Capitolo 17. Risposte alle domande interne al capitolo (p. 501) a. glicina. b. prolina. c. treonina. d. aspartato

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1 apitolo 17 Risposte alle domande interne al capitolo 17.1 (p. 501) a. glicina b. prolina c. treonina d. aspartato e.

2 17.2 (p. 501) a. La glicina è un aminoacido idrofobico. b. La prolina è un aminoacido idrofobico. c. La treonina è un aminoacido polare neutro. d. L aspartato è carico negativamente a causa della ionizzazione di un gruppo R acido. e. La lisina è carica positivamente a causa della ionizzazione di un gruppo R basico (p. 505) 17.4 (p. 506) a. Glicil-valil-serina: 3 + N N N 3 3

3 b. Treonil-cisteina: 3 + N N 3 S c. Isoleucil-metionil-aspartato: 3 + N N N 3 3 S (p. 516) La struttura primaria di una proteina è la sequenza aminoacidica della catena proteica. La struttura secondaria è un ripiegamento regolare della catena peptidica causato da legami idrogeno tra gli azoti ammidici e gli atomi di ossigeno carbonilico del legame peptidico. I due tipi più comuni di struttura secondaria sono l α-elica e il β-foglietto. La struttura terziaria è l ulteriore ripiegamento delle regioni di α-elica e β-foglietto fino a raggiungere una struttura compatta tridimensionale. La formazione e la stabilità della struttura terziaria sono date dalle attrazioni deboli tra i gruppi R degli aminoacidi. Il legame di due o più peptidi per produrre una proteina funzionale definisce la struttura quaternaria (p. 516) Le attrazioni deboli che mantengono la struttura terziaria di una proteina sono interazioni tra i gruppi R degli aminoacidi e includono: a. legame a idrogeno tra gruppi R degli aminoacidi polari; b. ponti ionici tra gruppi R di aminoacidi carichi negativamente e positivamente;

4 c. attrazioni di van der Waals tra i gruppi R di aminoacidi non polari; d. legami covalenti (legami disolfuro) tra due cisteine (p. 532) L ossigeno è trasferito in modo efficiente dall emoglobina alla mioglobina nel muscolo perché la mioglobina ha una maggiore affinità per l ossigeno (p. 532) L emoglobina fetale ha una maggiore affinità per l ossigeno rispetto all emoglobina adulta. Il risultato è il trasferimento dell ossigeno dal sangue materno a quello fetale (p. 538) L Alta temperatura distrugge i legami idrogeno e le altre interazioni deboli che mantengono la struttura delle proteine (p. 538) on un p basso i gruppi carbossilati di una proteina diventano protonati. Quando diventa elettricamente neutra, la proteina non può più interagire con le molecole di acqua. Di conseguenza non può più rimanere in soluzione e le molecole proteiche si aggregano e coagulano. Anche valori di p bassi possono rompere i legami idrogeno e i ponti ionici tra i gruppi R e quindi distruggere la struttura secondaria, terziaria e quaternaria della proteina (p. 540) I vegetali variano nella loro composizione aminoacidica. Nessun singolo vegetale può fornire tutti gli aminoacidi richiesti dall organismo. Solo mangiando diverse verdure tutti gli aminoacidi richiesti dal corpo umano possono essere assunti (p. 540) Le fonti comuni di proteine della dieta sono pesce, carni, prodotti lattiero-caseari, e fagioli. Risposte a domande ed esercizi di fine capitolo 17.1 Un enzima è una proteina che funge da catalizzatore biologico, accelerando le reazioni biologiche Un anticorpo specifico è una glicoproteina (proteina con gruppi zuccherini) prodotta dalle cellule del sistema immunitario in risposta all invasione di un agente infettivo Una proteina di trasporto è una proteina che trasporta composti attraverso le membrane cellulari o per tutto l organismo Le proteine strutturali forniscono un supporto strutturale per animali e piante. Esse comprendono proteine come il collagene e la cheratina.

5 17.5 Gli Enzimi accelerano reazioni che potrebbero richiedere giorni o settimane per avvenire da sole. Inoltre catalizzano reazioni che potrebbero richiedere temperature molto alte o condizioni particolari se avvenute in laboratorio. Nel corpo queste reazioni avvengono rapidamente in condizioni fisiologiche gni anticorpo ha regioni che si adattano e si legano a un singolo antigene e ci proteggono legandosi all antigene estraneo. Se l antigene è una particella virale, il legame con l anticorpo neutralizza direttamente il virus. Se il patogeno è un batterio, il legame dell anticorpo facilita la distruzione o la rimozione del batterio dall organismo La transferrina è una proteina di trasporto che trasporta il ferro dal fegato al midollo osseo, dove viene utilizzato per produrre il gruppo eme per l emoglobina e mioglobina. L emoglobina trasporta ossigeno nel sangue Le proteine regolatrici controllano molti aspetti della funzione cellulare, incluso il metabolismo, l espressione genica e la riproduzione L albumina è una proteina nutriente che serve come fonte di proteine per lo sviluppo del pulcino. La caseina è la proteina di stoccaggio di nutrienti nel latte che fornisce proteine per i mammiferi Actina e miosina sono due proteine muscolari necessarie per il movimento. I flagelli responsabili della motilità nei batteri sono composti dalla proteina flagellina La struttura generale di un L-α-aminoacido è la seguente: al centro il carbonio alfa, sotto al quale si trova una catena laterale R; a sinistra un gruppo amminico; a destra un atomo a idrogeno e in alto un gruppo carbossilico i si aspetterebbe di trovare L-serina in natura. Le seguenti sono le strutture di D-e L serina: N N + 3 L-Serine D-Serine

6 17.13 Uno zwitterione è una molecola neutra, con lo stesso numero di cariche positive e negative. In condizioni fisiologiche, gli aminoacidi sono zwitterioni Gli aminoacidi sono zwitterioni a p 7 perché il gruppo carbossilico è nella forma di base coniugata (--) e il gruppo amminico è nella forma di acido coniugato (-N + 3) Un carbonio chirale lega quattro atomi o gruppi di atomi diversi Tutti gli aminoacidi eccetto la glicina sono chirali perché il carbonio-α di ciascuno è legato a quattro gruppi chimici diversi Le interazioni tra i gruppi R degli aminoacidi di una catena polipeptidica sono importanti per la formazione e la stabilizzazione delle strutture terziarie e quaternarie delle proteine Gli aminoacidi sono classificati sulla base delle proprietà dei loro gruppi R. La leucina è un esempio di aminoacido non polare idrofobico. La Serina è un aminoacido polare neutro. In condizioni fisiologiche, il glutammato è un aminoacido acido caricato negativamente e l arginina è un aminoacido carico positivamente

7 17.20 Gli aminoacidi carichi positivamente hanno tutti i gruppi R polari, idrofili. Pertanto, essi tendono a trovarsi sulla superficie delle proteine N + 3 N + 3 N N + N N N + 3 N + 2 N 2 L-Lysine L-Arginine L-istidine Un legame peptidico è un legame ammidico tra due aminoacidi in una catena peptidica Il legame peptidico è un legame ammidico. Anche se ci si potrebbe aspettare una libera rotazione intorno ai singoli legami N--- dello scheletro peptidico, non è questo il caso. Il legame peptidico ha un carattere parzialmente di doppio legame, perché presenta risonanza. ome risultato, i legami peptidici sono sia planari (piani) che rigidi e il legame -N è più corto del previsto Linus Pauling e i suoi colleghi effettuarono studi di diffrazione a raggi X di proteine. Interpretando il disegno formato quando i raggi X venivano diffranti da un cristallo di proteina pura, Pauling concluse che i legami peptidici fossero planari (piani) e rigidi e che i legami N- lo fossero meno del previsto. In altre parole, si dedusse che il legame peptidico ha un carattere di parziale doppio legame perché esibisce risonanza. Non c è libera rotazione sul legame ammidico perché il gruppo carbonile del legame ammidico ha una forte attrazione per la coppia di elettroni liberi sull azoto ammidico. Questa situazione può essere meglio descritta da un modello di risonanza:

8 Il carattere di parziale doppio legame della struttura di risonanza limita la libera rotazione Gli ibridi di risonanza che rappresentano il legame peptidico: - α N - α + N α - - α

9 17.27 a. Lys-trp-pro. La disposizione degli aminoacidi ci mostra che la lisina è l aminoacido N- terminale mentre la prolina è l aminoacido -terminale. 3 + N N 2 + N - N N 3 + b. Gln-ser-his. La disposizione degli aminoacidi ci mostra che la glutamina è l aminoacido N- terminale mentre l istidina è l aminoacido -terminale. 3 + N N N - + N N N 2 c. Arg-met-asp. La disposizione degli aminoacidi ci mostra che l aspartato è l aminoacido N- terminale mentre l arginina è l aminoacido -terminale.

10 3 + N N N - S - N 3 N 2 + N La struttura primaria di una proteina è la sequenza di aminoacidi legati tra loro da legami peptidici I legami peptidici o ammidici uniscono gli aminoacidi nella struttura primaria delle proteine La struttura primaria di una proteina determina la sua forma tridimensionale e la funzione biologica poiché la posizione dei gruppi R lungo la catena proteica è determinata dalla struttura primaria. Le interazioni tra i gruppi R, in base alla loro posizione nella catena, regoleranno il ripiegamento della proteina. iò, a sua volta, determinerà la struttura tridimensionale e la funzione biologica L informazione genetica nel DNA determina l ordine in cui gli aminoacidi saranno aggiunti alla catena proteica. L ordine degli aminoacidi è la struttura primaria della proteina. Il codice per la sequenza primaria delle proteine è conservato dai geni, che possono cambiare come conseguenza delle mutazioni. Lunghi periodi di tempo possono accumulare diversi cambiamenti. Se si confronta la stessa proteina di due differenti organismi, maggiore è il numero delle differenze di aminoacidi nella proteina, meno saranno imparentati i due microorganismi

11 N N N N La struttura secondaria di una proteina è il ripiegamento della struttura primaria in un α-elica o β- foglietto I tipi più comuni di struttura secondaria sono l α-elica e il foglietto β a. α-elica b. foglietto beta L alfa elica e il foglietto beta sono stabilizzati da legami idrogeno tra l idrogeno amminico e gli atomi di ossigeno carbonilico del legame peptidico Una proteina fibrosa è composta da peptidi disposti in lunghi foglietti o fibre Le strutture coiled-coil e foglietto di proteine fibrose presentano un elevata resistenza meccanica. In questo modo sono buoni componenti di muscoli, pelle, zoccoli, unghie e capelli In un foglietto beta parallelo i peptidi legati da legami idrogeno sono disposti in modo da avere la parte ammino terminale allineata Nel foglietto beta parallelo i peptidi legati tra loro tramite legame idrogeno hanno le estremità N- terminali allineate. Nel foglietto beta antiparallelo le parti N-terminali sono allineate con le parti - terminali La struttura terziaria di una proteina risulta dal ripiegamento della struttura secondaria e appare tridimensionale e globulare Due aminoacidi polari, come la serina e la treonina, possono instaurare un legame idrogeno attraverso i loro gruppi. Gli aminoacidi idrofobici come la fenilalaninae il triptofano possono legarsi tramite forze di van der Waals. L aminoacido carico positivamente arginina può formare un ponte ionico con l aminoacido carico negativamente glutamato. Due cisteine possono legarsi covalentemente tramite ponte disolfuro.

12 La cistina è prodotta nella reazione di ossidazione tra due molecole di cisteina situate in posizioni diverse lungo la catena peptidica. Il ponte disolfuro di cistina lega queste regioni lontane della catena peptidica nella struttura terziaria della proteina La struttura terziaria è un livello di ripiegamento di una catena proteica che ha già subito il ripiegamento secondario. Le regioni di α-elica e β-foglietto sono ripiegate in una struttura globulare La prolina si trova di solito nella regione random coil della struttura terziaria perché la sua struttura ciclica distrugge una α-elica La struttura quaternaria è l aggregazione di due o più catene peptidiche a struttura terziaria per produrre una proteina funzionale Le forze che stabilizzano la struttura quaternaria sono i legami idrogeno, i ponti ionici, le forze di van der Waals e i ponti disolfuro Una glicoproteina è una proteina con zuccheri covalentemente legati Un gruppo prostetico è un gruppo non proteico necessario a una proteina per funzionare. Un esempio è il gruppo eme della emoglobina e della mioglobina Il legame idrogeno, tipico della struttura secondaria di una proteina, contribuisce alla stabilità dei livelli terziario e quaternario della struttura.

13 17.53 I legami disolfuro sono legami covalenti tra residui di cisteina all interno di una catena proteica o in catene proteiche diverse. Tali legami limitano sia il movimento delle singole catene proteiche legate tra loro sia l elasticità all interno di una singola catena peptidica che presenta un legame disolfuro interno Il legame peptidico mostra risonanza, il che si traduce in un carattere di parziale doppio legame che ne causa la rigidità La sequenza aminoacidica primaria di una proteina determina la struttura secondaria e terziaria che la proteina assumerà. Poiché le strutture primarie degli istoni provenienti da fonti diverse sono molto simili, la conformazione tridimensionale della proteina deve essere critica per la sua funzione. ambiamenti nella struttura primaria che alterano la conformazione tridimensionale rendono la proteina istonica non funzionale. Pertanto, la sequenza aminoacidica è rimasta notevolmente costante nell evoluzione. Il singolo aminoacido alterato nel pisello deve avere uno scarso impatto sul ripiegamento tridimensionale complessivo dell istone Il codice per la struttura primaria di una proteina è contenuto nell informazione genetica (DNA) Una mutazione può sostituire un aminoacido appartenente a un determinato gruppo con un aminoacido di un altro gruppo. Per esempio un aminoacido polare può essere rimpiazzato da un aminoacido idrofobico. Se l aminoacido originale è coinvolto nella formazione di un legame idrogeno essenziale per il mantenimento della struttura proteica, la sua sostituzione disattiverà la proteina La funzione dell emoglobina è trasportare l ossigeno dai polmoni ai tessuti. L emoglobina è presente nei globuli rossi La Mioglobina è la proteina di stoccaggio di ossigeno nel tessuto muscolare L emoglobina è una proteina composta da quattro subunità: due subunità di α-globina e due di β- globina. gni subunità contiene un gruppo eme, che contiene a sua volta uno ione Fe La mioglobina è una proteina globulare costituita da una singola subunità. Essa ha un gruppo eme in cui è presente uno ione Fe2 +.

14 17.62 La funzione del gruppo eme dell emoglobina e della mioglobina è legarsi all ossigeno molecolare b b( 2 ) 4 Deossiemoglobina ssigeno ssiemoglobina Poiché il monossido di carbonio si lega strettamente ai gruppi eme dell emoglobina, non è facilmente rimosso o spiazzato dall ossigeno. ome risultato si verificano effetti da deprivazione di ossigeno (soffocamento) Il prefisso emo suggerisce che questo è un pigmento contenente eme con una funzione simile all emoglobina, ovvero il trasporto di ossigeno nel sangue del granchio Quando l emoglobina di un individuo affetto da anemia falciforme (bs) è deossigenata, un aminoacido (valina) si inserisce in una tasca idrofobica presente sulla superficie di un altra molecola di bs. Molte di queste molecole polimerizzano formando lunghe strutture che causano la forma a falce del globulo rosso. Nell emoglobina normale un acido glutammico si trova al posto della valina. Questo aminoacido carico negativamente non si trova posto nella tasca idrofobica e la polimerizzazione non avviene Le falciformi sono cellule allungate che si bloccano nei capillari, impedendo così il così il flusso sanguigno La mutazione falciforme è comparsa inizialmente in Africa entrale e ccidentale, dove la malaria è una delle principali cause di morte. Poiché un individuo con β-globina falciforme è più resistente alla malaria, il gene è diventato sempre più comune nella popolazione La denaturazione è un processo che consiste nella distruzione della struttura tridimensionale di una proteina, con conseguente perdita di attività La denaturazione avviene quando la struttura secondaria, terziaria e quaternaria si disorganizzano, inducendo la perdita di funzione proteica. La coagulazione avviene quando le proteine si aggregano. Le proteine non necessariamente devono essere denaturate per coagulare Il calore è un mezzo efficace per la sterilizzazione, perché distrugge le proteine delle forme di vita microbiche, compresi i funghi, i batteri e i virus.

15 17.72 Inizialmente l aumento della temperatura aumenta la frequenza delle collisioni tra substrato e l enzima. Questo provoca un aumento della velocità di reazione. Fintanto che la temperatura è inferiore a quella che provoca la denaturazione delle proteine della struttura, la velocità di reazione continuerà ad aumentare con l aumento della temperatura. Tuttavia, a una certa temperatura, che è caratteristica per ogni enzima, l energia termica supplementare inizierà a interferire con le interazioni deboli che mantengono la struttura tridimensionale dell enzima. Quando la conformazione del sito attivo dell enzima perde la sua caratteristica forma tridimensionale o la sua distribuzione di carica, l enzima non sarà più funzionale Fluttuazioni relativamente piccole del p del sangue possono portare a danni piuttosto seri. È probabile che questi piccoli cambiamenti modifichino le cariche presenti sulla superficie delle proteine e le loro interazioni. Questi cambiamenti possono impedire a una proteina di svolgere le proprie funzioni Una molecola è isoelettrica quando non ha carica netta. In altre parole, il numero di cariche positive è uguale al numero di cariche negative Le proteine diventano policationi a p basso perché i gruppi carbossilici vengono protonati. Poiché queste cariche negative sono neutralizzate, la carica sulle proteine data solo dai gruppi amminici protonati ( N + 3 ) on p elevato i gruppi amminici protonati degli aminoacidi perderanno i loro protoni, diventando neutri. Tuttavia, i gruppi carbossilici porteranno carica negativa. Di conseguenza, la carica totale sulla proteina sarà negativa Il p basso dello yogurt denatura le proteine dei contaminanti microbici, inibendo la loro crescita L etanolo prodotto dal lievito denatura le proteine del lievito e può dissolvere le membrane Un aminoacido essenziale è quello che deve essere fornito dalla dieta perché non può essere sintetizzato dall organismo Un aminoacido non essenziale può essere sintetizzato dall organismo Una proteina completa è quella che contiene tutti gli aminoacidi, essenziali e non Una proteina incompleta non contiene tutti gli aminoacidi essenziali e non essenziali.

16 17.83 L enzima chimotripsina catalizza l idrolisi di legami peptidici sul lato carbonilico degli aminoacidi aromatici Site of trypsin-catalyzed hydrolysis N + 3 N - N N - N N Glycine N + 2 N + 2 N 2 N 2 Arginyl glycine Arginine In una dieta vegetariana, le verdure sono l unica fonte di proteine alimentari. Poiché le singole fonti vegetali non forniscono tutti gli aminoacidi necessari, le verdure devono essere mescolate per

17 ottenere tutti gli aminoacidi essenziali e non, nelle quantità necessarie per la biosintesi Una varietà di cibi etnici che applicano il principio di miscelazione delle fonti di proteine vegetali sono tortilla messicana e fagioli, riso speziato ajun e fagioli, fagioli al forno e pane di mais, fagioli e lenticchie e piatti indiani La sintesi di enzimi digestivi deve essere attentamente controllata perché l enzima attivo potrebbe digerire, e quindi distruggere, la cellula che lo produce La pepsina è la forma attiva dell enzima che inizia la digestione delle proteine nello stomaco. È secreta in forma inattiva chiamata pepsinogeno. Questo precursore inattivo è attivato quando una sua parte è scissa proteoliticamente.

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