Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine.

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1 Struttura di proteine Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine. Correlazioni struttura-funzione

2 Gli amminoacidi

3 Le proteine rappresentano gli elementi strutturali e funzionali più importanti nei sistemi viventi. Qualsiasi processo vitale dipende da questa classe di molecole: p. es. la catalisi delle reazioni metaboliche (enzimi), le difese immunitarie (immunoglobuline), il trasporto di ossigeno (emoglobina), il trasporto di nutrienti (albumina), il movimento (actina, miosina).

4 Le proteine sono macromolecole costituite dall unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi (AA) Sebbene in natura esistano più di 300 amminoacidi, soltanto 20 sono incorporati nelle proteine dei mammiferi poiché sono gli unici codificati dal DNA La caratteristica strutturale comune a tutte le proteine è di essere dei polimeri lineari di amminoacidi Ciascuna proteina ha però una propria struttura tridimensionale che la rende capace di svolgere specifiche funzioni biologiche

5 Struttura degli amminoacidi Ogni amminoacido (eccetto la prolina) possiede un carbonio centrale, chiamato carbonio a, al quale sono legati quattro differenti gruppi: un gruppo amminico basico (-NH 2 ) un gruppo carbossilico acido (-COOH) un atomo di idrogeno (-H) una catena laterale, diversa per ciascun amminoacido (-R)

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7 Gli aminoacidi Anatomia di un amminoacido. Ad eccezione della prolina e dei suoi derivati, tutti gli amminoacidi che si trovano comunemente nelle proteine possiedono questo tipo di struttura.

8 Tutti gli amminoacidi (tranne la glicina) hanno l atomo di carbonio a legato a quattro gruppi diversi: il carbonio a (asimmetrico) è quindi un centro chiralico o otticamente attivo Gli amminoacidi che hanno un centro asimmetrico nel carbonio a possono esistere in due forme speculari (D ed L) dette stereoisomeri, isomeri ottici o enantiomeri Le proteine contengono solo L- amminoacidi

9 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

10 Quando un amminoacido viene sciolto in H 2 O diventa uno ione dipolare (zwitterione) che può agire sia come acido (donatore di protoni) che come base (accettore di protoni) Le sostanze che hanno questa doppia natura si definiscono anfòtere o anfoliti. Al ph fisiologico (valore attorno a 7,4) tutti gli amminoacidi hanno: il gruppo carbossilico dissociato, si forma lo ione negativo carbossilato (-COO - ) il gruppo amminico protonato (-NH 3+ )

11 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

12 Oltre alla parte funzionale, comune a tutti, ogni amminoacido presenta un gruppo -R proprio La natura del gruppo -R conferisce proprietà diverse a ciascun amminoacido Punto isoeletrico (pi): è il valore di ph al quale un amminoacido ha carica netta 0 cioè è elettricamente neutro Il pi è una caratteristica di ogni singolo amminoacido

13 Nelle proteine quasi tutti i gruppi carbossilici e amminici degli amminoacidi sono uniti in legami peptidici Le proprietà di ciascun amminoacido dipendono dalle catene laterali (-R) che sono i gruppi funzionali responsabili della struttura, delle funzioni e della carica elettrica delle proteine Ciò che sostanzialmente determina il ruolo di un amminoacido in una proteina è la natura della catena laterale (-R)

14 Gli amminoacidi possono essere classificati in base alle proprietà delle loro catene laterali (-R), considerando la loro polarità o non polarità al ph fisiologico e quindi la tendenza ad interagire con l acqua Gli amminoacidi con catene laterali cariche, idrofiliche, sono generalmente esposti sulla superficie delle proteine I residui idrofobici, non polari, si trovano in genere all interno delle proteine, protetti dal contatto con l acqua

15 Amminoacidi con gruppi -R alifatici (non polari) Glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina. Le loro catene laterali sono costituite da una catena idrocarburica satura: sono idrofobici. La metionina è uno dei due amminoacidi contenenti zolfo. La prolina ha una caratteristica struttura ad anello, formato dalla catena laterale e dal suo gruppo amminico, e differisce dagli altri amminoacidi perché contiene un gruppo imminico (R-NH-R ). E solo moderatamente polare.

16 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

17 Amminoacidi con gruppi -R aromatici Fenilalanina, tirosina, triptofano Le loro catene laterali sono aromatiche Sono relativamente non polari (idrofobici) Possono partecipare tutti ad interazioni idrofobiche I gruppi -OH della tirosina ed NH del triptofano possono formare legami a idrogeno

18 Amminoacidi aromatici ionizzabile Non polare Non polare

19 Amminoacidi con gruppi -R polari, non carichi Serina, treonina, cisteina, asparagina, glutammina Sono polari ma in condizioni fisiologiche sono privi di carica elettrica. I loro gruppi -R sono più idrofilici di quelli degli AA non polari: contengono gruppi funzionali che formano legami idrogeno con l acqua. La polarità di serina e treonina è dovuta al gruppo ossidrilico (-OH), quella della cisteina al gruppo sulfidrilico (-SH), quella di asparagina e glutammina ai gruppi ammidici (-CONH 2 ), dove sia la porzione carbonilica che quella amminica possono entrare in gioco.

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21 Amminoacidi con gruppi -R carichi positivamente (basici) Lisina, arginina, istidina Sono accettori di protoni Le loro catene laterali, contenenti gruppi amminici, a ph fisiologico sono ionizzate ed hanno carica positiva L istidina è debolmente basica (pk a = 6,0) ed a ph fisiologico l amminoacido libero è in gran parte non ionizzato; quando si trova incorporata in una proteina può recare una carica positiva o essere neutra (proprietà molto importante!)

22 Struttura degli amminoacidi

23 Amminoacidi polari con carica Si dispongono all esterno della molecola proteica a contatto con il solvente * H

24 Amminoacidi con gruppi -R carichi negativamente (acidi) Acido aspartico, acido glutammico. Sono donatori di protoni. I gruppi carbossilici delle loro catene laterali, al ph fisiologico, sono ionizzati ed hanno carica negativa.

25 PROTEINE ACIDE E BASICHE Le proteine nelle quali il rapporto: ( lys + arg ) / ( asp + glu ) >1 sono basiche. Quando tale rapporto ( lys + arg ) / ( asp + glu ) <1 sono acide.

26 Struttura degli amminoacidi

27 Amminoacidi con caratteristiche particolari

28 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

29 La struttura delle proteine

30 Proteine globulari e fibrose Le proteine possono essere classificate in due gruppi principali: proteine globulari e fibrose. Proteine globulari Le catene polipeptidiche sono ripiegate ed assumono forma compatta, sferica o globulare. Contengono più tipi di struttura secondaria. Le proteine globulari comprendono : enzimi, proteine di trasporto (p.es. albumina, emoglobina), proteine regolatrici, immunoglobuline, etc.

31 Proteine Fibrose Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti. In genere presentano un unico tipo di struttura secondaria. Sono insolubili in H 2 O per la presenza di elevate [ ] di AA idrofobici. Le catene polipeptidiche si associano in complessi sopramolecolari in modo da nascondere al solvente le superfici idrofobiche. Sono adatte a ruoli strutturali (p.es. a-cheratina, collageno).

32 Proteine Fibrose e Globulari Le proteine possono essere divise in due classi: Proteine Globulari Proteine fibrose

33 Le Proteine Fibrose Sono di origine animali, insolubili in acqua, Assolvono ruoli strutturali per lo più. Si dividono in tre categorie: le cheratine i collageni le sete Formano tessuti protettivi Formano tessuti connettivi Come i bozzoli dei bachi da seta

34 Le Proteine Fibrose Cheratine e collageni hanno strutture ad elica, Le sete hanno struttura foglietto beta Gruppi apolari e ponti disolfuro tendono a conferire rigidità e insolubilità alle proteine fibrose.

35 Le Proteine Globulari Sono solubili in acqua, di forma quasi sferica, Assolvono funzioni biologiche. Possono essere: Enzimi Ormoni Proteine di trasporto Proteine di deposito

36 Le Proteine Globulari Contengono amminoacidi con catene polari e carichi, Sono strutture elicoidali. Mioglobina, proteina globulare che trasporta l ossigeno nei muscoli. Le interazioni sono dovute a ponti disolfuro, alla polarità o meno dei gruppi R, e alla capacità di formare legame ad idrogeno.

37 Proteina molecole composte da una o più catene polipeptidiche Proteine monomeriche Proteine multimeriche omomultimeriche (stesso tipo di polipeptide) eteromultimeriche (diversi tipi di polipeptidi)

38 Le proteine Fondamentali in ogni organismo, hanno molteplici ruoli: Componenti strutturali (collagene, tessuto connettivo, citoscheletro, pelle) Trasportatori (emoglobina, albumina) Trasmettitori di messaggi (ormoni peptidici) Catalizzatori di reazioni chimiche (enzimi) Difesa contro i patogeni (immunoglobuline) Controllo e regolazione dell espressione genica (istoni) Deposito di materiale (ferritina) Proteine dei sistemi contrattili (miosina) Es. Albumina: aumenta solubilita degli acidi grassi nel sangue Istoni: proteine nucleiche, formano la cromatina insieme al DNA

39 I 20 amminoacidi che si trovano comunemente nelle proteine sono uniti l uno all altro da legami peptidici. La sequenza lineare degli amminoacidi legati contiene l informazione necessaria a generare una proteina con una forma tridimensionale esclusiva. La struttura di una proteina è complessa: organizzazione in 4 livelli gerarchici (struttura primaria, secondaria, terziaria, quaternaria).

40 Il legame peptidico è rigido e planare Gli atomi di Ca di amminoacidi adiacenti sono separati da tre legami covalenti: Ca C N Ca PROPRIETA DEL LEGAME PEPTIDICO I 6 atomi del gruppo peptidico giacciono sullo stesso piano l ossigeno legato al carbonio del gruppo carbonilico e l atomo di idrogeno legato all azoto amminico, si trovano in trans. L ossigeno carbonilico ha una parziale carica negativa e l azoto amminico ha una parziale carica positiva ciò genera un parziale dipolo elettrico. I legami ammidici C-N hanno un parziale carattere di doppio legame per effetto della risonanza non possono ruotare liberamente. La rotazione è permessa solo attorno ai legami N-Ca e Ca-C.

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42 Il legame peptidico è rigido e planare e sono di 180 quando il polipeptide è nella conformazione complanare estesa e tutti i gruppi peptidici sono sullo stesso piano. e possono assumere tutti i valori compresi tra -180 e +180, ma molti valori risultano proibiti per interferenze steriche tra gli atomi dello scheletro del polipeptide e quelli delle catene laterali.

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44 Caratteristiche del legame peptidico Ha il carattere di un doppio legame parziale (è più corto di un legame singolo). E rigido e planare (non è possibile la rotazione attorno al legame tra il carbonio carbonilico e l azoto del legame peptidico). In genere è un legame di tipo trans, a causa di interferenze steriche tra i gruppi -R (i legami tra un Ca e un gruppo a-amminico o a-carbossilico possono ruotare!) I gruppi -C=O ed -NH del legame peptidico non hanno una carica elettrica (a differenza del gruppo a- amminico all estremità N-terminale ed a-carbossilico al C-terminale) ma sono polari e partecipano alla formazione di legami a idrogeno.

45 Denominazione dei peptidi L unione di più amminoacidi mediante legami peptidici produce una catena denominata polipeptide. Per convenzione, l estremità amminica libera della catena peptidica (estremità N) si scrive a sinistra mentre quella carbossilica libera (estremità C) si scrive a destra. Le sequenze di amminoacidi si leggono sempre dall estremità N all estremità C del peptide.

46 I singoli amminoacidi in una catena peptidica sono chiamati residui amminoacidici. In genere le proteine sono composte da residui amminoacidi. La struttura primaria di una proteina è definita dalla sequenza lineare dei residui amminoacidici.

47 proteine: struttura primaria riguarda la sequenza lineare degli aminoacidi struttura covalente (legami peptidici).sequenza di 2: 20 x 20 = 202 = 400 dipeptidi diversi.sequenza di 3: 20 x 20 x 20 = 203 = 8000 tripeptidi diversi.sequenza di 100: = 1.27x10130 peptidi diversi Di tutte queste possibili forme, l evoluzione ha scelto solo alcune, che rappresentano il risultato di una precisa selezione mirata ad ottimizzare la funzione della proteina

48 Struttura primaria La sequenza degli aminoacidi di una proteina si chiama struttura primaria. Nelle proteine, gli amminoacidi sono uniti covalentemente con legami peptidici. I legami peptidici sono legami ammidici tra il gruppo a- carbossilico (-COOH) di un amminoacido ed il gruppo a-amminico (-NH 2 ) dell amminoacido successivo. Durante la formazione del legame peptidico viene eliminata una molecola di acqua (reazione di condensazione).

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50 La peculiare sequenza amminoacidica di una catena polipeptidica rappresenta la struttura primaria Lisozima

51 Per funzionare una proteina deve assumere una struttura tridimensionale precisa collageno mioglobina

52 Struttura secondaria Si riferisce alla conformazione locale della catena polipeptidica. E determinata da interazioni di tipo legame a idrogeno fra l ossigeno di un gruppo carbonilico del legame peptidico e l idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico. Esistono due tipi di strutture secondarie: l a-elica ed il foglietto b.

53 proteine: struttura secondaria strutture dovute ad interazioni locali di tipo ponte-h a-elica ponte-h ogni 3,6 aminoacidi Il legame H si instaura tra l H dell azoto amidico e l O del gruppo carbonilico residui esterni alla spirale b-foglietto legami idrogeno fra aminoacidi di catene diverse foglietto piegato

54 Struttura secondaria (a-elica) E una struttura in cui la catena polipeptidica è avvolta a spirale. Le catene laterali degli amminoacidi (-R) si protendono verso l esterno rispetto all asse della spirale. L a-elica è stabilizzata da legami idrogeno intracatena che si formano tra l ossigeno carbonilico di un legame peptidico e l idrogeno ammidico di un legame peptidico situato a 4 residui di distanza sulla catena. La prolina interrompe l a-elica!!! Gli amminoacidi con catene laterali (-R ) voluminose o cariche possono interferire con la formazione dell a-elica.

55 Struttura secondaria: alfa elica Legame idrogeno Le proprietà idrofobiche o idrofiliche di una alfa-elica dipendono dalle catene laterali degli aa

56 Legame H a-elica ponte-h ogni 3,6 aminoacidi Il legame H si instaura tra l H dell azoto amidico e l O del gruppo carbonilico

57 Esempio di proteina composta da alfa eliche

58 Struttura secondaria (foglietto b) E una struttura ripiegata, formata da 2 o più catene polipeptidiche (filamenti) quasi completamente distese. I legami a idrogeno sono intercatena e perpendicolari allo scheletro del peptide. Tutti i componenti di un legame peptidico partecipano alla formazione di legami a idrogeno. Tali legami si realizzano tra l ossigeno di un gruppo carbonilico di un legame peptidico e l idrogeno del gruppo ammidico di un altro legame peptidico appartenente ad un filamento diverso.

59 Struttura secondaria: foglietto beta

60 Nei foglietti pieghettati ci sono ancora dei legami ad idrogeno, ma stavolta sono tra fogli adiacenti (sheet)

61 Struttura secondaria (foglietto b) I polipeptidi che formano un foglietto b possono disporsi in modo parallelo o antiparallelo. Un foglietto b può essere formato anche da una singola catena polipeptidica ripiegata su se stessa: in tal caso i legami a H sono legami intracatena. La superficie dei foglietti b è pieghettata.

62 b Sheet Stabilizzata da legami H intercatena tra N-H & C=O 2 Orientations Parallel Not optimum H-bonds; less stable Anti-parallel Optimum H-bonds; more stable

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64 Struttura secondaria (sequenze non ripetitive) Queste strutture non ripetitive non sono casuali. Hanno una forma meno regolare rispetto all a-elica ed al foglietto b. La catena polipeptidica assume una conformazione ad anse ed avvolgimenti.

65 Una proteina tende a ripiegarsi in una configurazione compatta Cosa determina la forma di una proteina?

66 Struttura terziaria: struttura tridimensionale dell intero polipeptide che deriva dall interazione fra le catene laterali di aa anche distanti nella sequenza primaria

67 Struttura terziaria La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale, avvolta, di una proteina. La struttura primaria di una catena polipeptidica determina la sua struttura terziaria. Quando una proteina si avvolge su se stessa, gli AA che si trovano in regioni lontane della sequenza polipeptidica possono ugualmente interagire tra loro.

68 La Struttura Terziaria La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina. È stabilizzata da legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari e legami ionici. È indispensabile per la sua attività biologica.

69 La Struttura Terziaria Ma anche da legami covalenti, sotto forma di ponti disolfuro fra due cisteine. Le interazioni che si instaurano a livello tridimensionale coinvolgono amminoacidi non necessariamente vicini nella struttura primaria.

70 ossidazione

71 proteine: struttura terziaria Determina la struttura 3D Stabilizzata da ponti S-S interazioni idrofobiche interazioni elettrostatiche (legami ionici) legami di Wan der Waals Suscettibile di denaturazione-rinaturazione ponti disolfuro R apolari verso l interno (eccetto in proteine integrali di membrana) R polari verso l esterno (solvatati da H2O)

72 La struttura terziaria è stabilizzata da 4 tipi di interazioni Interazioni idrofobiche: gli amminoacidi con catene laterali non polari tendono a localizzarsi all interno della molecola dove si associano con altri residui idrofobici. Interazioni ioniche: i gruppi con carica negativa (-COO - ) possono interagire con gruppi carichi positivamente (-NH 3+ ) Legami a idrogeno Legami disolfuro

73 Legame disolfuro E un legame covalente che deriva dalla ossidazione del gruppo sulfidrilico (-SH) di due residui di cisteina con formazione di un residuo di cistina. Le due cisteine possono essere molto lontane nella stessa catena polipeptidica o appartenere a due diverse catene. Essendo legami covalenti, i legami disolfuro concorrono a stabilizzare la struttura delle proteine impedendone la denaturazione nell ambiente extracellulare.

74 La Struttura Terziaria Quando le interazioni vengono meno, in presenza di elevate temperature, di ph non ottimale o di detergenti, la struttura tridimensionale viene persa, così la proteina va incontro a denaturazione, perdendo la sua attività biologica. la denaturazione a volte è un processo reversibile, e, allontanando l'agente denaturante, la proteina riprende spontaneamente la sua conformazione tridimensionale (che è dettata dalla struttura primaria).

75 Proteine: Fibrose Insolubili in acqua Utilizzate per tessuti connettivi Seta, collagene, cheratina Proteine globulari Solubili in acqua Usate per proteine cellulari Hanno un struttura complessa tridimensionale Struttura terziaria di proteine

76 Struttura terziaria (i domini) Le catene polipeptidiche formate da più di 200 amminoacidi in genere comprendono 2 o più domini, piccole unità compatte. I domini sono le unità strutturali e funzionali di una proteina. Ciascun dominio è una regione globulare, compatta, che si forma per la combinazione di più elementi strutturali secondari (a-eliche, foglietti b, sequenze non ripetitive). Strutturalmente, ciascun dominio è indipendente da altri domini della stessa catena polipeptidica. La struttura terziaria riguarda sia il ripiegamento di ciascun dominio sia la disposizione reciproca finale dei domini di un polipeptide.

77 Struttura terziaria di una proteina chinasi dominio proteico:parte di una catena polipeptidica che si può ripiegare indipendentemente in una struttura compatta stabile 2 domini con funzioni regolatorie Src 2 domini con funzioni catalitiche

78 Struttura quaternaria delle proteine Molte proteine NON sono un unica catena polipeptidica Sono combinazione di oggetti Aggregati di proteine (globulari o fibrose) Ci possono essere parecchie unità identiche Molte proteine inglobano un gruppo non proteico che viene utilizzato per compiere una funzione specifica e viene detto PROSTETICO

79 Struttura quaternaria Molte proteine sono costituite da una sola catena polipeptidica (proteine monomeriche). Alcune proteine sono costituite da 2 o più catene polipeptidiche (subunità) strutturalmente identiche o diverse (proteine multimeriche). L associazione di queste subunità costituisce la struttura quaternaria. Le subunità sono tenute insieme da interazioni non covalenti.

80 Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche

81 Alcune proteine contengono gruppi chimici diversi dagli amminoacidi Molti enzimi contengono solo amminoacidi e nessun altro gruppo chimico PROTEINE SEMPLICI. Altre proteine contengono, oltre agli amminoacidi, gruppi chimici funzionali permanentemente associati PROTEINE CONIUGATE. La parte non amminoacidica viene definita GRUPPO PROSTETICO.

82 proteine: struttura quaternaria associazioni non covalenti di più subunità ( emoglobina 4, aspartato transcarbamilasi 12, virus del mosaico del tabacco >2000) sede dell allosterismo (interazioni fra le subunità con conseguenze funzionali) Modello di enzima allosterico A induce una conformazione con maggiore affinità per S I diminuisce l affinità dell enzima per S

83 Carica e polarità di una catena polipeptidica La composizione in amminoacidi influenza le proprietà chimico-fisiche di una proteina. Proteine ricche in amminoacidi alifatici o aromatici sono relativamente poco solubili in acqua rispetto a quelle ricche in amminoacidi polari. Gli amminoacidi con catena laterale contenente gruppi acidi o basici conferiscono carica elettrica e capacità tampone ad una proteina.

84 In soluzione acquosa le proteine globulari hanno una struttura compatta: le catene laterali idrofobiche si trovano nella parte interna della molecola mentre i gruppi idrofilici in genere si trovano in superficie. In un ambiente non polare (lipidico), per esempio una membrana, la disposizione è opposta: catene laterali idrofiliche all interno, amminoacidi idrofobici sulla superficie della molecola.

85 Champe et al., Le basi della biochimica, Ed. Zanichelli

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87 I polipeptidi hanno una caratteristica composizione di amminoacidi Quando una proteina viene completamente idrolizzata, produce una miscela di amminoacidi.

88 Alcune proteine contengono gruppi chimici diversi dagli amminoacidi Molti enzimi contengono solo amminoacidi e nessun altro gruppo chimico PROTEINE SEMPLICI. Altre proteine contengono, oltre agli amminoacidi, gruppi chimici funzionali permanentemente associati PROTEINE CONIUGATE. La parte non amminoacidica viene definita GRUPPO PROSTETICO.

89 Le proteine hanno diversi livelli di struttura Insieme dei legami covalenti (legami peptidici e ponti disolfuro) che uniscono le subunità monomeriche di una proteina. Si riferisce a disposizioni particolarmente stabili dei residui amminoacidici che danno origine a organizzazioni strutturali ricorrenti, Descrive tutti gli aspetti del ripiegamento tridimensionale di un polipeptide. Descrive la disposizione nello spazio di due o più subunità polipeptidiche.

90 ENERGIA LIBERA: G, è la quantità di lavoro macroscopico che il sistema può compiere sull'ambiente ENTALPIA: H, è una funzione di stato che esprime la quantità di energia che un sistema termodinamico può scambiare con l'ambiente. ENTROPIA: l'entropia è una grandezza che viene interpretata come una misura del disordine di un sistema fisico.

91 G = H - T S dove G: forza trainante H: variazione di entalpia creata dalla scissione o dalla formazione di legami S: variazione del disordine Poiché H è positivo in un processo di fusione o di evaporazione, e poiché in questi due processi la S è elevata e positiva (aumenta il disordine), ne consegue che il G è negativo PROCESSO SPONTANEO ( G<0)

92 La struttura tridimensionale delle proteine Lo scheletro covalente delle proteine è costituito da numerosi legami. Se la rotazione attorno a questi legami fosse libera, le proteine potrebbero assumere un numero infinito di strutture. ni proteina ha una specifica funzione chimica e strutturale gni proteina assume un unica struttura tridimensionale

93 La struttura tridimensionale delle proteine Cinque principi: 1. La struttura tridimensionale di una proteina è determinata dalla sua sequenza amminoacidica. 2. La funzione di una proteina dipende dalla sua struttura. 3. Una determinata proteina assume un unica o poche conformazioni stabili. 4. Le forze più importanti che stabilizzano la struttura di una determinata proteina sono interazioni non LE PROTEINE PERO NON HANNO STRUTTURE covalenti. STATICHE LA LORO FUNZIONE IMPLICA IL 5. PASSAGGIO Tra le numerose DA UNA strutture CONFORMAZIONE delle diverse proteine, ALL ALTRA. si possono individuare alcuni modelli strutturali comuni.

94 La struttura tridimensionale delle proteine L organizzazione spaziale degli atomi di una proteina viene detta CONFORMAZIONE. Le conformazioni possibili di una proteina comprendono tutti gli stati strutturali che è possibile ottenere senza la rottura dei legami covalenti. Un cambiamento conformazionale può avvenire, ad esempio, a causa della rotazione Soltanto una, attorno o poche, a legami delle singoli. innumerevoli conformazioni teoricamente possibili di una proteina contenente centinaia di legami singoli è quella che tende a predominare La necessità nelle dell esistenza condizioni di biologiche. numerose conformazioni stabili è legata alle modificazioni che avvengono nella maggior parte delle proteine in seguito al legame con altre Le conformazioni molecole o mentre possibili catalizzano nelle specifiche reazioni chimiche. condizioni sono quelle termodinamicamente più stabili, che hanno la Le minore proteine energia che libera si trovano G. nella loro conformazione funzionale vengono dette PROTEINE NATIVE.

95 La conformazione di una proteina è stabilizzata da interazioni deboli STABILITÀ: tendenza a mantenere la conformazione nat Le proteine native sono solo marginalmente stabili la differenza di energia libera ( G) tra stati avvolti e non avvolti è solo tra i 20 e i 65 jk/mole. Una data catena polipeptidica può teoricamente assumere innumerevoli conformazioni poiché lo stato non avvolto possiede un elevata entropia conformazionale. L entropia conformazionale e le interazioni generate dai legami idrogeno tra la proteina e le molecole di solvente tendono a mantenere lo stato non avvolto.

96 La conformazione di una proteina è stabilizzata da interazioni deboli La stabilità di una proteina non è data semplicemente dalla somma delle energie libere di formazione delle numerose interazioni deboli presenti. Ogni gruppo capace di formare un legame idrogeno era impegnato con una molecola di acqua, prima che la proteina si ripiegasse. Per ogni legame idrogeno che si genera all interno di una proteina, bisogna che si rompa un legame idrogeno (della stessa forza) tra lo stesso gruppo e l acqua. LA STABILITA NETTA DETERMINATA DA UN INTERAZIONE DEBOLE (differenza di energia

97 Perché la conformazione nativa di una proteina è favorita rispetto alla altre? 1. I gruppi idrofobici tendono a strutturarsi in organizzazioni compatte diminuzione dello strato di solvatazione dell acqua AUMENTO DI ENTROPIA. 2. Quando un composto polare viene posto in acqua, si hanno due effetti: - una diminuzione netta dei legami idrogeno per unità di massa; - si forma uno strato di solvatazione delle molecole di acqua strutturate attorno alla molecola polare. 3. Quando una proteina assume la sua conformazione nativa, la formazione di legami intramolecolari porta alla riduzione dello strato di solvatazione AUMENTO DI ENTROPIA. La maggior parte della variazione di energia libera che si ha quando in una proteina si formano interazioni deboli deriva dall aumento di entropia della soluzione acquosa circostante, per effetto

98 Perché la conformazione nativa di una proteina è favorita rispetto alla altre? 4. All interno di una proteina nella sua conformazione nativa, la presenza di gruppi polari o carichi che non abbiano una controparte idonea con cui formare legami idrogeno o interazioni ioniche, determina una CONDIZIONE FORTEMENTE DESTABILIZZANTE E TERMODINAMICAMENTE INSOSTENIBILE LO STATO RIPIEGATO NON E PIU FAVORITO. 5. I legami idrogeno tra gruppi presenti nelle proteine si generano attraverso un meccanismo cooperativo. Inoltre, le interazioni tra gruppi con cariche opposte (ponti salini), possono avere effetti stabilizzanti su uno o più stati conformazionali nativi di alcune proteine.

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