintasi Catalizza l aggiunta di unità di glucosio (a partire dall UDPG) ad una catena di glicogeno di almeno 8 residui Il primo step è catalizzato dalla tirosina glicosiltransferasi, che attacca un residuo di glucosio all OH di una Tyr della glicogenina 22

23 AUTOGLICOSILA La proteina glicogenina (332 amminoacidi ) innesca la sintesi del glicogeno legando al gruppo OH di un residuo di Tyr del polipeptide un residuo di glucosio. La reazione utilizza UDP-glucosio e avviene grazie all attività autocatalitica della proteintirosina glicosiltransferasica. All estremità non riducente di questa prima unità glucosidica legata alla glicogenina vengono aggiunti altri 7 residui di glucosio ad opera della glicogenina associata alla glicogeno sintasi A questo punto, è possibile l azione diretta della glicogeno sintasi che si dissocia dalla glicogenina e sintetizza una catena lineare. Non appena il numero di residui aggiunti lo permette, abbiamo l azione dell enzima ramificante che aggiunge una seconda estremità non riducente sulla quale la glicogeno sintasi può lavorare e così via. 23

24 Sezione trasversale di una molecola del glicogeno GLICOGENINA 24

25 La reazione catalizzata della glicogeno sintasi. 25

26 L enzima ramificante (amilo (1,4 1,6 transglicosilasi) 1 Le ramificazioni si formano grazie all azione dell enzima ramificante. L enzima lavora trasferendo un segmento terminale di 6-7 residui glucosidici dall e-stremità non riducente di una catena poliglucosidica composta da almeno 11 residui, al gruppo OH del carbonio C-6 di un residuo di glucosio della stessa catena o di un altra catena ma localizzato in un punto più interno. Ramificazione del glicogeno ad opera dell enzima ramificante 26

27 L enzima ramificante (amilo (1,4 1,6 transglicosilasi) 2 L azione combinata di glicogeno sintasi e dell enzima ramificante permette la formazione di un polisaccaride a ramificazione crescente che permette una crescita (e una demolizione) molto più rapida di un polisaccaride lineare. Ramificazione del glicogeno ad opera dell enzima ramificante 27

28 Vie opposte di sintesi e di degradazione del glicogeno 28

29 Controllo del metabolismo del glicogeno 29

30 Regolazione della sintesi e della degradazione del glicogeno Sintesi e degradazione del glicogeno sono coregolate in modo da non funzionare simultaneamente La regolazione comporta sia un controllo allosterico diretto sugli enzimi Sia un controllo ormonale mediato da una modificazione covalente degli enzimi coinvolti La glicogeno fosforilasi è attivata da AMP e inibita da ATP e G6P La glicogeno sintasi è attivata dal G6P 30

31 A) Controllo allosterico diretto della glicogeno fosforilasi e della glicogeno sintasi B) Modificazione covalente della glicogeno fosforilasi e della glicogeno sintasi C) Effetti ormonali sul metabolismo del glicogeno 31

32 Controllo allosterico [ATP] [G6P] [AMP] Glicogeno fosforilasi + Glicogeno sintasi - [ATP] [G6P] Glicogeno fosforilasi Glicogeno sintasi + 32

33 Il sistema enzimatico di interconversione della glicogeno fosforilasi 33

34 Protein chinasi A dipendente da AMPc.Attivazione della proteina chinasi dipendente dal camp. Le due subunità regolatrici (subunità R) del complesso R2C2 sono legate da due ponti disolfuro. Il legame di due molecole di AMPc a ogni subunità R provoca la flessione di ogni subunità R nella regione cerniera e la liberazione delle due subunità catalitiche (C). 34

35 La fosforilasi b ( inattiva) si trova nella configurazione T La fosforilasi a (attiva) è principalmente nello stato R Controllo dell attività della glicogeno fosforilasi 35

36 36

37 La calmodulina è una proteina ubiquitaria che lega il Ca 2+ e che partecipa a numerosi processi cellulari di tipo regolatorio 37

38 STRUTTURA DELLA CALMODULINA E una proteina di 148 amminoacidi, altamente ben conservata Possiede due domini globulari strutturalmente simili collegati da una struttura ad α-elica che descrive sette giri Ognuno dei due domini globulari contiene due siti di legame ad alta affinità per il Ca 2+ Ognuno di questi siti di legame per il Ca 2+ è formato da un motivo strutturale elica-ansa-elica conosciuto come mano EF Il legame del Ca 2+ ad uno dei due domini della CaM induce in quel dominio un cambiamento conformazionale tale, da esporre una superficie idrofobica ricca di Metionina. Questa zona, a sua volta, si lega con alta affinità al dominio della CaM che lega la subunità γ della fosforilasi chinasi 38

39 Subuità G che lega il glicogeno MECCANISMO DI REGOLAZIONE DELLA FOSFOPROTEINA FOSFATASI 1 Sono specifiche per la rimozione del fosfato da residui di serina 2 4 La fosforilazione della subunità G da parte della proteina chinasi A causa il rilascio della subunità catalitica libera, che in questa forma è meno attiva Inibitore

40 Regolazione nel muscolo della fosfoproteina fosfatasi Effetti antagonistici dell insulina e dell adrenalina 40

41 R 2 C 2 proteina chinasi camp-dipendente (inattiva) camp 2C proteina chinasi camp-dipendente (attiva) + R 2 (camp) 4 SISTEMA DI FOSFORILAZIONE ATP ADP P P (α β γ δ) 4 fosforilasi chinasi b (α β γ δ) 4 fosforilasi chinasi a altre chinasi Pi H 2 O ATP ADP P ATP ADP P glicogeno fosforilasi b glicogeno fosforilasi a glicogeno sintasia glicogeno sintasib Pi H 2 O Pi H 2 O P inibitore della fosfoproteina fosfatasi-1 a fosfoproteina fosfatasi-1 (inattiva) fosfoproteina fosfatasi-1 (attiva) ATP ADP P inibitore della fosfoproteina fosfatasi-1 b inibitore della fosfoproteina fosfatasi-1 a SISTEMA DI DEFOSFORILAZIONE Pi H 2 O 41

42 GLUCOSIO 42

43 GLUCAGONE 43

44 ADRENALINA 44

45 ACETILCOLINA 45

46 INSULINA 46

47 Il bilancio netto tra la sintesi del glicogeno e la sua demolizione viene controllato dai livelli ormonali di insulina e glucagone. Questi, regolando i livelli di camp (il secondo messaggero intracellulare), determinano i rapporti tra le forma attive di glicogeno sintasi e glicogeno fosforilasi. Gli stessi ormoni regolano anche i livelli di F2,6BP e dunque il bilancio tra glicolisi e gluconeogenesi. L adrenalina o epinefrina ha effetti simili a quelli del glucagone ma il tessuto bersaglio di questo ormone è tipicamente il muscolo, mentre il glucagone agisce essenzialmente a livello del fegato. 47

48 SCHEMA RIASSUNTIVO Glucagone a livello epatico Stimola la gluconeogenesi e la demolizione del glicogeno Insulina Stimola la glicolisi e la glicogenosintesi a livello epatico Adrenalina Stimola la demolizione del glicogeno (fegato e muscolo) e la gluconeogenesi (fegato) 48

49 Controllo ormonale del metabolismo del glicogeno Glucosio 6-fosfato 49

50 Malattie del metabolismo del glicogeno otipo I: deficienza di glucosio 6 fosfatasi (Malattia di Von Gierke) otipo II: deficienza di a-1,4 glucosidasi (Malattia di Pompe) otipo III: deficienza di amilo-1,6-glucosidasi (Enz. deramificante; Malattia di Cori) otipo IV: deficienza di amilo ,6-transglicosilasi (Enzima ramificante) otipo V: deficienza della fosforilasi muscolare (Malattia di Mc Ardle) otipo VI: deficienza della fosforilasi epatica (Malattia di Hers) otipo VII: deficienza di fosfofruttochinasi nel muscolo (Malattia di Tarui) otipo VIII: deficienza di fosforilasi chinasi legata al cromosoma X otipo IX: deficienza di fosforilasi chinasi otipo 0 : deficienza di glicogeno sintasi epatica 50

51 Tipo I : Morbo di Von Gierke La deficienza congenita dell enzima glucosio 6 fosfatasi, che idrolizza il glucosio 6 fosfato in glucosio) provoca: Abnorme accumulo di glicogeno nel fegato e nei reni. Grave ipoglicemia per mancato rilascio del glucosio dal fegato (ipoglicemia insensibile alla somministrazione di glucagone e adrenalina, ormoni che stimolano la glicogenolisi). Diminuito rilascio di insulina in seguito all ipoglicemia. Elevata mobilizzazione degli acidi grassi per alterazione ormonale; aumento dei NEFA e dei corpi chetonici. Incapacità del fegato di convertire il lattato in glucosio (gluconeogenesi) Accumulo di acido lattico nel sangue che induce decalcificazione delle ossa (osteoporosi). 51

52 Tipo II: deficienza di a-1,4 glucosidasi (Malattia di Pompe) Gli organi maggiormente colpiti sono cuore, fegato, muscolo scheletrico (cardiomegalia e debolezza muscolare). Accumulo del glicogeno nei lisosomi dove la fosforilasi non ha accesso. La morte sopravviene dopo circa 6 mesi di vita. 52

53 Tipo III: deficienza di amilo-1,6-glucosidasi (Enz. deramificante; Malattia di Cori) Accumulo di glicogeno nel fegato, muscolo, cuore, eritrociti e leucociti. Epatosplenomegalia. Debolezza muscolare. Ipoglicemia a digiuno e mancata risposta al glucagone (risposta glicemica). Alcuni muoino nei primi anni di vita, altri raggiungono l età adulta. 53

54 Tipo IV: deficienza di amilo ,6-transglicosilasi (Enzima ramificante) La deficienza dell enzima ramificante determina l accumulo di glicogeno anomalo, più solubile del normale che induce lesioni strutturali e funzionali. Epatosplenomegalia seguita da cirrosi. Alterazioni al cuore e ai muscoli scheletrici. La sopravvivenza è limitata ai primi anni di vita. 54

55 Glicogenosi tipo V: deficienza della fosforilasi muscolare (Malattia di Mc Ardle) Elevato contenuto di glicogeno nei muscoli, incapaci di utilizzarlo. La fosforilasi epatica è normale ed i pazienti non sono ipoglicemici. Presenti crampi muscolari e debolezza. 55

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