FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA

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1 FOSFORILAZIONE OSSIDATIVA Lo scopo ultimo dei processi metabolici ossidativi è quello di canalizzare l energia contenuta nello scheletro carbonioso di zuccheri, ac. grassi e amminoacidi nella sintesi di molecole di ATP. IN CHE MODO? processi ossidativi catabolici producono NADH e FADH 2 (EQUIVALENTI RIDUCENTI) dalla loro riossidazione si può ottenere l energia necessaria alla sintesi di ATP. avviene a carico della catena di trasporto degli elettroni mitocondriale localizzata nella Membrana mitocondriale interna (eucarioti) o nella Membrana plasmatica (procarioti) Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

2 NADH e FADH 2 si riossidano trasferendo gli e- a centri redox organizzati in complessi Complesso II Succinatodeidrogenasi Il flusso degli elettroni lungo la catena di trasporto è spontaneo, ogni reazione redox risulta esoergonica Complesso I NADH-deidrogenasi Complesso III Citocromo C- Ubichinolo -ossidoreduttasi Complesso IV Citocromo C-ossidasi

3 La sequenza dei trasportatori lungo la membrana interna mitocondriale non è casuale: sono disposti secondo un ordine di potenziale di riduzione (E 0 ) crescente, che garantisce un processo redox globalmente esoergonico NADH + H + + ½ O 2 NAD + + H 2 O ΔG 0 complessivo = -nfδe 0 = -2(96.5)[0.82-(-0.32)] = -220 KJ/mol

4 COMPLESSO I (14>>46 componenti proteiche) (NADH-deidrogenasi o NADH:ubichinone ossidoreduttasi) H: - + H + NADH + H + + FMN NAD + + FMNH 2 1 :H - trasferito sull FMN FMNH 2 + Fe +3 S FMNH + Fe +3 S 1H + 1e FMNH - + Fe +2 S 1H + 1e FMN - + Fe +2 S FMNH 2 cede i 2 elettroni 1 alla volta ai centri Fe-S e rilascia 2 H + alla matrice I centri Fe-S trasportano solo e - e solamente 1 alla volta. Sono presenti 8 centri Fe-S che costituiscono un canale per gli e - e li indirizzano all accettore finale: UBICHINONE Proviene dai cicli ossidativi Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

5 D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2007

6 D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2/E, Zanichelli Editore S.p.A. Copyright 2007 CENTRI Fe-S (è lo ione ferro che trasferisce l e - cambiando stato di ossidazione: Fe 3+ > Fe 2+ ) Fe-S Fe 2 -S 2 Fe 4 -S 4

7 4H + vengono traslocati nello spazio intermembrana per ogni NADH che è ossidato Si dirige al complesso III Nella porzione del complesso integrata nella membrana mit. interna è localizzata una pompa protonica (antiporto H + /Na + ). Attivata da cambiamenti conformazionali associati al flusso di e - all interno del complesso proteico. Il complesso I può accettare e - anche dal NADPH (con bassa efficienza). Il NADPH è preferibilmente riossidato in altre vie (biosintesi) o se necessario attraverso una transidrogenasi NADPH + NAD + NADP + + NADH Rifornisce la catena di trasporto mitocondriale

8 COMPLESSO II (4 subunità proteiche e 5 gruppi prostetici) (Succinato deidrogenasi o Succinato:Ubichinone ossidoreduttasi) Enzima coinvolto nel ciclo di Krebs, catalizza l ossidazione del succinato a fumarato a carico del FAD. 2H Succinato + FAD + 2e - Fumarato + FADH 2 QH 2 Verso il complesso III Il FADH 2 trasferisce i 2 e - 1 alla volta ai centri 2Fe- 2S che cedono poi gli e - all ubichinone (Q) che si riduce a Ubichinolo (QH 2 ) accettando anche 2 H + dalla matrice. Nel complesso II è presente anche un gruppo eme b che protegge dalla formazione di specie reattive dell O 2 (ROS): acchiappa e - in fuga Il complesso II non è associato ad una pompa protonica, d altra parte la redox che avviene non libererebbe energia sufficiente ad attivare la traslocazione di H + Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

9 La formazione di radicali liberi dell O 2 è frequente durante il trasporto di e -. Sono però vari i meccanismi di difesa dalle specie reattive dell O 2 (ROS). Nelson-Cox, I principi di Biochimica di Leningher 5/E, Zanichelli Ed. S.p.A. Copyright 2010 Altri agenti antiossidanti oltre al glutatione sono l ac. Ascorbico, le vitamine E, A che agiscono come trappole di radicali liberi.

10 L ubichinone o coenzima Q rappresenta il punto di raccolta degli e - provenienti dai processi ossidativi catabolici. Sistema navetta glicerolo 3-fosfato (elettroni del NADH citosolico prodotto nella glicolisi) (ETF) Flavoproteina trasportatrice di e - Nelson-Cox, I principi di Biochimica di Leningher 5/E, Zanichelli Ed. S.p.A. Copyright 2010 β-ossidazione acidi grassi: si producono equivalenti riducenti di FADH 2

11 COMPLESSO III (11 componenti) (Ubichinolo:citocromo c ossidoreduttasi) Subunità principali: 2 coppie di Citocromo b (2 gruppi eme: b H e b L ) 2 coppie di Citocromo C1 (1 gruppo eme c 1 ) 2 coppie di ISP (1 centro 2Fe-2S) citocromo c 1 Eme c 1 cit c contiene 1 centro 2Fe-2S in cui il Fe è coordinato anche da residui di His Questi dimeri sono inseriti nella membrana mit. interna. Citocromo C = accettore finale di e - È una subunità mobile e solubile, nello stato ossidato si associa al complesso sul lato esterno. citocromo b I citocromi hanno come gruppo prostetico dei gruppi eme che coordinano uno ione Fe 3+ = centro redox adibito al trasferimento di elettroni Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

12 Fe-protoporfirina IX (citocromi b, Hb, Mb) Eme c (citocromi c) legato alla proteina con legami tioeteri Eme a (citocromi a) Suddivisi in base allo spettro di assorbimento della luce. Hanno potenziali di riduzione differenti (a seconda delle interazioni stabilite dal Fe con i residui amminoacidici della proteina)

13 Ossidazione del QH 2 nel complesso III A) 1 a molecola di QH 2 si lega vicino all eme b L : rilascia 2 elettroni e si ossida a Q liberando 2H + nello spazio intermembrana 1e - Eme b L Eme b H Q 1e - ISP (Fe 2 -S 2 ) Eme c 1 Cit c B) 2 a molecola di QH 2 : rilascia 2 elettroni e si ossida a Q liberando 2H + nello spazio intermembrana e - dalla matrice H + QH 1e - Eme b L Eme b H QH QH 2 e - Complesso IV Rimane legato nel complesso dalla matrice 1e - ISP (Fe 2 -S 2 ) Eme c 1 Cit c Complesso IV H + Rilasciato Per ogni 2 QH 2 riossidati si riforma 1 QH 2 : complessivamente 2 e - sono trasferiti sul cit. c e 4 H + sono traslocati nello spazio intermembrana

14 COMPLESSO IV (13 subunità) proteina transmembrana- (citocromo c ossidasi) Catalizza l ossidazione del citocromo c e la riduzione dell O 2 ad H 2 O Subunità II = 1 centro redox: Cu A (centro binucleare a 2 atomi di rame) riceve e - dal CytC rid Subunità I = 3 centri redox: eme a (Fe 3+ ) eme a 3 (Fe 3+ ) Cu B Centro binucleare Riduce l O 2 2H + 2CytC 2 e - Il passaggio di e - attraverso i centri redox libera energia sufficiente da attivare una canale protonico: 2H + traslocati fuori per ogni ½ O 2 che viene ridotto ad 1 H 2 O ½ O 2 Tutti i centri redox del complesso IV trasferiscono 1 e - per volta. Per ridurre completamente l O 2 ad H 2 O occorrono 4 e - (quindi devono giungere al complesso IV 4 cit c ridotti) e 4H + (sottratti dalla matrice). 2H + 2H + 1 H 2 O Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

15 Per ogni NADH riossidato i complessi della catena di trasporto degli e - traslocano 10 H + nello spazio intermembrana, per ogni FADH 2 riossidato sono traslocati 6 H +. 1NADH >>>> 10 H + out >>>> ½ O 2 H 2 O 1 FADH 2 >>>> 6 H + out >>>> ½ O 2 H 2 O Nella catena di trasporto sono trasferiti 2 e- Riduzione completa di O 2 2NADH >>>> 20 H + out >>>> O 2 2H 2 O Trasferimento di 4 e - Riduzione completa di O 2 2FADH 2 >>>> 12 H + out >>>> O 2 2H 2 O Trasferimento di 4 e - I complessi I, III e IV generano un gradiente protonico che è sia un gradiente di concentrazione [H + ] sia un gradiente elettrico. L energia libera rilasciata dalle reazioni redox lungo la catena di trasporto degli e- viene immagazzinata come FORZA MOTRICE PROTONICA (teoria chemiosmotica dimitchell) + - A cavallo della membrana mitocondriale interna si stabilisce una differenza di potenziale elettrochimico (differenza di carica e di ph) Spazio intermembrana Matrice

16 FORZA MOTRICE PROTONICA I protoni sono spinti a rientrare nella matrice secondo gradiente e ciò rende disponibile energia libera che viene utilizzata per la sintesi di ATP La porta d accesso verso la matrice per i protoni è il canale protonico dell ATP-sintasi, l enzima che sintetizza ATP. Nelson Cox, I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER, Zanichelli editore S.p.A. Copyright

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