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1 CATENA RESPIRATORIA (CR) FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA (FO)

2 - Decarb. ossid. piruvato - β-ossidazione acidi grassi - Vie ossidative aa - Ciclo di Krebs avvengono tutte nella matrice mitocondriale

3 In tutte queste vie si formano 2 NADH e FADH che hanno un elevato - potenziale di trasferimento degli e - 2 Questi e vengono trasportati fino all O attraverso una catena di trasporto degli e - Il processo detta è catena fortemente respiratoria esoergonico: una parte dell energia viene usata per generare ATP

4 Ossidazione = Trasporto di e - Fosforilazione = Formazione di ATP L'ossidazione e la fosforilazione sono processi accoppiati: fosforilazione ossidativa

5 Il potenziale di trasferimento degli e - (potenziale redox) 2 del NADH e del FADH potenziale di trasferimento del gruppo fosforico (potenziale fosforico) dell ATP

6 La F.O. ha luogo sulla catena respiratoria localizzata nella membr. mitoc. interna

7 Il numero e le dimensioni dei mitocondri, nonchè lo sviluppo delle creste mitocondriali, riflettono la capacità ossidativa dei tessuti

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9 Dimensione dei genomi mitocondriali Rickettsia: un presunto antenato di tutti i mitocondri

10 Miocardio - metabolismo aerobio - mitocondri grandi e numerosi - creste molto sviluppate Muscolo scheletrico - metabolismo aerobio e anaerobio - meno mitocondri, più piccoli - creste poco sviluppate

11 Mitocondri di fegato di ratto a riposo in attività

12 La membr. mitoc. est. è permeabile alla maggior parte delle molecole piccole ed agli ioni, grazie alla presenza di canali proteici costituiti dalla porina La membr. mitoc. int. presenta una permeabilità altamente selettiva

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14 La CR consiste in - cinque complessi enzimatici (I, II, III, IV, V o ATP sintasi) - due trasportatori mobili (CoQ e citocromo c)

15 I complessi isolati dall'i al IV catalizzano anche in vitro trasferimenti di e - da donatori (NADH o succinato) all O 2, mediante alcuni trasportatori intermedi (Q e cit c). L ATP sintasi possiede in vitro solo un'attività che idrolizza l'atp, mentre l'attività sintetasica è assente

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17 Composizione dei complessi della catena respiratoria Complesso Nome N. Di Proteine Gruppo Prostetico Complesso I Complesso II NADH Deidrogenasi Succinato-CoQ Riduttasi 46 FMN, 9 centri Fe-S 5 FAD, cit b, Complesso III Complesso IV CoQ-cyt c Riduttasi Citocromo Ossidasi H cit b, cit b c 1, Fe-S Rieske cit a, cit a A B 3, L, cit

18 I componenti della CR sono orientati secondo il potenziale redox crescente, che va da valori negativi (NADH) a valori positivi (O 2 )

19 Un potenziale redox negativo segnala un - agente Un potenziale riducente redox che positivo tende a segnala perdere un e - agente ossidante che tende a captare e

20 A monte del blocco i trasportatori sono ridotti (blu) A valle del blocco i trasportatori sono ossidati (rosso)

21 PRINCIPALI COMPONENTI DELLA CATENA RESPIRATORIA

22 Centri Fe-S - sono i gruppi prostetici delle proteine Fe-S (o ferroproteine non eminiche) - sono presenti nei complessi I, II e III - il Fe passa ciclicamente da +2 a +3

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26 Coenzima Q (CoQ, Q, Ubichinone) O CH 3 O CH 3 CH 3 CH 3 H 2 C C C CH 2 CH 3 O O (CH 2 CH C CH 2 ) n H coenzyme Q H isoprene Il Coenzima Q (CoQ, Q, ubichinone) è una molecola fortemente idrofobica. Presenta una lunga coda isoprenoide (nell uomo spesso n = 10). La coda isoprenoide del coenzima Q10 è più lunga dello spessore del doppio strato lipidico. Può ripiegarsi per ottenere una struttura compatta. Si ipotizza che il coenzima Q10 si trovi nel dominio centrale della membrana tra i due foglietti lipidici.

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29 Il CoQ - essendo piccolo ed idrofobico, diffonde liberamente nel bilayer lipidico potendo trasportare sia e che H svolge un ruolo importante nell accoppiamento tra flusso elettronico e movimento protonico

30 I citocromi sono proteine eminiche che partecipano a reazioni redox In essi il Fe passa continuamente durante il - trasporto degli e dallo stato di ossidazione +3 a +2

31 Il ferro dell eme può trasportare un e - con una transizione fra lo stato ferrico e ferroso: Fe+++ + e- Fe++ In base agli spettri di assorbimento della luce si distinguono tre classi: a, b e c

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33 Le tre classi a, b e c differiscono per la natura delle catene laterali dell eme, nonché per il tipo di legame che lega l eme alla parte proteica

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35 L eme dei citocromi di tipo a e b è legato non covalentemente alla parte proteica L eme del citocromo c è invece legato covalentemente attraverso residui di Cys della proteina

36 I citocromi di tipo a e b sono proteine integrali di membrana Il citocromo c è invece una proteina solubile che si lega mediante interazioni elettrostatiche alla superf. esterna della membr. mitoc. int.

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38 COMPLESSO I COMPLESSO III NADH +CoQ NAD + + CoQH 2 CoQH 2 + cit c (Fe 3+ ) CoQ + cit c (Fe 2+ ) COMPLESSO IV cit c (Fe 2+ ) + ½ O 2 cit c (Fe 3+ ) + H 2 O COMPLESSO II FADH 2 + CoQ FAD + CoQH 2

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41 Struttura della NADH-CoQ ossidoriduttasi Matrice EM a risoluzione moderato Consiste di almeno 46 subunità NADH è ossidato nel braccio, e gli elettroni vengono trasferiti per ridurre il CoQ nella membrana

42 Anche se il meccanismo non è completamente chiarito, nel complesso I per ogni 2 e trasportati vengono espulsi dalla matrice di H.

43 Il Complesso I catalizza l ossidazione del NADH, con la riduzione del Coenzima Q: NADH + H+ + Q NAD+ + QH2 La struttura a livello atomico non è disponibile per l intero complesso I, che nei mammiferi include almeno 46 proteine, inclusi alcuni gruppi prostetici FMN e numerosi centri Fe- S.

44 Il Complesso I presenta una forma ad L Il dominio periferico, che contiene l FMN (che accetta 2 e - dal NADH), protrude nella matrice mitocondriale I centri ferro-zolfo sono localizzati nel dominio periferico, dove formano una via per il trasferimento di e - dall FMN al coenzima Q. Si ritiene che il sito di legame per il coenzima Q sia vicino all interfaccia tra il dominio periferico e quello intramembrana.

45 I trasferimenti elettronici iniziali sono: H+ NADH + H+ + FMN NAD+ + FMNH2 FMNH2 + (Fe-S)ox FMNH + (Fe-S)red + Successivamente, il centro Fe-S è riossidato dal trasferimento dell elettrone al successivo centro ferro-zolfo. Gli elettroni attraversano una serie di centri ferrozolfo e sono infine trasferiti al coenzima Q. Il coenzima Q accetta 2 e - e preleva 2 H + per QH2.

46 I centri ferro-zolfo sono sono organizzati come un filamento e provvedono una via per il trasferimento degli e - dall FMN attraverso il complesso. Peripheral domain of a bacterial Complex I FMN membrane domain A B FMN N2 PDB 2FUG N2, l ultimo centro ferro-zolfo, cede l elettrone (uno alla volta) al carrier mobile coenzima Q. E stato suggerito che il sito di legame per il coenzima Q sia vicino ad N2 all interfaccia tra i domini periferico e di membrana.

47 - Oltre che dal NADH, gli e sul CoQ provengono da che arrivano - succinato (succinato DH => complesso II) - glicerolo 3P (glicerolo 3P DH) - acil CoA (acil CoA DH)

48 Struttura del complesso II (succinato DH)

49 Il complesso del citocromo bc 1 (Complesso III) è un dimero formato da due monomeri identici La proteina di Rieske è una variante delle proteine Fe-S: in esse il Fe è coordinato con due His, non con Cys

50 Coenzima Q citocromo C riduttasi Omodimero con 11 Differenti polipeptidi Più importanti gruppi prostetici: 3 eme, e un centro 2Fe-2S

51 Il ciclo dell'ubichinone (ciclo Q) Due molecole di QH 2 vengono ossidate a Q rilasciando 2 H + per Q (4 H + in totale) nello spazio intermembrana Ciascun QH 2 dona un e - (tramite il centro Fe-S) al cit c 1 e un altro (tramite il cit b) a una molecola di Q riducendola a QH 2 in due tappe successive, utilizzando anche 2 H + prelevati dalla matrice mitocondriale

52 Il ciclo Q regola il trasferimento degli - e - da un trasportatore a due e (Q) a - trasportatori ad un solo e (i citocromi) e spiega la stechiometria della reazione + - in cui sono traslocati 4 H trasferiti per ogni 2 e

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54 Il citocromo c è una proteina solubile dello spazio intermembrana: quando il suo gruppo - eme accetta un e del complesso III, il cit c - si sposta verso il complesso IV per donare l'e a un centro rameico binucleare di questo enzima

55 Il complesso IV (o citocromo ossidasi) trasporta gli e - dal cit c all O 2 riducendolo ad H 2 O È composto da 13 subunità di cui tre (I, II e III) sono fondamentali per la funzionalità del complesso, ma il ruolo preciso della III non è ancora chiaro

56 membrane Cytochrome oxidase dimer (PDB file 1OCC) Il oominio intramembrana della citocromo ossidasi (complesso IV) consiste in gran parte di α-eliche transmembrana.

57 Complesso IV o citocromo ossidasi La subunità I contiene un eme a ed un centro binucleare, Fe-Cu, 3 formato da un eme a B e da uno ione rame, Cu La subunità II contiene un centro A binucleare, Cu, formato da due ioni Cu complessati con gli -SH di due Cys

58 Consiste di 13 peptidi Citocromo c ossidasi Sito di riduzione di O 2 3 principali gruppi prostetici

59 Il trasferimento degli e - procede dal cit c A al centro Cu, al gruppo eme a, al centro 3 B 2 a -Cu e finalmente all O

60 Complesso IV Ognuna delle due molecole di cit c ridotte dona un e - al centro CuA Da qui gli e - passano attraverso l'eme a al centro Fe-Cu. 2 3 L O ora si lega al gruppo eme a e viene ridotto nel suo perossido 22- derivato (O ) dagli e - provenienti dal centro Fe-Cu.

61 Complesso IV Il rilascio di altri due e - provenienti 22- dal cit c converte O 2 in due + molecole di H O, utilizzando 4 H substrato della matrice mitocondr. + Nello stesso momento altri 4 H vengono pompati dalla matrice (meccanismo ancora non chiaro)

62 O2 si mantiene fortemente tra Fe e Cu prevenendo il rilascio di pericolosi ossidi

63 Il trasferimento di due e - dal NADH all O NADH + H + ½ O NAD + H O è una reazione fortemente esoergonica 0 G = kcal/mole Il reale rapporto [NADH]/[NAD + ] è ben al di sopra dell'unità, e quindi G = >> kcal/mole

64 Una parte di questa energia viene usata per + pompare H fuori dalla matrice mitocondriale Per ogni coppia di e - trasferiti all O 2,vengono trasferiti dalla matrice allo spazio intermembrana + 4 H dal complesso I + 4 H dal complesso III

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66 Il pompaggio di H + determina una differenza sia nella concentrazione chimica di H + ( ph) sia nella distribuzione delle cariche attraverso la membrana ( ψ ψ). Si crea così un gradiente elettrochimico che genera la forza motrice protonica che porta alla sintesi di ATP.

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