Aminoacidi. Gli α-aminoacidi sono molecole con almeno due gruppi funzionali legati al carbonio α

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1 Aminoacidi Gli α-aminoacidi sono molecole con almeno due gruppi funzionali legati al carbonio α 1

2 Isomeria ottica Tutti gli AA, esclusa la glicina, presentano almeno un atomo di carbonio asimmetrico, il Cα 2

3 Isomeria ottica Possono esistere due isomeri configurazionali (D ed L, in base alla configurazione della gliceraldeide) In natura esistono solo AA di configurazione L 3

4 Caratteristiche strutturali degli aminoacidi Gli aminoacidi differiscono tra loro per il gruppo R, i mammiferi utilizzano 20 aminoacidi diversi il cui gruppo R può avere proprietà acide, basiche, polari, aromatiche o apolari Interazioni idrofobiche 4

5 5

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7 7

8 8

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10 Aminoacidi modificati 10

11 Proprietà acido-base degli AA La presenza dei due gruppi funzionali COO - ed NH 3+ rende gli AA simili, nel loro comportamento acido-base, ad acidi biprotici AH

12 Proprietà acido-base degli AA 12

13 Proprietà acido-base degli AA 13

14 Proprietà acido-base degli AA Si definisce pi (punto isoelettrico) il valore di ph al quale l AA ha carica netta 0, nel caso di un AA con catena laterale neutra il punto isoelettrico è pari a: pi= ½ (pka (α-ccoh) + pka (α-nh3 + ) ) 14

15 Proprietà acido-base degli AA 15

16 Proprietà acido-base degli AA 16

17 Proprietà acido-base degli AA 17

18 Proprietà acido-base degli AA 18

19 Il legame peptidico Il legame peptidico si forma fra il gruppo carbossilico di un AA ed il gruppo amminico dell AA successivo 19

20 Il legame peptidico Il legame peptidico ha caratteristiche elettroniche che ne regolano la geometria 20

21 Proprietà geometriche del legame peptidico legame planare; non è permessa libera rotazione attorno al legame C-N; lunghezza di legame: Cα 1 -C 1.52 Å C=O 1.23 Å C-N 1.33 Å N-Cα Å il legame ω generalmente è trans (180 ); Vi è libera rotazione intorno ai legami Cα1-C (φ) e N-Cα2 (ψ). 21

22 22

23 Proprietà elettriche del legame peptidico A causa della distribuzione degli elettroni il legame peptidico ha specifiche proprietà elettriche: Èdipolare 23

24 Peptidi e proteine Polimeri le cui unità strutturali sono gli aminoacidi legati da legami peptidici Peptidi= polimeri con max 20 residui aminoacidici Proteine= polimeri con numero di residui aminoacidici > 20 24

25 Peptidi e proteine FUNZIONI: catalitiche enzimi; trasporto di metaboliti ioni etc; ormonali glucagone, insulina Recettoriali; Difensive anticorpi; Contrattile; Strutturale citoscheletro etc 25

26 Peptidi e proteine AA standard = 20 Dipeptide= formato da 2 AA Numero di possibili combinazioni= 20 2 Numero medio di AA per proteina = 400 Numero di combinazioni possibili = infinite combinazioni 26

27 Struttura di una proteina Proteine native= proteine nella loro conformazione funzionale termodinamicamente più stabile 27

28 Struttura primaria Si definisce struttura primaria di una proteina la sequenza aminoacidica dei residui che la compongono, per convenzione la sequenza aminoacidica va dall N-terminale al C-terminale NH 3+ -A-V-G-D-E-Y-L-R-P-E-COO

29 Struttura primaria 29

30 Degradazione di Edman H 30

31 Struttura secondaria 31

32 Struttura secondaria Studi condotti da Linus Pauling intorno al 1930 mediante diffrazione ai raggi X sulle possibili conformazioni di una catena polipeptidica: La lunghezza e gli angoli di legame dovrebbero essere distorti il meno possibile rispetto i valori trovati dalla diffrazione a raggi X; Due atomi non dovrebbero avvicinarsi più della distanza di van der Waals; Il gruppo ammidico dovrebbe rimanere planare ed in configurazione trans; Dovrebbero essere presenti alcuni tipi di legame non covalente per stabilizzare i ripiegamenti (es. legami idrogeno) 32

33 Formazione di legami idrogeno La stabilizzazione di una struttura secondaria delle proteine in gran parte dipende dalla formazione di legami idrogeno fra l atomo di idrogeno legato all azoto di un legame peptidico e l atomo di ossigeno di un altro legame peptidico. 33

34 Considerati i due piani formati da due legami peptidici adiacenti, la libera rotazione è permessa solo intorno ai legami Cα-N e Cα-CO. Si vengono a definire i due angoli diedri φ (Cα-N) e ψ (Cα-O) 34

35 Mappa di Ramachandran Esistono diverse strutture secondarie permesse: Eliche (destrorsa e sinistrorsa) Strutture β Ripiegamenti (turns) 35

36 α-elica φ= 45 a 50 ψ= 60 Numero di residui per giro = 3.6 Distanza fra un residuo ed il successivo = 1.5 Å Passo dell elica (prodotto fra numero di residui e distanza fra un residui ed il successivo) = 5.4 Å Legame H fra NH di un legame peptidico e l O del quarto residuo aminoacidico successivo 36

37 Stabilità di un α-elica Repulsione elettrostatica fra residui aminoacidici con gruppi R carichi Dimensione dei gruppi R adiacenti Interazioni fra catene laterali spaziate da tre o quattro residui Presenza di residui di prolina e glicina Interazioni fra aminoacidi alle estremità dell elica ed il dipolo elettrico formato da questa struttura 37

38 Foglietti β L angolo φ è negativo e l angolo ψ è positivo Legami idrogeno fra gruppo NH ed atomo di O di catene polipeptidiche adiacenti e non necessariamente orientate nella stessa direzione. Foglietti β paralleli Foglietti β antiparalleli 38

39 39

40 40

41 β-turns I turns sono strutture composte da pochi aminoacidi che in genere servono per collegare eliche o foglietti: 41

42 Struttura terziaria Ripiegamento in strutture più compatte delle catene polipeptidiche. Disposizione di tutti gli atomi nello spazio tridimensionale 42

43 Fattori che determinano struttura secondaria e terziaria ΔG = ΔH TΔS ΔG< 0 ΔS = negativo variazione di entropia conformazionale di ripiegamento Il ripiegamento porta ad una diminuzione di entropia. Interazioni carica-carica Interazioni idrofobiche Interazioni di van der Waals Legami idrogeno Formazione di ponti disolfuro 43

44 44

45 Legami idrogeno Legame idrogeno fra le catene laterali di due aminoacidi vicini o con il mezzo (H 2 O) 45

46 Interazioni di van der Waals Legame elettrostatico fra le catene laterali di due aminoacidi vicine 46

47 Interazioni carica- carica Interazione fra una coppia ionica di catene laterali di aminoacidi vicini 47

48 Ponti disolfuro Formazione di un legame covalente fra due residui di cisteina anche non adiacenti con ossidazione del gruppo SH a formare la cistina 48

49 Interazioni idrofobiche Interazioni fra catene laterali apolari di aminoacidi vicini 49

50 50

51 α-cheratina α-elica destrorsa; Due eliche interagiscono a formare un superavvolgimento sinistrorso Due catene parallele di superavvolgimenti formano il protofilamento; Più protofilamenti formano la protofibrilla 51

52 Collagene Proteina resistente alle tensioni presente nel tessuto connettivo Struttura secondaria= catena α sinistrorsa 3.3 residui per giro di elica (tropocollagene) Struttura terziaria e quaternaria= tre catene superavvolte le une sulle altre Motivo di sequenza tipico: Gly-X-Y X= qualsiasi aminacido Y= prolina o idrossiprolina Legami crociati fra residui di lisina ed idrossilisina di catene adiacenti 52

53 Struttura quaternaria Proteine formate da più catene polipeptidiche. Legami ionici ed idrofobici Stechiometria definita Gli oligomeri di solito sono più stabili delle singole subunità dissociate. Formazione di siti attivi fra le catene Il legame con il ligando può cambiare la struttura della proteina (es. legame cooperativo) 53

54 Strutture supersecondarie Organizzazioni stabili costituite da diversi elementi di struttura secondaria e dalle loro connessioni. Possono essere unità ripetitive in una struttura proteica 54

55 Domini Unità fondamentale del folding proteico con combinazione di diversi elementi di struttura secondaria e/o motivi non necessariamente contigui, a formare una struttura globulare 55

56 Oloproteina - Apoproteina + gruppo prostetico Apoproteina = proteina nella sua conformazione Cofattore Metallo Gruppo prostetico Coenzima composto organico 56

57 Gruppi prostetici Ione metallico o piccola molecola che fanno parte dello stato nativo di una proteina e che risultano essenziali per il suo funzionamento. Può essere legato alla proteina mediante interazioni di tipo covalente e non covalente. Cofattore Metallo: -Legati direttamente: Cu 2+ Fe 2+ Fe 3+ Zn 2+ Ca 2+ Co 2+ Mg 2+ Mn 2+ -Legati attraverso il gruppo eme: Fe 2+ Fe 3+ Mg 2+ -Come complessi con lo zolfo Fe 2+ e Fe 3+ 57

58 Coenzima composto organico FADH 2 Biotina Acido lipoico Retinale Piridossale etc 58

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