Citoscheletro Microfilamenti
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- Sibilla Martino
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1 PROPRIETA DEI MICROTUBULI, FILAMENTI INTERMEDI E FILAMENTI DI ACTINA Citoscheletro Microfilamenti BUSB Da G. Karp, BIOLOGIA CELLULARE E MOLECOLARE, 3a ed, CORRETTA Microfilamenti _ 1 I filamenti di actina (noti anche come microfilamenti) consistono di subunità della proteina actina collegate in polimeri formati da filamenti doppi attorcigliati come una corda. LEGAMI NON COVALENTI Essi hanno un diametro di circa 5 10 nm, sono dotati di grande flessibilità e formano una grande diversità di reti bi o tri dimensionali. Microfilamenti _ 2 Anche se i filamenti a base di actina si possono trovare quasi dappertutto nella cellula, essi spesso si concentrano nelle zone spigolose della cellula, appena sotto la membrana plasmatica. In questa sede essi possono irrigidire i contenuti liquidi del citoplasma, formando la corteccia cellulare, spesso dando alla membrana plasmatica delle cellule animali la loro forma caratteristica: Estensioni sottili, appuntite: MICROSPINE Lamelle: LAMELLIPODI Pieghe o infossature della membrana plasmatica, simili a quelle che si formano durante la divisione cellulare (citochinesi) 3 1
2 buehler/glossary.htm Corteccia cellulare Monomero di α actina _1 La molecola di actina è ripiegata in due domini che sono stabilizzati dal legame con un nucleotide adeninico che si inserisce fra di essi. Il polipeptide di 375 residui si incrocia due volte fra i due domini, con i N e C terminali localizzati vicino uno all altro. I due domini sono ripiegati in modo simile, suggerendo che il gene dell actina è sorto per duplicazionedi un gene ancestrale. 6 La struttura dei filamenti di actina La molecola di actina 2 L actina si lega all adenosina trifosfato (ATP) o all adenosina difosfato (ADP) ed a un catione divalente, Ca 2+ o Mg2 +, con affinità nanomolare. L affinità dell actina per l ATP è maggiore che per l ADP, e così, data la maggiore concentrazione di ATP nelle cellule, l actina non polimerizzata è satura di ATP. Il nucleotide legato viene scambiato molto lentamente con il nucleotide del mezzo. Proteine che legano i monomeri di actina possono inibire oppure accelerare lo scambio di nucleotidi. Il nucleotide legato stabilizza la molecola ma non è necessario per la polimerizzazione in vitro. L ATP actina e la ADP actina polimerizzano con velocità diverse. 8 2
3 L intrappolamento dell ADP in un filamento di actina Actina: Polimerizzazione Una molecola di actina ha una struttura che è correlata a quella dell enzima ubiquitario esochinasi, con domini che sono imperniati attorno al sito di legame con l ATP. L ATP legato viene idrolizzato ad ADP immediatamente dopo che la molecola viene incorporata nel filamento di actina. Affinchè l ADP sia sostituito con ATP, il cardine dovrebbe aprirsi. Ma nel filamento di actina i due domini di ogni molecola di actina sono trattenuti da interazioni con le subunità vicine, che quindi mantengono il cardine chiuso e intrappolano l ADP nel filamento di actina finchè il 9 filamento non depolimerizza. Assemblaggio e disassemblaggio dei microfilamenti (1) Polimerizzazione dell actina Prima di potere essere incorporata in un filamento, una molecola di actina globulare lega una molecola di ATP. La molecola di actina è una ATPasi (come la tubulina è una GTPasi). L ATP associata al monomero di actina viene idrolizzata ad ADP in un momento successivo alla sua incroporazione nel filamento in crescita. Perciò la maggior parte del filamento di actina consiste di subunità di actina ADP. BUSB2011 Microfilamenti completo 12 3
4 Assemblaggio e disassemblaggio dei microfilamenti (2) La fase iniziale della polimerizzazione avviene lentamente perchè ha bisogno che si formino piccoli aggregati di subunità che fungono da innesco per la polimerizzazione fase di nucleazione. La fase seguente di allungamento avviene molto rapidamente. Una delle estremità del filamento ha maggiore affinità per le subunità e le incropora ad una velocità 5 10 volte superiore (estremità «più») rispetto all altra subunità (estremità «meno»). Mediante «decorazione» con teste (frammento S1) della proteina motore miosina si vede che l estremità sfrangiata (a barbigli; «più») è l estremità a crescita più rapida, mentre l estremità «appuntita» è quella a crescita lenta) La sequenza teporale della polimerizzazione dell actina in provetta. (A) La polimerizzazione inizia quando si aumenta la concentrazione salina in una soluzione di subunità di actina pura. (B) In questocasola polimerizzazione inizia nello stesso modo, ma invece di monomeri di actina si aggiungono frammenti preformati che agiscono come nuclei di polimerizzazione per la crescita dei filamenti. Estremità Estremità + Schema dell assemblaggio dell actina in vitro. Tutte le subunità arancione appartengono al filamento preformato originario, mentre le rosse erano presenti in soluzione all inizio dell incubazione. Quando la concentrazione di monomeri ha raggiunto uno stato stazionario le unità vengono aggiunte all estremità «più» alla stessa velocità con cui vengono rilasciate dall estremità «meno». Perciò le subunità «filano» («treadmilling») attraverso il filamento in vitro. (N.B. Non sono evidenziate le subunità che legano ATP da quelle che legano ADP). 4
5 Estremità appuntite ( ) e a barbigli/sfrangiate (+) Treadmilling Un filamento di actina decorato con teste di miosina. (Sinistra): Fotografia al microscopio elettronico. (Destra) I frammenti di testa di miosina producono il pattern a testa di freccia visibili nella fotografia al microscopio o estremità sfrangiata Processo mediante il quale un monomero incorporato in una estremità di filamenti di F actina per polimerizzazione si muove lungo il filamento finchè non viene alla fine perso dall altra estremità per depolimerizzazione. Esiste un equilibrio fra la polimerizzazione ad un estremità (dipendente dalla concentrazione di monomeri liberi) e la depolimerizzazione dall altra estremità (forse anche essa dipendente dalla concentrazione di monomeri liberi [att.ne: sembra in contradizione con Cooper]). Questo cambiamento di posizione delle estremità in crescita e in accorciamento dei filamenti di actina permette un certo grado di flessibilità nella forma e posizione delle reti di filamenti di actina all interno di una cellula) Mathews et al: Biochemistry, 3rd Ed., Addison Wesley Publishing Co PROTEINE CHE LEGANO L ACTINA Actina Proteine associate (incluso proteine motore) 20 5
6 Proteine che inducono la formazione di fasci di actina I filamenti di actina possono formare due tipi di fasci mediante l azione di proteine diverse: La fimbrina ha due domini di legame con l actina adiacenti (ABD; actin binding domains ) e induce la formazione di legami crociati nell actina producendo fasci paralleli impacchettati molto strettamente in cui i filamenti sono distanziati di circa 14 nm. Vice versa, i due domini separati di legame con l actina dei dimeri dell α actinina formano legami incrociati nei filamenti di actina tali da produrre fasci contrattili distanziati in modo più lasso in cui i filamenti sono separati da circa 40 nm. Sia la fimbrina che l α actinina contengono due domini correlati di legame con il Ca 2+, e l α actinina contiene quattro domini distanziatori ( spacer ) ad α elica
7 Frammentazione e incappucciamento Actina Formazione di fasci e gel 7
8 Microfilamenti Nucleazione BUSB2011 Microfilamenti completo 30 Nucleazione dei microfilamenti Mentre la nucleazione dei microtubuli avviene nella profondità del citoplasma, quella dell actina ha luogo frequentemente sulla o vicino alla membrana plasmatica: La maggiore concentrazione di actina nella maggior parte delle cellule si trova alla periferia cellulare: CORTECCIA CELLULARE. Qui i filamenti di actina determinano la forma e i movimenti della superficie cellulare: Microvilli Filopodi Lamellipodi, ecc. Microfilamenti _ Nucleazione La posizione dei filamenti di actina nella corteccia e la loro direzione è controllata di piccoli siti di nucleazione sulla membrana stessa. Siti diversi e zone differenti della membrana organizzano i filamenti di actina in modi diversi e la corteccia complessivamente è molto sensibile a segnali esterni che arrivano sulla superficie esterna della membrana plasmatica. 8
9 Nucleazione dei filamenti di actina 1 La nucleazione spontanea di nuovi filamenti a partire dai monomeri di actina è intrinsecamente sfavorevole e ulteriormente inibita dalla profilina, quindi le cellule usano fattori di nucleazione per specificare dove e quando si formano i nuovi filamenti: Formine Complesso Arp2/3 Spire Nucleazione 3 (Pollard et al., 2 ed) Segnali esterni frequentemente regolano la nucleazione dei filamenti di actina sulla membrana plasmatica, permettendo alla cellula di cambiare la sua forma e rigidità rapidamente in risposta a cambiamenti dell ambiente esterno. La nucleazione può essere catalizzata da diversi tipi di fattori di regolazione: Complesso ARP Formine Complesso di nucleazione ARP (Alberts, 5 ed.) Formine (Alberts, 5 ed.) Complesso proteico che include due Actin related proteins (Arps) ciascuna delle quali ha un omologia di circa 45% rispetto all actina. Il complesso ARP (o complesso Arp 2/3) nuclea la crescita dei filamenti a partire dall estremità ( ), permettendo un rapido allungamento dell estremità (+). Il complesso può inoltre collegarsi lateralmente ad un altro filamento di actina così costruendo una sorta di ragnatela di filamenti di actina. Negli animali, il complesso ARP è associato a strutture sul fronte di avanzamento delle cellule migratorie. E localizzato in regioni a rapida crescita dei iflamenti di actina (es. Lamellipodi). Molecola di segnalamento intracellulare e componenti della faccia citoslica della membrana plasmatica regolano la sua attività di nucleazione. L attivazione regolata del complesso ARP nelle cellule animali tende a portare alla formazione di reti ramificate di actina, formando una struttura gelificata. 35 Grande famiglia di proteine dimeriche (circa 15 formine distinte nel genoma del topo). Ogni subunità delle formine ha un sito di legame per il monomero di actina e il dimero di formina sembra nucleare la polimerizzazione catturando due monomeri. Man mano che i filamenti nucleati crescono il dimero di formina rimane associatoall estremità (+) in rapida crescita, ma sempre permettendo il leagame di nuove subunità a quella estremità per allungare il filamento. 36 9
10 37 Firat Karalar EN, Welch MD. New mechanisms and functions of actin nucleation. Curr Opin Cell Biol Feb;23(1):4 13. Firat Karalar EN, Welch MD. New mechanisms and functions of actin nucleation. Curr Opin Cell Biol Feb;23(1):4 13. Firat Karalar EN, Welch MD. New mechanisms and functions of actin nucleation. Curr Opin Cell Biol Feb;23(1):
11 Firat Karalar EN, Welch MD. New mechanisms and functions of actin nucleation. Curr Opin Cell Biol Feb;23(1):4 13. Firat Karalar EN, Welch MD. New mechanisms and functions of actin nucleation. Curr Opin Cell Biol Feb;23(1):4 13. Firat Karalar EN, Welch MD. New mechanisms and functions of actin nucleation. Curr Opin Cell Biol Feb;23(1):4 13. Firat Karalar EN, Welch MD. New mechanisms and functions of actin nucleation. Curr Opin Cell Biol Feb;23(1):
12 Microfilamenti MICROVILLI Firat Karalar EN, Welch MD. New mechanisms and functions of actin nucleation. Curr Opin Cell Biol Feb;23(1):4 13. Organization of microvilli The core actin filaments of microvilli are crosslinked into closely packed bundles by fimbrin and villin. They are attached to the plasma membrane along their length by lateral arms, consisting of myosin I and calmodulin. The plus ends of the actin filaments are embedded in a cap of unidentified proteins at the tip of the microvillus
13 Proteine associate all actina Proteine motore
14 Miosine a Miosine b Miosine, c Mov_
15 Struttura della miosina II (1) La miosina II è la proteina motore che costituisce i filamenti spessi dei muscoli striati La miosina II è il motore molecolare che genera la forza nei vari tipi di tessuti muscolari ed anche in una varietà di processi non muscolari quali la citocinesi. Tutte le molecole di miosina II contengono una coda lunga, a forma di bastoncello, con attaccate ad una estremità due teste globulari. Univ Arapaho Struttura della miosina II (2) Le teste sono il sito di legame con i filamenti di actina, idrolizzano l ATP e subiscono i cambiamenti conformazionali richiesti per la generazione di forza. Il colo probabilmente agisce come il braccio di una leva che amplifica i cambiamenti conformazionali della testa. Le code fibrose mediano l assemblaggio della miosina in filamenti bipolari. La maggior parte delle miosine non convenzionali ha una sola testa e domini di coda variabile ed è impegnata nella motilità cellulare e nel trasporto di organelli. Actina Contrazione muscolare 15
16 Struttura generale del muscolo scheletrico Il tessuto muscolare scheletrico è composto da fasci di cellule muscolari multinucleate, o miofibre. Ogni cellula muscolare ha un citoplasma infarcito di fasci di filamenti di actina e di miosina organizzate in miofibrille che si estendono per tutta la lunghezza della cellula. Organizzati sequenzialmente si trovano catene di sarcomeri, le unità funzionali della contrazione. L organizzazione interna dei filamenti dà alle cellule muscolari la tipica morfologia striata. Muscolo scheletrico E composto da una disposizione ordinata di actina e miosina I filamenti spessi sono di miosina II myosin II I filamenti sottili sono di actina filamentosa Il sarcomero è una unità funzionale che si ripete: Bande A e zona H zone (miosina) Bande I e disco Z (actina) Ogni filamento spesso contiene centinaia di molecole di miosina Le singole molecole di miosina sono raggruppate mediante legami di idrogeno e interazioni idrofobiche Univ Arapaho 16
17 Sarcomero (dal Greco sárx = carne", méros = "parte") Contrazione I sarcomeri danno ai muscoli cardiaco e scheletrico la loro apparenza striata tipica. Un sarcomero è definito come il segmento fra due linee Z vicine (dischi Z; dal Tedesco "Zwischenscheibe", il disco fra le bande I). In microscopia elettronica pappare come una serie di bande scure. Attorno alla linea Z vi è la banda I (da isotropica). Dopo la banda I c è la banda A (da anisotropica). Così designata dalla sue proprità al microscopio polarizzatore. All interno della banda A vi è una zonas più chiara, la banda H (dal Tedesco heller, più chiara). Finalmente, all interno della zona H vi è una sottile linea M (dal Tedesco "Mittelscheibe", il disco mezzo al sarcomero) formato da elementi che intercollegano gli elementi del citoscheletro. I filamenti spessi di miosina e i filamenti sottili di actina scivolano uno sull altro Uni Texas 17
18 The titin nebulin filament system stabilizes the alignment of thick and thin filaments in skeletal muscle (a) A titin filament attaches at one end to the Z disk and spans the distance to the middle of the thick filament. Thick filaments are thus connected at both ends to Z disks through titin. Nebulin is associated with a thin filament from its (+) end at the Z disk to its ( ) end. The large titin and nebulin filaments remain connected to thick and thin filaments during muscle contraction and generate a passive tension when muscle is stretched. (b) To visualize the titin filaments in a sarcomere, muscle is treated with the actinsevering protein gelsolin, which removes the thin filaments. Without a supporting thin filament, nebulin condenses at the Z disk, leaving titin still attached to the Z disk and thick filament. Calcio La contrazione muscolare è scatenata da un aumento del Ca 2+ citosolico (proveniente dai depositi intracellulari di Ca 2+ all interno del reticolo sarcoplasmatico) Controllo della contrazione del muscolo scheletrico da parte della troponina (A) Un filamento sottile di una cellula di muscolo scheletrico, mostrando le posizioni della tropomiosina e della troponina lungo il filamento di actina. Ogni molecola di tropomiosina ha sette regioni regolarmente distanziate con sequenze simili di aminoacidi; si ritiene che ciascuna di queste si leghi ad una subunità di actina nel filamento. (B) Un filamento sottile illustrato trasversalmente, che illustra il modo come si pensa che il Ca 2+ (legato alla troponina) rilasci il blocco della troponina dall interazione fra actina e testa della miosina. 18
19 200/image/12 3f.jpg Actina Citocinesi, citodieresi 19
20 Citocinesi Dopo il completamento della mitosi (divisione nucleare) un anello contrattile, che consiste in filamenti di actina e miosina II divide la cellula in due. Uni Texas LISTERIA MONOCYTOGENES: UN BATTERE CHE SFRUTTA LA POLIMERIZZAZIONE DELL ACTINA PER INVADERE LA CELLULA EUCARIOTICA 20
21 The actin based movement of Listeria monocytogenes within and between host cells (A) These bacteria induce the assembly of actin rich tails in the host cell cytoplasm, which enable them to move rapidly. Motile bacteria spread from cell to cell by forming membrane enclosed protrusions that are engulfed by neighboring cells. (B) Fluorescence micrograph of the bacteria moving in a cell that has been stained to reveal both bacteria and actin filaments. Note the comet like tail of actin filaments (green) behind each moving bacterium (red). Regions of overlap of red and green fluorescence appear yellow. Actina Strisciamento cellulare ( Cell crawling ) 84 21
22 Filamenti di actina e movimento cellulare Strisciamento cellulare Il movimento di striscimento di una cellula lungo una superficie può essere visto come tre stadi di movimenti coordinati: (1) estensione del fronte di avanzamanto, (2) legame del fronte di avanzamento al substrato, e (3) retrazione dell estremità posteriore verso il corpo cellulare. 87 (Cooper) 809/figure/A3032/ 88 22
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