corta catena (meno di 20 ammino acidi) mancanza di una struttura spaziale organizzata lunga catena di ammino acidi struttura spaziale organizzata

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1 STRUTTURA DELLE PROTEINE

2 Peptide: corta catena (meno di 20 ammino acidi) mancanza di una struttura spaziale organizzata Polipeptide (proteina): lunga catena di ammino acidi struttura spaziale organizzata

3 Le proteine svolgono numerose e svariate funzioni: SOSTEGNO: Proteine strutturali, (collagene, cheratina, elastina, fibroina). MOVIMENTO: Proteine contrattili (actina e miosina). TRASPORTO: Emoglobina, mioglobina, apolipoproteine, albumina, proteine di membrana. CATALISI: Tutti gli enzimi ORMONALI: Insulina e glucagone sono solo alcuni esempi di ormoni di natura proteica. "DIFESA": Immunoglobuline (anticorpi). "ATTACCO": Tossine batteriche, veleni dei serpenti. RISERVA: Normalmente le proteine non hanno un ruolo di riserva di amminoacidi, ma l'ovoalbumina e la caseina sono esempi di proteine con questa funzione.

4 Forma e Funzione Le proteine di sostegno e alcune di quelle contrattili hanno una forma fibrosa. Sono costituite da catene polipeptidiche allungate, disposte in fasci lungo uno stesso asse a costituire le fibre. Sono insolubili in acqua. Gli enzimi, gli anticorpi e le proteine di trasporto hanno invece una forma globulare. Le catene sono strettamente avvolte in forma compatta, sferica o globulare, come un gomitolo. Sono solubili in acqua.

5 D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

6 Struttura primaria La struttura primaria di una proteina è l'ordine con cui gli amminoacidi si susseguono nella catena polipeptidica. In breve, la struttura primaria si identifica con la sequenza amminoacidica. L'ordine con cui gli amminoacidi si susseguono nella catena non è casuale, ma è rigorosamente immutabile per ogni particolare proteina di un organismo. Così ad esempio l'albumina (una proteina sierica presente in numerosi organismi animali), in ogni individuo appartenente alla stessa specie, presenta sempre la stessa composizione in amminoacidi, i quali sono legati l'uno all'altro sempre con lo stesso ordine.

7 Il meccanismo della biosintesi proteica (che avviene sui ribosomi) assicura che la proteina sia costruita secondo le precise istruzioni contenute in una porzione di DNA, il gene. Nei geni, le informazioni sono codificate in triplette di basi, ognuna delle quali corrisponde ad un particolare amminoacido. Il cosiddetto "dogma centrale" ci ricorda che il flusso dell'informazione procede dal DNA all'rna messaggero ed infine alla proteina, in cui l'informazione si concretizza in una entità funzionale. Le proteine sono infatti quelle molecole che realizzano gli obiettivi codificati nel "progetto dell'organismo", cioè nei geni del DNA cromosomico.

8 La struttura secondaria Le catene polipetidiche si ripiegano formando strutture regolari. Esistono diversi motivi proteici: elica Foglietto β Anse Ripiegamenti

9 I diversi motivi proteici impartiscono caratteristiche differenti L -elica La conformazione destrorsa elicoidale ha 3,6 residui per giro. In media 12 aa. Le linee tratteggiate indicano i legami idrogeno che si formano tra gruppi C=O e gruppi N-H che si trovano a quattro residui l uno dall altro lungo la catena polipeptidica. L idrofilicità/idrofobicità della catena dipende dai gruppi R (verde) che sono rivolti verso l esterno della molecola. [ Irving Geis.] Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007 Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica

10 Modello spaziale di un -elica. Gli atomi dello scheletro sono colorati: carbonio, azoto, ossigeno e idrogeno (bianco). Le catene laterali si proiettano verso l esterno fuori dall elica. Questa -elica è un segmento della mioglobina di capodoglio. La prolina, avendo il gruppo R impegnato nell anello imminico, non ha un NH che possa formare un legame a H e a causa dell'anomalo ingombro sterico del proprio gruppo laterale, costringe il piano peptidico ad assumere angoli diedrici non idonei alla formazione dell'α-elica. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica

11 La permanente è un operazione di ingegneria biochimica! La cheratina presente in maggiore quantità nel capello è quella, fibrosa, a basso contenuto di gruppi SH, con PM circa 45 kd, insolubile in acqua. Le catene polipeptidiche sono rese stabili da legami ponte idrogeno (conferiscono solidità) e ponti disolfuro. L -cheratina assume la conformazione con il vapore acqueo ("messa in piega"). La riduzione dei ponti disolfuro e il trattamento a caldo fa sì che la struttura ad -elica si srotoli e si allunghi. La soluzione riducente viene quindi lavata via e si aggiunge un agente ossidante che riforma ponti disolfuro nuovi tra le cys delle diverse catene. L asciugatura rigenera le -eliche e il capello assume la forma del bigodino, arricciandosi.

12 (a) Foglietto antiparallelo (5-15 residui; 2-12 catene polipeptidiche): l orientamento, (Nterminale vs Cterminale) è in senso contrario Foglietti Le linee tratteggiate indicano i legami idrogeno tra le catene polipeptidiche. Per maggiore chiarezza le catene laterali non sono state riportate. Normalmente i foglietti β non sono planari, ma tendono ad assumere una forma incurvata e lievemente "avvitata". [ Irving Geis] (b) Foglietto parallelo (5-15 residui; 2-12 catene polipeptidiche) Meno stabile (legami H distorti) D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

13 Foglietto misto Foglietto avvolto Berg et al., BIOCHIMICA 6/E, Zanichelli editore S.p.A. Copyright 2007

14 Ripiegamenti e anse Nelle proteine sono presenti anche tratti di catena apparentemente disorganizzati, di lunghezza molto variabile e più o meno convoluti. Questi tratti, definiti loop, fanno da collegamento fra α eliche o foglietti β ed hanno un importante ruolo nell organizzazione 3D del peptide. Sono relativamente flessibili e, soprattutto, consentono cambi di direzione, anche repentini, alle sequenze in conformazione α e β. Molto comuni sono i brevi loop di 3-5 residui che collegano due filamenti β consecutivi, orientati in modo antiparallelo (β-turns). Inoltre, i loop partecipano spesso alla formazione di siti di legame (loop "a forcina" degli anticorpi) o del sito attivo degli enzimi. Nelle regioni loop è quasi costante la presenza degli aminoacidi glicina o prolina.

15 (a) (b) Connessioni tra catene adiacenti in foglietti (a) (b) Le catene antiparallele possono essere collegate da una piccola ansa (3-4 aa, residui Pro o Gly). Le catene parallele richiededono invece un estesa connessione trasversale. [Tratta da Richardson, J.S., Adv. Protein Chem. 34, p. 196 (1981).] Presente con maggiore frequenza Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica

16 Distribuzione degli aa nelle diverse strutture II * * D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

17 La struttura tridimensionale/terziaria Rappresenta la struttura tridimensionale vera e propria della proteina. In pratica, la struttura terziaria definisce le coordinate spaziali di tutti gli atomi del polipeptide. E caratteristica delle proteine globulari, assente in quelle fibrose E determinata da una sequenza aa unica ed è la struttura più stabile dal punto di vista termodinamico (conformazione nativa) E stabilizzata da forze non covalenti Determina ed influenza la funzione della proteina

18 E dovuta a legami ionici, ponti H, interazioni idrofobiche, covalenti P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

19 Rappresentazioni di strutture terziarie: la mioglobina di capodoglio a) A nastro b) A rete (risalto alla superficie) c) Evidenzia tasche e infossature d) Evidenzia le catene laterali dei residui idrofobici e) Modello spaziale con catene laterali D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

20 La struttura quaternaria

21 La struttura quaternaria Molte proteine nella loro forma attiva sono costituite dall'associazione di due o più unità di struttura terziaria (monomeri o subunità), uguali (proteine omo-oligomeriche) o diverse (proteine etero-oligomeriche). Si parla in tal caso di struttura quaternaria, all'organizzazione multimerica della proteina. per riferirsi Le subunità sono tenute insieme da interazioni generalmente non covalenti, spesso di natura idrofobica. Raramente, più catene peptidiche sono unite da legami covalenti. Es. le IgG, in cui le catene leggere e pesanti sono tenute insieme da ponti disolfuro. Altrettanto insolito è il coinvolgimento diretto di legami a ponte di idrogeno nell'associazione di più subunità. Nella struttura quaternaria infatti, le subunità tendono ad affiancarsi in modo da contrapporre l'una all'altra le loro porzioni idrofobiche, rivolgendo verso l'esterno le regioni polari, idrofile.

22 La struttura quaternaria: l esempio delle IgS D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

23 La struttura quaternaria: l esempio delle IgS Il macrofago espone le proteine MHC (complesso maggiore di istocompatibilità) che lega frammenti peptidici derivanti dalla digestione di proteine. Quando i peptidi derivano dalla digestione delle proteine virali, diventano gli antigeni che il sistema immunitario riconosce come estranei. D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

24 Folding delle proteine Per poter svolgere la propria funzione biologica, una proteina deve essere strutturata nella cosiddetta conformazione nativa La conformazione nativa è quella struttura 3D stabile e funzionale, caratterizzata da un minimo di energia potenziale e da quella particolare conformazione, unica, che consente alla proteina di svolgere adeguatamente la funzione a cui è deputata. Il processo che dalla biosintesi del peptide, porta alla proteina strutturata nella forma nativa, biologicamente attiva, prende il nome di "folding".

25 Il meccanismo del folding è probabilmente un processo progressivo. Le strutture secondarie (α-eliche e strutture β) si formano piuttosto rapidamente, dato che devono sottostare a "costrizioni" più rigide e a breve distanza. Le regioni flessibili iniziano a ripiegarsi per effetto delle interazioni a lungo raggio e delle interazioni con il solvente. I residui polari tenderanno a rimanere esposti alla superficie, mentre quelli apolari verranno "sepolti" all'interno della proteina.

26 Nonostante sia un processo termodinamicamente spontaneo, il folding "in vivo" è molto spesso facilitato da particolari proteine che vengono chiamate "chaperon molecolari". Agirebbero in modo da impedire alla proteina in fase di maturazione di intraprendere un percorso di strutturazione errato, che la condurrebbe ad un processo di aggregazione irreversibile Questo aspetto del folding ha un'enorme importanza medica, poiché sembra che patologie quali l'alzheimer, la fibrosi cistica e il morbo della mucca pazza (sindrome di Creutzfeldt-Jakob nell'uomo) abbiano una eziologia comune in un difettoso folding di alcune proteine, con conseguente precipitazione e successiva morte cellulare. aggregazione,

27 Unfolding Il folding è un processo reversibile. Esponendo una proteina nativa a condizioni particolari di temperatura, ph, forza ionica oppure all'azione di agenti denaturanti (quali urea o guanidina) o di detergenti, è possibile provocarne la destrutturazione più o meno completa ("unfolding").

28 Ribonucleasi La denaturazione della proteina porta alla perdita della forma nativa e biologicamente attiva della proteina per alterazione delle strutture II e III (ma non della struttura primaria!!!) In vitro, un buon numero di proteine denaturate tende a riacquistare spontaneamente la forma nativa (refolding o rinaturazione) per semplice rimozione delle cause che ne hanno provocato l'unfolding, ovvero in seguito al ripristino delle condizioni iniziali ottimali. D. L. Nelson, M. M. Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER 4/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

29 I gruppi prostetici Parte non aminoacidica di una proteina coniugata Ha un ruolo determinante della funzione biologica della proteina

30 I polipeptidi di grandi dimensioni possono formare i domìni Alcune proteine presentano unità strutturalmente indipendenti che possiedono le caratteristiche di piccole proteine globulari La gliceraldeide 3P deidrogenasi possiede due domini: il primo lega il NAD + (rosso), il secondo (verde) lega il substrato, la gliceraldeide 3P.

31 Riassumendo.. P. Champe, R. Harvey, D. R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2006

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