Polimorfismo genetico del collageno

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1 COLLAGENO È la proteina più abbondante del nostro corpo costituendo il 25% delle proteine totali. È la proteina principale dei tessuti connettivi, la cui matrice extracellulare contiene anche: -proteoglicani -glicoproteine Polimorfismo genetico del collageno Esistono 27 tipi di collageno distinti in tre classi principali: - c. fibrillari: I, II, III, V, XI - c. associati a fibrille: IX - c. reticolari: IV, VII Il 90% del collageno corporeo è costituito dal collageno di tipo I. 1

2 Lunghezza: 300 nm L unità strutturale del collageno è il tropocollageno che presenta una tipica struttura a tripla elica - le tre catene, ciascuna di circa 1000 aa, sono sinistrorse - la tripla elica è destrorsa Spessore: 1.5 nm TIPO CATENE TESSUTO I 2α1(I)+α2(I) osso pelle tendini II 3 α1(ii) cartilagine umor vitreo III 3 α1(iii) pelle, tessuto cicatriziale IV 2α1(IV)+α2(IV) lamina basale cristallino 2

3 Il collageno forma: Fasci paralleli Tendini, legamenti Trama intrecciata Pelle Fibre parallele nei singoli strati e perpendicolari negli strati adiacenti Cornea, ossa Il collageno di tipo I presente nei tendini forma fibre insolubili dotate di elevata resistenza elastica. Per spezzare una fibra del diametro di 1 mm occorre un carico di 10 kg. 3

4 Gly compare ogni 3 residui (Gly-X-Y)n Sequenze più frequenti Gly-X-Pro Gly-X-Hyp Gly-Pro-Hyp I collageni reticolari presentano delle interruzioni delle catene, con segmenti in cui non compare l unità ripetitiva Gly-X-Y Composizione aminoacidica Aa % Gly Pro + Hyp Ala 10 Lys 12 Hyl 0.7 Trp, Cys 0 L alto contenuto in Pro e Hyp impedisce la formazione di un α-elica 4

5 I grossi anelli di Pro e Hyp si trovano all esterno. La parte interna è stipata: l unico residuo che vi può trovare posto è Gly. Stabilizzano la tripla elica: legami H intercatena tra gli NH di Gly e i C=O di altri residui interazioni idrofobiche tra gli anelli di Pro e Hyp legami H tra residui di Hyp 5

6 PARAMETRI α-elica ELICA COLLAGENO DISTANZA PER RESIDUO 1.5 Å 2.9 Å RESIDUI PER GIRO PASSO ELICA 5.4 Å 9.6 Å Sintesi e maturazione del collageno Il collageno nasce sui ribosomi del RER sotto forma di preprocollageno, cioè di catene prepro-α1 e prepro-α2: un peptide segnale le guiderà nel lume del RE. 6

7 Sintesi e maturazione del collageno Dopo il distacco del peptide si forma il procollageno: le catene pro-α1 e pro-α2 presentano alle estremità dei peptidi addizionali (telopeptidi) che saranno successivamente rimossi. Il procollageno subirà poi varie tappe di maturazione: Modifiche intracellulari - idrossilazione (RE) - glicosilazione (RE) - formazione dei ponti S-S (Golgi) - formazione della triplice elica (Golgi) 7

8 Modifiche extracellulari - rimozione dei telopeptidi - assemblaggio delle fibre - formazione dei legami crociati IDROSSILAZIONE È la prima tappa ed è cotraduzionale. Avviene a carico di alcune Pro e Lys ed è catalizzata da prolil idrossilasi e lisil idrossilasi che agiscono con analogo meccanismo. Entrambi gli enzimi richiedono - acido ascorbico (vit. C) - α-chetoglutarato - ossigeno molecolare 8

9 Le due idrossilasi contengono nel sito attivo un Fe 2+ : l acido ascorbico è indispensabile per la loro attività, mantenendone il Fe nello stato di ossidazione +2. Per essere idrossilata, Pro si deve trovare sul lato aminico di un residuo di Gly ma non X-Pro-Gly Gly-Pro-X 9

10 La triplice elica è fortemente stabilizzata dalla idrossilazione poli(pro-pro-gly) poli(pro-hyp-gly) Tm = 24 C Tm = 58 C La temperatura a cui metà della struttura elicoidale viene persa è detta T di fusione (Tm) 10

11 Il contenuto in Pro+Hyp aumenta nell evoluzione passando dalle specie a sangue freddo a quelle a sangue caldo. La carenza di vit. C impedisce la formazione dei residui di Hyp e Hyl e quindi il corretto assemblaggio delle fibre collagene. Una dieta priva di vit. C provoca lo scorbuto - lesioni cutanee - fragilità vasale - ematomi - emorragie gengivali 11

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