Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di BIOCHIMICA. Angela Chambery Lezione 6

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1 Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di BIOCHIMICA Angela Chambery Lezione 6

2 La struttura secondaria delle proteine Concetti chiave: Il carattere planare di un gruppo peptidico limita la flessibilitàconformazionale della catena polipeptidica. Le proteine possono assumere 4 livelli di organizzazione strutturale L α-elica e il foglietto βpermettono alla catena polipeptidicadi assumere angoli di torsione φe ψfavorevoli e di formare legami idrogeno. Non tutti i segmenti polipeptidici formano strutture secondarie regolari come le α eliche e i foglietti β.

3 La struttura delle proteine Le proteine possono assumere 4 livelli di organizzazione strutturale Struttura primaria Struttura primaria: Sequenza Struttura secondaria Struttura secondaria: Ripiegamento locale dello scheletro polipeptidico Struttura terziaria: Ripiegamento complessivo 3D Struttura terziaria Struttura quaternaria: Associazione di più catene polipeptidiche Struttura quaternaria

4 Struttura primaria La struttura primaria delle proteine consiste nella successione (sequenza), nella catena polimerica di una proteina, degli amminoacidi che la costituiscono uniti da legami carbammidici(peptidici). NH 3+ -Ser-Gly-Tyr-Ala-Leu-COO -

5 Conformazione estesa di un polipeptide Interferenza sterica tra gruppi peptidici adiacenti Angoli di torsione dello scheletro polipeptidico

6 Diagramma di Ramachandran Angoli φe ψ consentiti dal punto di vista sterico La catena laterale della Pro vincola il suo intervallo di valori di φ ad angoli di circa -60 La Gly presenta minori impedimenti sterici con più valori di angoli φ e ψ ammissibili Angoli φe ψa maggior affollamento

7 Struttura secondaria La disposizione della catena carboniosa (scheletro peptidico) di una proteina e delle catene laterali rappresenta la conformazione della proteina. Nella conformazione di una proteina identifichiamo: STRUTTURE PERIODICHE caratterizzate da paradigmi strutturali altamente ordinati e ripetitivi dello scheletro peptidico (STRUTTURA SECONDARIA). STRUTTURE NON PERIODICHE non si ripetono con regolarità.

8 Struttura secondaria La struttura secondaria delle proteine è la conformazione spaziale assunta a livello locale dagli atomi di uno scheletro polipeptidico senza tenere in considerazione la disposizione delle catene laterali. Alcuni elementi di struttura secondaria sono così diffusi da essere immediatamente riconoscibili anche in proteine con sequenze amminoacidiche ampiamente differenti. Foglietto β αelica Tali strutture (α eliche e foglietti β) sono strutture regolari formate da successioni di residui con valori ripetuti degli angoli φe ψ.

9 Struttura ad α elica La struttura adαelica fu la prima ad essere identificata tra le strutture regolari chelo scheletro peptidico può assumere nelle proteine. Fu scoperta da Linus Pauling nel E il tipo di struttura secondaria più frequente e quindi, probabilmente, anche la più stabile.

10 Struttura ad α elica La struttura ad α elica si forma quando lo scheletro peptidico si avvolge ad elica in senso destrorso, con angoli φ e ψ che si susseguono con valori pari a circa -60 e -45/ -50, rispettivamente. L elica è mantenuta da legami a idrogeno tra l ossigeno carbonilico di un gruppo peptidico e l azoto ammidico di un altro gruppi 4 residui più avanti nella catena: Legame a idrogeno Legame a idrogeno

11 Struttura ad α elica Un giro dell α elica 3,6 13 comprende 3,6 residui amminoacidici per giro con un passo (distanza di avanzamento per ogni giro) di 5,4 Å. Il ciclo formato dal legame a idrogeno comprende 13 atomi. Per ogni residuo l αelica progredisce di 1,5 Å.

12 Struttura ad α elica Ad ogni unità peptidica è associato un dipolo. Nell α elica questi dipoli sono tutti allineati lungo l asse dell elica. I dipoli associati a ciascuna unità peptidica si sommano e un α elica costituita da n aminoacidi avrà un momento di dipolo complessivo pari alla somma dei singoli dipoli. L effetto complessivo èun macrodipolocon parziale carica positiva e negativa rispettivamente alle estremità N- e C-terminali dell α elica.

13 Struttura ad α elica Alla particolare stabilità della αelica CONCORRONO VARI FATTORI: Tutti i gruppi peptidici appartenenti all α elica sono impegnati nei legami a idrogeno; I legami a idrogeno sono allineati in direzione approssimativamente parallela all asse dell elica e in modo che l idrogeno è colineare con l azoto ammidico e con l ossigeno carbonilico. Nelle strutture secondarie le catene laterali dei residui aa non hanno un ruolo strutturale nella definizione della conformazione, che è descritta dal solo scheletro peptidico. Tuttavia esse hanno un ruolo nel favorire o nel destabilizzare la struttura.

14 Struttura ad α elica I gruppi R si orientano verso l esterno dell elica, che così assume l aspetto di un cilindro al cui interno corrono i legami a idrogeno, e dalla cui superficie sporgono le catene laterali dei residui amminoacidici.

15 Struttura ad α elica

16 Struttura ad α elica L analisi di numerose proteine di cui è nota la struttura ha consentito di classificare gli amminoacidi proteici in varie classi in relazione alla loro capacità ad interferire con la conformazione ad α-elica: RESIDUI FAVORENTI: FAVORISCONO LA STRUTTURA AD α- ELICA (e.g. Ala) RESIDUI INDIFFERENTI: NON SEMBRANO INFLUENZARE L ELICA RESIDUI DESTABILIZZANTI: INTERROMPONO L ELICA La destabilizzazione dell elica può anche essere provocata dall adiacenza di residui con catene laterali alifatiche ramificate (Val, o Ile, capaci di interazioni idrofobiche), o ionizzate con carica dello stesso segno (Glu, Asp e Lys, Arg).

17 Struttura ad α elica Propensione dei residui amminoacidici a formare elementi di struttura secondaria (Chou-Fasman, 1978; Levitt, 1978). La colonna pr classifica i residui come indifferenti (=) o stabilizzatori/ destabilizzatori forti (++/--) e deboli (+/-) della struttura secondaria

18 Struttura ad α elica L amminoacido prolina crea una curva rigida nello scheletro a causa della sua struttura ciclica che non si adatta all elica perché a) la rotazione intorno al legame Cα-N è limitata e b) il gruppo α-amminico non può partecipare alla formazione di legami H intracatena. Il gruppo α-amminico perde l idrogeno nella formazione del legame peptidico Legame idrogeno mancante

19 Proteine globulari La conformazione ad α-elica è presente, anche se in misura più o meno rilevante, nella maggioranza delle proteine globulari. In alcune proteine il contributo in α-eliche alla struttura risulta rilevante, come nella mioglobina e nella emoglobina, dove costituisce il 75% della struttura. Mioglobina Emoglobina

20 Proteine globulari La conformazione ad α-elica èpresente anche in proteine fibrose, come l α-cheratina dove due lunghi cilindri di α-elica si avvolgono l uno sull altro in senso sinistrorso realizzando una superelica e il collageno, con tre catene polipeptidiche avvolte ad elica in senso sinistrorso a formare una tripla elica. α-cheratina Collageno

21 Struttura a foglietti β Struttura a LAMINE, a STRATI PIEGHETTATI o a FOGLIETTO RIPIEGATO perché essendo la struttura costituita da due o più catene affiancate, il suo motivo dominante risulta quello di un piano che si piega su se stesso seguendo lo zig-zag dei piani peptidici che si susseguono.

22 Struttura a foglietti β Nella struttura β la catena risulta più estesa di quella organizzata ad α-elica, con una distanza tra residui adiacenti pari a 3.3 Å, rispetto al valore di 1,5 Å dell α-elica. La successione delle catene laterali di una sequenza polipeptidicasi estende ai lati opposti della struttura pari a due residui ad una distanza di 7 Å.

23 Struttura a foglietti β La struttura β è stabilizzata, come l α-elica, da legami a idrogeno tra l azoto ammidico e l ossigeno carbonilico di tutti i gruppi peptidici dei tratti di catena organizzati in tale struttura. Tali legami però non si stabiliscono nell ambito della stessa catena, come per l α-elica, ma tra gruppi peptidici di due distinte catene o di segmenti anche distanti della stessa catena (intercatena).

24 Struttura a foglietti β I legami a idrogeno della struttura sono perpendicolari all asse di sviluppo della struttura stessa, mentre le catene laterali dei residui di aa sporgono alternativamente al di sopra e al di sotto del piano definito dalle catene adiacenti e collegate dai legami a idrogeno.

25 Struttura a foglietti β DUE CATENE ORDINATE NELLA STRUTTURA beta POSSONO ESSERE DISPOSTE IN DIREZIONE PARALLELA E ANTIPARALLELA DIREZIONE PARALLELA DIREZIONE ANTIPARALLELA Le due catene hanno la stessa polarità NH 2 COOH Le due catene hanno polarità opposta NH 2 COOH una catena e COOH NH 2 quella adiacente

26 Struttura a foglietto β antiparallelo

27 Struttura a foglietto β parallelo

28 Struttura a foglietto β I legami a idrogeno dei foglietti β paralleli mostrano una maggiore distorsione rendendo la struttura meno stabile rispetto ai foglietti β antiparalleli Un singolo foglietto può anche esibire una struttura mista. Tali arrangiamenti sono molto meno comuni degli altri due a causa di una maggiore instabilità.

29 Connessioni tra foglietti β adiacenti La topologia(collegamento) tra le catene di un foglietto βpuò essere complessa. I fialmenti possono essere collegati per mezzo di un ansa o una connessione più estesa.

30 LE INVERSIONI DI CATENA I segmenti polipeptidici con struttura secondaria regolare sono uniti da tratti di catena che cambiano improvvisamente direzione. Tali ripiegamenti inversi o ripiegamenti β coinvolgono generalmente 4 residui aa. Tipo I Tipo II Nella maggioranza dei casi il ripiegamento è stabilizzato da un legame a idrogeno tra il carbonile peptidico dell ultimo residuo prima del ripiegamento e l azoto peptidico del quarto residuo che segue.

31 LE INVERSIONI DI CATENA Le inversioni di catena si trovano sulla superficie delle proteine, per cui contengono spesso residui idrofilici. Esse sono determinanti nella costruzione dei siti di riconoscimento proteina-proteina. I ripiegamenti di tipo I e tipo II si differenziano per la rotazione di 180 dell unitàpeptidica che unisce i residui 2 e 3.

32 LE INVERSIONI DI CATENA Nei ripiegamenti di tipo II l atomo di ossigeno del residuo 2 si avvicina all atomo di Cβ del residuo 3 che quindi di solito è una Gly. Il residuo 2 di entrambi i ripiegamenti è spesso una Pro che può assumere la conformazione richiesta.

33 Le principali strutture secondarie nel grafico di Ramachandran

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