Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE. 4. proteine

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1 Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE 4. proteine 1

2 Funzioni principali delle proteine funzione cosa significa esempi ENZIMATICA STRUTTURALE TRASPORTO MOVIMENTO DIFESA IMMUNITARIA ORMONALE catalizzare (= rendere possibili/molto più veloci/modulabili) le reazioni chimiche sostenere, proteggere, rafforzare, contenere, dare forma permettere e controllare il passaggio di sostanze attraverso le membrane biologiche o da una parte all altra del vivente di parti della cellula o dell intero organismo riconoscere e distruggere agenti patogeni tutti gli enzimi digestivi: ptialina, lattasi, pepsina, tripsina, ecc. cheratina, osteina, collagene, elastina emoglobina, mioglobina, albumina actina & miosina nelle fibre muscolari immunoglobuline portare messaggi chimici da una parte all altra dell organismo insulina RISERVA riserva di amminoacidi ovalbumina, caseina INIBIZIONE DA CONTATTO TRASMISSIONE DELL IMPULSO impedire alle cellule di un tessuto di crescere oltre il necessario facendo sì che si accorgano della presenza l una dell altra mediare il passaggio di un segnale nelle cellule nervose endorfine 2

3 Proteine: molecole «tuttofare»! Le proteine sono macromolecole che svolgono moltissime funzioni diverse negli organismi viventi, grazie al fatto che possono avere strutture molto varie e complesse. 3

4 Proteine: molecole «tuttofare»! Tutte le proteine sono polimeri di composti chiamati amminoacidi. Esistono 20 amminoacidi diversi, che combinati fra loro formano milioni di tipi diversi di proteine 4

5 proprio come le 25 lettere dell alfabeto, la cui combinazione può formare tipi diversissimi di testo, con funzioni svariate. 5

6 Amminoacidi struttura generale Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi

7 Amminoacidi struttura generale Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi

8 Amminoacidi struttura generale Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi 1. un atomo di idrogeno

9 Amminoacidi struttura generale Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico

10 Amminoacidi struttura generale Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico 3. un gruppo carbossilico (acido)

11 Amminoacidi struttura generale Tutti gli amminoacidi hanno una struttura comune: un atomo di carbonio legato a quattro gruppi 1. un atomo di idrogeno 2. un gruppo amminico 3. un gruppo carbossilico (acido) 4. un gruppo R diverso per ciascuno dei 20 amminoacidi.

12 12

13 Amminoacidi 13

14 Amminoacidi apolari Glicina (Gly o G) Alanina (Ala o A) Valina (Val o V) Leucina (Leu o L) Isoleucina (Ile o I) Metionina (Met o M) Fenilalanina (Phe o F) Triptofano (Trp o W) Prolina (Pro o P)

15 Amminoacidi polari Serina (Ser o S) Treonina (Thr o T) Cisteina (Cys o C) Tirosina (Tyr o Y) Asparagina (Asn o N) Glutamina (Gln o Q)

16 Amminoacidi ionizzati Acidi Basici Acido aspartico (Asp o D) Acido glutammico (Glu o E) Lisina (Lys o K) Arginina (Arg o R) Istidina (His o H)

17 Amminoacidi essenziali Nell'alimentazione umana, si considerano essenziali (perché non sintetizzabili dall uomo) i seguenti aminoacidi: fenilalanina isoleucina istidina leucina lisina metionina treonina triptofano valina Arginina, cisteina, e tirosina sono essenziali durante l'infanzia e lo sviluppo. 17

18 Amminoacidi il fabbisogno degli aa essenziali Amminoacido mg per kg peso corporeo H Istidina I Isoleucina L Leucina K Lisina M C F Y Metionina Cisteina Fenilalanina Tirosina 15 (totale) (totale) 1750 T Treonina W Triptofano V Valina mg per 70 kg 18

19 Il valore biologico delle proteine Nell alimentazione, il valore biologico delle proteine è definito dalla percentuale di amminoacidi essenziali. Le proteine a più alto valore biologico sono quelle che forniscono all organismo il più ricco assortimento di amminoacidi essenziali.

20 Il valore biologico delle proteine

21 Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi legati fra loro da legami peptidici. 21

22 Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi legati fra loro da legami peptidici. 22

23 Il legame peptidico Una proteina si forma con una sequenza di amminoacidi legati fra loro da legami peptidici. 23

24 Il legame peptidico Il legame peptidico è un legame covalente che si forma tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico di un altro amminoacido, con eliminazione di una molecola d acqua (reazione di condensazione). 24

25 Il legame peptidico 25

26 legame peptidico gruppo amminico gruppo carbossilico

27 Legame peptidico Legame peptidico Legame peptidico

28 Livelli di struttura delle proteine 28

29 Livelli di struttura delle proteine 29

30 Livelli di struttura delle proteine 30

31 Livelli di struttura delle proteine 31

32 Struttura primaria è la semplice sequenza degli amminoacidi. Dalla struttura primaria derivano tutte le altre proprietà della proteina. 32

33 Struttura primaria Primary Structure I monomeri sono gli amminoacidi Il polimero che risulta è il polipeptide

34 Struttura secondaria alfa-elica è uno specifico tratto della catena che assume una forma particolare, a spirale (cioè a molla ) detta alfa-elica oppure a spire antiparallele detta beta-foglietto, stabilizzata da legami idrogeno. beta-foglietto 34

35 Struttura secondaria alfa-elica Questi tratti sono formati da specifiche sequenze amminoacidiche, e NON sono presenti in tutte le proteine. beta-foglietto 35

36 Struttura secondaria alfa-elica I tratti ad alfa-elica sono rettilinei, mentre quelli a beta-foglietto formano superfici piatte e regolari. beta-foglietto 36

37 Struttura secondaria alfa-elica Il collagene è una proteina fatta interamente ad alfa-elica, mentre la fibroina (proteina della seta) è tutta a beta-foglietto. beta-foglietto 37

38 Struttura secondaria Beta-foglietto Alfa-elica

39 Struttura secondaria Normalmente, tuttavia, solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto. 39

40 Struttura secondaria Normalmente, tuttavia, solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto. 40

41 Struttura secondaria Normalmente, tuttavia, solo alcuni tratti della catena polipeptidica hanno la struttura ad alfa-elica e/o a beta-foglietto. 41

42 Struttura secondaria In alcune visualizzazioni le parti ad alfa-elica della proteina vengono rappresentate come bastoncini. 42

43 Struttura terziaria è la forma tridimensionale che la catena polipeptidica assume spontaneamente nello spazio in condizioni fisiologiche. Tutte le proteine hanno la struttura terziaria! 43

44 Struttura quaternaria si trova solo in quelle proteine che nella loro forma funzionale (cioè per svolgere la loro funzione specifica) sono formate da un assemblaggio di più catene polipeptidiche. 44

45 Struttura quaternaria Immunoglobulina (4 catene polipeptidiche) 45

46 Struttura quaternaria ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche) 46

47 Struttura quaternaria ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche) 47

48 Struttura quaternaria Funzionamento della ATP-sintetasi (16+ catene polipeptidiche) 48

49 Struttura quaternaria 49

50 Struttura quaternaria Non tutte le proteine hanno la struttura quaternaria: moltissime proteine, infatti, sono pienamente funzionali essendo composte da una sola catena polipeptidica. mioglobina 50

51 Struttura quaternaria Potremmo paragonare le proteine che hanno la struttura quaternaria agli sport di squadra 51

52 Struttura quaternaria e quelle che non ce l hanno (che sono composte da una sola catena polipeptidica) agli sport individuali. 52

53 Enzimi sono un importantissima categoria di proteine che svolgono la funzione catalitica in tutte le reazioni del metabolismo cellulare. 53

54 Catalizzare una reazione significa renderla più efficiente (e quindi anche più rapida) facendo sì che i reagenti si scontrino con maggiore frequenza e con l orientamento ottimale

55 quest azione di catalisi si traduce praticamente in un abbassamento della soglia di energia di attivazione che ogni reazione deve superare per potersi verificare.

56 Un enzima non fa parte dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza.

57 Un enzima non fa parte dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza. amido ADP + P i glucosio nucleotidi amilasi ATP sintasi glicogeno sintasi DNA polimerasi glucosio ATP glicogeno DNA

58 Un enzima non fa parte dei reagenti o dei prodotti della reazione chimica che catalizza. amido ADP + P i glucosio nucleotidi amilasi ATP sintasi glicogeno sintasi DNA polimerasi glucosio ATP glicogeno DNA substrati (=reagenti) enzimi prodotti

59 Un enzima fa incontrare i reagenti legandoli reversibilmente con l opportuno orientamento in una tasca detta sito attivo e facilitandone così la reazione che porta alla formazione dei prodotti, che quindi si staccano dal sito attivo.

60 Il legame fra sito attivo e reagenti (chiamati in questo contesto substrati) è altamente specifico, paragonabile alla specificità fra una chiave e la sua serratura (che non funziona con altre chiavi).

61 Ricordiamo ad esempio che l amilasi, l enzima che catalizza la scissione dell amido, non è in grado di catalizzare la stessa reazione se il substrato è la cellulosa, sebbene questa sia molto simile all amido. amilasi amido amilasi cellulosa

62 La forma del sito attivo (che dipende dalla struttura terziaria della proteina) è essenziale per il funzionamento di un enzima, e questo spiega l alterazione più o meno permanente della funzionalità enzimatica al variare della temperatura, del ph o di altri parametri fisico-chimici.

63 Ad esempio, gli enzimi digestivi gastrici (cioè dello stomaco) hanno un optimum di ph molto basso, nettamente acido, ph 2 mentre quelli enterici (cioè dell intestino) hanno bisogno di un ph più alto, più basico. ph 8

64 Un aumento di temperatura o un altro tipo di alterazione ambientale può cambiare la struttura terziaria della proteina e quindi la forma del sito attivo: questo quindi non sarà più in grado di legare i reagenti e di catalizzare la reazione, proprio come una serratura deformata dal calore non funziona più.

65 Denaturazione Proteina normale Rinaturazione Proteina denaturata

66 Denaturazione Proteina normale Rinaturazione Proteina denaturata La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.

67 Denaturazione Proteina normale Rinaturazione Proteina denaturata La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.

68 Denaturazione Proteina normale Rinaturazione Proteina denaturata La rinaturazione può essere impossibile! Una proteina può in certe condizioni essere denaturata in modo irreversibile, per esempio dal calore.

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