Le proteine. Sintetizzate nei ribosomi come una sequenza lineare di amminoacidi assumono in seguito una struttura tridimensionale

Save this PDF as:
 WORD  PNG  TXT  JPG

Dimensione: px
Iniziare la visualizzazioe della pagina:

Download "Le proteine. Sintetizzate nei ribosomi come una sequenza lineare di amminoacidi assumono in seguito una struttura tridimensionale"

Transcript

1 Le proteine Elementi funzionali e strutturali di fondamentale importanza per lo svolgimento di funzioni metaboliche, di trasporto, di trasmissione nervosa o contrattile, ormonale o immunitaria Sintetizzate nei ribosomi come una sequenza lineare di amminoacidi assumono in seguito una struttura tridimensionale Tutte sono costituite dallo stesso gruppo di 20 amminoacidi uniti in sequenze lineari diverse

2 AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono composti polifunzionali, infatti essi presentano sia un gruppo carbossilico, che conferisce loro caratteristiche acide, sia un gruppo amminico, che conferisce loro caratteristiche basiche; quindi gli amminoacidi sono in definitiva degli anfoliti. In natura, tutti gli amminoacidi sono a-amminoacidi, cioè il gruppo amminico è sempre legato al carbonio a (il carbonio a è il carbonio che viene dopo il gruppo carbossilico). R Struttura generale di un a-amminoacido : NH 2 C a COOH H Gli amminoacidi si distinguono in base alla diversità della catena laterale R in ciascuno di essi. Gli aminoacidi (AA) presenti nella cellula possono essere il prodotto di idrolisi delle proteine (aaa proteici o standard e aaa rari o non standard) o di peptidi o metaboliti liberi (AA non proteici). Gli a-amminoacidi hanno proprietà strutturali comuni

3

4 A ph neutro gli amminoacidi sono prevalentemente in forma dipolare (anfoioni) : gruppo amminico protonato (-NH 3+ ) e gruppo carbossilico deprotonato (-COO - ).

5 Amminoacidi proteici

6

7

8 Catene laterali non polari Formano interazioni idrofobiche Alanina Valina Leucina Isoleicina Glicina Metionina Prolina

9 Catene laterali aromatiche Sono relativamente non polari. Interazioni idrofobiche; Fenilalanina Tirosina Triptofano

10 Catene laterali polari non cariche I gruppi R sono molto più solubili in acqua rispetto a quelli degli aa non polari. I gruppi funzionali formano legami idrogeno con l acqua. Serina Treonina Cisteina Asparagina Glutamina

11 Catene laterali cariche positivamente (basiche) La catena laterale ha carica netta positiva a ph=7 Lisina Arginina Istidina

12 Catene laterali cariche negativamente La catena laterale ha carica netta negativa a ph=7 Si ottengono per idrolisi acida o basica dalle ammidi asparagina e glutammina Aspartato Glutammato

13 I gruppi SH idrofilici della cisteina formano un ponte disolfuro (non idrofilico), per formare la cistina (non polare). La cistina si forma secondariamente per ossidazione di due residui di cisteina (cistina=aa postsintetico).

14 La prolina è in realtà un imminoacido, contiene il gruppo imminico: -NH- (che è parte della struttura dell anello eterociclico pirrolidinico). Fase postsintetica delle proteine: i residui di alcuni aa possono essere modificati generando nuovi aa detti postsintetici o derivati (es.: cistina, idrossiprolina, idrossilisina, ac. Carbossiglutammico, fosfoserina, fosfotreonina, trimetillisina).

15 Amminoacidi non proteici Esistono aa che non si riscontrano nelle proteine: aa non proteici. Ornitina Citrullina

16

17 Gli amminoacidi possono agire da acidi o basi deboli. Gli amminoacidi che non possiedono un gruppo R ionizzabile, in soluzione a ph neutro esistono sotto forma di ioni dipolari detti zwitterioni (elettricamente neutro). I composti che hanno questa natura sono detti anfoterici

18 L amminoacido zwitterione può comportarsi come acido (cedere protoni) o come base (accettare protoni)

19 Punto isoelettrico (pi): valore di ph in corrispondenza del quale l aa si trova in forma dipolare (anfoione) Quando cioè la carica negativa del gruppo carbossilico e la carica positiva del gruppo amminico si equivalgono e la carica netta è pari a zero

20 Altre classificazioni di amminoacidi AA acidi: glutammato e aspartato: AA monoamminodicarbossilici AA basici: arginina e lisina: AA diamminomonocarbossilici istidina (anello imidazolico) AA solforati: AA aromatici: cisteina e metionina fenilalanina, triptofano e tirosina

21 GLUTAMMATO MONOSODICO *(MSG) casa * aumenta il sapore dei cibi dadi ristorante GLUTAMMATO Amminoacido proteine Neurotrasmettitore (versatilità delle biomolecole, principio d i economia) Idrolizzati proteici vegetali (dadi) > 40% di MSG Sindrome da ristorante cinese (eccessivo uso di MGS) dai capogiri al mal di testa all affaticamento 2% popolazione umana Esempio di amminoacido estremamente sensibile evitare : questo condimento funghi piselli altri vegetali ricchi in MSG utile all organismo dannoso in quantità eccessiva

22

23 STEREOISOMERIA NEGLI AMMINOACIDI Ad esclusione dell amminoacido GLICINA, che presenta come catena laterale R solo un atomo di idrogeno : H NH 2 C a COOH H tutti gli altri amminoacidi presentano, legati al carbonio in a, 4 sostituenti diversi e il carbonio in a è quindi un carbonio chirale (carbonio asimmetrico), Poichè la disposizione degli orbitali di legame intorno al Ca è tetraedrico i 4 gruppi sostituenti possono disporsi nello spazio in 2 modi diversi e quindi gli AA presentano 2 possibili stereoisomeri. Questi stereoisomeri sono immagini speculari non sovrapponibili = enantiomeri Secondo la proiezione di Fisher possiamo distinguere una serie sterica D e una serie sterica L. COOH COOH H C NH 2 NH 2 C H R R FORMA D FORMA L Tutti gli amminoacidi incorporati dagli organismi nelle proteine sono nella forma L.

24

25

26 SPETTRI DI ASSORBIMENTO DEGLI AMMINOACIDI Gli amminoacidi non assorbono nel visibile Tutti gli amminoacidi assorbono nell estremo U.V. < 220 nm a causa del doppio legame del gruppo COOH Tre amminoacidi assorbono nell U.V. intorno a 280 nm; Trp BANDA DEL TRIPTOFANO Tyr Phe Queste caratteristiche si riflettono nelle proteine che possono essere dosate attraverso lettura spettrofotometrica a 280 nm.

27 (A) LEGGE DI LAMBERT BEER Legge valida solo ad A = A max A λ max = ε c l l = percorso ottico ε = coefficiente di estinzione molare c = concentrazione sostanza in esame A = log I 0 / I t I 0 = intensità luce incidente nell U.V. (A max ) I = intensità luce t trasmessa da: Nelson & Cox

28

29

30 L unico Aminoacido che può funzionare da tampone è l istidina

31 Un semplice amminoacido mono amino-monocarbossilico, come la GLICINA, è di fatto un acido diprotico quando è completamente protonato, in questa forma ha, cioè, due gruppi che possono ionizzarsi per dare protoni. La CURVA DI TITOLAZIONE DELLA GLICINA presenta due distinti stadi, corrispondenti ciascuno alla rimozione di un protone. all inizio della titolazione la Glicina è nella forma completamente protonata al punto di flesso della I a sigmoide sono presenti quantità equimolecolari di COO - e COOH; questo ph è il pk del gruppo che viene titolato. (pk 1 = 2.34) a ph = 5.97 è completa la titolazione del primo gruppo e si inizia a rimuovere il secondo protone. La forma prevalente è NH 3 -CHR-COO - al punto di flesso della II a parte si avrà quantità equimolecolare di NH 3+ e NH 2. Questo ph è il pk del gruppo NH 3+ (pk 2 = 9.60) la titolazione è completa quando la forma predominante diventerà NH 2 -CHR-COO - (completamente deprotonata) da: Nelson & Cox

32 da: Nelson & Cox

33 da: Nelson & Cox

34 La curva di titolazione predice la carica elettrica degli AA A ph = 5.97 la forma prevalente è lo ZWITTERIONE (cioè senza carica netta). Questo ph è detto PUNTO ISOELETTRICO (pi) ed è dato dalla media aritmetica dei due valori di pk (nel caso di amminoacidi privi di gruppi R dissociabili). Es. Glicina pi = / 2 = 5.97 pi = pk 1 + pk 2 2 a ph = pi di un amminoacido 1. carica netta = 0 2. non si muove in un campo elettrico 3. presenta la minima solubilità a ph > pi la carica netta della Glicina sarà -, pertanto si muoverà verso il polo + a ph < pi la carica netta della Glicina sarà +, pertanto si muoverà verso il polo a ph = 1 la Glicina sarà completamente protonata con carica netta + = 1 a ph = 2.34 dove [NH 3 + -CHR-COOH] = [NH 3 + -CHR-COO - ], la Glicina avrà carica netta + = 0.5 così per tutti i valori di ph si può calcolare la frazione di carica netta posseduta dall amminoacido. Importante per la separazione elettroforetica.

35 VALORI DI pk A DI ALCUNI AMMINOACIDI E LORO pi AMMINOACIDI PK 1 -COOH PK 2 -NH 3 PK R PI Glicina Alanina Leucina Serina Treonina Glutamina a. aspartico a. glutammico Istidina Cisteina Tirosina Lisina Arginina nessun amminoacido mono amino mono carbossilico ha capacità tamponante nelle zone di ph fisiologico (7.4) da 6.0 a 8.0 tranne l ISTIDINA il cui pk R è = 6. E un amminoacido raro ma molto importante (per es. in Hb e nel sito attivo degli enzimi) il pi degli amminoacidi acidi è uguale a pk 1 + pk R 2 il pi degli amminoacidi basici è uguale a pk 2 + pk R 2

36 GENERALITA sulle proprietà acido-basiche degli AA il pi degli amminoacidi neutri non è esattamente 7 (come ci si aspetterebbe se COOH e NH 2 avessero la stessa forza), ma COOH come acido è un pò più forte di NH 2 come base il gruppo α COOH è un acido più forte di altri gruppi carbossilici (es. acido acetico ha il pk = 4.76). Ciò è dovuto alla repulsione che si instaura tra i protoni che vengono liberati e la carica positiva del gruppo α aminico (con le sue cariche + stabilizza la carica del COO - dissociato) il pka del gruppo aminico della Glicina viene modificato verso il basso rispetto ai valori medi di un gruppo aminico primario: ciò è dovuto alla forza di attrazione degli atomi elettronegativi dell ossigeno del -COOH, aumentando contemporaneamente la tendenza del gruppo NH 3 a cedere un H + tutti gli amminoacidi mono amino mono carbossilici con gruppi R privi di carica hanno valori di pk 1 quasi uguali ( ) così per i valori di pk 2 (8.8-11). Le curve di titolazione sono simili a quelle della Glicina il gruppo - carbossilico dall a. aspartico e il - carbossilico dell a. glutammico sebbene completamente ionizzati a ph 7 hanno valori di pk molto più alti dei gruppi α COOH, cioè molto più simili a quelli degli acidi carbossilici semplici come a. acetico il gruppo SH delle cisteine e il gruppo OH della tirosina sono debolissimi acidi. A ph 7 SH è ionizzato all 8%, mentre l -OH è ionizzato all 0.01% Queste considerazioni sono importanti per spiegare, per esempio, il meccanismo di catalisi nel sito attivo degli enzimi.

37 Metodi per l analisi qualitativa e quantitativa degli AA 1. SEPARAZIONE e ANALISI QUALITATIVA degli AA Tecniche basate sulle proprietà di adsorbimento e miscibilità (o ripartizione) 1. cromatografia su carta 2. su strato sottile (TLC) 3. liquida ad alta pressione (HPLC) Principi in base ai quali operano le suddette tecniche: 1. principio di ripartizione 2. di ripartizione o di adsorbimento 3. di ripartizione o di adsorbimento (sc. ionico) Tecniche basate sulle proprietà di carica 1. elettroforesi su carta 2. cromatografia a scambio ionico 2. ANALISI QUANTITATIVA Analisi spettrofotometrica per tirosina, triptofano fenilalanina 1. colorimetrica (ninidrina fino a 1 mmole) 2. fluorimetrica (fluorescamina fino a 1 pmoli) (cloruro di dansile fino a 1 pmoli)

38 Analisi degli amminoacidi Reazione con la ninidrina per l analisi quantitativa colorimetrica degli amminoacidi La reazione con la ninidrina distrugge la molecola degli amminoacidi. Il composto colorato si sviluppa dopo esposizione degli amminoacidi a 100 C. La prolina, che è un imminoacido dà un composto giallo ( max = 440 nm). Sensibilità: micromole (10-6moli ); mg

39 Gli aminoacidi sono legati da un legame amidico Gruppo carbossilico attivato da: Nelson & Cox Nella cellula ha luogo grazie al macchinario di sintesi proteica.

40 Il legame peptidico è rigido e planare

41 L ossigeno carbonilico ha una parziale carica negativa e l azoto amidico una parziale carica positiva, formando un dipolo elettrico. Praticamente tutti i legami peptidici nelle proteine si formano in configurazione trans, favorita date le minori interazioni steriche

42 I legami C-N a causa del loro parziale carattere di doppio legame non possono ruotare liberamente. È invece permessa la rotazione dei legami N-Ca e Ca-C La rigidità del legame peptidico limita notevolmente il numero di conformazioni che una catena polipeptidica può assumere

43 PEPTIDI E PROTEINE Quando un amminoacido si lega con il suo gruppo a-carbossilico al gruppo a-amminico di un altro amminoacido si forma un legame peptidico con eliminazione di una molecola d acqua. 2 amminoacidi dipeptide 3 amminoacidi tripeptide 4 amminoacidi tetrapeptide e così via. Sono chiamati oligopeptidi le catene formate da pochi (10-20) residui amminoacidici. Un polipeptide è formato invece da residui amminoacidici. Una catena formata dall unione di molti amminoacidi (più di 100) prende il nome di proteina. I polipeptidi, e i peptidi in genere, presentano ad una estremità della catena un gruppo amminico libero (estremità amminoterminale o N-terminale) che identifica l inizio della catena, e all altra estremità un gruppo carbossilico libero (estremità carbossiterminale o C-terminale) che identifica la fine della catena.

44 I peptidi sono polimeri costituiti da 2 a 11 amminoacidi. Catene più lunghe sono denominate polipeptidi o proteine. Dal p.d.v. funzionale si distinguono in base alla sequenza degli AA: ROMA RAMO: stesse lettere, diversa sequenza, diverso significato Es. polipeptidi secreti del pancreas ad azione antagonista: Glucagone 29 AA Insulina AA (una proteina con 2 catene polipeptidiche)

45 Nel peptidi distinguiamo una catena principale, o scheletro, dovuta ai gruppi amminici e carbossilici legati al Ca che si ripetono in sequenza e una parte variabile costituita dalle catene laterali di ciascun amminoacido. Ogni amminoacido che fa parte di un peptide è chiamato residuo da: Nelson & Cox Ogni catena peptidica presenta 2 estremità differenti = i peptidi sono polimeri polari

46 PROPRIETA DEI PEPTIDI CHIMICHE L NH 2 terminale e COOH terminale dei peptidi danno le stesse reazioni caratteristiche degli a-ammino e a-carbossi gruppi degli AA. Caratteristica dei peptidi reazione del BIURETO (N.B. :AA ninidrina)

47 Classificazione e caratteristiche dei peptidi I peptidi possono essere di origine proteica (prodotti dalla idrolisi enzimatica o chimica delle proteine) o essere presenti come tali nella cellula con uno specifico ruolo biologico (peptidi di origine non proteica) I peptidi di origine non proteica biologicamente attivi hanno in genere una struttura diversa da quelli che derivano dalla idrolisi delle proteine: D-AA, -AA, legami -peptidici, possono essere ciclici. Queste caratteristiche li proteggono dalle proteasi. I peptidi di origine non proteica sono sintetizzati da un complesso di enzimi diversi dal macchinario della sintesi proteica (ribosomi, ecc.).

48 Bradichinina (antinfiammatorio) Ossitocina TRH peptidi oppiacei; Met-encefaline (analgesici endogeni) Leuencefaline GRAMICIDINA S (antibiotico)

49 Vasopressina e Ossitocina sono un esempio di relazione fra struttura e funzione: sono entrambi nonapeptidi ; differiscono solo per 2 amminoacidi.

50 . La Vasopressina, detta anche ormone antidiuretico (ADH), è un nonapeptide modificato prodotto dalla ghiandola pituitaria: stimola il riassorbimento dell acqua nei reni (azione antidiuretica) e la contrazione del muscolo liscio. Quest ultima attività contribuisce alla regolazione della pressione sanguigna. E un neuropeptide: influenza anche il sistema nervoso centrale.

51 (Arg) (Phe) L Ossitocina è l ormone pituitario che stimola la lattazione e la contrazione dei muscoli dell utero nelle donne in gravidanza. E un neuropeptide: influenza anche il sistema nervoso centrale.

52 Oltre che la funzione, il cambiamento di 1 o pochi amminoacidi può avere sui peptidi effetti drastici su: carica netta, solubilità, stabilità, reattività, legami a recettori

Struttura degli amminoacidi

Struttura degli amminoacidi AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE AMMINOACIDI, PEPTIDI E PROTEINE Le proteine sono macromolecole costituite dall unione di un grande numero di unità elementari: gli amminoacidi

Dettagli

La chimica della vita si basa sui composti del carbonio e dipende da reazioni chimiche che avvengono in soluzione acquosa.

La chimica della vita si basa sui composti del carbonio e dipende da reazioni chimiche che avvengono in soluzione acquosa. La chimica della vita si basa sui composti del carbonio e dipende da reazioni chimiche che avvengono in soluzione acquosa. Le cellule contengono 4 famiglie principali di piccole molecole organiche: Amminoacidi

Dettagli

Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido

Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido Amminoacidi Struttura base di un a-amminoacido Forma non ionizzata Forma ionizzata, sale interno (zwitterione) Il carbonio α di tutti gli α-amminoacidi (tranne la glicina) è asimmetrico (=chirale) D-alanina

Dettagli

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH Amminoacidi (1) Presentano un gruppo amminico ( N 2 ) ed un gruppo carbossilico ( OO) nella stessa molecola 3 N 2 α * OO Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) STPA-himica Organica 1 Amminoacidi

Dettagli

Gli amminoacidi ( 20) hanno proprietà strutturali comuni

Gli amminoacidi ( 20) hanno proprietà strutturali comuni Quando nel XIX secolo gli scienziati rivolsero per la prima volta la loro attenzione alla nutrizione, in breve tempo scoprirono che i prodotti naturali contenenti azoto erano essenziali per la nutrizione

Dettagli

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 5

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 5 Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Angela Chambery Lezione 5 Il legame peptidico Concetti chiave: In un polipeptide gli amminoacidi sono uniti dai legami peptidici. Il legame

Dettagli

Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido

Amminoacidi. Struttura base di un a-amminoacido Amminoacidi Struttura base di un a-amminoacido Forma non ionizzata Forma ionizzata, sale interno (zwitterione) Il carbonio α di tutti gli α-amminoacidi (tranne la glicina) è asimmetrico (=chirale) D-alanina

Dettagli

Struttura delle Proteine

Struttura delle Proteine Chimica Biologica A.A. 2010-2011 Struttura delle Proteine Marco Nardini Dipartimento di Scienze Biomolecolari e Biotecnologie Università di Milano Macromolecole Biologiche Struttura Proteine Proteine:

Dettagli

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH. ) ed un gruppo carbossilico ( COOH) nella stessa molecola

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH. ) ed un gruppo carbossilico ( COOH) nella stessa molecola Amminoacidi (1) Presentano un gruppo amminico ( NH 2 ) ed un gruppo carbossilico ( COOH) nella stessa molecola CH 3 NH 2 C H α * COOH Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) 1 Amminoacidi

Dettagli

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH

Amminoacidi (1) Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) α * NH 2 CH 3 COOH Amminoacidi (1) Presentano un gruppo amminico ( N 2 ) ed un gruppo carbossilico ( COO) nella stessa molecola C 3 N 2 C α * COO Acido 2-ammino propanoico (acido α-ammino propionico) STPA-Chimica Organica

Dettagli

CHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. DiSTABiF. Antimo Di Maro. Lezione 3. Corso di Laurea in Scienze Biologiche

CHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. DiSTABiF. Antimo Di Maro. Lezione 3. Corso di Laurea in Scienze Biologiche Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Corso di Laurea in Scienze Biologiche Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Antimo Di Maro Anno Accademico 2016-2017 Lezione 3 GLI AMMINOACIDI PROTEICI Le

Dettagli

α-amminoacidi O α O α R CH C O - NH 3 forma ionizzata sale interno (zwitterione) OH NH 2 forma non ionizzata (non esistente in realtà)

α-amminoacidi O α O α R CH C O - NH 3 forma ionizzata sale interno (zwitterione) OH NH 2 forma non ionizzata (non esistente in realtà) Amminoacidi 2 forma non ionizzata (non esistente in realtà) 3 forma ionizzata sale interno (zwitterione) In soluzione acquosa c'è equilibrio tra tre forme 3 forma cationica p molto acidi 3 forma zwitterionica

Dettagli

AMMINOACIDI E PROTEINE

AMMINOACIDI E PROTEINE AMMINOACIDI E PROTEINE 1 AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono composti organici composti da atomi di carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto e in alcuni casi anche da altri elementi come lo zolfo. Gli amminoacidi

Dettagli

Caratteristiche generali

Caratteristiche generali AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono le unità costruttive (building blocks) delle proteine. Come dice il termine, gli amminoacidi naturali sono costituiti da un gruppo amminico (-NH 2 ) e da un gruppo carbossilico

Dettagli

Prof. Maria Nicola GADALETA

Prof. Maria Nicola GADALETA Prof. Maria Nicola GADALETA E-mail: m.n.gadaleta@biologia.uniba.it Facoltà di Scienze Biotecnologiche Corso di Laurea in Biotecnologie Sanitarie e Farmaceutiche Biochimica e Biotecnologie Biochimiche DISPENSA

Dettagli

sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine hanno tutti una struttura comune

sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine hanno tutti una struttura comune AMINO ACIDI sono le unità monomeriche che costituiscono le proteine sono 20 hanno tutti una struttura comune sono asimmetrici La carica di un amino acido dipende dal ph Classificazione amino acidi Glicina

Dettagli

AMMINOACIDI E PROTEINE

AMMINOACIDI E PROTEINE AMMINOACIDI E PROTEINE Vengono chiamate amminoacidi quelle molecole organiche in cui sono contemporaneamente presenti sia un gruppo acido carbossilico -COOH che un gruppo amminico -NH2. Le proteine, a

Dettagli

Proteine strutturali Sostegno meccanico Cheratina: costituisce i capelli Collagene: costituisce le cartilagini Proteine di immagazzinamento

Proteine strutturali Sostegno meccanico Cheratina: costituisce i capelli Collagene: costituisce le cartilagini Proteine di immagazzinamento Tipo Funzione Esempi Enzimi Accelerano le reazioni chimiche Saccarasi: posiziona il saccarosio in modo che possa essere scisso nelle due unità di glucosio e fruttosio che lo formano Ormoni Messaggeri chimici

Dettagli

BIOMOLECOLE (PROTEINE)

BIOMOLECOLE (PROTEINE) BIOMOLECOLE (PROTEINE) Proteine: funzioni Strutturale (muscoli, scheletro, legamenti ) Contrattile (actina e miosina) Di riserva (ovoalbumina) Di difesa (anticorpi) Di trasporto (emoglobina, di membrana)

Dettagli

amminico è legato all atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbonilico e hanno la seguente

amminico è legato all atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbonilico e hanno la seguente Gli amminoacidi naturali sono α-amminoacidi : il gruppo amminico è legato all atomo di carbonio immediatamente adiacente al gruppo carbonilico e hanno la seguente formula generale: gruppo funzionale carbossilico

Dettagli

Percorsi di chimica organica - Soluzioni degli esercizi del testo

Percorsi di chimica organica - Soluzioni degli esercizi del testo ercorsi di chimica organica - Soluzioni degli esercizi del testo AITL 14 1. Il prefisso α negli α-amminoacidi sta ad indicare che il gruppo amminico, - 2, si trova sul carbonio alfa (carbonio legato al

Dettagli

moli OH - /mole amminoacido

moli OH - /mole amminoacido ) ) Di seguito è riportata la curva di titolazione di un amminoacido. Osservando il grafico: a) stabilire il valore dei pka dell aminoacido b) calcolare il valore del pi e individuarlo sul grafico. c)

Dettagli

Amminoacidi Peptidi Proteine

Amminoacidi Peptidi Proteine Amminoacidi Peptidi Proteine Amminoacidi-Peptidi-Proteine Amminoacidi: Struttura generale COOH H NH 2 Centro chiralico Stereoisomeri: composti con la stessa connessione tra gli atomi, ma con una differente

Dettagli

Aminoacidi. Gli α-aminoacidi sono molecole con almeno due gruppi funzionali legati al carbonio α

Aminoacidi. Gli α-aminoacidi sono molecole con almeno due gruppi funzionali legati al carbonio α Aminoacidi Gli α-aminoacidi sono molecole con almeno due gruppi funzionali legati al carbonio α 1 Isomeria ottica Tutti gli AA, esclusa la glicina, presentano almeno un atomo di carbonio asimmetrico, il

Dettagli

LE PROTEINE. SONO Polimeri formati dall unione di AMMINOACIDI (AA) Rende diversi i 20 AA l uno dall altro UN ATOMO DI C AL CENTRO

LE PROTEINE. SONO Polimeri formati dall unione di AMMINOACIDI (AA) Rende diversi i 20 AA l uno dall altro UN ATOMO DI C AL CENTRO LE PROTEINE SONO Polimeri formati dall unione di ATOMI DI C, H, N, O CHE SONO AMMINOACIDI (AA) Uniti tra loro dal Legame peptidico 20 TIPI DIVERSI MA HANNO STESSA STRUTTURA GENERALE CON Catene peptidiche

Dettagli

Proteine: struttura e funzione

Proteine: struttura e funzione Proteine: struttura e funzione Prof.ssa Flavia Frabetti PROTEINE dal greco al 1 posto costituiscono il 50% circa del peso secco della maggior parte degli organismi viventi composti quaternari (C, H, O,

Dettagli

Formula generale di un amminoacido

Formula generale di un amminoacido Formula generale di un amminoacido Gruppo carbossilico Gruppo amminico Radicale variabile che caratterizza i singoli amminoacidi Le catene laterali R degli amminoacidi di distinguono in: Apolari o idrofobiche

Dettagli

Formazione del legame peptidico:

Formazione del legame peptidico: Formazione del legame peptidico: Planare, ha una forza intermedia tra il legame semplice ed il legame doppio. 2^ lezione N R C C O O O + R N R C O C O O N R C C N C C O Ogni piano delle unità peptidiche

Dettagli

9) Scrivere un disaccaride formato dal β-d-galattosio e dall α-d-n-acetil-glucosammina legati da un legame glicosidico β(1-4).

9) Scrivere un disaccaride formato dal β-d-galattosio e dall α-d-n-acetil-glucosammina legati da un legame glicosidico β(1-4). CARBOIDRATI - AMMINOACIDI - PROTEINE 1) Scrivere la proiezione di Fisher del D-ribosio e del D-glucosio. La lettera D a cosa si riferisce? Disegnare inoltre il disaccaride ottenuto dalla condensazione

Dettagli

scaricato da www.sunhope.it Proteine semplici costituite dai soli amminoacidi

scaricato da www.sunhope.it Proteine semplici costituite dai soli amminoacidi Proteine semplici costituite dai soli amminoacidi Proteine coniugate costituite dagli amminoacidi + porzioni di natura non amminoacidica dette GRUPPI PROSTETICI Le Proteine coniugate prive del gruppo prostetico

Dettagli

lezione Prof. Spina miliardi di anni fa l universo comparve sotto forma di eruzioni

lezione Prof. Spina miliardi di anni fa l universo comparve sotto forma di eruzioni Biochimica Matricole dispari 1 1^ lezione Prof. Spina LA BIOCHIMICA 15 20 miliardi di anni fa l universo comparve sotto forma di eruzioni d l f d inimmaginabili di particele subatomiche ricche di energia

Dettagli

Struttura degli Amminoacidi

Struttura degli Amminoacidi Amminoacidi Struttura degli Amminoacidi Amminoacido (o α-amminoacido): molecola che possiede un gruppo amminico primario (-NH 2 ) come sostituente dell atomo di carbonio α, e un gruppo carbossilico acido

Dettagli

Le proteine. Polimeri composto da 20 diversi aminoacidi

Le proteine. Polimeri composto da 20 diversi aminoacidi Le proteine Polimeri composto da 20 diversi aminoacidi (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004) PROTEINE come ATTUATORI nella cellula Trasporto elettronico Trasporto di ioni e

Dettagli

4x4x4=4 3 =64 codoni. 20 aminoacidi

4x4x4=4 3 =64 codoni. 20 aminoacidi 4x4x4=4 3 =64 codoni 20 aminoacidi 1 Le 20 diverse catene laterali (gruppo R) che costituiscono gli aminoacidi si differenziano considerevolmente per dimensioni, volume e per le loro caratteristiche fisico-chimiche,

Dettagli

Proprietà comuni. Il gruppo α-carbossilico b è un acido più forte del gruppo carbossilico degli acidi alifatici

Proprietà comuni. Il gruppo α-carbossilico b è un acido più forte del gruppo carbossilico degli acidi alifatici Gli aminoacidi Proprietà comuni Il gruppo α-carbossilico b è un acido più forte del gruppo carbossilico degli acidi alifatici paragonabili Il gruppo α-aminico è un acido più forte (o una base più debole

Dettagli

MACROMOLECOLE. Polimeri (lipidi a parte)

MACROMOLECOLE. Polimeri (lipidi a parte) MACROMOLECOLE Monomeri Polimeri (lipidi a parte) Le caratteristiche strutturali e funzionali di una cellula o di un organismo sono determinate principalmente dalle sue proteine. Ad esempio: Le proteine

Dettagli

PROTIDI: LE PROTEINE E GLI AMMINOACIDI

PROTIDI: LE PROTEINE E GLI AMMINOACIDI PROTIDI: LE PROTEINE E GLI AMMINOACIDI GLI AMMINOACIDI Struttura generica di un amminoacido. R rappresenta un gruppo laterale specifico di ogni amminoacido. In chimica, gli amminoacidi (impropriamente

Dettagli

Lezione 2. Bioinformatica. Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi

Lezione 2. Bioinformatica. Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi Lezione 2 Bioinformatica Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi Dip. Informatica e Automazione Università Roma Tre Dip. Medicina Clinica Università La Sapienza Lezione 2: AMMINOACIDI E POLIPEPTIDI Aminoacidi

Dettagli

COOH. Sono tutti α-amminoacidi possiedono un gruppo amminico e un carbossilico entrambi legati allo stesso atomo di carbonio (il carbonio α)

COOH. Sono tutti α-amminoacidi possiedono un gruppo amminico e un carbossilico entrambi legati allo stesso atomo di carbonio (il carbonio α) AMMINOACIDI Gi amminoacidi comuni o standard che tutti gi organismi viventi utiizzano per assembaggio dee PROTEINE sono 20 e sono codificati da codice genetico. Sono tutti α-amminoacidi possiedono un gruppo

Dettagli

Chimotripsina Una proteina globulare. Glicina Un amminoacido

Chimotripsina Una proteina globulare. Glicina Un amminoacido Chimotripsina Una proteina globulare Glicina Un amminoacido - In teoria un numero enorme di differenti catene polipeptidiche potrebbe essere sintetizzato con i 20 amminoacidi standard. 20 4 = 160.000 differenti

Dettagli

Prof. Fulvio Ursini Dipartimento di Chimica Biologica (Vallisneri IV piano Nord) Viale G. Colombo, Padova. Tel.

Prof. Fulvio Ursini Dipartimento di Chimica Biologica (Vallisneri IV piano Nord) Viale G. Colombo, Padova. Tel. Prof. Fulvio Ursini Dipartimento di Chimica Biologica (Vallisneri IV piano Nord) Viale G. Colombo, 3-35121 Padova. Tel.:+39-049-8276104 Fax.:+39-049-8073310 E-mail: fulvio.ursini@unipd.it Funzioni delle

Dettagli

La chimica della pelle

La chimica della pelle La chimica della pelle 1 Gli amminoacidi Queste unità hanno la particolare caratteristica di contenere nella stessa molecola un gruppo acido (- COOH) ed uno basico (- NH 2 ), legati tra loro attraverso

Dettagli

AMINOACIDI - 1 AMINOACIDI - 2

AMINOACIDI - 1 AMINOACIDI - 2 AMINOAIDI - 1 Proteine (gr. pròtos = primo) 50-80% peso secco cellulare GENE POTEINA EFFETTO proteine calore idrolisi acida o alcalina α-aminoacidi proteasi Struttura generale degli α-aminoacidi primari

Dettagli

I gruppi R differenziano i 20 amminoacidi standard. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica

I gruppi R differenziano i 20 amminoacidi standard. Tratto da D. Voet, G. Voet e C.W. Pratt Fondamenti di biochimica Gli aminoacidi NOMENCLATURA Aminoacido Abbr. tre lettere Abbr. una lettera Aminoacido Abbr. tre lettere Abbr. una lettera Alanina ALA A Lisina LYS K Arginina ARG R Metionina MET M Asparagina ASN N Fenilalanina

Dettagli

Le proteine sono polimeri lineari costituiti da unità base formate da oltre 40 amminoacidi. Possono assumere forme diverse a seconda della funzione

Le proteine sono polimeri lineari costituiti da unità base formate da oltre 40 amminoacidi. Possono assumere forme diverse a seconda della funzione Le proteine sono polimeri lineari costituiti da unità base formate da oltre 40 amminoacidi Hanno elevato PM Possono assumere forme diverse a seconda della funzione svolgono molteplici funzioni Tra le proteine

Dettagli

BIOCHIMICA BIOCHIMICA APPLICATA

BIOCHIMICA BIOCHIMICA APPLICATA BIOCHIMICA BIOCHIMICA APPLICATA Corso di Laurea in Farmacia Prof. Ivano F. Santarelli Introduzione Testi consigliati -I principi di Biochimica di Lehninger. D.L.Nelson, M.M. Cox. Zanichelli -Biochimica

Dettagli

LE PROTEINE -struttura tridimensionale-

LE PROTEINE -struttura tridimensionale- LE PROTEINE -struttura tridimensionale- Struttura generale di una proteina Ceruloplasmina Cosa sono??? Sono biopolimeri con forme ben definite. composti da molteplici amminoacidi, legati con legami peptidici

Dettagli

Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE. 4. proteine

Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE. 4. proteine Vittoria Patti MACROMOLECOLE BIOLOGICHE 4. proteine 1 Funzioni principali delle proteine funzione cosa significa esempi ENZIMATICA STRUTTURALE TRASPORTO MOVIMENTO DIFESA IMMUNITARIA ORMONALE catalizzare

Dettagli

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 4

Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA. Angela Chambery Lezione 4 Corso di Laurea in Farmacia Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Angela Chambery Lezione 4 Scoperta degli amminoacidi: gli amminoacidi essenziali Gli amminoacidi essenziali sono quegli amminoacidi che un

Dettagli

SOLUZIONI DEGLI ESERCIZI

SOLUZIONI DEGLI ESERCIZI Niccolò Taddei - Biochimica apitolo 3 GLI AMMINAOIDI E LE PROTEINE DEGLI ESERIZI 1 Le proteine costituiscono una grande famiglia di biomolecole molto diffuse in natura; sono costituite da unità strutturali

Dettagli

BIOCHIMICA e BIOTECNOLOGIE degli ALIMENTI

BIOCHIMICA e BIOTECNOLOGIE degli ALIMENTI Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Anno Accademico 2016-17 Corso di Laurea Magistrale in SCIENZE DEGLI ALIMENTI E DELLA NUTRIZIONE UMANA Insegnamento di BIOCHIMICA e BIOTECNOLOGIE degli

Dettagli

AMMINOACIDI E PROTEINE

AMMINOACIDI E PROTEINE AMMINOACIDI E PROTEINE Vengono chiamate amminoacidi quelle molecole organiche in cui sono contemporaneamente presenti sia un gruppo acido carbossilico -COO che un gruppo amminico -N2. Una molecola appartenente

Dettagli

Corso di BIOCHIMICA. Libro di testo: Nelson DL e Cox MM I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER QUINTA EDIZIONE - ZANICHELLI

Corso di BIOCHIMICA. Libro di testo: Nelson DL e Cox MM I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER QUINTA EDIZIONE - ZANICHELLI Corso di BIOCHIMICA Libro di testo: Nelson DL e Cox MM I PRINCIPI DI BIOCHIMICA DI LEHNINGER QUINTA EDIZIONE - ZANICHELLI Materiale didattico e esercizi su: http://moodle2.units.it/ Password: BioFarma

Dettagli

aa 2013-14 Proteine Struttura delle Proteine α Amminoacidi

aa 2013-14 Proteine Struttura delle Proteine α Amminoacidi Proteine Biopolimeri degli α-amino acidi. Amino acidi sono uniti attraverso il legame peptidico. Alcune funzioni: Struttura (collagene, cheratina ecc.) Enzimi (maltasi, deidrogenasi ecc) Trasporto (albumine,

Dettagli

Cap. 1 Interazioni delle molecole con l acqua

Cap. 1 Interazioni delle molecole con l acqua Cap. 1 nterazioni delle molecole con l acqua Ci sono legami idrogeno nel metano liquido (CH 4 mantenuto a -165 C)? Perché? No, perché il legame C-H non è sufficientemente polare da avere una distribuzione

Dettagli

Proteine. Enzimi Fattori di Trascrizione Proteine di Membrana (trasportatori, canale, recettori di membrana)

Proteine. Enzimi Fattori di Trascrizione Proteine di Membrana (trasportatori, canale, recettori di membrana) Proteine Enzimi Fattori di Trascrizione Proteine di Membrana (trasportatori, canale, recettori di membrana) Ormoni e Fattori di crescita Anticorpi Trasporto Trasporto (emoglobina, LDL, HDL.) Fenotipo Proteine

Dettagli

Alcol + alcol etere R-OH + R -OH R-O-R + H 2 O Aldeide + alcol emiacetale R-CHO + R -OH R-CHOH-O-R Acido + Acido anidride R-COOH + R -COOH

Alcol + alcol etere R-OH + R -OH R-O-R + H 2 O Aldeide + alcol emiacetale R-CHO + R -OH R-CHOH-O-R Acido + Acido anidride R-COOH + R -COOH Nomenclatura AMIDI Alcol + alcol etere R-OH + R -OH R-O-R + H 2 O Aldeide + alcol emiacetale R-CHO + R -OH R-CHOH-O-R Acido + Acido anidride R-COOH + R -COOH R-CO-O-CO-R + H 2 O Alcol + Acido estere R-COOH

Dettagli

COMPORTAMENTO ANFOTERO DEGLI AA

COMPORTAMENTO ANFOTERO DEGLI AA Proprietà acido-basiche degli aminoacidi FORMA NON IONICA Non esiste a nessun valore di ph FORMA ZWITTERIONICA È la forma prevalente a ph 7 COMPORTAMENTO ANFOTERO DEGLI AA CARICA NETTA +1 CARICA NETTA

Dettagli

AMINOACIDI. GENE PROTEINA EFFETTO. calore. idrolisi acida (o alcalina) Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard, normali):

AMINOACIDI. GENE PROTEINA EFFETTO. calore. idrolisi acida (o alcalina) Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard, normali): AMINOAIDI. Proteine (gr. pròtos = primo) > 50% peso secco cellulare GENE POTEINA EFFETTO proteine calore idrolisi acida (o alcalina) α-aminoacidi Struttura generale degli α-aminoacidi primari (standard,

Dettagli

CENNI SUL TIPO DI FORZE

CENNI SUL TIPO DI FORZE CENNI SUL TIPO DI FORZE Forze deboli che influenzano la struttura delle proteine: le interazioni di van der Waals repulsione attrazione Forze attrattive dovute a interazioni istantanee che si generano

Dettagli

Lezione 39 Chimica organica - stereoisomeria

Lezione 39 Chimica organica - stereoisomeria Lezione 39 Chimica organica - stereoisomeria 1. La stereoisomeria In un atomo di carbonio ibridato sp 3 i quattro orbitali ibridi, e quindi i quattro legami da essi formati sono orientati, come detto,

Dettagli

CORSO DI BIOCHIMICA PER INGEGNERIA BIOMEDICA I ESERCITAZIONE

CORSO DI BIOCHIMICA PER INGEGNERIA BIOMEDICA I ESERCITAZIONE CORSO DI BIOCHIMICA PER INGEGNERIA BIOMEDICA I ESERCITAZIONE 1) Che tipo di ibridazione ha il carbonio coinvolto nel doppio legame degli alcheni? Descrivi brevemente. Alcheni Ibridazione sp 2 2s p x p

Dettagli

scaricato da I peptidi risultano dall unione di due o più aminoacidi mediante un legame COVALENTE

scaricato da  I peptidi risultano dall unione di due o più aminoacidi mediante un legame COVALENTE Legame peptidico I peptidi risultano dall unione di due o più aminoacidi mediante un legame COVALENTE tra il gruppo amminico di un aminoacido ed il gruppo carbossilico di un altro. 1 Catene contenenti

Dettagli

La biochimica è anche definita la chimica del C :

La biochimica è anche definita la chimica del C : Tutte le cellule viventi sono composte da macromolecole simili, costituite dalle stesse piccole molecole di base. La grande diversità è data dalle diverse combinazioni di 4 principali elementi C carbonio

Dettagli

Composti organici. I composti organici. Atomi e molecole di carbonio. Atomi e molecole di carbonio. Gruppi funzionali. Isomeri

Composti organici. I composti organici. Atomi e molecole di carbonio. Atomi e molecole di carbonio. Gruppi funzionali. Isomeri I composti organici Atomi e molecole di carbonio Carboidrati Lipidi Proteine Acidi nucleici Composti organici Materiale composto da biomolecole - Formate in buona parte da legami ed anelli di carbonio.

Dettagli

I PROTIDI ASPETTI GENERALI

I PROTIDI ASPETTI GENERALI I PROTIDI ASPETTI GENERALI I PROTIDI O PROTEINE SONO SOSTANZE ORGANICHE AZOTATE, DI STRUTTURA MOLTO COMPLESSA, PRESENTI IN OGNI FORMA DI VITA. LE PROTEINE SONO COMPOSTI QUATERNARI, OSSIA SONO FORMATE DA

Dettagli

LEZIONE DEL 16/03/2017 Prosieguo sugli amminoacidi Tre amminoacidi con gruppo laterale basico Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Istidina (His, H)

LEZIONE DEL 16/03/2017 Prosieguo sugli amminoacidi Tre amminoacidi con gruppo laterale basico Lisina (Lys, K) Arginina (Arg, R) Istidina (His, H) LEZIONE DEL 16/03/2017 Prosieguo sugli amminoacidi Tre amminoacidi con gruppo laterale basico Lisina (Lys, K) Ovviamente carica nel gruppo carbossile, amminico implicati in eventuali legami peptidici,

Dettagli

Introduzione alla biologia della cellula. Lezione 2 Le biomolecole

Introduzione alla biologia della cellula. Lezione 2 Le biomolecole Introduzione alla biologia della cellula Lezione 2 Le biomolecole Tutte le molecole contenute nelle cellule sono costituite da composti del carbonio Zuccheri Lipidi Proteine Acidi nucleici Polimeri Sono

Dettagli

Amminoacidi - Peptidi - Proteine. Emoglobina

Amminoacidi - Peptidi - Proteine. Emoglobina Amminoacidi - Peptidi - Proteine Emoglobina 1 Emoglobina Gli amminoacidi sono le sostanze di base che costituiscono le proteine. Ogni proteina è caratterizzata da una precisa sequenza di mattoni di amminoacidi.

Dettagli

Analisi quantitative

Analisi quantitative Analisi quantitative Diversi metodi per la quantificazione delle proteine totali (reazioni generali delle proteine): 1. Dosaggio spettrofotometrico diretto 2. Metodi colorimetrici 1. Dosaggio spettrofotometrico

Dettagli

Università Telematica Pegaso. Indice

Università Telematica Pegaso. Indice LE PROTEINE PROF.SSA AUSILIA ELCE Indice 1 INTRODUZIONE -------------------------------------------------------------------------------------------------------------- 3 2 TRASCRIZIONE--------------------------------------------------------------------------------------------------------------

Dettagli

Metabolismo degli amminoacidi

Metabolismo degli amminoacidi Metabolismo degli amminoacidi Bilancio azotato Differenza fra l azoto introdotto e quello eliminato Positivo (gravidanza) Negativo In equilibrio ghiandole salivari bocca amilasi gastrina l (p 1) pepsinogeno

Dettagli

Lezione 2. Sommario. Bioinformatica. Lezione 2: AMMINOACIDI E POLIPEPTIDI Aminoacidi e proteine. Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi

Lezione 2. Sommario. Bioinformatica. Lezione 2: AMMINOACIDI E POLIPEPTIDI Aminoacidi e proteine. Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi Lezione 2 Bioinformatica Mauro Ceccanti e Alberto Paoluzzi Lezione 2: AMMINOACIDI E POLIPEPTIDI Aminoacidi e proteine Dip. Informatica e Automazione Università Roma Tre Dip. Medicina Clinica Università

Dettagli

Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine.

Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine. Struttura di proteine Gli amminoacidi Il legame peptidico Motivi strutturali classificazione, architettura topologia delle strutture tridimensionali di proteine. Correlazioni struttura-funzione Gli amminoacidi

Dettagli

Formazione. di un peptide.

Formazione. di un peptide. Formazione. di un peptide. Quando due aminoacidi si uniscono si forma un legame peptidico. In questo caso il dipeptide glicilalanina (Gly-Ala) viene mostrato come se si stesse formando in seguito a eliminazione

Dettagli

La struttura covalente delle proteine (la sequenza amminoacidica)

La struttura covalente delle proteine (la sequenza amminoacidica) La struttura covalente delle proteine (la sequenza amminoacidica) Sequenza amminoacidica dell ormone insulina bovino (Frederick Sanger, 1953) Il primo passo per determinare la sequenza di un peptide è

Dettagli

Acidi Poliprotici. Si definiscono acidi poliprotici, le sostanze in grado di donare più di un protone all acqua:

Acidi Poliprotici. Si definiscono acidi poliprotici, le sostanze in grado di donare più di un protone all acqua: Acidi Poliprotici Si definiscono acidi poliprotici, le sostanze in grado di donare più di un protone all acqua: Esempi: Acido solforico H SO >> 1, a 1. x1 Acido carbonico H O.5x1 7, a.69 x1 11 Acido fosforico

Dettagli

Analisi quantitative

Analisi quantitative Analisi quantitative Diversi metodi per la quantificazione delle proteine totali (reazioni generali delle proteine): 1. Dosaggio spettrofotometrico diretto 2. Metodi colorimetrici 1. Dosaggio spettrofotometrico

Dettagli

SOLUZIONI DEGLI ESERCIZI

SOLUZIONI DEGLI ESERCIZI Dal carbonio agli OGM Biochimica e biotecnologie SOLUZIONI DEGLI ESERCIZI Capitolo 0 Il mondo del carbonio 1. b, e 2. d 3. 7 4. 5. 6. 7. a) Isomeria di posizione; b) i due composti non sono isomeri; c)

Dettagli

Di cosa è fatta una cellula?

Di cosa è fatta una cellula? Di cosa è fatta una cellula? Composizione delle cellule - L acqua (H 2 O) rappresenta il 70% del massa della cellula - C,H,N,O rappresentano il 96% della massa della cellula - Altri component frequenti

Dettagli

CHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. Metodologie 1. DiSTABiF. Corso di Laurea in SCIENZE BIOLOGICHE.

CHIMICA BIOLOGICA. Seconda Università degli Studi di Napoli. Metodologie 1. DiSTABiF. Corso di Laurea in SCIENZE BIOLOGICHE. Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Corso di Laurea in SCIENZE BIOLOGICHE Insegnamento di CHIMICA BIOLOGICA Anno Accademico 2016-17 Metodologie 1 Spettrofotometria e analisi di amminoacidi

Dettagli

Chimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici

Chimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici Chimica generale e inorganica Studia gli elementi e i composti inorganici Chimica organica Studia i composti organici, cioè composti che contengono atomi di carbonio Biochimica È lo studio della chimica

Dettagli

LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE Le cellule contengono 4 famiglie principali di molecole organiche:

LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE Le cellule contengono 4 famiglie principali di molecole organiche: LEZIONE n 1 LE MACROMOLECOLE BIOLOGICHE Le cellule contengono 4 famiglie principali di molecole organiche: macromolecole Macromolecole macromolecole I componenti chimici di una cellula -Le macromolecole

Dettagli

CARBOIDRATI C H O ZUCCHERO SACCARIDE GLUCIDE CARBOIDRATO

CARBOIDRATI C H O ZUCCHERO SACCARIDE GLUCIDE CARBOIDRATO CARBOIDRATI ZUCCHERO SACCARIDE GLUCIDE CARBOIDRATO C H O carboidrati C n H 2n O n H C O C O Il glucosio è un monosaccaride con 6 atomi di carbonio GLUCOSIO Forma ciclica Forma lineare a ph 7 circa lo 0,0026%

Dettagli

Amminoacidi e Proteine

Amminoacidi e Proteine Amminoacidi e Proteine Struttura generale di un α-amminoacido R = catena laterale AMMINOACIDI (AA) CELLULARI Gli amminoacidi presenti nella cellula possono essere il prodotto di idrolisi delle proteine

Dettagli

LEZIONE 2 COMPOSTI DEL CARBONIO: MACROMOLECOLE:

LEZIONE 2 COMPOSTI DEL CARBONIO: MACROMOLECOLE: LEZIONE 2 COMPONENTI CHIMICI DELLA CELLULA ACQUA COMPOSTI DEL CARBONIO: MACROMOLECOLE: ZUCCHERI ACIDI GRASSI PROTEINE NUCLEOTIDI percentuale di abbondanza relativa I componenti chimici di una cellula organismi

Dettagli

ACIDI CARBOSSILICI. ac. formico ac. acetico ac. benzoico

ACIDI CARBOSSILICI. ac. formico ac. acetico ac. benzoico ACIDI CARBOSSILICI ac. formico ac. acetico ac. benzoico Nomenclatura Nomenclatura acido malonico Acidi bicarbossilici a catena alifatica Proprietà fisiche I primi termini della serie sono liquidi incolori

Dettagli

H N H R N H R N R R N R H H H

H N H R N H R N R R N R H H H AMMINE Sono derivati dell ammoniaca (NH 3 ) nei quali uno o più atomi di idrogeno sono sostituiti da altrettanti radicali alchilici (R-, come ad esempio il gruppo -CH 3 ). Come l ammoniaca anche le ammine

Dettagli

Amminoacidi Peptidi Proteine

Amminoacidi Peptidi Proteine Amminoacidi Peptidi Proteine Amminoacidi: Struttura generale COOH H NH 2 Centro chiralico Gli amminoacidi nelle molecole proteiche sono tutti stereoisomeri L IDROFOBOCI IDROFOBOCI IDROFILICI Secondo gruppo

Dettagli

delegate a conservare e trasmettere l'informazione genetica. Oggi é noto che sono gli acidi

delegate a conservare e trasmettere l'informazione genetica. Oggi é noto che sono gli acidi 8. Le proteine Il termine "proteina" (dal greco προτειος: di primaria importanza) fu coniato nel 1838 dal chimico svedese J. Berzelius 1 quando ancora si riteneva che le proteine fossero le molecole delegate

Dettagli

Di cosa è fatta una cellula?

Di cosa è fatta una cellula? Di cosa è fatta una cellula? Composizione delle cellule - L acqua (H 2 O) rappresenta il 70% del massa della cellula - C,H,N,O,P,S rappresentano il 99% della massa della cellula - Altri elementi più rari

Dettagli

Arrhenius. HCl H + + Cl - NaOH Na + + OH -

Arrhenius. HCl H + + Cl - NaOH Na + + OH - Arrhenius Un acido è una sostanza che contiene H ed è in grado di cedere ioni H + e base è una sostanza che ha tendenza a cedere ioni OH - in acqua H 2 O HCl H + + Cl - H 2 O NaOH Na + + OH - Reazione

Dettagli

La Spettroscopia in Biologia

La Spettroscopia in Biologia La Spettroscopia in Biologia Linda Avesani Dip. Scientifico e Tecnologico Università di Verona Spettroscopia e Proprietà della luce La spettroscopia in biologia studia la struttura e la dinamica delle

Dettagli

E N =195kJ mol 1 47kcal mol 1

E N =195kJ mol 1 47kcal mol 1 Spettroscopia di assorbimento La luce nel visibile e nel vicino ultravioletto eccita transizioni elettroniche nelle molecole Luce visibile: λ = 600 nm = 6 10-5 cm = (E = 16667 cm -1 (1/ λ )), E 50 kcal/mol

Dettagli

Modulo 2. Struttura e funzione delle proteine

Modulo 2. Struttura e funzione delle proteine Modulo 2 Struttura e funzione delle proteine Le proteine e i suoi costituenti Macromolecole più abbondanti e varie delle cellule - sbalorditiva diversità Ruolo primario nelle cellule e nell organismo (da

Dettagli

20/12/ tipi di amino acidi: parecchie combinazioni

20/12/ tipi di amino acidi: parecchie combinazioni 20 tipi di amino acidi: parecchie combinazioni Le proteine sono polimeri di amino acidi 1 SEMPLICI : costituite solo da amino acidi PROTEINE CONIUGATE Apoproteina = parte proteica Gruppo prostetico = parte

Dettagli

Digestione delle proteine e assorbimento degli aminoacidi

Digestione delle proteine e assorbimento degli aminoacidi Digestione delle proteine e assorbimento degli aminoacidi Temperatura La cottura degli alimenti aumenta la digeribilità perché i legami peptidici sono piu accessibili agli enzimi proteolitici Digestione

Dettagli

Le proteine. Sono polimeri di amminoacidi dispos$ in sequenza. Due amminoacidi si legano tra loro formando un legame pep-dico.

Le proteine. Sono polimeri di amminoacidi dispos$ in sequenza. Due amminoacidi si legano tra loro formando un legame pep-dico. Le proteine Sono polimeri di amminoacidi dispos$ in sequenza. Due amminoacidi si legano tra loro formando un legame pep-dico. Cur$s et al. Invito alla biologia.blu Zanichelli editore 2011 1 Struttura e

Dettagli

Le interazioni reversibili tra le macromolecole sono mediate da 3 specie di legami non covalenti:

Le interazioni reversibili tra le macromolecole sono mediate da 3 specie di legami non covalenti: Le interazioni reversibili tra le macromolecole sono mediate da 3 specie di legami non covalenti: 1) Legami elettrostatici 2) Legami idrogeno 3) Forze di van der Waals Le interazioni deboli tra biomolecole

Dettagli

Nel DNA e nell RNA i nucleotidi sono legati covalentemente da legami fosfodiesterei.

Nel DNA e nell RNA i nucleotidi sono legati covalentemente da legami fosfodiesterei. DNA e RNA Composizione e proprietà Struttura Analisi 1 STRUTTURA DAGLI ACIDI NUCLEICI Nel DNA e nell RNA i nucleotidi sono legati covalentemente da legami fosfodiesterei. I gruppi fosforici hanno pka vicino

Dettagli