Folding delle Proteine

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1 Biotecnologie applicate alla progettazione e sviluppo di molecole biologicamente attive A.A Modulo di Biologia Strutturale Folding delle Proteine Marco Nardini Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologie Università di Milano

2 Folding Proteico e Denaturazione La bassa stabilità conformazionale delle proteine le rende facilmente suscettibili alla denaturazione mediante l alterazione dell equilibrio tra le interazioni deboli che mantengono lo stato nativo riscaldamento srotolamento o fusione cooperativa della catena polipeptidica (modifica viscosità ed assorbimento della luce UV) punto di fusione <<100 C (ad eccezione di proteine di organismi termofili) variazioni di ph alterazione distribuzione superficiale di cariche e possibilità di formare legami a H

3 Folding Proteico e Denaturazione aggiunta di detergenti interferenza con le interazioni idrofobiche (associazione con residui non polari) aggiunta di agenti caotropici ioni o piccole molecole organiche che aumentano la solubilità di sostanze non polari in acqua rottura delle interazioni idrofobiche Es: ione guanidinio, urea (concentrazioni 5-10 M per denaturare le proteine)

4 Folding Proteico e Struttura Primaria molte proteine (ma non tutte e non in tutte le condizioni) dopo essere state denaturate sono in grado di ripiegarsi spontaneamente nella propria conformazione nativa processo reversibile (la proteina può tornare spontaneamente alla conformazione nativa una volta rimosso l agente denaturante) ogni proteina è dotata di una propria caratteristica conformazione nativa determinata dalla sua struttura primaria

5 Esperimento di Anfinsen (1957) sulla ribonucleasi A (RNasi) srotolamento e scissione riduttiva dei ponti S-S La RNasi denaturata e ridotta riassume la sua conformazione nativa e riforma i corretti 4 punti disolfuro quando viene rimosso il denaturante e il riducente RNasi: rimozione urea ed agente riducente (dialisi) ed esposizione ad ossigeno a ph 8 (riossidazione ponti S-S) - proteina a catena singola (124 residui) - 4 ponti disolfuro Probabilità complessiva di riformazione corretta (casuale) dei ponti disolfuro: 1/7 x 1/5 x 1/3 x 1/1 = 1/105 = < 1% ~100% proteina attiva e fisicamente indistinguibile dalla forma nativa

6 Esperimento di Anfinsen (1957) sulla RNasi nella RNasi i ponti S-S non si riformano in modo casuale (altrimenti solo ~1% della proteina sarebbe cataliticamente attivo) Il lavoro di Anfinsen ha dimostrato che le proteine si possono ripiegare spontaneamente nelle loro conformazioni native in condizioni fisiologiche e quindi che la struttura primaria è in grado di dirigere la costruzione dello stato nativo

7 Paradosso di Levinthal Come fa una proteina a ripiegarsi nella conformazione nativa? l esplorazione casuale di tutte le possibili conformazioni fino a raggiungere quella corretta non è una via percorribile, infatti: per ogni residuo si hanno 2 angoli di torsione (φ e ψ) per una proteina di n residui 2 n angoli di torsione se ciascun angolo di torsione ha 3 conformazioni stabili 3 2n ~ 10 n conformazioni possibili per la proteina (valore sottostimato poiché non si sono considerate le catene laterali) la proteina può esplorare una conformazione ogni s (velocità con cui si riorientano i legami singoli)

8 Paradosso di Levinthal tempo necessario affinché la proteina esplori tutte le conformazioni disponibili: t = 10 n /10 13 s Es: proteina di 100 residui (piccola!) t = s >> età dell Universo (20 miliardi di anni 6 x s) In realtà molte proteine si ripiegano nella loro conformazione nativa in meno di pochi secondi deve esistere un percorso abbastanza preciso e diretto di ripiegamento durante il corretto avvolgimento, la stabilità della struttura proteica aumenta rapidamente (e l energia libera diminuisce rapidamente) rendendo il processo sostanzialmente irreversibile

9 Paradosso di Levinthal il ripiegamento è un processo cooperativo: alcuni elementi di struttura si formano per primi gli elementi di struttura che via via si formano guidano il resto della catena polipeptidica nell assumere la conformazione nativa processo gerarchico processo veloce (<5ms) (5-100ms) collasso idrofobico, globulo fuso formazione sottodomini ed inizio struttura terziaria struttura terziaria

10 Processo di Folding le proteine si ripiegano seguendo vie dirette invece di ricercare casualmente la conformazione nativa tra le molte possibili Processo di folding gerarchico nella sua essenza: - fase veloce (ms) formazione di segmenti locali di struttura secondaria (α eliche, foglietti β) - collasso idrofobico - formazione globulo fuso (molten globule) prevalenza struttura secondaria, poca struttura terziaria finale nativa - stabilizzazione strutture secondarie e formazione di proto-domini ( ms) strutture ancora fluttuanti, conformeri in interscambio - stabilizzazione della struttura terziaria finale con espulsione definitiva di molecole d acqua interne e formazione di tutti i legami idrogeno - ΔG folding caratterizzato da valori bassi (-5, -10 kcal/mol)

11 Profilo di energia durante il ripiegamento imbuto di ripiegamento proteina non foldata tante conformazioni alta entropia proteina parzialmente foldata meno conformazioni minore entropia ed energia libera da stato ad alta energia ed alta entropia a stato a bassa energia e bassa entropia con il procedere del processo di ripiegamento aumenta il numero delle interazioni e diminuisce il numero di conformazioni ammesse Molten globule o globulo fuso: intermedio di ripiegamento già globulare ma ancora poco compatto molte conformazioni transitorie che persistono fino a che mediante attivazione termica casuale viene superata la barriera energetica con decadimento in conformazione ad energia minore

12 Disolfuro isomerasi delle proteine (PDI) - spesso, durante il processo di ripiegamento, le proteine formano ponti disolfuro non presenti nelle proteine native - PDI si lega a proteine non ripiegate mediante interazioni idrofobiche con residui superficiali - PDI ridotta catalizza il processo di scambio di ponti disolfuro (~2 min in RNasi) formazione ponti disolfuro corretti formazione di un disolfuro misto

13 Disolfuro isomerasi delle proteine - PDI ossidata catalizza la formazione iniziale dei ponti disolfuro in un polipeptide (PDI necessita poi di agenti ossidanti cellulari che la riossidino) formazione di un disolfuro misto

14 Chaperoni molecolari le proteine si sono evolute trovando vie efficienti di ripiegamento e conformazioni stabili - le proteine si ripiegano più lentamente in vitro che in vivo - le proteine iniziano il folding già durante la sintesi - le proteine si ripiegano in vivo in presenza di una elevata concentrazione di altre proteine (possibili interferenze) Chaperoni molecolari - gli chaperoni molecolari assistono il processo di ripiegamento delle proteine con un contributo di tipo catalitico - gli chaperoni molecolari (in particolare le chaperonine) sono proteine che si legano a proteine parzialmente ripiegate impedendo l associazione scorretta tra porzioni idrofobiche che può portare a misfolding o precipitazione

15 Chaperoni molecolari - fondamentali nel caso di proteine multidominio e multisubunità - permettono di ripiegare in forma nativa proteine misfoldate -ATPasi: enzimi che catalizzano l idrolisi di ATP e quindi utilizzano la favorevole variazione di energia libera per legare e rilasciare (anche ripetutamente) il polipeptide - Heat Shock Proteins (HSP: la loro sintesi aumenta a T elevate): in condizioni di alto stress ambientale sono necessarie maggiori quantità di chaperoni per facilitare il folding di proteine che tenderebbero a denaturare per il calore o a foldare in modo incorretto

16 Chaperoni molecolari Hsp70 - funzionano in associazione con la proteina co-chaperone Hsp40 - si legano alla catena polipeptidica nascente che emerge dal ribosoma (legame debole se legato ATP, legame forte se legato ADP) Chaperonine GroEL: 14 subunità identiche di 549 aa, struttura a 2 anelli di 7 subunità (Hsp60) GroES: 7 subunità di 97 aa, struttura a cupola (Hsp10) Å Å 3

17 Chaperoni molecolari Chaperonine GroES GroEL (cis) Å 3 proteina parzialmente unfoldata di 70 kd barriera GroEL (trans) Å 3 GroEL-Gro-ES-(ADP)7 complex gli anelli cis e trans GroEL subiscono cambi conformazionali in modo reciproco, con eventi su un anello che influenzano eventi sull altro anello

18 Chaperoni molecolari interazioni idrofobiche cambio conformazionale in GroEL rilascio di ADP e substrato GroEL trans diventa GroEL cis GroEL ~ 24 cicli residui idrofobici non più esposti proteina libera di ripiegarsi in ambiente protetto l idrolisi dell ATP indebolisce le interazioni GroEL-GroES dopo un ciclo la proteina meglio foldata si rilega a GroEL e ricomincia un altro ciclo. Mediamente servono 24 cicli (consumo di ATP 7x24 =168) anche se le due camere di GroEL sono separate entrambi cis e trans sono necessari essendo meccanismi alternati e permette il legame di una molecola e 7ATP al ring trans

19 Malattie conformazionali proteine parzialmente denaturate rinaturate da chaperoni degradate aggregate in fibre insolubili ( amiloidi ) almeno 20 malattie umane associate a depositi extracellulari in specifici tessuti di proteine (normalmente solubili) che formano fibrille amiloidi -Proteina β amiloide (Alzheimer) - Lisozima (amiloidosi viscerale familiare) - β2-microglobulina (artropatia da emodialisi) - Fibrinogeno (amiloidosi renale ereditaria) - Proteina prionica (malattie da prioni, encefalopatie) amiloidosi spesso associata a proteine mutanti fibre amiloidi simili anche se formate da proteine molto diverse nello stato nativo

20 La Proteina Prionica Prione = agente infettivo proteico Il prione infetta e si propaga ripiegandosi in modo anormale in una struttura capace di convertire molecole normali in proteine anormalmente strutturate (generalmente resistenti alla denaturazione). L infezione si propaga mediante la formazione di fibrille amiloidi, in cui la proteina prionica polimerizza in una fibra a filamenti β. Tutte le malattie ad essa correlate (kuru, scrapie, Creutzfeldt-Jakob Normale Disease, BSE (encefalopatia spongiforme bovina) o malattia della mucca pazza coinvolgono il cervello o i tessuti nervosi e sono incurabili e fatali. Anormale

21 Malattie conformazionali Folding Proteico

22 Malattie conformazionali fibre amiloidi simili anche se formate da proteine molto diverse nello stato nativo - fibre ricche di strutture β ortogonali all asse della fibra (singolo foglietto β) - fibre praticamente indistruttibili in condizioni fisiologiche (a causa dei tanti legami a H) - le proteine mutanti amiloidogeniche sono più instabili rispetto alle forme native - equilibrio fra proteina nativa e parzialmente svolta - formazione di nuclei (evento raro) attorno a cui si sviluppa la fibra che cresce poi rapidamente (la malattia può impiegare parecchie decine di anni per diventare sintomatica)

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