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1 AMINO ACIDI

2 sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine sono 20 hanno tutti una struttura comune sono asimmetrici

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4 La carica di un amino acido dipende dal ph

5 Classificazione amino acidi

6 Glicina Alanina Aminoacidi idrofobici

7 Valina Leucina Isoleucina Metionina Aminoacidi idrofobici

8 Prolina

9 Fenilalanina Tirosina Triptofano Aminoacidi aromatici

10 Serina Treonina Aminoacidi polari con gruppo -OH

11 Cisteina Aminoacidi polari con gruppo -SH

12 Cisteina Ossido-riduzione dei gruppi -SH

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14 Acido aspartico Acido glutammico Asparagina Glutammina Aminoacidi ACIDI e loro ammidi

15 Lisina Arginina Istidina Aminoacidi BASICI

16 Legame peptidico è rigido e planare ed ha caratteristiche di parziale doppio legame con H dell N in trans rispetto O del C

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20 PROTEINE Sono molecole molto grandi costituite da una o più catene polipeptidiche. Ogni proteina ha una caratteristica composizione in aminoacidi. Possono contenere gruppi chimici diversi dagli aminoacidi (gruppo prostetico): lipoproteine, glicoproteine, metalloproteine.

21 CONFORMAZIONE: organizzazione nello spazio degli atomi di una proteina CAMBIO DI CONFORMAZIONE: variazione strutturale senza rottura di legami covalenti CONFORMAZIONE NATIVA: di solito quella a più bassa energia di Gibbs e funzionale

22 Struttura delle proteine

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24 la struttura primaria è definita geneticamente

25 Struttura secondaria delle proteine

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27 Struttura ad α-elica Struttura avvolta ad elica stabilizzata da legami idrogeno che si formano tra l H legato all N del legame peptidico e l O carbonilico del quarto residuo aminoacidico. Le catene laterali sono esposte all esterno dell elica

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29 Legami idrogeno che stabilizzano l α-elica

30 Rappresentazioni schematiche di α-eliche

31 Rappresentazioni schematica di una proteina costituita principalmente da α-elica

32 Una α-elica avvolta, si ritrovano in proteine come la cheratina dei capelli, delle unghia e delle corna

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34 Struttura a foglietto β parallelo Struttura estesa stabilizzata da legami idrogeno che si formano fra gruppi NH e CO di catene diverse. Le catene laterali sono esposte sopra e sotto il piano

35 Struttura a foglietto β anti-parallelo

36 Struttura a foglietto β misto

37 foglietto β avvolto

38 Proteina ricca di foglietti β

39 Struttura a β turn E presente dove le catene polipeptidiche cambiano bruscamente direzione. La struttura è un ripiegamento di 180 che comprende 4 residui aminoacidici. Il β turn collega due segmenti adiacenti di un foglietto β ripiegato antiparallelo

40 La struttura della maggior parte delle proteine risulta dalla combinazione di elementi ad α- elica ed elementi a foglietto β. Questi elementi sono collegati da regioni LOOP (a forma di ansa) di lunghezza variabile e forma irregolare. In queste anse i gruppi CO e NH non fanno legami idrogeno. LOOP FILAMENTO 1 FILAMENTO 2

41 I loop sono esposti al solvente e presentano residui polari. I loop rappresentano spesso siti di legame, ad esempio ENZIMI-SITO ATTIVO ANTICORPI (6 regioni a loop)

42 Struttura terziaria Definisce la disposizione spaziale di tutti gli atomi della proteina. Aminoacidi localizzati in regioni anche lontane e parte di strutture secondarie diverse possono interagire e causare avvolgimenti della proteina su se stessa. la struttura terziaria non è rigida; gode di una certa flessibilità che permette modificazioni conformazionali. Queste modificazioni sono spesso associate alla loro funzione biologica. Esempio: un ligande può causare un cambio conformazionale (adattamento indotto).

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44 STRUTTURA QUATERNARIA Riguarda proteine costituite da due subunità o più catene polipeptidiche (subunità). Le subunità possono essere uguali o distinte e si associano tra loro con legami non-covalenti L associazione di catene polipeptidiche può servire a diversi scopi: -subunità regolatrici -subunità con funzioni diverse ma correlate

45 ATTIVITA DI UNA PROTEINA E determinata da: Sequenza aminoacidica (struttura primaria) Conformazionale Gruppo prostetico

46 FUNZIONI BIOLOGICHE DELLE PROTEINE 1. ENZIMI 2. PROTEINE DI TRASPORTO 3. PROTEINE DI RISERVA 4. PROTEINE CONTRATTILI 5. PROTEINE DI DIFESA 6. PROTEINE REGOLATRICI 7. PROTEINE STRUTTURALI

47 La funzione di una proteina viene svolta in seguito al legame con il proprio ligando I siti di legame per le macromolecole possono essere concavi, convessi o piatti I siti di legame per piccoli ligandi sono fenditure, tasche o cavità

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