dieta vengono convertiti in composti dei corpi chetonici.
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- Beniamino Forti
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4 Metabolismo degli aminoacidi
5 Metabolismo degli aminoacidi Gli aminoacidi introdotti in eccesso con la dieta vengono convertiti in composti precursori del glucosio, degli acidi grassi e dei corpi chetonici.
6 Degradazione delle proteine Le cellule sintetizzano continuamente proteine partendo da aminoacidi e le degradano ottenendo aminoacidi. Risparmio energetico Rimozione delle proteine danneggiate Regolazione del metabolismo cellulare
7 Degradazione degli aminoacidi Gli aminoacidi vanno incontro a degradazione : 1.) per normale turnover delle proteine 2.) quando il loro apporto con la dieta sia particolarmente abbondante 3.) quando non siano disponibili gli zuccheri.
8 Degradazione delle proteine Le proteine sono caratterizzate da una diversa emivita Quelle che svolgono importanti funzioni regolative del metabolismo sono degradate più velocemente rispetto a quelle caratterizzate da un attività catalitica costante in tutte le condizioni fisiologiche
9 Degradazione delle proteine
10 Gli zimogeni
11 Degradazione delle proteine
12 Degradazione intracellulare delle proteine Degradazione lisosomale 50 enzimi idrolitici, ph acido. È attiva sulle proteine assunte per endocitosi e, in generale, su tutti i costituenti cellulari racchiusi in vacuoli. La degradazione lisosomiale è non selettiva, ma in condizioni di digiuno prolungato vengono importate solo le proteine citosoliche contenenti il peptide KFERQ
13 Degradazione intracellulare delle proteine ubiquitina-dipendente La degradazione d può avvenire Tramite un processo che richiede ATP, Indipendete dai lisosomi Ubiquitina 76 residui Le proteine sono marcate per essere Degradate tramite un legame covalente Con l ubiquitina Tutti gli eucarioti possiedono ubiquitina
14 Degradazione intracellulare delle proteine ubiquitina-dipendente Più molecole di ubiquitina si legano formando delle lunghe catene (fino a 50 molecole), con legami tra la catena laterale del residuo lys 48 e il c- terminale dell ubiquitina successiva
15 Il proteasoma Le proteine ubiquitinate vengono degradate tramite un processo ATP-dipendente da un complesso proteico ad alto peso molecolare noto come proteasoma 26S (2000 kd, 26S). Si può riconoscere una struttura di base di forma cilindrica, cava, denominata proteasoma 20S. Questo è costituito da sette tipi di tipi di subunità α e da sette tipi di subunità β, dotate di attività proteolitica Prodotti di circa 8 aminoacidi
16 Il proteasoma di lievito
17 La degradazione degli aminoacidi La via degradativa di tutti gli aminoacidi richiede l'allontanamento del gruppo aminico. Lo scheletro carbonioso viene così utilizzato nel ciclo di Krebs o nella gluconeogenesi Parte dell'azoto aminico viene riutilizzato in processi biosintetici; parte è escreta come tale a livello renale e parte sotto forma di urea.
18 Reazioni di transaminazione
19 Reazioni di transaminazione
20 Il piridossal fosfato
21 Meccanismo della transamminazione Transimminazione i i Tautomerizzazione idrolisi
22 Deamminazione ossidativa
23 La glutammina trasporta ammoniaca attraverso il sangue
24 L alanina trasporta l ammoniaca dal muscolo al fegato
25 Escrezione dell azoto
26 Il ciclo dell urea L urea viene sintetizzata nel fegato, secreta nel circolo sanguigno, sequestrata dai reni e poi escreta. Questo è stato il primo ciclo metabolico ad essere compreso (1932). E composto da 5 reazioni (2 mitocondriali e 3 citoplasmatiche) NH3 + HCO3- + aspartato + 3ATP Urea + fumarato + 2 ADP + 1 AMP + 2Pi + PPi I due atomi di azoto provengono dall ammoniaca e I due atomi di azoto provengono dall ammoniaca e dall aspartato, il carbonio dal bicarbonato
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28 Carbamil fosfato sintetasi Questo enzima è il principale sito di regolazione del ciclo (è stimolato da N- acetilglutammato
29 Ornitina transcarbamilasi
30 Argininosuccinato sintetasi
31 Argininosuccinasi
32 Arginasi l arginina è il precursore diretto dell urea
33 Qual è il costo energetico del Apparentemente: t ciclo dell urea? NH3 + HCO3- + aspartato + 3ATP Urea + fumarato + 2 ADP + 1 AMP + 2Pi + PPi MA: Inoltre: deaminazione i ossidativa
34 Degradazione degli aminoacidi Glucogenici chetogenici
35 Ala Cys Gly Ser Thr
36 Serina deidratasi
37 Arg, Glu, Gln, His,Pro
38 Met
39 Catena ramificata
40 Lys e Leu
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La fissazione dell azoto
La fissazione dell azoto Complesso della nitrogenasi N +10H + + 8e + 16ATP N 2 + 10 H + 8e + 16ATP 2NH 4+ + 16ADP + 16P + H2 Metabolismo degli aminoacidi Metabolismo degli aminoacidi Gli aminoacidi
Il metabolismo dell azoto
Il metabolismo dell azoto La fissazione dell azoto Radici di una leguminosa e il simbionte Rhizobium leguminosarum. Microrganismi azotofissatori : ad es. batteri appartenenti ai generi Clostridium e Azotobacter.
Metabolismo degli aminoacidi
Metabolismo degli aminoacidi Quando gli aminoacidi provenienti dalla digestione gastrica e intestinale, non vengono utilizzati per la costruzione di nuove proteine vengono demoliti Transaminazione Per
Metabolismo degli amminoacidi. Ciclo dell urea
Metabolismo degli amminoacidi Ciclo dell urea Biosintesi di amminoacidiporfirine, creatina, carnitina, ormoni, nucleotidi Gli amminoacidi possono subire una degradazione ossidativa in 3 diverse situazioni
Metabolismo degli amminoacidi
Metabolismo degli amminoacidi Gli amminoacidi derivati in gran parte dalla degradazione delle proteine della dieta o intracellulari possono essere ossidati per generare e energia. La quantità di energia
Degradazione delle proteine della dieta. Catabolismo degli aminoacidi
Degradazione delle proteine della dieta Catabolismo degli aminoacidi LE PROTEINE DELLA DIETA SONO DEGRADATE ENZIMATICAMENTE AD AMINOACIDI LIBERI L ingresso di una proteina nello stomaco stimola la mucosa
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Metabolismo dei composti azotati: aminoacidi e nucleotidi Metabolismo degli aminoacidi I composti azotati L azoto contenuto nella cellula è presente soprattutto negli AMINOACIDI delle proteine e nelle
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Metabolismo degli Ammino Acidi (La proteina stimola la secrezione della gastrina che stimola la secrezione di l e pepsinogeno) R 1 - R 2 - N 3 Transaminasi R 1 - R 2 - N 3 Transaminasi (amminotransferasi)
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non c Ormone ipoglicemizzante, causa un forte abbassamento della glicemia (70-100 mg/100 ml) perché esalta i processi responsabili della sottrazione di glucosio dal sangue e inibisce i processi responsabili
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2011 - G. Licini, Università di Padova. La riproduzione a fini commerciali è vietata
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Respirazione cellulare L equazione generale della respirazione C 6 H 12 O 6 + 6 O 2! 6 CO 2 + 6 H 2 O + 36 ATP 1 molec zucchero 6 molec ossigeno 6 molec anidride carbonica 6 molec acqua + = + + 36 molecole
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Svolgono funzioni biologiche di fondamentale importanza e possono essere divise in 7 gruppi principali: proteine strutturali (collagene, cheratine); proteine catalitiche (enzimi); proteine di trasporto
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SECREZIONE DI INSULINA:
SECREZIONE DI INSULINA: O Ca ++ VGCC K-ATP GLUT2 Ca ++ K + O Ca ++ HK I P GK ATP O ADP piruvato acidi grassi corpi chetonici aminoacidi secretina glucagone incretine: colecistochinina (CCK) peptide inibitore
Caratteristiche generali
AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono le unità costruttive (building blocks) delle proteine. Come dice il termine, gli amminoacidi naturali sono costituiti da un gruppo amminico (-NH 2 ) e da un gruppo carbossilico
AMINOACIDI - 1 AMINOACIDI - 2
AMINOAIDI - 1 Proteine (gr. pròtos = primo) 50-80% peso secco cellulare GENE POTEINA EFFETTO proteine calore idrolisi acida o alcalina α-aminoacidi proteasi Struttura generale degli α-aminoacidi primari
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Cosa è il diabete mellito Il diabete mellito è una malattia a carico del metabolismo. L'origine del nome diabete mellito è greca, e fa riferimento alla caratteristica del miele di essere particolarmente