LA BIOSTIMOLAZIONE CUTANEA CON PLASMA RICCO DI PIASTRINE (PRP): GENERALITA E RIFLESSIONI SUL MECCANISMO D AZIONE

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1 LA BIOSTIMOLAZIONE CUTANEA CON LASMA RICCO DI IASTRINE (R): GENERALITA E RIFLESSIONI SUL MECCANISMO D AZIONE di Vincenzo Varlaro Docente di Medicina Estetica nel Master Internazionale Biennale di II livello di Medicina Estetica e Terapia Estetica dell'università degli Studi di Camerino La biostimolazione cutanea mediante lasma Ricco di iastrine (latelet-rich lasma o R) è, da qualche tempo, la terapia sulla cresta dell'onda in termini di ringiovanimento cutaneo, di rigenerazione tissutale. Le piastrine o trombociti (con il termine trombociti alcuni Autori preferiscono indicare il corrispettivo delle piastrine nelle specie animali in cui esse sono provviste di nucleo) sono elementi figurati (corpuscolati) del sangue (Fig. 1). Figura 1 iastrine (da Wikipedia) Le piastrine sono specializzate nel realizzare l emostasi e derivano dalla frammentazione dei megacariociti, cellule del sangue prodotte a livello del midollo osseo (Fig. 2).

2 Figura 2 rocesso di produzione delle piastrine (da Wikipedia) Le piastrine sono presenti nel sangue circolante in numero di per mm³ di sangue e hanno una vita media di 5 9 giorni. Non essendo cellule, sono prive di nucleo, ma possiedono granuli, molti organuli citoplasmatici e RNA. Si presentano di forma tondeggiante o ovale con un diametro di 2-4µm. Al microscopio ottico presentano due zone distinte: una centrale granulare (granomero) e una zona periferica quasi ialina (ialomero). All interno del citoplasma presentano actina sia in forma polimerica (microfilamenti) complessata con la profilina, sia in forma globulare. Nella piastrina sono rilevabili dei granuli: Granuli α: poco opachi e molto numerosi, contenenti fattore quarto piastrinico, la trombospondina e fattori di crescita; Granuli densi (risultano maggiormente elettrondensi in microscopia elettronica): serotonina, Ca 2+, AD e AT; Granuli lisosomiali: contengono idrolasi lisosomiali e perossisomi. er ottenere il R serve un prelievo di 20 ml di sangue venoso. Una volta prelevato il sangue mediante un ago butterfly e una siringa da 20 ml, viene immediatamente riversato in provette sterili contenenti Sodio Citrato al 3.8% (0.129 mol/l). Il rapporto tra il volume del sangue e l anticoagulante Sodio Citrato è di 9:1.

3 Il Sodio Citrato al 3.8% viene utilizzato come chelante degli ioni calcio, in modo da evitare la formazione del coagulo che sequestrerebbe le piastrine; insomma, il Sodio Citrato al 3.8% esplica un azione anticoagulante. In assenza di Sodio Citrato, infatti, gli ioni calcio presenti nel sangue innescano la trasformazione della protrombina in trombina, formando il coagulo. Dopo avere riversato nelle provette contenente il Sodio Citrato al 3.8% il sangue venoso prelevato, si passa alla disposizione delle provette stesse in una centrifuga da laboratorio (Fig. 3). Figura 3 Centrifuga da laboratorio Esistono delle provette con un tappo di gel che consente, con la centrifugazione, di separare la maggioranza della parte corpuscolata che si dispone in basso nella provetta, dal plasma (con le piastrine, i linfociti, i monociti) che si dispone in alto. La centrifugazione porta sotto il tappo di gel gli eritrociti, i neutrofili, gli eosinofili e lascia sopra il tappo di gel il plasma con le piastrine, i linfociti, i monociti. La centrifugazione dev'essere adeguata. Solo in determinate condizioni, infatti, si ottiene la sedimentazione dei globuli rossi e dei globuli bianchi, ma non quella delle piastrine che, così, rimangono in sospensione nel plasma. Centrifugazioni inadeguate potrebbero portare a fare sedimentare anche le piastrine e a ottenere un lasma overo di iastrine (latelet-oor lasma o ). I tempi di centrifugazione consigliati in letteratura per la separazione delle piastrine sono di RCF (Relative Centrifugal Force) per minuti, ma sono sicuramente sufficienti dei tempi dimezzati ( RCF per 7-9 minuti). er ottenere il numero di giri efficace si deve considerare il raggio della centrifuga. Un semplice nomogramma correla i centimetri del raggio con i RCF da programmare. Ultimata la centrifugazione, si ottiene il R (Fig. 4).

4 Figura 4 Effetti della centrifugazione Dopo la separazione realizzata con la centrifugazione, è bene rimescolare delicatamente la provetta per omogeneizzare la concentrazione piastrinica in tutto il volume plasmatico. Quindi, si aspira il R in una siringa. Nel caso dell uso delle provette con il gel, il plasma si aspira facilmente senza problemi mentre mentre nel caso dell uso di una provetta normale (senza gel) si deve stare attenti a non aspirare la porzione leucocitaria: i granulociti possono liberare, dopo l attivazione, enzimi proteolitici, catepsine, mieloperossidasi e composti tossici dell ossigeno con possibili danni cutanei. Le piastrine presenti nel plasma, per liberare i fattori di crescita devono essere attivate altrimenti non si verifica la degranulazione. La degranulazione piastrinica viene indotta dal calcio. E sufficiente il calcio presente nei tessuti infiltrati per il verificarsi dell attivazione piastrinica (via endogena) e della liberazione da parte dei granuli dei fattori piastrinici. In concreto si utilizza il R ottenuto iniettandolo nei tessuti senza alcuna integrazione. E, comunque, possibile anche un attivazione esogena delle piastrine: si aggiunge al R, in tal caso, del Cloruro di Calcio 10 meq/10 ml. L attivatore esogeno deve essere aggiunto al R prima della sua somministrazione nei tessuti: la degranulazione piastrinica è immediata e segue l aggiunta dell attivatore, per cui si verifica nella siringa e così la liberazione dei fattori di crescita piastrinici che per la loro breve emivita, devono essere iniettati rapidamente nei tessuti. E bene attivare delle piccole quantità (1 ml) di plasma per volta per avere a disposizione un tempo sufficiente prima dell inattivazione dei fattori di crescita. er le iniezioni si utilizza un ago 30 G da 4 mm. E consigliabile ripetere il trattamento dopo 6-8 ore: è bene effettuare un primo trattamento la mattina e un secondo trattamento il pomeriggio, a distanza di 6-8 ore, per potenziare al massimo gli effetti del R. I fattori di crescita piastrinici rilasciati con il primo trattamento inducono un reclutamento dei recettori per i fattori di crescita piastrinici sulla membrana dei

5 fibroblasti e di altre cellule per cui, con il secondo trattamento si amplifica la risposta cellulare in virtù della maggiore espressione recettoriale. I fattori di crescita liberati dai granuli delle piastrine sono: il fattore di crescita DGF (latelet-derived Growth Factor): è una citochina e costituisce il principale mitogeno sierico per le cellule di origine mesenchimale nell'uomo. La proteina biologicamente attiva è un dimero composto da due polipeptidi collegati designati A e B. Il DGF è coinvolto direttamente e indirettamente in molti stati patologici: tumori, artriti, arteriosclerosi, sclerosi del midollo osseo. Il DGF viene codificato da un gene, il SIS, che altro non è che un oncogene presente nel genoma umano. Esistono molte isoforme di GDF, tre di queste, rilasciate in forma attiva, sono costituite dagli omodimeri AA o BB oppure dall'eterodimero AB. Altre due forme, CC e DD, sono attivate mediante clivaggio proteolitico. Il DGF presenta quelle caratteristiche che sono proprie dei fattori di crescita: la chemiotatticità (richiama determinate cellule a migrare verso determinati parti del tessuto), la capacità proliferativa (è in grado di fare proliferare determinate cellule in determinate parti di un tessuto). Inoltre, interviene nella stabilizzazione dei vasi sanguigni neoformati reclutando fibre muscolari lisce. il fattore di crescita insulino-simile. il basic fibroblast growth factor (bfgf o FGF2). il fattore di crescita dell'epidermide (Epidermal Growth Factor o EGF): è un induttore della mitosi. Si lega al recettore EGFR. il fattore di crescita dell'endotelio vascolare (VEGF): è implicato in processi quali l infiammazione, l angiogenesi. Ne esistono diversi tipi: VEGF A, B, C, D, E che si legano a recettori come VEGFR 1, VEGFR 2, VEGFR 3. Il VEGF induce l aumento della permeabilità dei capillari sanguigni, comportando la formazione dell edema. il fattore di crescita trasformante-α (TGF-α): è implicato in quasi tutti i tumori. Si lega allo stesso recettore dell'egf ed esercita gli stessi effetti. il fattore di crescita trasformante-β (TGF-β): è sintetizzato in due forme, una latente e una attiva. La forma attiva, si lega prima al recettore 2 formando un complesso stabile primario, il quale si lega al recettore1, formando il complesso stabile secondario, il quale comporta la fosforilazione dei fattori di trascrizione SMAD tra i quali: SMAD 2 e 3 che si legano, poi, al fattore di trascrizione SMAD 4. Ne risulta un eterodimero che è capace di entrare all'interno del nucleo e favorire o inibire l'attivazione genica. Il TGF-β, determina l'aumento di concentrazione di fattori inibenti le CDK, comportando il blocco del ciclo cellulare. Inoltre, interviene nella stabilizzazione dei vasi sanguigni neoformati, reclutando proteine matricellari. La funzione principale dei fattori di crescita è il controllo del ciclo cellulare: determinano l'abbandono della fase di quiescenza cellulare (fase G0) e l entrata nella fase G1 (di crescita) (Fig. 5).

6 Figura 5 Schema del ciclo cellulare (da Wikipedia) Insomma, i fattori di crescita promuovono l attività mitotica, la sopravvivenza cellulare, la migrazione e il differenziamento cellulare. Insieme alla proliferazione, promuovono il differenziamento e la maturazione cellulare: una proliferazione cellulare senza differenziamento significherebbe l'insorgenza di un tumore. Il fattore EGF è un messaggero che induce le cellule a crescere, insomma stimola la mitosi, la divisione cellulare. Agisce legandosi a un recettore specifico (EGFR) presente sulla membrana cellulare (Fig. 6).

7 Epidermal Growth Factor EGFR EGF Extracellular TK Transmembrane Intracellular Figura 6 Il recettore EGFR è una proteina flessibile con molte parti mobili che comprende una grande porzione extracellulare (dominio extracellulare), una porzione che attraversa la membrana (dominio transmembrana), un dominio intracellulare con attività di chinasi e una lunga coda flessibile (Fig. 7).

8 Epidermal Growth Factor Receptor EGFR Extracellular Transmembrane TK Intracellular Figura 7 Struttura del recettore EGFR La porzione rivolta verso l'esterno della cellula funziona come una sorta di antenna ed è composta di quattro domini flessibili che riconoscono l'egf. Quando la porzione esterna dell'egfr non sta legando l'egf, si ripiega su se stessa mentre quando si lega all'egf, si apre e si lega a una seconda copia dello stesso recettore formando un dimero che fa legare tra loro due copie del dominio chinasi all'interno della cellula. oiché i dominio chinasi sono vicini uno all'altro, possono fosforilare vicendevolmente alcune tirosine nelle code lunghe e flessibili del recettore. Le code fosforilate stimolano le proteine di segnalazione all'interno della cellula. L EGF e il recettore EGFR fanno parte di una grande famiglia di proteine che controllano la crescita e lo sviluppo delle cellule. In tale famiglia si riconoscono almeno 7 proteine messaggero simili come il fattore di crescita trasformante e l'anfiregulina e 4 recettori chiamati collettivamente ErbB o recettori HER.

9 Questi messaggeri e recettori possono mescolarsi e accoppiarsi. Un messaggero può attivare recettori diversi e messaggeri diversi possono legare recettori identici oppure diversi. In questo modo il sistema, pur disponendo di un numero limitato di messaggeri e di recettori, può mandare un gran numero di segnali diversi. E' come se un singolo segnale venisse captato da antenne diverse disposte su cellule diverse e come se segnali diversi potessero essere captati da un solo tipo di antenna o da antenne diverse. Un sistema semplice che permette soluzioni complesse atte a soddisfare tutte le esigenze metaboliche delle cellule. Dopo che il recettore EGFR è stato attivato da un messaggero (EGF o TGF ) e che ha trasmesso il segnale all'interno della cellula, bisogna provvedere a spegnerlo altrimenti continuerà a mandare quel segnale in modo incontrollato e con conseguenze catastrofiche per la cellula che potrebbe essere prodotta indifferenziata (malattia tumorale). Un enzima apposito realizza questa operazione staccando i gruppi fosfato che sono stati aggiunti alle code flessibili del recettore per attivarlo: la proteina tirosina fosfatasi 1B (DB 1ptu). Insomma, il segnale portato dall'egf può essere pericoloso se usato in modo improprio. Molte forme di cancro sono relazionate a un eccesso di effetti dell'egf: aumento della produzione di EGF oppure over-espressione del suo recettore (EGFR). Il recettore EGFR lega oltre l'egf, anche il fattore di crescita trasformante α (TGFα). Il legame con queste molecole porta all'attivazione del recettore che omodimerizza con un altro recettore EGFR o eterodimerizza con altre proteine della famiglia dei recettori per il fattore di crescita epiteliale come HER2/c-neu (ErbB-2), Her 3 (ErbB- 3) e Her 4 (ErbB-4). La omo-eterodimerizzazione porta all'avvicinamento dei domini citoplasmatici dei suddetti recettori. Tali domini possiedono un'attività tirosin chinasica che determina la fosforilazione vicendevole della tirosina (Fig. 8).

10 EGFR Extracellular domain EGF, TGF ) Receptor dimerization Cell membrane Tyrosine kinase domain C-terminus domain AT AT Cytoplasm Tyrosine kinase domain activation hosphorylation of substrate tyrosines Signal transduction Figura 8 Struttura e meccanismo d attivazione del recettore EGFR La tirosina fosforilata innesca il reclutamento di tutta una serie di proteine (SOS) in grado di attivare la proteina Ras. La proteina Ras è una delle principali proteine attivate dal legame dell'egfr con il suo ligando; in seguito alla sua attivazione, la proteina Ras diventa più affine per il GT, perdendo la capacità di legare il GD. Questa modifica è rapidamente reversibile in quanto la proteina Ras, legandosi con la proteina GA, diviene in grado di idrolizzare il GT in GD, perdendo nuovamente la sua attività. er queste ragioni, l'attività della proteina Ras viene definita pulsatoria. Nel breve periodo di attivazione, la proteina Ras è in grado di attivare la via delle Map-chinasi che porta alla differenziazione e alla proliferazione cellulare. La proteina Ras attiva la serina/treonina chinasi Raf che, a sua volta, attiva le MAKK 1 e 2 e le MAKERK 1 e 2. La conseguenza è l espressione di varie proteine nucleari (Ciclina D1, Ciclina E,.). Le Cicline sono una famiglia di proteine che interessano la progressione del ciclo cellulare. Una ciclina forma complessi con l enzima CDK (Chinasi ciclina-dipendente) attivandone la funzione chinasica. Le cicline sono così chiamate perché la loro concentrazione varia durante il ciclo cellulare (Fig. 9).

11 Figura 9 Concentrazione delle varie cicline durante le fasi del ciclo cellulare (da Wikipedia) La produzione e la degradazione delle cicline è necessaria per favorire la progressione dei differenti stadi del ciclo. Quando la concentrazione di ciclina è bassa essa si stacca dalla CDK facendo sì che la conformazione della proteina renda non funzionale il sito attivo. La Ciclina D legata alle CDK4 e 6, durante la fase G 1, attivata dal segnale di un fattore di crescita via Ras, fosforila, nel nucleo, Rb che inibiva il fattore di trascrizione E2F, rendendo libero quest'ultimo. In questo modo E2F può dare inizio a una serie di trascrizioni (e poi traduzioni) che producono proteine necessarie alla progressione da G 1 a S. Anche la Ciclina E, attraverso il legame con CDK2, partecipa alla fosforilazione di Rb. In modi paralleli agisce la Ciclina A, unita a CDK2, per far procedere la fase S che a sua volta, induce la produzione di Ciclina B. La Ciclina B è la cosiddetta ciclina mitotica. Infatti, la concentrazione di Ciclina B (che lega CDK1) e l attivazione del complesso CDK1-ciclina B, aumentano a partire dalla fine della fase S e per tutta la fase G 2, fino all inizio della mitosi (fase M), quando cala drasticamente a causa della degradazione della ciclina. Il complesso formato dalla CDK e dalla Ciclina B è chiamato Mitosis romoting Factor (MF) ovvero fattore che promuove la mitosi. La gran parte delle cicline vengono riconosciute da una CDK. Tuttavia, ci sono anche cicline cosiddette orfane che non vengono riconosciute da una CDK: la Ciclina F è una ciclina orfana che è, comunque, essenziale al passaggio da G 2 a M. Tutte le cicline sono degradate dai proteosomi grazie al processo ubiquitinazione. L'omo-eterodimerizzazione di EGFR non comporta soltanto l'attivazione di Ras tramite le proteine SOS, ma anche l'innesco della via di I3K, il cui principale bersaglio è la AKT (serina/treonina chinasi) che attivata, è in grado di inibire fortemente l'apoptosi cellulare. Un'ulteriore capacità del recettore EGFR è quella di attivare alcune proteine della famiglia STAT che prendono parte all'innesco della proliferazione cellulare promuovendo la c-myctrascrizione di proteine come c-myc: tale prodotto genico di Myc agisce da protoncogene; la sua iperespressione o la sua mutazione in senso attivante può trasformare Myc in un oncogene. In molte neoplasie maligne si riscontra una versione mutata di Myc che porta il gene a essere perennemente

12 espresso. Questo evento molecolare porta all'espressione disordinata di molti geni, alcuni dei quali sono coinvolti nella proliferazione cellulare e portano all'insorgenza del cancro (Fig. 10). Figura 10 Effetti dell'egf (da Wikipedia), modificato Quindi, l utilizzo del R ha come obiettivo il favorire la liberazione da parte delle piastrine di fattori di crescita, ottimizzare la risposta recettoriale cellulare, incrementare l attività mitotica cellulare: fibroblasti, cellule dello strato basale dell epidermide, condrociti. Nel R non è presente soltanto il DGF, ma anche altri fattori di crescita come l EGF.

13 Dell EGF e del suo recettore EGFR se ne occupa da diversi anni la ricerca in tema di terapia del cancro allo scopo di individuare una terapia intelligente dei tumori (Fig. 11). Figura 11 Accanto alla terapia non intelligente del cancro, come quella che prevede la chemioterapia che non fa differenza tra i vari metabolismi cellulari, si sta, infatti, sviluppando la terapia intelligente, quella che agisce selettivamente su specifici metabolismi cellulari. Un nuovo esercito di farmaci ha iniziato la lotta al cancro: gli Umab e gli Inib. Gli Umab sono anticorpi monoclonali (Monoclonal Antibodies) che si legano ai recettori per i fattori di crescita o comunque, a una molecola di segnale extracellulare. Gli Inib sono molecole che si legano e inibiscono la tirosina chinasi intracellulare (Tyrosine Kinase Inhibitors) (Fig. 12).

14 Epidermal Growth Factor Receptor Extracellular Umab Inib TK Intracellular Figura 12 L obiettivo degli Umab e degli Inib è quello di bloccare il segnale dell EGF ed è per tale ragione che risultano efficaci per il trattamento del cancro. L'anticorpo monoclonale cetuximab si lega al dominio extracellulare del recettore EGFR (DB 1yy9) che, quindi, non può dare dimeri e non può indurre il segnale di crescita all'interno della cellula. Il cetuximab e il panitumumab vengono utilizzati per la cura del cancro del colon. Il lapatinib si lega al dominio chinasi del recettore bloccando, così, il processo di segnalazione all'interno della cellula (DB 1xkk). E una molecola simile all'at usato dal recettore e, quindi, si lega fortemente nel sito attivo del recettore EGFR, al posto dell'at. Il lapatinib, il gefitinib, l erlotinib vengono utilizzati per la terapia del cancro del polmone. Il fattore di crescita epidermico (EGF), agendo sul recettore EGFR (una glicoproteina che attraversa la membrana cellulare) attiva la proteina KRAS: un mediatore cardine per la trasmissione degli stimoli che favoriscono lo sviluppo del cancro. Mutazioni che portano alla sovra espressione o alla iper-attività dell EGFR sono state associate a un numero consistente di tipi di tumori: cancro al polmone, cancro colonretto, glioblastoma multiforme. Inoltre, mutazioni, amplificazioni o disregolazioni dell EGFR o di proteine correlate sono implicate in circa il 30% di tutti i tumori epiteliali. In un recente lavoro pubblicato su Science Signaling, è stato dimostrato che l EGF è in grado di ridurre il numero di 23 microrna e che tale evento molecolare ha un significato inquietante perché significa togliere il freno alla produzione di vari fattori oncogeni.

15 La controprova è venuta dall analisi di cellule tumorali provenienti da neoplasie della mammella e del cervello caratterizzate da un eccessiva attività del recettore per il fattore di crescita epiteliale (EGFR) o di HER2 che gli è strettamente apparentato: in entrambi i casi la quantità dei 23 microrna è risultata ridotta. Insomma, il binomio fattori di crescita/cancro è una realtà da non trascurare. Sarebbe opportuno, a mio avviso, escludere dal trattamento mediante R quei pazienti con una storia personale o familiare per tumori maligni e preliminarmente sottoporre il paziente ad accertamenti che escludano la presenza di neoplasie e lesioni precancerose.

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