20/12/2013. Importanza dei legami non covalenti in Biologia. Legami covalenti

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1 Legami covalenti Importanza dei legami non covalenti in Biologia Gli atomi che costituiscono le molecole sono tenuti insieme da legami covalenti in cui coppie di elettroni sono condivise tra coppie di atomi. La formazione del legame covalente si basa sul principio secondo cui la massima stabilità di un atomo viene raggiunta quando il suo livello elettronico più esterno è saturo. Il n di legami che un atomo può formare dipende dal n di elettroni necessari per riempire il livello più esterno. Biotecnologie / BUSB Il n di legami cheunatomopuòformareèiln di elettroni di cui ha bisogno per riempire il suo orbitale più esterno: VALENZA IMPORTANTE: Notare differenze di ordine di grandezza delle energie di legame covalente e non covalente La formazione di un legame covalente è accompagnata dal rilascio di energia. In molti casi due atomi possono essere uniti da legami in cui viene condivisa più di una coppia di elettroni. Legame doppio: vengono condivise due coppie di elettroni Legame triplo: vengono condivise 3 coppie di elettroni La rottura di un legame covalente richiede che venga fornita energia. 1

2 Confronto fra legami covalenti e ionici Gli atomi possono ottenere una disposizione più stabile di elettroni nei loro gusci più esterni interagendo fra loro. Si forma un legame ionico quando gli elettroni vengono trasferiti da un atomo all altro. Si forma un legame covalente quando gli elettroni sono condivisi fra atomi. I due casi illustrati rappresentano due estremi; spesso si formano legami covalenti con un trasferimento parziale (condivisione ineguale di elettroni), che porta ad un legame covalente polare Paragone tra legami covalenti e ionici Gli atomi possono raggiungere una disposizione più stabile degli elettroni nei loro orbitali più esterni mediante interazioni reciproche. Un legame ionico si forma quando degli elettoni sono trasferiti da un atomo all altro. Un legame covalente si forma quando degli elettroni sono condivisi fra gli atomi. Gli esempi presentati rappresentano situazioni estreme; spesso si formano legami covalenti con un trasferimento parziale (distribuzione disuguale di elettroni) dando origine ad un legame covalente polare. Legame ionico (1) In alcuni composti, gli atomi legati hanno un elettronegatività talmente diversa che gli elettroni del legame non sono mai condivisi; questi elettroni si trovano sempre attorno all atomo più elettronegativo. Le interazioni ioniche risultano dall attrazione di un ione carico positivamente catione verso un ione carico negativamente anione. Al contrario delle interazioni covalenti, le interazioni ioniche non hanno un orientamento geometrico fisso in quanto il campo elettrostatico attorno ad un ione la sua attrazione verso una carica oposta è uniforme in tutte le direzioni. Adattato da Lodish et al., 7 ed. Legame ionico (2) Nel NaCl solido, gli ioni di carica opposta si impacchettano strettamente in un pattern alternato, formando una matrice altamene ordinata cristallina, tipica dei cristalli dei sali. L energia richiesta per rompere un interazione ionica dipende dalla distanza fra gli ioni e dalle proprietà elettriche dell ambiente degli ioni. Quando i sali solidi vengono sciolti in acqua, gli ioni si separano uno dall altro e sono stabilizzati dalle loro interazioni con le molecole di acqua. In soluzione acquosa, gli ioni semplici di interesse biologico (es. Na +, K +, Ca 2+, Mg 2+, Cl - ) sono idratati, circondati da uno strato stabile di molecole di acqua mantenuto da interazioni fra l ione centrale e l estremità di carica opposta del dipolo dell acqua. La maggior parte dei composti ionici si scioglie in acqua in quanto l energia di idratazione è superiore all energia della rete che stabilizza la molecola del crsitallo. Adattato da Lodish et al., 7 ed. 2

3 L acqua è un eccellente solvente per le sostanze polari in quanto la sua struttura dipolare le permette di isolarle una dall altra e può effettuare buoni legami dipolo-dipolo e dipolo-carica. Valori di elettronegatività degli elementi del gruppo principale nella tavola periodica Gli atomi disposti in alto a destra tendono ad avere un elettronegatività elevata, essendo il fluoro il più elettronegativo. Gli elementi con bassa elettronegatività come i metalli litio, sodio e potassio, sono spesso definiti elettropositivi. L elettronegatività di diversi atomi comuni nelle molecole biologiche differiscono abbastanza se formano legami covalenti polari (per esempio O-H, N-H) o legami ionici (per esempio Na + Cl ). Poiché i gas inerti (He, Ne, etc.) hanno i gusci elettronici più esterni completi, non acquistano né cedono elettroni, e quindi formano raramente legami covalenti, non hanno valori di elettronegatività. ELETTRONEGATIVITA Un legame chimico (covalente) polare Quando due atomi identici reagiscono per formare un legame covalente la coppia di elettroni è ugualmente distribuita fra gli atomi. Quando due atomi diversi formano un legame covalente i due nuclei di uno esercitano forze di attrazione diverse. Perciò gli elettroni tendono a concentrarsi più vicino all atomo che presenta maggiore forza di attrazione (elettronogatività). Atomo + elettronegativo ad es. Ossigeno o Azoto (N) Nonostante i nuclei dell ossigeno e dell idrogeno condividano gli elettroni, il nucleo altamente elettronegativo dell ossigeno tende a richiamarli, allontanandoli dal nucleo debolmente elettronegativo dell idrogeno. In conseguenza di ciò, l estremità del legame rivolta verso l ossigeno acquisisce una carica parziale negativa, mentre l estremità verso l idrogeno è parzialmente positiva. H. Kreuzer & A. Massey: Biology and Biotechnology: Science, Applications and Issues ASM Press, Washington, D.C.,

4 L acqua è una molecola altamente polare LEGAMI DI IDROGENO Il nucleo altamente elettronegativo dell ossigeno attira a sé gli elettroni che esso condivide con i nuclei di idrogeno. H. Kreuzer & A. Massey: Biology and Biotechnology: Science, Applications and Issues ASM Press, Washington, D.C., Legame di idrogeno (Legame -H) La linearità è importante per un legame-h perfetto + N H O h.gov/books/nbk2688 3/figure/A182/?report= objectonly Legame-H più debole O Adapted from Alberts et al (2002) Molecular Biology of the Cell (4e) p.58 4

5 Legami di idrogeno nell acqua Struttura del ghiaccio Tensione superficiale Legami di van der Waals 4/?report=objectonly port=objectonly 5

6 Legami di van der Waals review.ca/i12 14 vanderwaals2.gif Due molecole di ossigeno in contatto di van der Waals. I dipoli transitori che si instaurano nelle nubi elettroniche di ogni atomo danno origine a deboli forze di attrazione, le interazioni di van der Waals. Ogni atomo ha un tipico raggio di van der Waals, che corrisponde alla distanzia alla quale le interazioni di van der Waals con gli altri atomi risultano ottimali. Dato che gli atomi si respingono reciprocamente se sono sufficientemente vicini da causare la sovrapposizione dei loro gusci elettronici esterni, il raggio di van der Waals costituisce una misura delle dimensioni della nube elettronica che circonda un atomo. Il raggio covalente qui indicato è quello di un doppio legame O=O; il raggio covalente per un legame singolo dell ossigeno è leggermente più grande. Il geco sfrutta legami di van der Waals per muoversi sulle superficie 6

7 Legami non covalenti e ripiegamento proteine Interazioni idrofobiche ov/books/nbk26830/figu re/a395/?report=objecto nly oks/nbk26830/figure/a396/?r eport=objectonly IMPORTANTE La formazione di un legame covalente è accompagnata dal rilascio di energia. La rottura di un legame covalente richiede che venga fornita energia. 7

8 IMPORTANZA DEI PONTI DI IDROGENO PER LA FORMAZIONE DI UN ELICA E DI ALTRE STRUTTURE ORDINATE Una elica si forma quando una serie di subunità si legano una all altra in modo regolare Ripiegamento delle proteine L acqua contiene due legami polari ossigeno-idrogeno ed è una molecola estremamente polare. Perciò si associa confortevolmente con altre molecole polari o cariche elettricamente. Per questa ragione, le molecole che sono elettrostaticamente cariche o polari sono IDROFILICHE. Poichè le molecole non polari non si associano confortevolmente con l acqua, esse sono IDROFOBICHE. Le catene laterali idrofobiche (non polari) degli amminoacidi non si associano stabilmente con il fluido intracellulare (o extracellulare). Viceversa, le catene laterali idrofiliche degli amminoacidi (cariche o polari) si possono associare stabilmente con il fluido perchè le loro cariche, o cariche parziali possono essere neutralizzate dalle cariche parziali complementari delle molecole polari dell acqua. Una regola basilare che determina la struttura delle proteine in ambiente acquoso è, per quanto possibile, il ripiegamento dei gruppi laterali idrofobici concentrandoli all interno della proteina, così creando un ambiente idrofobico privo di acqua. Le catene laterali idrofiliche sono invece stabili quando esposte al citoplasma sulla superficie della proteina. o Questo non significa che non si possano trovare amminoacidi idrofilici all interno della proteina, oppure un gruppo idrofobico sulla superficie, ma di solito la regola è rispettata. 8

9 LA DOPPIA ELICA DEL DNA Appaiamento complementare fra le basi degli acidi nucleici La formazione dei legami di idrogeno fra le basi dei filamenti opposti del DNA porta all appaiamento specifico della guanina (G) con la citosina (C) e dell adenina (A) con la timina (T) pe=figure&id=a264 Una piccola sezione della doppia elica vista lateralmente, che mostra 4 paia di basi. I nucleotidi sono legati uno all altro covalentemente mediante legami fosfodiesterici tramite il gruppo 3 -idrossile (-OH) di uno zucchero e il 5 -fosfato (P) del successivo. Quindi, ogni filamento polinucleotidico ha una polarità chimica; ossia le loro due estremità sono diverse chimicamente. L estremità 3 porta un gruppo OH non legato collegato alla posizione 3 dell anello di zucchero; l estremità 5 porta un gruppo fosfato libero legato alla posizione 5 dell anello dello zucchero. CELLULOSA (1) 9

10 CELLULOSA (2) AMIDO (2) (amilosio e amilopectina) La elica è costituita da 6 molecole di glucopiranosio (glucosio) per spira, stabilizzate da legami a idrogeno come nel DNA. La presenza di legami ad idrogeno nella molecola tende a fare assumere una conformazione ad elica, con struttura alquanto rigida e con superfici contigue idrofobiche. GLICOGENO 10