FUNZIONI DELLE PROTEINE

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1 FUNZIONI DELLE PROTEINE 1 CATALISI ENZIMATICA 2 TRASPORTO E DEPOSITO 3 MOVIMENTO COORDINATO 4 SUPPORTO MECCANICO 5 PROTEZIONE IMMUNITARIA 6 GENERAZIONE E TRASMISSIONE DELL IMPULSO NERVOSO 7 CONTROLLO DELLA CRESCITA E DELLA DIFFERENZIAZIONE

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3 STEREOISOMERIA DEGLI α -AMMINOACIDI (3 modi di rappresentare la struttura degli enantiomeri dell alanina) Proiezioni di Fischer

4 Relazione tra gli stereoisomeri dell alanina e la configurazione assoluta della D- e della L-gliceraldeide Gli amminoacidi L costituiscono la serie naturale

5 I 20 AMMINOACIDI STANDARD DELLE PROTEINE Gly (G) Leu (L) Ala (A) Val (V) Met (M) Ser (S) Cys (C) Ile (I) Pro (P) Amminoacidi essenziali Thr (T) Asn (N) Gln (Q)

6 I 20 AMMINOACIDI STANDARD DELLE PROTEINE Asp (D) Glu (E) Lys (K) Amminoacidi essenziali Arg (H) His (R)

7 I 20 AMMINOACIDI STANDARD DELLE PROTEINE Phe (F) Amminoacidi essenziali Tyr (Y) Trp (W)

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9 IL LEGAME PEPTIDICO

10 IL LEGAME PEPTIDICO È PLANARE, POLARE E STABILIZZATO DALLA RISONANZA mesomeria dimensioni

11 CONFIGURAZIONE DEL LEGAME PEPTIDICO Trans Cis Nelle proteine, quasi tutti i residui amminoacidici sono in configurazione trans (minima repulsione sterica). Una eccezione è rappresentata dai legami peptidici a cui partecipa la prolina, prolina un amminoacido ciclico.

12 PEPTIDI E PROTEINE In base al numero di amminoacidi che costituiscono una catena è possibile distinguere: oligopeptidi (da 2 a 20), polipeptidi (da 20 a 100), proteine (più di 100). Una proteina, tuttavia, non è un semplice polipetide ad alto peso molecolare: una proteina è un polipeptide con una sequenza amminoacidica definita. Il pentapeptide serilgliciltirosilalanilleucina ( Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu o SGYAL) Il nome di un peptide inizia sempre dal residuo N-terminale, che per convenzione è sempre posto a sinistra. (In grigio, i legami peptidici; in rosso, i gruppi R.)

13 CLASSIFICAZIONE DELLE PROTEINE a) In base alla composizione: SEMPLICI. SEMPLICI Costituite solo di amminoacidi CONIUGATE. CONIUGATE Costituite, oltre che di amminoacidi, anche di ioni o altre molecole organiche b) In base alla struttura: FIBROSE. FIBROSE Proteine aventi struttura estesa di tipo filamentoso con proprietà meccaniche. Sono generalmente insolubili in acqua e nella maggior parte dei casi svolgono ruoli strutturali in cellule e tessuti. GLOBULARI. GLOBULARI Proteine ripiegate in strutture compatte con una simmetria di tipo sferoidale. Sono generalmente solubili in acqua e svolgono un azione dinamica compiendo la maggior parte del lavoro chimico di una cellula. Costitiuiscono la frazione più grande delle proteine di un organismo.

14 L ARCHITETTURA DELLE PROTEINE È SECONDO QUATTRO LIVELLI DI STRUTTURA ORGANIZZATA Struttura primaria. È la descrizione completa dei legami covalenti di primaria una proteina. Descrive la sequenza degli amminoacidi e la posizione dei ponti disolfuro eventualmente presenti. Struttura secondaria. Conformazione dello scheletro polipeptidico che secondaria dà luogo a strutture periodiche. È la disposizione regolare e ricorrente della catena polipeptidica in una direzione dello spazio. È dovuta alle relazioni steriche di amminoacidi vicini nella sequenza lineare. Struttura terziaria. Conformazione della catena polipeptidica nelle tre terziaria direzioni dello spazio,. È determinata dalle relazioni steriche di amminoacidi lontani nella sequenza lineare. Per le proteine globulari costituisce la conformazione biologicamente attiva. Struttura quaternaria. Tipica delle proteine costituite dall associazione di quaternaria due o più catene polipeptidiche (proteine multimeriche), multimeriche descrive le interazioni tra le catene (subunità). essere di subunità Le interazioni possono tipo non covalente o costituite da legami trasversali covalenti.

15 LA STRUTTURA PRIMARIA DELL INSULINA BOVINA La molecola è costituita di due catene polipeptidiche unite da ponti disolfuro trasversali realizzati tra due residui di cisteina. La catena A contiene un ponte disolfuro intracatena. La catena A è identica a quella presente nell insulina dell uomo.

16 GLI AA IN UNA CATENA HANNO UN LIMITATO NUMERO DI GRADI DI LIBERTÀ In una catena polipeptidica, sono possibili rotazioni solo attorno ai legami N-Cα e Cα-C definite, rispettivamente, dagli angoli φ e ψ. Le dimensioni o le cariche dei gruppi R costituiscono un limite alla rotazione e definiscono pertanto i valori degli angoli φ e ψ. Per convenzione, il valore degli angoli φ e ψ è = 0 quando i due legami peptidici che fiancheggiano un atomo di Cα sono sullo stesso piano.

17 ROTAZIONE DEI PIANI AMMIDICI VISTA DA UN OSSERVATORE SUL CARBONIO α Per convenzione, la rotazione positiva è in senso orario, guardando dal Cα in entrambe le direzioni. L angolo φ definisce la posizione del legame peptidico precedente; Ψ ψ stabilisce la posizione di quello successivo. Φ Ψ = 0 Φ = 180 Ψ = 180 Φ = 0 massimo impedimento sterico

18 GRAFICO DI RAMACHANDRAN La maggior parte delle combinazioni di ψ e φ sono stericamente vietate (regioni in rosso). Sono favorite solo le combinazioni nelle regioni verdi. Quelle delle regioni in giallo sono energeticamente meno favorevoli, ma ugualmente possibili.

19 α - ELICA DESTRORSA (α R) È la struttura secondaria più frequente. Gli angoli φ e ψ assumono rispettivamente i valori di - 57 e - 47 I piani rigidi dei legami peptidici sono paralleli all asse dell elica Modello a palle e bastoncini di un α-elica destrorsa in cui sono visibili i legami idrogeno intracatena. L unità ripetitiva è un giro dell elica comprendente 3,6 residui

20 SEZIONE TRASVERSALE E MODELLO SPAZIALE DI UNA α -ELICA DESTRORSA 5Å Il modello a palle e bastoncini, usato per mettere in risalto l organizzazione strutturale dell α-elica, non evidenzia la reale compattezza della struttura. Questa è visibile solo nel modello spaziale che utilizza i raggi di van der Waals degli atomi.

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22 STRUTTURA β O A FOGLIETTO RIPIEGATO La struttura a foglietto ripiegato è la seconda struttura ripetitiva, più frequente, nelle proteine. Estremità amminica Estremità carbossilica

23 LE CATENE POLIPEPTIDICHE CON STRUTTURA β POSSONO AFFIANCARSI IN DUE MODI DIVERSI Foglietto β antiparallelo φ = ψ = Foglietto β parallelo φ = ψ = + 113

24 I FOGLIETTI β, ANTIPARALLELI E PARALLELI, CON IL MODELLO A PALLE E BASTONCINI

25 I RIPIEGAMENTI β PERMETTONO L INVERSIONE DELLA DIREZIONE DELLA CATENA POLIPEPTIDICA Esistono più modi in cui la catena polipeptidica può cambiare direzione, in modo da passare da un segmento β o da uno α al segmento successivo. I più frequenti sono i ripiegamenti β. Sono formati da quattro residui amminoacidici disposti in modo da invertire la direzione della catena di circa 180. I più comuni ripiegamenti β sono due. Tipo I Entrambi i ripiegamenti sono stabilizzati da legami idrogeno tra i residui 1 e 4. Il tipo I ha una frequenza doppia rispetto al tipo II. Nel tipo II vi è sempre, in posizione 3, un residuo di glicina. In molti ripiegamenti β è presente la prolina che forma legami peptidici in configurazione cis. Tipo II

26 I RIPIEGAMENTI β SECONDO IL MODELLO A PALLE E BASTONCINI Molto meno frequente è il ripiegamento γ, una struttura più serrata a tre residui con un legame idrogeno tra il primo ed il terzo residuo.

27 PROBABILITÀ RELATIVE DELLA PRESENZA DI UN DATO AMMINOACIDO NEI TRE TIPI PIÙ COMUNI DI STRUTTURA SECONDARIA

28 PREDIZIONE DELLA STRUTTURA SECONDARIA Dalle tabelle di frequenza relativa degli amminoacidi nelle proteine è possibile ricavare che: Ala (A) Cys (C) Met (M) Glu (E) Gln (Q) His (H) Lys (K) Favoriscono la formazione di α eliche Gly(G) Ser (S) Asp (D) Val (V) Ile (I) Phe (F) Tyr (Y) Trp (W) Thr (T) Asn (N) Favoriscono la formazione di foglietti β Pro (P) Favoriscono la formazione di ripiegamenti β

29 Struttura secondaria e proprietà delle proteine fibrose Struttura Caratteristiche Esempi α elica, con ponti disolfuro Resistentza, strutture protettive insolubili di varia durezza e flessibilità α cheratina dei capelli, piume e unghie Conformazione β Sofficità, filamenti flessibili Fibroina della setra Tripla elica del collagene Elevata resistenza alla trazione, mancanza di elasticità Collagene dei tendini, matrice delle ossa.

30 Struttura del capello L α cheratina dei capelli è una lunga α elica con ispessimenti in corrispondenza delle terminazioni amminiche e carbossiliche. Coppie di queste eliche si avvolgono con andamento sinistrorso. Queste, a loro volta, formano strutture ordinate dette protofilamenti e protofibrille. Quattro protofibrille (32 filamenti di α cheratina) si combinano a formare un filamento intermedio.

31 La permanente è un operazione di ingegneria biochimica

32 Fibroina della seta La principale proteina della seta è costituita da foglietti β antiparalleli, disposti in vari strati. E composta, per oltre l 80%, di glicina, alanina e serina con una sequenza ripetitiva del tipo (Ser-Gly-Ala-Gly)n. Le piccole dimensioni dei gruppi R permettono una perfetta sovrapposizione di uno strato sull altro. Fra le lamine sovrapposte si stabiliscono interazioni di van der Waals che spiegano la flessibilità del materiale.

33 La catena del collageno ha una struttura secondaria ripetitiva unica. La sequenza ripetitiva del tripeptide Gly-X-Pro oppure Gly-X-HyPro assume una struttura elicoidale sinistrorsa con tre residui per giro (elica del collageno) collageno

34 Tre catene polipeptidiche sono superavvolte, le une attorno alle altre, in una superelica destrorsa Tre eliche, mostrate in grigio, azzurro e viola nel modello spaziale, si arrotolano insieme con un andamento destrorso.

35 Modello a palle e bastoncini della superelica a tre catene del collageno vista da una estremità I residui di Gly sono in rosso. La glicina, proprio per le sue piccole dimensioni, è necessaria per conferire compattezza alla tripla elica. I residui di prolina sono all esterno.

36 Struttura della fibra di collageno Il collageno (Mr ) è una molecola a forma di bastoncino, lunga circa 3000 Å e con uno spessore di 15 Å. I tre polipeptidi avvolti in modo elicoidale possono avere diverse sequenze, ma ognuna contiene circa 1000 residui. Le fibre sono costituite da molecole di collageno allineate in modo sfalsato e unite da legami crociati che ne aumentano la forza. Questo tipo di allineamento ed il contenuto di legami crociati variano da tessuto a tessuto e producono le tipiche striature che si osservano al microscopio elettronico. Nell esempio mostrato, l allineamento delle teste ogni quarta molecola produce striature distanti 640 Å.

37 STABILIZZAZIONE DELLA STRUTTURA TERZIARIA N H COO- CH2 O CH2 = CH2 NH3+ COO S CH2 S CH2 CH3 S CH2 CH3 CH2 Interazioni elettrostatiche (ponti salini) Legami idrogeno OH CH2 COO- NH3+ CH2 S CH2 C CH2 OH O = NH3+ C O O O =C Ponti disolfuro Interazioni idrofobiche

38 L INFORMAZIONE CHE DETERMINA LA STRUTTURA TRIDIMENSIONALE DI UNA PROTEINA È CONTENUTA INTERAMENTE NELLA SEQUENZA DEGLI AMMINOACIDI. Christian Anfinsen (1950) Ribonucleasi A DENATURAZIONE HOCH2CH2SH SH SH RINATURAZIONE O2 a ph 8 SH SH HS SH SH 124 SH La proteina conosce la propria conformazione e non necessita di altre informazioni per ottenerla se non quella contenuta nella sua struttura primaria

39 IL RIPIEGAMENTO DI UNA PROTEINA GLOBULARE È UN PROCESSO TERMODINAMICAMENTE FAVOREVOLE Il ripiegamento, tuttavia, coinvolge il passaggio da molte conformazioni ad avvolgimento casuale ad una unica conformazione biologicamente attiva. Ciò implica una diminuzione del disordine e quindi una diminuzione di entropia. La variazione di entropia conformazionale si oppone al ripiegamento. Poiché il G per l intero processo è minore di zero: o il H è molto negativo o il contributo entropico va nel senso di un aumento di entropia

40 Contributo principale ad un H negativo nel ripiegamento di una proteina INTERAZIONI ELETTROSTATICHE. Interazioni tra gruppi carichi, ad esempio tra un gruppo ε amminico di lisina ed un gruppo carbossilico di glutammico (ponti salini) salini LEGAMI IDROGENO INTRAMOLECOLARI. La maggior parte delle catene laterali degli amminoacidi presenta gruppi tra i quali è possibile la formazione di legami idrogeno (gruppi ossidrilici di serina e treonina, gruppi amminici di lisina, azoto istidinico). FORZE DI DISPERSIONE. Interazione tra le catene laterali degli amminoacidi prive di cariche.

41 Attorno alle molecole non polari, l acqua forma gabbie (clatrati) con una struttura altamente ordinata Una unità di una struttura a clatrato che circonda una molecola idrofobica. Gli atomi di ossigeno delle molecole di acqua sono mostrati in rosso. Sono rappresentati gli atomi di idrogeno di un solo pentagono di atomi di ossigeno. La gabbia dodecaedrica di molecole di acqua, l elemento strutturale dei clatrati, può ripetersi ed estendersi in una struttura complessa ed ordinata che circonda le molecole idrofobiche.

42 Fattori che contribuiscono all energia libera di ripiegamento di proteine globulari. Il cambiamento di entropia conformazionale si oppone al ripiegamento, mentre l entalpia delle interazioni interne ed il cambiamento di entropia per l effetto idrofobico, favoriscono il ripiegamento. La sommatoria dei tre fattori da una variazione di energia libera negativa.

43 LA STRUTTURA TERZIARIA DELLA MIOGLOBINA La Mioglobina è una catena di 153 AA. È costituita da una serie di 8 segmenti di α elica indicati con le lettere da A ad H, a partire dal terminale amminico. In sostanza è una scatola che racchiude il gruppo eme. Nel modello spaziale ogni atomo è rappresentato da una sfera le cui dimensioni sono proporzionali al raggio di van der Waals. In blu sono indicate le catene laterali dei residui idrofobici Leu, Ile, Val, Phe.

44 IL GRUPPO EME, GRUPPO PROSTETICO DI DIVERSE PROTEINE, DERIVA DALLA PROTOPORFIRINA IX M P P = CH2CH2COO M = CH3 N V N M H H P V = CH=CH2 N M N Protoporfirina IX V M Il gruppo eme è la Ferro-protoporfirina IX

45 L EMOGLOBINA, UNA PROTEINA OLIGOMERICA È costituita di 4 catene polipeptidiche uguali a due a due: 2 catene (subunità) α di 141 AA, 2 catene (subunità) β di 146 AA. Le catene sono molto simili tra loro e simili a quella della mioglobina. Ciascuna subunità è fatta di segmenti ad α elica ripiegati a formare un contenitore per il gruppo eme. Le interazioni tra le 4 subunità sono per la maggior parte di tipo idrofobico, rari sono i legami idrogeno, ma vi sono ben 8 ponti salini. salini Modello a nastro Modello spaziale Le subunità α sono in grigio e in azzurro, le subunità β sono in rosa e blu. In rosso, i gruppi eme

46 OGNI LIVELLO DELLA STRUTTURA PROTEICA UTILIZZA COME BASE COSTRUTTIVA I LIVELLI INFERIORI. La struttura terziaria può essere vista come ripiegamento di elementi di struttura secondaria e la quaternaria come la combinazione di subunità ripiegate. Tutto è determinato dalla struttura primaria ed in definitiva dal gene.

47 Eritrociti di un soggetto normale

48 Eritrociti di un soggetto affetto da anemia a cellule falciformi

49 α2 α1 β1 H3 C C H CH3 β2 C CH3 CH3 H Nell HbS il Glu in posizione 6, di ciascuna catena β, è sostituto da un residuo di Val. l HbS, rispetto all Hb normale, ha, quindi, 2 cariche negative superficiali in meno, una per ogni subunità β. Sulla superficie della molecola, pertanto, nella regione della mutazione si crea un punto di contatto appiccicoso (idrofobico) che consente alle molecole di deossihb di associarsi.

50 L EMOGLOBINA NON E UN SEMPLICE CONTENITORE PER L O2, MA UN MACCHINARIO DI DIMENSIONI MOLECOLARI Segmento F CH2 NH HYS F8 (istidina prossimale) N CH2 O2 N N HYS H7 (istidina distale) N N N N N CH2 N N N O NH NH Segmento H NH N O CH2

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