Macromolecole Biologiche. I domini (II)

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1 I domini (II)

2 Domini β Nonostante l elevato numero di possibili disposizioni di filamenti β (a costituire foglietti β antiparalleli) connessi da tratti di loop, i domini β più frequentemente osservati sono solo 3: - up and down - chiave greca - jelly roll In generale, i filamenti β sono disposti in modo tale da formare 2 foglietti β impaccati uno con l altro (sandwich o barili), a formare un core idrofobico. Un discorso a parte meritano i domini a β elica, una struttura β recentemente scoperta.

3 Domini β: Up and down La topologia più semplice per foglietti β antiparalleli è chiamata up and down: in essa i filamenti β adiacenti sono collegati da regioni di loop (β-hairpin). Spesso l ultimo filamento β è collegato al primo da legami idrogeno, a formare un barile (β barrel) di 8 filamenti β, come nel caso delle proteine che legano il retinolo o acidi grassi. Se ciò non accade si parla di β sandwich. In questi casi, nelle sequenze dei filamenti β catene laterali idrofobiche si alternano a catene laterali polari e cariche idrofiliche, in modo tale da formare il core idrofobico all interno del barile/sandwich e da interagire esternamente con il solvente.

4 Domini β: Up and down Un altro esempio di topologia up and down è rappresentato dalla neuraminidasi dal virus dell influenza. In questo caso i filamenti β non formano un barile ma 6 foglietti β che si organizzano in un β propeller. I loop di ciascun foglietto β che collegano i filamenti β 2 e 3 si trovano tutti dallo stesso lato del β propeller e formano il sito attivo della proteina.

5 Domini β: Chiave greca Un altro modo per collegare filamenti β antiparalleli è la topologia a chiave greca, che connette filamenti β sui lati opposti del barile β.

6 Domini β: Chiave greca Il motivo base è costituito da 4 filamenti β: 3 presentano topologia up and down e sono collegati da β hairpin, seguiti da una connessione più lunga al quarto filamento β, che è adiacente al primo. Esempi di topologia a chiave greca si osservano nelle superossido dismutasi a Cu,Zn e nella proteina γ cristallino.

7 Domini β: Jelly roll Un altra topologia caratteristica dei filamenti β antiparalleli è chiamata jelly roll. Consideriamo una stringa costituita da 8 filamenti β antiparalleli, collegati a 2 a 2 da legami idrogeno (coppie 1-8, 2-7, 3-6 e 4-5). Se si avvolge questa stringa intorno ad un cilindro, in modo tale che i filamenti β si trovino sulla superficie del barile mentre le regioni di loop alle 2 estremità, si ottiene la topologia jelly roll.

8 Domini β: Jelly roll Nella topologia jelly roll, le coppie di filamenti β (1-8, 2-7, 3-6 e 4-5) sono disposte in modo tale che il filamento β 1 sia adiacente al 2, il 7 al 4, il 5 al 6 e il 3 all 8. In questo modo si possono formare altri legami idrogeno fra questi filamenti β. 2 connessioni attraversano l estremità superiore del barile e 2 attraversano quella inferiore. In più ci sono 2 connessioni tra filamenti β adiacenti nell estremità superiore del barile e 1 all estremità inferiore. Esempi: proteine costituenti il capside dei virus sferici, emmaglutinina.

9 Domini β: β elica Nel 1993 fu scoperta una nuova, inaspettata, struttura di tipo β, la β elica. La β elica, che non è in nessun modo correlata alle altre strutture β, fu osservata per la prima volta nella struttura dell enzima batterico pectato liasi. Successivamente, sono state determinate altre strutture proteiche contenenti β eliche (tra cui proteinasi batteriche extracellulari e la proteina tailspike del batteriofago P22). Nella β elica la catena polipeptidica si avvolge a formare un ampia elica, costituita da filamenti β uniti fra loro da regioni di loop. Esistono 2 tipi di β elica: - β elica a 2 foglietti β - β elica a 3 foglietti β

10 Domini β: β elica a 2 foglietti β La β elica a 2 foglietti β è la forma di β elica più semplice, osservata nelle proteinasi extracellulari batteriche. Ciascun giro di elica comprende 2 filamenti β e 2 regioni di loop. Questa unità strutturale si ripete 3 volte a formare una struttura elicoidale destrorsa costituita da 2 foglietti β paralleli costituiti ciascuno da 3 filamenti β, con un core idrofobico in mezzo. L unità strutturale base della β elica a 2 foglietti β è costituita da 18 aminoacidi, 3 in ciascun filamento β e 6 in ciascun loop. Questa unità base è caratterizzata dalla sequenza consenso: (Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-X-U-X) 2 [X: qualsiasi aminoacido; U: idrofobico, spesso Leu]

11 Domini β: β elica a 2 foglietti β Sequenza consenso: (Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-X-U-X) 2 I primi 6 aminoacidi formano un loop e gli altri 3 un filamento β, con la catena laterale di U coinvolta nell impaccamento idrofobico dei 2 foglietti β. I loop sono stabilizzati da ioni calcio che si legano all aminoacido Asp. Questa sequenza consenso può essere utilizzata per cercare possibili strutture β elica a 2 foglietti β analizzando database di sequenze di proteine di struttura tridimensionale non nota.

12 Domini β: β elica a 3 foglietti β Una β elica più complessa è presente nella pectato liasi e nella proteina tailspike del batteriofago P22. Nelle β eliche a 3 foglietti β ciascun giro di elica è formata da 3 filamenti β (ciascuno costituito da 3 a 5 aminoacidi) collegati da 3 loop. La β elica quindi è costituita da 3 foglietti β paralleli, che formano i lati di un prisma. La sezione della β elica, però, non è triangolare, a causa della disposizione dei foglietti β.

13 Domini β: β elica a 3 foglietti β Due dei foglietti β sono posizionati uno adiacente all altro, come nella β elica a 2 foglietti β, e il terzo foglietto β è quasi perpendicolare agli altri 2. Un loop (a) è corto e quasi sempre formato solo da 2 aminoacidi con conformazione invariante e forma un angolo di circa 120 fra i 2 filamenti β che unisce. Gli altri 2 loop (b, c) sono più lunghi e variano in dimensione e conformazione. I loop lunghi protrudono dai foglietti β e probabilmente formano il sito attivo sulla superficie esterna della proteina. La variabilità in numero e tipo di aminoacidi che costituiscono i 2 loop lunghi impedisce di determinare una sequenza consenso per la β elica a 3 foglietti β.

14 Domini β: β elica a 3 foglietti β Il numero di giri di elica nelle β eliche a 3 foglietti β è maggiore di quello trovato nelle β eliche a 2 foglietti β. La pectato liasi consiste di 7 giri di β elica (d = 4.86 Å), è lunga 34 Å e ha un diametro di Å, mentre la β elica della proteina tailspike del batteriofago P22 è formata da 13 giri.

15 Domini β: β elica a 4 foglietti β Esistono anche β eliche destrorse costituite da 4 foglietti β paralleli, che possono essere considerate come un estensione di quelle a 3 foglietti β. Infatti, il foglietto β evidenziato può essere visto come un estensione N-terminale del foglietto β successivo. Queste coppie di filamenti β sono separate da un loop costituito da 1-2 aminoacidi, uno dei quali adotta sempre una conformazione α-elica sinistrorsa e cambia la direzione della catena polipeptidica principale di circa 100.

16 Domini β: β elica sinistrorsa Nel 1995 è stata osservata una β elica sinistrorsa, nella struttura dell enzima UDP-N-acetilglucosammina transferasi (LpxA). Gli enzimi che presentano la β elica sinistrorsa sono caratterizzati dalla ripetizione dell esapeptide: [LIV]-[GAED]-X-X-[STAV]-X

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