La struttura delle proteine e. organizzazione. ramificati di aminoacidi

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1 La struttura delle proteine e descritta da quattro livelli di organizzazione Struttura Primaria- la sequenza di aminoacidi Struttura Secondaria - strutture locali stabilizzate da legami H che coinvolgono lo scheletro peptidico (cioe i gruppi carbonilici e aminici) ) e che si estendono in una dimensione Struttura Terziaria - Descrive i ripiegamenti che permettono alle proteine di assumere una struttura tridimensionale. Stabilizzata da tutti i tipi di interazioni deboli che coinvolgono le catene laterali degli aminoacidi.. I ponti disolfuro,, se presenti, hanno un ruolo nella stabilizzazione di questa struttura. Struttura Quaternaria - organizzazione in subunita Le proteine sono polimeri non ramificati di aminoacidi la formazione del legame peptidico porta ad eliminazione di H 2 O. Lo scheletro di una proteina consiste della sequenza ripetuta -N-Cα-C- 1

2 Il legame peptidico e solitamente rappresentato come un legame singolo tra il carbonio carbonilico e l azoto amidico Ha parziale (40%) carattere di doppio legame L atomo di N e parzialmente positivo; l atomo di O parzialmente negativo Si trova solitamente nella conformazione trans dell O carbonilico e dell H amidico E lungo circa nm - e quindi piu corto di un tipico legame singolo (0.145 nm per un legame C-N) ma piu lungo di un doppio legame Il parziale carattere di doppio legame del legame peptidico Le interazioni di risonanza fra C, O e N che partecipano al gruppo peptidico possono essere rappresentate come due estremi, ma il legame peptidico e descritto al meglio come un ibrido di risonanza tra le due forme estreme E prevista rotazione tra C-N Non e prevista rotazione tra C-N 2

3 Conseguenze della risonanza del legame peptidico La risonanza del legame peptidico ha tre conseguenze importanti: 1. Restringe le possibilita di rotazione attorno al legame peptidico sicche e possibile solo la rotazione tra Cα-Co Co e Cα ΝC 2. I sei atomi che compongono i gruppi del legame peptidico tendono ad essere coplanari formando il piano amidico 3. Il legame peptidico e piu corto di un legame singolo e piu lungo di un legame doppio e la sua energia è di 88 kj/mol circa MOMENTO DIPOLARE A causa del fenomeno di risonanza si crea un dipolo di carica mostrato nella forma centrale in equilibrio tra la forma di sx e di dx 3

4 TIPI DI PROTEINE Proteine - possono essere grandi o piccole Insulina - catena A di 21 residui,, catena B di 30 residui -Peso molecolare totale di 5,733 Glutamina sintetasi - 12 subunita di 468 residui ciascuna - Peso molecolare totale di 600,000 Insulina bovina 4

5 Gruppi chimici di natura non- aminoacidica possono essere presenti in alcune proteine Molte proteine consistono di soli aminoacidi e non contengono altri gruppi chimici (proteine semplici), mentre altre contengono particolari gruppi chimici diversi dagli aminoacidi (proteine coniugate) Se la porzione non aminoacidica della proteina e importante per la funzione si parla di gruppo prostetico LE PROTEINE In base alla forma e solubilita possono essere divise in tre grandi classi: Fibrose Globulari di membrana 5

6 CENNI SUL TIPO DI FORZE Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: : le interazioni di van der Waals Interaction repulsione attrazione Forze attrattive dovute a interazioni istantanee che si generano a causa delle fluttuazioni nella distribuzione della carica elettronica di atomi adiacenti non legati tra loro. L intenisita della forza attrattiva dipende dalla relativa grandezza degli atomi e dalla loro distanza Energia di stabilizzazione: : kj/mol Molte di queste interazioni intervengono in una proteina e rappresentano un significativo contributo alla sua stabilita 6

7 Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: legami idrogeno Si formano tra un atomo di idrogeno legato covalentemente ad un atomo elettronegativo e un secondo atomo elettronegativo che serve da accettore Gli atomi componenti lo scheletro peptidico formano legami idrogeno tra loro.. Le catene laterali degli aminoacidi capaci di formare legami H sono di solito localizzati sulla superficie della proteina e formano questo tipo di legami con l H 2 O Energia di stabilizzazione kj/mol: dipende dalla distanza tra gli atomi elettronegativi! Sono piu forti delle forze di van der Waals Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: interazioni elettrostatiche Possono riguardare ioni (specie che posseggono una carica discreta), dipoli permanenti (che hanno una separazione permanente tra cariche positive e negative) e dipoli indotti (che hanno una separazione temporanea tra cariche positive e negative) Possono essere attrattive (tra cariche di segno opposto) ) o repulsive (tra( cariche dello stesso segno). Le catene laterali degli aminoacidi possono avere residui carichi positivamente o negativamente. Inoltre i residui N e C-C terminali di una proteina sono ionizzati e portano una carica positiva e negativa rispettivamente Energia di stabilizzazione: : 20 kj/mol La forza dell interazione elettrostatica dipende dalla natura delle specie interagenti e dalla distanza tra loro. 7

8 Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: effetto idrofobico Le variazioni di energia (calore)) e di entropia sono di grande importanza nel determinare la direzione dei processi termodinamicamente favoriti G= G= H-T S Si formano perche la catena laterale non polare di aminoacidi preferisce ambienti non polari piuttosto che solventi polari come l H 2 O. L olio e una sostanza che non forma legami H con l H 2 O. Le molecole di H 2 O devono riarrangiare i loro legami H a formare una struttura ordinata che circonda l olio come una gabbia Questo introduce ordine nel sistema.. Se la superficie all interfaccia olio- H 2 O e piccola meno ordine e introdotto nel sistema Il raggruppamento delle molecole idrofobiche in un unica goccia restituisce all ambiente delle molecole di H 2 O che diventa disordinata e contribuisce ad aumentare l entropia del sistema ( il termine S diventa +) L effetto idrofobico, che minimizza le interazioni dei residui non polari con l H 2 O e quindi guidato dall aumento dell entropia dell H 2 O Le catene laterali degli aminoacidi all interno della struttura proteica sono quasi esclusivamente idrofobiche. Energia di stabilizzazione <40 kj/mol Tipi di legame 8

9 ANGOLI TORSIONALI Angoli torsionali o diedri: definizione 9

10 PREMESSA Configurazione e conformazione NON sono sinonimi: le alternative configurazionali possono essere ottenute solo rompendo (e ristabilendo) ) i legami. Le alternative conformazionali derivano dalla libera rotazione attorno a un legame singolo Definizione degli angoli Angoli torsionali Φ, Ψ, ω e χ Angolo φi: C i-1 Ni αci C i Angolo ψi Ni αci C i Ni+1 Angolo χ1i Ni αci βci Xi Angolo ωi αci-1 C i-1 Ni αci 10

11 L angolo OMEGA tende ad essere planare (0 o 180 ) a causa dell effetto di risonanza del legame peptidico Trans è favorito rispetto al cis: Solo 116 (0.36%) di angoli in 154 strutture X-ray sono state trovate in conformazione cis (Stewart et al. 1990). Alcuni legami, comunque, sono tipicamente cis: Tyr-Pro (25%), Ser-Pro (11%), X-Pro (6.5%) 11

12 Le 20 catene laterali 12

13 Il legame peptidico notare la consueta conformazione trans dell ossigeno carbonilico e dell azoto aminico.. Le dimensioni degli angoli sono quelle osservate tramite cristallografia a raggi x Conseguenze della natura planare del legame amidico Nella catena peptidica ci sono due gradi di liberta per residuo L energia di stabilizzazione di risonanza della struttura planare e di 88 kj/mol. Una rotazione del legame C-N richiederebbe una sostanziale quantita di energia e non puo avvenire Le rotazioni possono invece avvenire sui legami che legano i C α degli aminoacidi che partecipano al legame carboamidico agli atomi dello scheletro peptidico L angolo che riguarda il legame C(alpha)-N viene chiamato Φ L angolo che riguarda il legame C(alpha)-C viene chiamato Ψ La definizione di tutti gli angoli Φ e Ψ in una catena proteica comporta la conoscenza di tutti i tipi di ripiegamento dello scheletro proteico 13

14 Restrizioni steriche degli angoli Φ & Ψ Le catene polipeptidiche sono flessibili ma presentano restrizioni conformazionali: la sovrapposizione sfavorevole di orbitali non permette alcune combinazioni di Φ e Ψ Alcuni valori di Φ e Ψ sono piu probabili di altri. phi = 0, psi = 180 non e favorevole phi = 180, psi = 0 non e favorevole phi = 0, psi = 0 non e favorevole Restrizioni steriche degli angoli Φ & Ψ G. N. Ramachandran fu il primo a dimostrare la convenienza di mettere in grafico le combinazioni di phi, psi da strutture di proteine note Le combinazioni stericamente favorevoli sono le basi per le strutture secondarie preferite e quindi predominanti nelle proteine 14

15 Grafico di Ramachadran che mostra i valori stericamente permessi degli angoli Φ e Ψ.. Le regioni ombreggiate indicano i valori particolarmente favorevoli di questi angoli. I puntini viola indicano gli angoli effettivamente misurati per 1000 residui in otto proteine (escludendo la glicina,, per la quale sono permessi un maggiore numero di angoli). Le linee l indicano il numero di residui per giro di elica (+ =elica destorsa; - =elica sinistrorsa) Eliche polipeptidiche idealizzate con diverso numero di residui per giro L α elica e intermedia tra le strutture con n(numero di residui)=3 e n=4 15

16 Tipi di strutture secondarie Si tratta di strutture locali che possono coesistere in una proteina Alfa elica Altre eliche Foglietti beta (composti( da filamenti β) ripiegamenti beta ( β turns or β bends ) rigonfiamenti beta (β( bulge) Rappresentazioni grafiche della struttura tridimensionale di una proteina globulare la struttura tridimensionale della proteina fasciculina.. Tutte le immagini hanno la stessa orientazione. Le zone di struttura secondaria sono in arancione ncione. Modello della catena carboniosa principale Carbon Backbone Modello a bastoncini Sticks Modello a pallina e bastoncino Ball-and-stick Modello a nastri Ribbons Modello spaziale Space-filling atoms 16

17 una struttura L alfa elica struttura secondaria molto comune nelle proteine Proposta per la prima volta da Linus Pauling e Robert Corey (Caltech) nel 1951 Identificata nella cheratina da uno studioso di cristallografia delle proteine di Cambridge, Max Perutz Stabilizzata da legami-h intracatena Quattro diverse rappresentazioni grafiche per l alfa elica Come apparve originalmente nell articolo di Pauling del 1960 modello spaziale Modello che mostra la disposizione dei piani peptidici nell elica modello con nastro su modello a bastoncini. Il nastro indica il percorso dello scheletro polipeptidico 17

18 TIPI DIVERSI DI ELICHE 18

19 CONVENZIONI PER ALFA ELICA (i->i+4) alpha elica sito accettore (>) O->HO >H-N (i->i+3) elica sito accettore (>) O->HO >H-N (i-4->i) alpha elica sito donatore (<) N-H->ON (i-3->i) elica sito donatore (<) N-H->ON Parameters for common proteins helices. Values are given for pure geometrical forms of these conformations. Here n is the number of residues per helical turn, r is the helical rise per residue, and p is the helical pitch (Å/turn) P Historically (Brag, Kendrew & Perutz, 1950), helices were often designated by the number of residues per helical turn and the number of atoms in one hydrogen-bonded ring. Thus the alpha, 3.10, and pi helices were designated 3.6(13), 3.0(10), and 4.4(16), respectively. 19

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