Nella Biosfera viene mantenuto un un equilibrio tra l azoto totale inorganico e quello organico

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1 Gli a.a. oltre ad essere i costituenti delle proteine giocano numerosi ruoli metabolici: precursori di ormoni, vitamine, coenzimi, porfirine, pigmenti e neurotrasmettitori L esistenza di 20 a.a. nelle proteine comporta l esistenza di 20 vie cataboliche e altrettante vie biosintetiche Fissazione dell azoto Nella Biosfera viene mantenuto un un equilibrio tra l azoto totale inorganico e quello organico Poiché pochi organismi possono utilizzare l N 2 presente nell aria, molti suoli sono poveri di nitrati, la biodisponibilità dell azoto limita la crescita della maggior parte degli organismi Tutti gli organismi hanno in comune un numero limitato di vie metaboliche che utilizzano l azoto inorganico come NH 3. L ammoniaca in concentrazioni elevate è assai tossica ma a livelli più bassi è un metabolita chiave perchè substrato di 5 reazioni che lo convertono in prodotti organici. 1

2 Tutti gli organismi assimilano ammoniaca che porta alla sintesi di : GLUTAMMATO, GLUTAMMINA, ASPARAGINA E CARBAMMIL- FOSFATO Negli animali la glutammina è la principale fonte di azoto per la s i n t e s i d e l l e pirimidine GLI ORGANISMI SI DIFFERENZIANO AMPIAMENTE NELLA LORO CAPACITÀ DI SINTETIZZARE A.A. Molti batteri sintetizzano tutti gli a.a. partendo da una singola fonte d azoto come l NH 3 anche se a volte preferiscono adoperare un a.a. preesistente I mammiferi sono capaci di sintetizzare circa metà dei 20 a.a. Quelli non sintetizzabili, A.A. ESSENZIALI, devono essere assunti con l alimentazione. 2

3 C a r b o i d r a t i e l i p i d i p o s s o n o e s s e r e m e t a b o l i z z a t i completamente a CO 2 e H 2 O, così non è per gli a.a. ed altri composti azotati. Poiché la disponibilità di N è limitata e la degradazione dei composti azotati da spesso origine a prodotti tossici, per quanto riguarda il catabolismo degli amminoacidi incontreremo alcuni NUOVI PRINCIPI METABOLICI Mentre i carboidrati e i lipidi possono essere immagazzinati non esiste NESSUN COMPOSTO AZOTATO POLIMERICO la cui funzione sia quella di essere accumulato o rilasciato su richiesta A causa della limitata quantità d azoto utilizzabile, gli animali devono ripristinare le molecole mediante la dieta per rimpiazzare quelle perdute con la catalisi. Quando le proteine introdotte con l alimentazione risultano insufficienti, proteine corporee, costruite per altri scopi, vengono degradate senza essere rimpiazzate. Un adulto ben nutrito è in EQUILIBRIO DI AZOTO o possiede un NORMALE BILANCIO DELL AZOTO A.A. essenziali V 1 = V grammi assunzione giornaliera V 1 V 2 DIETA AZOTO CATABOLISMO catabolismo A.A. insufficienti SINTESI Proteine corporee 3

4 Negli adulti sani la quantità di proteine resta costante V di formazione = V di di degradazione VITA BREVE min. od ore, prot. regolatrici o non correttamente ripiegate VITA MEDIA alcuni giorni, la maggior parte delle proteine VITA LUNGA mesi o anni, proteine strutturali come il collagene Meccanismo ubiquitina-proteosoma proteine endogene Enzimi degradativi nei lisosomi proteine extracellulari 4

5 Prima tappa del catabolismo degli a.a. è il trasferimento del gruppo aminico all α-chetoglutarato Nel citoplasma delle cellule animali esistono diverse e specifiche transaminasi per il catabolismo degli amminoacidi, eccetto la treonina e la lisina i cui gruppi aminici sono staccati per deaminazione. 5

6 Ciascuna transferasi è specifica per il donatore di gruppi aminici ALT GPT AST GOT Tutte le aminotransferasi richiedono come coenzima il PIRIDOSSALFOSFATO (derivato della vit.b 6 ) Uno o più substrati vengono rilasciati dal complesso prima che tutti i substrati si siano legati Reazioni a ping-pong In queste reazioni i reagenti non si incontrano mai sulla superficie dell enzima 6

7 Le reazioni di transaminazione hanno costanti di equilibrio vicino all unità. Quindi la transaminazione può essere utilizzata non solo per la degradazione degli a.a. ma anche per la sintesi degli a.a. che si accumulano in eccesso rispetto al fabbisogno. Questo processo è importante non solo per rifornire intermedi del ciclo dell acido citrico ma soprattutto costituisce una via di RIDISTRIBUZIONE dell azoto aminoacidico. La transaminazione utilizza l azoto del glutammato per sintetizzare gli aminoacidi non essenziali Nelle cellule animali esistono specifiche transaminasi per la sintesi e il catabolismo di tutti gli amminoacidi che si trovano nelle proteine (eccetto la treonina e la lisina) purché siano disponibili i corrispondenti α-chetoacidi. Quindi l incapacità delle cellule animali di sintetizzare la maggior parte delle degli a.a. essenziali d e r i v a dall incapacità di sintetizzare lo scheletro carbonioso sottoforma dei corrispondenti α-chetoacidi. 7

8 Catabolismo dell azoto Catabolismo dello scheletro carbonioso FEGATO animali ammoniotelici invertebrati acquatici Animali ureotelici vertebrati terrestri Animali uricotelici: uccelli e rettili 8

9 Comune sia al catabolismo dell azoto che al catabolismo dello scheletro carbonioso degli aminoacidi transamminasi Il risultato è quello di raccogliere i gruppi amminici che derivano da diversi amminoacidi di tutte le cellule dell organismo in un unico composto: L-glutammato Il glutammato è poi trasformato in glutammina che trasporterà così due gruppi aminici attraverso il sangue fino al fegato dove saranno eliminati come UREA Porta alla sintesi di glutammina a partire da a. glutammico attraverso un intermedio fosforilato Negli animali è un composto chiave nella detossificazione dell ammoniaca che deriva dal catabolismo degli aminoacidi, soprattutto nel cervello 9

10 IL MUSCOLO CHE RICAVA LA MAGGIOR PARTE DELL ENERGIA DAL GLUCOSIO, ADOPERA L ALANINA COME TRASPORTATORE DI GRUPPI AMINICI MUSCOLO IN ATTIVITÀ ANAREOBIOTICA trasforma il glucosio in lattato e gli aminoacidi in alanina Il ciclo del glucoso-alanina e il ciclo di Cori realizzano una economia energetica La reazione funziona in entrambe le direzioni anche se il ruolo catabolico è predominante. La GLUTAMMATO DEIDROGENASI è presente solo nella matrice mitocondriale ed è un enzima allosterico costituito da 6 unità identiche. 10

11 NELLA DEGRADAZIONE LA TRANSAMMINASI LAVORA IN CONCERTO CON LA GLUTAMMICO DEIDROGENASI E NON SOLO Processo netto è la deaminazione di un aminoacido e la formazione del chetoacido corrispondente con produzione di ammoniaca. Dopo che è stato rimosso l azoto lo scheletro carbonioso può procedere verso l ossidazione nel ciclo di Krebs oppure essere utilizzato per la biosintesi dei carboidrati, in dipendenza dallo stato fisiologico dell organismo 11

12 12

13 Le vie di sintesi degli aminoacidi e dei nucleotidi hanno in comune la necessità di disporre di AZOTO Poiché i composti azotati non sono abbondanti in natura sia gli a.a che i nucleotidi formati durante il turnover metabolico sono spesso salvati e riutilizzati L ammoniaca generata per via biosintetica dall azoto molecolare o dagli ossidi di azoto viene successivamente inserita in un grande numero di metaboliti a basso peso molecolare. Il punto d ingresso dell azoto per la sintesi degli aminoacidi è rappresentato dal GLUTAMMATO e dalla GLUTAMMINA Glutammato è mantenuto ad alte concentrazioni attraverso le transaminasi transamminasi 13

14 L equilibrio della r e a z i o n e favorisce i reagenti: la Km per l NH 4 è talmente elevata (1mM) che la reazione da solo un modesto contributo all assimilazione dell ammoniaca. Glutammico deidrogenasi È il donatore di azoto in molte reazioni biosintetiche. L azoto amidico della glutammina è il precursore diretto di alcuni degli atomi di azoto dell anello purinico e pirimidinico. I mammiferi sono in grado di produrre solo metà dei venti a.a. ( a.a. non essenziali) gli altri devono essere recuperati dal cibo (a.a. essenziali). Tutti gli a.a., non essenziali, derivano da intermedi della glicolisi, del ciclo di Krebs o della via del pentoso fosfato. 14

15 Possono essere suddivisi in sei famiglie a seconda del loro precursore metabolico Qualunque sia la fonte di NH 4+, presente nei mitocondri del fegato, viene utilizzata insieme alla CO 2 che si forma dal ciclo dell acido citrico 15

16 Il ciclo inizia all interno dei Nella matrice dei mitocondri mitocondri ma tre tappe avvengono nel citosol cellulare Ciclo dell acido citrico Carbamil fosfato sintetasi 1 forma mitocondriale diversa da quella citosolica che serve per la sintesi delle pirimidine CARBAMIL FOSFATO 16

17 gli enzimi di questa via tendono ad essere raggruppati in complessi multienzimatici Argininosuccinato sintetasi Ornitina transcarbamilasi Argininosuccinato liasi arginasi 17

18 Ciclo dell urea Ciclo di Krebs 18

19 Il flusso di azoto attraverso il ciclo dell urea varia con la composizione della dieta La sintesi degli enzimi del ciclo aumenta con : DIETA RICCA DI PROTEINE o DURANTE UN DIGIUNO PROLUNGATO Nelle piante e nei microrganismi catalizza la prima tappa di sintesi de novo di arginina dal glutammato REGOLAZIONE A BREVE TERMINE Enzima allosterico 2NH HCO ATP + H 2 O urea + 2ADP + 4P i + AMP + 5H + Conversione di ossalacetato in fumarato (via aspartato) Ogni giro vengono consumate 4 molecole di ATP. Una alimentazione estremamente ricca di proteine porta ad uno spreco di energia Rigenerazione di ossalacetato R I D U Z I O N E D E L COSTO ENERGETICO 19

20 10, 15% dell Energia totale 20 processi Catabolici che convergono verso la formazione di 5 prodotti Metaboliti del ciclo dell acido citrico a.a CHETOGENICI per la loro capacità di formare corpi chetonici particolarmente evidente nel diabete mellito non controllato a.a. GLUCOGENICI per la loro capacità di dare origine ai precursori del glucosio Triptofano, fenilalanina, tirosina ed isoleucina sono sia glucogenici che chetogenici 20

21 L attività glutammina sintetasica è altamente regolata in tutti gli organismi INIBIZIONE ALLOSTERICA Ogni inibitore promuove una inibizione parziale dell enzima, l effetto combinato è sempre più attivo. Se tutti gli 8 inibitori agissero insieme avremmo una completa inibizione dell attività enzimatica 21

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