Domini. Domini e classificazione strutturale delle proteine

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1 Domini e classificazione strutturale delle proteine Struttura primaria (sequenza) Struttura secondaria (α-elica, foglietto β) Struttura Supersecondaria (αα, ββ, βαβ, ecc.) Domini Struttura terziaria (mono o multidominio) Struttura quaternaria (complessi) 1

2 Esempi di folding: up-and-down barrel greek key jelly-roll More than the sum of their parts: on the evolution of proteins from peptides J. Söding & A. Lupas, BioEssays 25: ;

3 Dalla struttura supersecondaria agli elementi caratterizzanti le proteine ripetute 3

4 ESEMPI DI REPEAT CHE PRODUCONO IL FOLD FINALE DELLA PROTEINA Le proteine contenenti tali repeat sono il prodotto di fold minimi che sono dei repeat di unità semplici. Possono essere degenerati nella sequenza primaria. 1) il primo e l ultimo dei repeat risultano conservati e garantiscono stabilità all intero fold della proteina. 2) i repeat intermedi possono essere deleti senza comportare il misfolding della proteina Il pattern consenso di alcuni repeat Consensus sequences of sequence repeats present in solenoid proteins (+ positively charged amino acid; o, hydrophobic amino acid). Positions of a helices (red cylinders), 3-10 helices (blue cylinders) and beta strands (magenta arrows) are shown above the underlined portions of the sequences (3-10 helices are helices with a specific hydrogenbonding pattern that differs from a helices). Consensus sequences have been taken from the literature and might have therefore been derived using different criteria for different protein motifs: protein farnesyltransferase (FTase) alpha subunit; tetratricopeptide repeat (TPR); HEAT repeat; armadillo repeat; ankyrin repeat; leucine-rich repeat variant (LRV); leucinerich repeat/ri-like (LRR/RI), LRR/typical and LRR/internalin-like; insulin-like growth factor-1 receptor L domain (IGF-1R L); serralysin, GGxGxD repeat; hexapeptide repeat (HPR). 4

5 Proteine ripetute Funzioni di repeats (Marcotte et al., 1998) Le funzioni con più (a) e meno (b) repeats interni annotate nel database SWISS-PROT. La maggioranza delle funzioni in (a) sono tipiche degli eucarioti. 5

6 Struttura primaria (sequenza) Struttura secondaria (α-elica, foglietto β) Struttura Supersecondaria (αα, ββ, βαβ, ecc.) Domini Struttura terziaria (mono o multidominio) Struttura quaternaria (complessi) 6

7 Proteine globulari Le regioni di catena polipeptidica che non possono essere definite come eliche o foglietti, vengono chiamate "Random coil (avvolgimento casuale) Ma nei tratti random coil l avvolgimento non e casuale: si tratta di strutture organizzate variabili e stabili come le altre strutture secondarie: semplicemente sono difficili da descrivere Sono fortemente influenzate dalle interazioni delle catene laterali I livelli di struttura di una proteina globulare non devono assolutamente essere immaginati come statici Vari elementi e domini di una proteina si muovono e i movimenti si possono studiare tramite spettroscopia NMR o di fluorescenza: Fluttuazioni atomiche, che dipendono dell energia cinetica all interno della proteina e sono funzione della temperatura Cambiamenti conformazionali in risposta a particolari stimoli (es il legame con antigene delle immunoglobuline o il legame con i/il modulatori di un enzima allosterico) Vie sistematiche per classificare le proteine globulari Nel 1965 si conosceva la struttura cristallina di tre proteine (mioglobina, lisozima, emoglobina) Da allora il numero si strutture proteiche e cresciuto esponenzialmente nel 2006 oltre strutture cristallizzate o NMR Molte devono essere ancora risolte, si assume che il genoma umano codifichi per piu di proteine Divenne chiaro che non tutte sono uniche ma ci sono molte somiglianze strutturali tra proteine non relate Queste somiglianze sono analizzate al meglio a livello di domini proteici (quella parte di proteina che forma una tipica struttura tridimensionale indipendentemente dal resto) Le proteine globulari possono contenere 1, molti o piu di 100 domini Le grandi proteine multidominio spesso contengono multiple copie di tipici domini Si e stimato che ci potrebbero essere 1000 differenti domini, anche se qualcuno ritiene che ce ne possano essere Diversi domini che adottano la stessa struttura non hanno gli atomi esattamente nello stesso posto! Ogni dominio strutturale comprende quindi ripiegamenti tipici (definiti da tipici valori Φ e Ψ ) 7

8 I domini strutturali di una proteina sono l unita base della biologia strutturale moderna. Dal 1990, quando un significativo numero di strutture sono state depositate nelle banche dati le strutture delle proteine sono state classificate sistematicamente Esempi di classificazione basati su SCOP (banca dati di classificazione strutturale) Classificazione strutturale delle proteine globulari In aggiunta alla classificazione basata sugli strati, le proteine possono venir raggruppate in base al tipo e alla disposizione della struttura secondaria Si possono dividere in 7 classi principali: 1. proteine tutte alfa 2. proteine tutte beta 3. Proteine a/b 4. Proteine a + b 5. Proteine multidominio (alfa e beta) 6. Proteine e peptidi di membrana e della superficie cellulare 7. Piccole proteine Ognuna di queste classi comprende (spesso centinaia!) di ripiegamenti diversi Le somiglianze in struttura terziaria all interno di queste classi non riflettono necessariamente funzioni simili o tra loro relate: l omologia funzionale dipende da somiglianze strutturali su una scala decisamente inferiore!! 8

9 Proteine tutte alfa E la maniera piu semplice di impaccare le eliche - con collegamenti corti e impaccamento antiparallelo Le proteine globiniche - mioglobina ed emoglobina - sono proteine tutte alfa Proteine tutte beta i filamenti sono solitamente antiparalleli Usualmente nei filamenti beta antiparalleli i residui idrofobici sono sistemati solo su di un lato del foglietto Quindi solo un lato deve essere protetto dal solvente Sono di solito sistemate a formare barili, cilindri o foglietti 9

10 proteine alfa e beta (a/b) formate da unita beta alfa beta. I foglietti beta sono (di solito) paralleli I filamenti beta paralleli solitamente distribuiscono i residui non polari su entrambi i lati del foglietto β Questo comporta che entrambi i lati del foglietto debbano essere protetti dal solvente Quindi questo tipo di struttura costituisce tipicamente il nucleo interno o core di una proteina, dove l accesso al solvente e minimo Proteine a/b-segue A questa classe appartengono: Le cosiddette strutture a barile β parallelo a otto filamenti : Ogni filamento β nel barile e affiancato da una α elica antiparallela: le α-eliche formano cosi un cilindro piu grande di eliche parallele concentriche con il barile. Entrambi i cilindri hanno un leggero ripiegamento destrorso I foglietti paralleli doppiamente avvolti (Doubly wound parallel β sheets) Una parete di filamenti β paralleli o misti protetta su entrambi i lati da eliche o altre strutture 10

11 Proteine alfa e beta (a+b) Costituite da regioni alfa e beta separate. Le regioni beta sono soprattutto foglietti beta antiparalleli. Struttura primaria (sequenza) Struttura secondaria (α-elica, foglietto β) Struttura Supersecondaria (αα, ββ, βαβ, ecc.) Domini Struttura terziaria (mono o multidominio) Struttura quaternaria (complessi) 11

12 Domìni DETERMINAZIONE DEI DOMINI DI UNA PROTEINA A LIVELLO STRUTTURALE Calcolo delle matrici di distanza tra gli atomi C-alpha. Rossman and Liljas (1974) a) c) b) Illustration of the problem of parsing the protein 3D structure into structural domains, (a) The most common definition of structural domains, as groups of residues with a maximum number of contacts within each group and a minimum number of contacts between the groups, (b) Domains may be composed of one or more chain segments. Any domain-assignment procedure must therefore be able cut the polypeptide chains as many times as necessary. When both domains are composed of contiguous chain segments (continuous domains), only one chain cut (1-cut) is required. When one domain is continuous and the other discontinuous, a situation that may arise as a result of gene insertion, then the chain has to be cut in two places (2-cuts). When both domains are discontinuous, additional chain cuts maybe required. In the example shown, the chain is cut in four places (4-cuts), and thus the domain on the left-hand side contains three chain segments, whereas that on the right contains two chain segments, (c) This drawing shows two solutions to the problem of partitioning the protein 3D structure into substructures. To partition the 3D structure into domains, many such solutions need to be examined in order to single out the one that satisfies the criterion given in (a) 12

13 Proteine multidominio per dominio si intendono quelle parti di peptide in una proteina capaci di generare una struttura tridimensionale caratteristica indipendentemente dal resto della catena polipeptidica I ripiegamenti consistono di uno o piu domini appartenenti alle diverse classi descritte Domini strutturali delle proteine definiti come quelle parti di peptide che si ripiegano in una struttura tridimensionale caratteristica indipendentemente dal resto della proteina Rappresentano una strategia modulare per progettare proteine Molte proteine (ma non tutte!) sono costituite da componenti strutturalmente distinti, cioe risultano formate da due o piu domini (o moduli) strutturali Ognuno di questi si puo trovare anche in altre proteine Tipicamente contengono da 40 a 100 aminoacidi e spesso adottano strutture terziarie stabili, anche quando isolati dalla proteina di appartenenza Talvolta sono usati ripetutamente nella stessa proteina Il riconoscimento degli stessi moduli su proteine diverse permette di predire alcune proprieta, relative alla presenza di quel modulo, della proteina stessa 13

14 Struttura terziaria di 5 moduli proteici utilizzati per la costruzione di proteine complesse multimodulo Modulo della proteina di controllo del complemento Modulo delle immunoglobuline Modulo della fibronectina tipo I Modulo di kringle Modulo dei fattori di crescita Alcune proteine che consistono di mosaici di moduli di proteine γcg=moduli contenenti residui di γ- carbossiglutammico G=modulo dell epidermal growth factor K= Kringle domain C=si trova nelle proteine del complemento F1,F2, F3= dapprima identificato nelle fibronectine I= dominio della superfamiglia delle immunoglobuline N= si trova in alcuni recettori di fattori di crescita E=modulo omologo ai motivi EF delle proteine che legano calcio LB= modulo della lectina 14

15 si legano a motivi peptidici contenenti una fosfotirosina. Il legame dipende da specifici motivi dal lato C della fosfotirosina si legano a sequenze ricche di prolina riconoscono e si legano a specifiche fosfotirosine ma in maniera diversa dagli SH2. si legano a sequenze ricche di prolina si lega a 4 o 5 residui terminali della proteina target si associa con specifici fosfoinositidi e dirige le proteine target veso la membrana plasmatica Proteine e peptidi di membrana e della superficie cellulare non include le proteine del sistema immunitario Possono contenere i domini descritti con ripiegamenti diversi rispetto alle proteine solubili 15

16 Piccole proteine Ne fanno parte proteine (o parti di proteine) che contengono metalli, eme e che contengono ponti disolfuro Le loro conformazioni sono di solito fortemente influenzate dalla presenza di metalli e/o da ponti disolfuro Sono di solito instabili se vengono ridotti i disolfuri o se i metalli sono rimossi. 16

17 Una maniera nuova di guardare le proteine globulari Cercare le strutture a strato" Simplified layer structure of proteins. Layers of secondary structure (β( green; α red) are combined to make globular protein domains. The β-sheets are represented as bars and circles, as they would appear when viewed looking along their component strands. Each sheet has a left-handed twist between the strands (not depicted) onto which can be added curl and stagger Redrawn with permission from Nature,, 2002, 416,, 657 Le proteine globulari possono venir rappresentate come formate da strati di scheletro peptidico : Gli strati possono essere rappresentati dal piano dei legami H nei foglietti β o da una serie di α-eliche parallele impaccate contro i foglietti Possono essere piatti, curvati o cilindrici I residui idrofobici vengono nascosti tra gli strati Nelle proteine solubili, l esterno e costituito principalmente da residui polari che interagiscono favorevolmente con il solvente E impressionante come la maggioranza delle strutture proteiche sia classificabile in questo modo: solo poche strutture non possono esserlo Esempi di domini proteici con diverso numero di strati dello scheletro proteico Residui idrofobici in giallo due strati di α-elica uno strato di foglietti β fra due strati di elica, in tutto 3 strati Una inusuale struttura a 5 strati: uno strato di filamenti β chiuso a sandwich tra 4 strati di α- eliche strati concentrici di filamenti β all interno e di α eliche all esterno (struttura nota anche come barile α β) 17

18 TIPI DI FOLD PIU FREQUENTI Fold delle proteine e funzione In natura forse esistono diversi fold ovvero forme in cui possiamo trovare le proteine che hanno una organizzazione tipica della propria componente di struttura secondaria. In realtà possiamo dire che solo alcune centinaia sono realmente diffuse mentre le altre sono rare o specie specifiche. La natura ottimizza le proprie energie e non crea nuove forme se piccole modificazioni di strutture preesistenti consentono di ottenere funzioni diverse (Coulson, Proteins 2002) Il concetto dei SUPERFOLDS poche centinaia (forse 400) presenti in molte proteine tante funzioni MESOFOLDS una via di mezzo. Fold mediamente frequenti UNIFOLDS presenti in un unica specie di proteine. Forse la maggior parte e specie specifiche. Possono essere oltre

19 Fold delle proteine e funzione: Superfolds, mesofolds, unifolds I Superfolds TIM barrel fold The structure consists of an eight fold repeat of beta/alpha units. 1) Eight parallel beta strands on the inside are covered by 2) Eight alpha helices on the outside. The fold was first seen in triose phosphate isomerase. All known TIM barrel structures are enzymes, except for the narbonin family. Many of these enzymes are glycosyl hydrolases (EC 3.2.x.x). The fold is highly versatile, being found in single-domain monomeric enzymes and as the catalytic domain of larger enzymes. The active site is found at the C- terminal end of the barrel in a series of loops, hence it is very easy to alter the function and/or specificity without altering the core structure. Alpha/beta hydrolase fold The structure is an eight stranded, mostly parallel alpha/beta structure. The fold is tolerant to large insertions and is very plastic. Ali proteins known so far containing this fold are enzymes. The enzymatic properties of this fold are formed by a catalytic triad of a nucleophile, acid and a histidine residue. The nucleophile is found in a "nucleophilic elbow" turn located just after the fifth beta strand. 19

20 NAD binding domain This is a double beta-alpha-beta-alpha-beta motif, and is a common structural motif of enzymes binding NAD, NADP and other related cofactors for example, NAD is found in dehydrogenases as the hydrogen acceptor. The domain is found as a common core unit in many structures, with other structural units at the periphery. P-loop NTP hydrolase fold This fold consists of alpha/beta/alpha, parallel or mixed beta sheets of variable size. The fold binds the phosphate of ATP or GTP and is found in ATP and GTP binding proteins such as adenylate kinase. The P-loop is phosphate binding loop that binds the phosphate groups of ATP and GTP,and is a glycine-rich sequence with the consensus sequence (A,G)xxxxGK(T,S). The P-loop residues are shown in detail (left) in guanylate kinase. Ferredoxinlike fold This fold consists of an alpha/beta sandwich with an antiparallel beta sheet The ferredoxinlike fold is associated predominantly with nonenzymatic ferredoxins. Ferredoxins are iron-sulphur clusters invovled in electron transport, and often form part of multisubunit assemblies. DISTRIBUZIONE DI FUNZIONE NEI FOLD 20

21 Classi strutturali e funzione enzimatica (Hegyi & Gerstein, JMB 1999) 1) alpha/beta (α/β): proteine con struttura alpha e beta ben distinte. sono prevalentemente enzimi specialmente trasferasi e idrolasi 2) Tutte alpha (α) e piccoli fold: associate a proteine non-enzimatiche Da queste considerazioni, però, non si è certi di associare univocamente ad una classe strutturale una funzione basata sul contenuto di struttura secondaria. Proteine da swissprot vs. i fold di SCOP usando BLAST e divise in 92 categorie funzionali (divise in 6 supergruppi) per riga contro 229 fold per colonna. La prima riga con i non-enzimi. Ci sono (=92x229) combinazioni possibili ma solo 331 sono state osservate (quadratini pieni). 21

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