MACROMOLECOLE. Polimeri (lipidi a parte)

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1 MACROMOLECOLE Monomeri Polimeri (lipidi a parte)

2 Le caratteristiche strutturali e funzionali di una cellula o di un organismo sono determinate principalmente dalle sue proteine. Ad esempio: Le proteine del citoscheletro determinano forma e movimenti cellulari Le proteine enzimatiche rendono possibili e dirigono tutte le attività metaboliche, tra cui la sintesi di tutte le molecole Proteine eseguono e regolano l informazione genetica Proteine sono responsabili dello scambio di materiale e informazione cellula-cellula e cellula-ambiente (tra cui i nostri sensi) Proteine sono responsabili dei meccanismi di difesa contro le infezioni Le proteine svolgono le loro funzioni legandosi reversibilmente ad altre molecole proteiche e non proteiche. Questi legami sono specifici e richiedono un riconoscimento tra le molecole. Le proteine riconoscono e legano altre molecole grazie alla loro forma ed alle caratteristiche chimiche della loro superficie.

3 COMPLESSITA E VARIETA DEI POLIMERI UN OMOPOLIMERO COME IL GLICOGENO NON PRESENTA ALCUNA VARIETA : OGNI MOLECOLA E UGUALE ALL ALTRA GGGGGGGGGGGGGGGGG. ANCE GLI ETEROPOLIMERI RIPETITIVI MANCANO DI VARIETÀ.ABABABABABABABABABAB. GLI ETEROPOLIMERI NON RIPETITIVI INVECE.

4 QUANTI POLIMERI DIVERSI POSSIAMO OTTENERE COMBINANDO AD ESEMPIO 3 MOLECOLE (A B C) IN GRUPPI DI 2? 3 2 = 9 AA AB AC BA BB BC CA CB CC E CON 21 MOLECOLE IN GRUPPI DI 8? 21 8 = CON IL NOSTRO ALFABETO POTREMMO COSTRURIRE PAROLE DI 8 LETTERE (MOLTISSIME ASSAI DIFFICILI DA PRONUNCIARE. BCGLAZQR.) E CON 20 MOLECOLE IN GRUPPI DI 70? = 1.18 SEGUITO DA 91 ZERI LE PROTEINE: POLIMERI COSTITUITI DA 20 TIPI DI MONOMERI, I 20 AMINOACIDI OGNI PROTEINA PUO ESSERE FORMATA DA DECINE CENTINAIA O MIGLIAIA DI AMINOACIDI CE SI LEGANO A FORMARE UNA CATENA NON RAMIFICATA

5 GLI AMINOACIDI Gruppo aminico 2 N C R Catena laterale Carbonio COO Gruppo carbossilico GLICINA IL PIU SEMPLICE DEGLI AMINOACIDI 2 N C COO Gly G

6 UN AMINOACIDO: IL TRIPTOFANO 2 N C COO Trp W

7 AMINOACIDI POLARI AMINOACIDO CATENA LATERALE (R) acido aspartico Asp D negativa acido glutammico Glu E negativa arginina Arg R positiva lisina Lys K positiva istidina is positiva asparagina Asn N non carica, polare glutammina Gln Q non carica, polare serina Ser S non carica, polare treonina Thr T non carica, polare tirosina Tyr Y non carica, polare

8 Esempio: Acido acetico C 3 COO (acido debole, parzialmente dissociato ma anche i gruppi COO degli amminoacidi) La forma dissociata e quella non dissociata sono in equilibrio: C 3 COO C 3 COO Quando si raggiunge l equilibrio le concentrazioni delle forme dissociate e della forma non dissociata sono in rapporto costante, tipico per ogni molecola [C 3 COO - ] [ + ] K = [C 3 COO] Cosa succede se modifichiamo il p? K = [C 3 COO - ] [ + ] [C 3 COO] Cosa succede se modifichiamo il p? In ambiente acido, dove la concentrazione di + è elevata sarà dissociata una percentuale minore (K è costante) Al contrario in ambiente alcalino. Quindi la dissociazione dei gruppi COO varia con il variare del p dell ambiente. Per i gruppi COO laterali di ogni amminoacido K ha un valore diverso.

9 Lo stesso concetto vale per i gruppi amminici N2 + + N3+ Quindi cambiando il p cambia la percentuale di gruppi amminici dissociati AMINOACIDI NON POLARI AMINOACIDO CATENA LATERALE alanina Ala A apolare glicina Gly G apolare valina Val V apolare leucina Leu L apolare isoleucina Ile I apolare prolina Pro P apolare fenilalanina Phe F apolare metionina Met M apolare triptofano Trp W apolare cisteina Cys C apolare

10 GLI AMINOACIDI ESSENZIALI ATTENZIONE, ESSENZIALE NON VUOL DIRE AMMINOACIDI PIÙ IMPORTANTI DI ALTRI SI DEFINISCONO AMINOACIDI ESSENZIALI QUELLI CE UN DATO ORGANISMO NON E IN GRADO DI SINTETIZZARE AUTONOMAMENTE MA CE DEVE INTRODURRE CON LA ALIMENTAZIONE PER L UOMO GLI AMINOACIDI ESSENZIALI SONO: TREONINA METIONINA LISINA VALINA LEUCINA ISOLEUCINA ISTIDINA FENILALANINA TRIPTOFANO PER ALTRE SPECIE L ELENCO POTRA ESSERE DIVERSO

11 Gli aminoacidi si uniscono a formare una catena grazie al LEGAME PEPTIDICO C R C O O N C R C O O N + C R C O O N C R C O N 2 O

12 Struttura primaria di una proteina: è la sequenza degli aminoacidi che la compongono: quanti aminoacidi, quali e un quale ordine. Nota: in questa immagine, che descrive la struttura primaria di una proteina, la sequenza è stata disegnata ripiegata soltanto per motivi di spazio. La struttura primaria non descrive i ripiegamenti della catena polipeptidica. Quanti tipi di proteine in un organismo? In un essere umano alcune decine di migliaia, ciascuna con una sua specifica sequenza di amminoacidi e una sua specifica funzione Nei diversi individui della stessa specie la maggior parte delle proteine può esistere in più di una variante, con funzione identica o simile ma con piccole differenze nella sequenza di amminoacidi. Le differenze nella sequenza di amminoacidi sono conseguenza di mutazioni avvenute nel DNA

13 Quanti tipi di proteine in un organismo? Nel genoma umano sono presenti circa geni che codificano per proteine. Il numero di proteine diverse presenti in un essere umano è maggiore (probabilmente oltre ) grazie a rielaborazioni diverse degli RNA messaggeri In specie diverse possono esistere proteine con funzioni identiche o simili e con differenze nella sequenza di amminoacidi proporzionali alla distanza evolutiva

14 MetAspLeuTyrGlyGlyPheCysProTrp.. SI DEFINISCE STRUTTURA PRIMARIA DI UNA PROTEINA LA SUA SEQUENZA IN AMINOACIDI La catena polipeptidica si ripiega per assumere la sua conformazione tridimensionale grazie alla sua flessibilita e in seguito alle interazioni degli aminoacidi tra di loro e con l ambiente circostante Questi ripiegamenti vengono descritti da ciò che si definisce struttura secondaria e terziaria di una proteina

15 Il ripiegamento (FOLDING) delle proteine

16 SI DEFINISCE STRUTTURA TERZIARIA DI UNA PROTEINA L INSIEME DEI RIPIEGAMENTI TRIDIMENSIONALI, CE DETERMINANO LA FORMA COMPLESSIVA DELLA MOLECOLA MOLTE PROTEINE, DETTE MULTIMERICE, SONO COSTITUITE DA PIU DI UNA CATENA POLIPEPTIDICA, RIUNITE INSIEME A FORMARE UNA STRUTTURA COMPLESSA, LA STRUTTURA QUATERNARIA

17 Piano Alcune proteine multimeriche possono essere costituite dai copie multiple di una stessa subunità o di subunità diverse

18 NELLA SUA STRUTTURA TERZIARIA (O QUATERNARIA), UNA PROTEINA SI PRESENTA COME UN OGGETTO DI FORMA COMPLESSA, CE POTRÀ PRESENTARE SOLCI E CAVITÀ ED E RICOPERTA DI GRUPPI CIMICI CAPACI DI FORMARE LEGAMI DEBOLI CON ALTRE MOLECOLE PERCE UNA PROTEINA POSSA LEGARSI CON UN ALTRA MOLECOLA (LIGANDO), DOVRA ESISTERE UNA COMPLEMENTARIETA DI FORMA E DI CAPACITA DI FORMARE LEGAMI IL LEGAME SARA TANTO PIU STABILE QUANTO MAGGIORE E IL NUMERO DI INTERAZIONI SIMULTANEE

19 MOLTE CARATTERISTICE FUNZIONALI DI UNA PROTEINA DIPENDONO DALLA SUA CAPACITA DI INTERAGIRE CON ALTRE MOLECOLE LEGANDOLE QUESTE INTERAZIONI RICIEDONO UN RICONOSCIMENTO RECIPROCO, LEGATO ALLA FORMA DELLE MOLECOLE ED ALLE CAPACITA DI FORMARE LEGAMI LIGANDO

20 LA STRUTTURA TRIDIMENSIONALE DI UNA PROTEINA NON E RIGIDA, MA DINAMICA IL CAMBIAMENTO DELLE CONDIZIONI AMBIENTALI O L INTERAZIONE CON ALTRE MOLECOLE POTRA MODIFICARE REVERSIBILMENTE LA CONFORMAZIONE DELLA PROTEINA

21

22 Molte proteine vengono sintetizzate in forma inattiva e in seguito attivate da tagli proteolitici catalizzati da enzimi specifici Come si ripiegano le proteine. Il ripiegamento delle proteine è dovuto alle proprietà dei suoi amminoacidi, quindi è una conseguenza della struttura primaria e delle sue interazioni con l ambiente. Alcune proteine, se artificialmente svolte (denaturate), si ripiegano correttamente in modo spontaneo

23 Ripiegamenti non corretti contagiosi possono essere causa di malattie: il caso dei prioni (la mucca pazza ) Una proteina prionica ripiegata in modo anomalo induce il ripiegamento anomalo di altri esemplari

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