TEORIA DELLO STATO DI TRANSIZIONE (Henry Eyring anni 30)

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1 TEORIA DELLO STATO DI TRANSIZIONE (Henry Eyring anni 30) A + B-C A-B + C (A B C) Complesso attivato Stato di transizione Coordinata di reazione

2 H A H B + H C H A + H B H C

3 A+ K B X k' P + Q [ P] d dt = k' e ΔG / RT [ A][ B] Energia di attivazione

4 Aumento della velocità e ΔΔG RT 10 volte 5,7 KJ mole -1 1 milione di volte 34 KJ mole -1

5 Dipendenza dalla temperatura Q 10 2

6 Dipendenza dal ph

7 CINETICA ENZIMATICA

8 invertasi saccarosio + H O glu cosio Adrian Brown dimostrò che quando la concentrazione del saccarosio è molto più alta di quella dell enzima, la velocità della reazione diventa indipendente da quella del substrato: la velocità è di ORDINE ZERO rispetto al saccarosio E [ P] 2 k k2 + S 1 ES k 1 d v = = k2 dt [ ES] P + E fruttosio Non può essere integrata a meno di assunzioni semplificatrici d [ ES] dt [ E][ S] k [ ES] k [ ES] = k 1 1 2

9 ASSUNZIONE DI EQUILIBRIO 1913 Leonor Michaelis e Maude Menten, lavorando su una precedente ipotesi di Victor Henri, assunsero che k -1 >>k 2, cioè che la prima tappa della reazione potesse raggiungere l equilibrio. k 1 K S = k = 1 [ E][ S] [ ES]

10 ASSUNZIONE DI STATO STAZIONARIO (G.E Briggs e James B.S. Haldane) FASI DI UNA REAZIONE CATALIZZATA DA UN ENZIMA (nelle condizioni fisiologiche, per cui [S] >> [E]): E 2 + k 1 k k S 1 ES P + E 1) Fase pre-stazionaria 2) Fase stazionaria (quando la reazione ha raggiunto un equilibrio dinamico)

11 d [ ES] dt = 0 E k k2 + S 1 ES k 1 P + E [ E][ S] ( k k )[ ES] k1 = [ E] [ E] [ ES] T = + ([ E] [ ES] )[ S] = ( k k )[ ES] k1 T k + K = 1 M k 1 k 2 [ ES] = [ E] [ ] T S + [ S] K M

12 v 0 = k 2 [ ES] = [ S ] = K M [ E] [ ] T S + [ S] K [ E] [ ] T S + [ S] K M M [ P] d v = = k2 dt [ ES] v = S 0 Vmax S + K m Equazione di Michaelis - Menten S S + K m = 1 2 v = 0 1 V 2 max

13 GRAFICO DEI DOPPI RECIPROCI L equazione di Michaelis Menten può essere trasformata in una equazione lineare rispetto a 1/v 0 1 v 1 = V + K 1 [ ] m 0 max Vmax S

14 La costante catalitica di un enzima (k cat ) è il numero di cicli catalitici completati nell unità di tempo. Viene anche chiamata numero di turnover di un enzima ed è di fatto una frequenza. k cat = Il rapporto k cat /K m (costante di specificità) è una misura dell efficienza catalitica di un enzima: S << v V K m S K m V E max TOT S 0 max v0 ETOT kcat v E S k 0 TOT Km K cat m

15 LO STUDIO DELLA CINETICA ALLO STATO STAZIONARIO NON DA MOLTE INFORMAZIONI SUL MECCANISMO DI REAZIONE Allo stato stazionario possiamo solo misurare il flusso in uscita o in entrata, i quali sono uguali tra loro. Possiamo comunque ottenere alcune informazioni sul meccanismo di reazione variando le condizioni sperimentali (dipendenza dal ph)

16 INIBIZIONE ENZIMATICA

17 INIBIZIONE COMPETITIVA

18

19

20 v 0 = V max [ S] [ S] +αkm

21 1 v 0 K = α v max 1 M + 1 [ S] vmax

22 INIBIZIONE INCOMPETITIVA

23 v 0 = V max α' [ S] [ S] + Km 1 v 0 = K v M max 1 + α' [ S] vmax

24 INIBIZIONE MISTA

25 v 0 = V max [ S] [ S] Km α ' +α 1 v 0 αk = v M max 1 + α' [ S] vmax

26 V max /α αk M /α

27 INATTIVAZIONE DEGLI ENZIMI REVERSIBILE IRREVERSIBILE { COMPETITIVA INCOMPETITIVA MISTA { ASPECIFICA PER IL TIPO DI ENZIMA BASATA SUL MECCANISMO DI REAZIONE DELL ENZIMA (inibitori suicidi) E + I EI E + P X

28 La VIGABATRINA: un farmaco contro l epilessia. L acido γ-aminobutirrico (GABA) è uno dei principali neurotrasmettitori inibitori del sistema nervoso centrale 3 + HN COO - CH 2 CH 2 C H COO - L-glutammato CO 2 H + glutammato decarbossilasi 3 + HN COO - CH 2 CH 2 C H H GABA COO - COO - COO - COO HN CH 2 CH 2 C H H CH CH CH CH O C O C COO - GABA aminotrasferasi H 3 + HN CH 2 CH 2 C H COO - GABA α-chetoglutarato Succinico semialdeide L-glutammato

29 L epilessia può essere trattata aumentando la concentrazione di GABA nel sistema nervoso centrale. Un metodo per ottenere questo risultato è quello di inibire in modo specifico la GABA aminotrasferasi COO - COO - CH 2 CH HN CH 2 C H CH HN C C H H H CH 2 GABA 4-amino-5-esanoato VIGABATRINA La VIGABATRINA, un analogo del GABA, è un efficiente inibitore della GABA aminotrasferasi ed è attualmente utilizzata con successo nel trattamento dell epilessia

30 MECCANISMO DI INIBIZIONE DELLA VIGABATRINA Lys % NH R NH H H Py ENZIMA INATTIVATO 25%

31 REAZIONI A DUE SUBSTRATI Le reazioni a due substrati sono quasi sempre reazioni di trasferimento Il trasferimento può avvenire: A + B P + Q A-X + B A + B-X tramite un singolo spostamento : REAZIONI SEQUENZIALI O A SINGOLO SPOSTAMENTO tramite un doppio spostamento: REAZIONI PING - PONG O A DOPPIO SPOSTAMENTO

32 REAZIONI A SINGOLO SPOSTAMENTO (o sequenziali) In questo tipo di reazioni entrambi i substrati devono legarsi all enzima affinché possa avvenire la reazione 1) Meccanismo casuale 2) Meccanismo ordinato

33 REAZIONI A DOPPIO SPOSTAMENTO (o ping-pong) In questo tipo di reazioni un prodotto viene rilasciato prima che entrambi i substrati si siano legati

34 Esempio: Esperimenti di scambio isotopico o di cinetica 1) Saccarosio fosforilasi glucosio-fruttosio + fosfato glucosio-1-fosfato + fruttosio Il meccanismo è a ping pong 2) Maltosio fosforilasi glucosio-glucosio + fosfato glucosio-1-fosfato + glucosio Il meccanismo è sequenziale

35 REGOLAZIONE ENZIMATICA

36 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA Coordinare i processi metabolici Rispondere a variazioni dell ambiente Crescere e differenziarsi

37 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA Controllo della disponibilità dell enzima 1. Controllo genetico sulla produzione di enzimi (da minuti a ore). Attivazione o terminazione di una determinata via metabolica 2. Degradazione proteica

38 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA Controllo dell attività enzimatica L attività enzimatica è regolata dalla concentrazione dei substrati presenti e disponibili. La velocità della reazione enzimatica diminuisce quando diventa cospicua la reazione contraria P S (una volta raggiunto l equilibrio la velocità apparente della reazione diventa uguale a zero). Inibizione da prodotto, ma anche inibizione da substrato

39 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA Modificazioni dell enzima Modificazione covalente (molto rapida, secondi)

40 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA 1. Regolazione allosterica. Diversi effettori. Prontamente reversibile. 2. Zimogeni. Accensione di un processo metabolico nel luogo e nel momento giusto. Irreversibile. Emofilia classica

41

42 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA Isozimi Proteine modulatrici

43 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA ALLOSTERIA Modello di Monod-Wyman-Changeux (modello concertato) Equilibrio tra due forme T 0 R 0 L = T 0 R 0 K R Costanti di dissociazione K T >> K R, ossia 0 K T

44

45 L = T 0 R 0 c = K R KT

46 Effetti eterotropici POSITIVI e NEGATIVI

47 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA ESEMPIO : l aspartato transcarbamilasi

48 REGOLAZIONE DELL ATTIVITA ENZIMATICA ESEMPIO : l aspartato transcarbamilasi

49 L INIBIZIONE RETROATTIVA (a FEEDBACK )

50 c6 r6 (2c3 + 3r2)

51 Stato T Stato R

52 DETERMINAZIONE DELLE STRUTTURE T e R PALA si lega alla forma R CTP si lega alla forma T

53

54 MODELLO SEQUENZIALE DI KOSHLAND Il legame del substrato e il cambiamento conformazionale sono due fenomeni distinti e sequenziali Trasmissione del segnale allosterico attraverso la comunicazione all interfaccia delle subunità

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