MATERIA CONDENSATA SOFFICE Materia Condensata Soffice: un moderno e vasto. campo di ricerca chimico-fisica
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- Vittore Edoardo Innocenti
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1 MATERIA CONDENSATA SOFFICE Materia Condensata Soffice: un moderno e vasto Un moderno e vasto campo di Ricerca Chimico-Fisica campo di ricerca chimico-fisica D. Gazzillo, A. Giacometti, e R. Fantoni Workshop Interdipartimentale, 25 Ottobre 2006
2 Cos è la Materia Condensata Soffice? Materia Condensata Dura : Stato solido, cristalli. Legami forti: ionici, covalenti, metallici. Materia Condensata Soffice : Legami deboli: forze di van der Waals, ecc. Sistemi parzialmente ordinati.
3 Alcuni tipi di sistemi soffici COLLOIDI: nebbia, spray, fumo (aerosol); latte, burro, maionese, creme cosmetiche (emulsioni); dentifrici, schiume, colle (gel), saponi (micelle), sangue, ecc. CRISTALLI LIQUIDI: ordine intermedio fra solidi cristallini e fasi disordinate. Schermi elettronici piatti POLIMERI: nuove transizioni di fase (es. sol-gel). Aggregazione, auto-assemblaggio MATERIA BIOLOGICA: PROTEINE, membrane, DNA, virus, microtubuli, ecc.
4 Materia Condensata Soffice
5 Chi fa ricerca su questi sistemi complessi? Una volta principalmente chimici (preparazioni, ). Oggi anche fisici, chimico-fisici, scienziati dei materiali, biologi, Cosa studiano i teorici? Struttura a livello molecolare, proprietà termodinamiche (interazioni molecolari, equazioni di stato, transizioni di fase, mescolamento e separazione di fase, polidispersione, ripiegamento e cristallizzazione di proteine ) Con quali strumenti? Metodi moderni della Fisica Statistica: simulazioni al computer (metodo Monte Carlo, Dinamica Molecolare), equazioni integrali per i fluidi,
6 COLLOIDI Particelle con dimensioni mesoscopiche ( Å, atomi/particella) sospese in un solvente Comportamento analogo ad atomi e molecole, ma più facile da studiare Scale temporali e spaziali maggiori Osservabilità più diretta: microscopia, Semplici sistemi modello Diagrammi di fase più ricchi: Range delle forze molecolari modificabile Polidispersione (per es. particelle di dimensioni molto variabili, anche se stessa forma; cariche diverse, )
7 Forma delle particelle colloidali Soft Condensed Matter group, Utrecht Sferica (silica, PMMA polimetilmetacrilato) Molecole colloidali (dimeri,, a collana di perle) Bastoncino, flessibile (virus,...) Piattino (argille) Interazioni efficaci regolabili Tipo sfere rigide Elettrostatiche a lungo raggio d azione (cariche, dipoli, ) Attrattive a corto raggio (deplezione) A siti, zone interattive (patchy)
8 CRISTALLIZZAZIONE per formare un solido bastano le forze repulsive N.B. La polidispersione di dimensioni può inibire la cristallizzazione!!! Diffrazione da un cristallo colloidale fatto di sfere PMMA (indice di rifrazione regolato su quello del solvente). Miscela di 2 tipi di sfere con diametro diverso. Unica interazione: volume escluso. Cristallizzazione puramente entropica. Harvard University, Prof. D. A. Weitz
9 LIQUEFAZIONE Per formare un liquido da un gas occorrono forze attrattive Dai colloidi (variando il range delle forze attrattive) si è poi imparato che: V long-range F L V+L V+S short-range S Se il range delle forze attrattive è troppo piccolo, allora niente liquido!!! F F+S S L
10 CRISTALLI LIQUIDI Isotropic Nematic Smectic Crystal Liquid crystalline phases for finite rods, Thesis: Peter Bolhuis
11 AGGREGAZIONE, PERCOLAZIONE, GELS, ANISOTROPIE... Sfere rigide Sfere rigide adesive
12 T=0.15 Aggregazione T=0.07 F. Sciortino et al., Roma Ecco un Gel!
13 Modi diversi di aggregazione : interazioni direzionali e non Sfere adesive Sfere dipolari M. Miller, Cambridge
14 Attrazioni anisotrope: zone attrattive not bonded bonded M. Miller, Cambridge
15 PROTEINE La (a) Struttura primaria (b) Struttura secondaria α elica foglietto β (c) Struttura terziaria (d) Struttura quaternaria dominio La catena peptidica è formata da 20 tipi di amminoacidi
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17 Dimerizzazione β-lactoglobulina della Beta-Lactoglobulina (una proteina del latte) Due monomeri costituiti ciascuno da 162 amminoacidi Interazione direzionale, zone di attrazione
18 Un problema fondamentale: il folding (ripiegamento) delle proteine Folding = ripiegamento dalla forma distesa di catena polipeptica lineare alla particolare struttura 3D (conformazione nativa), necessaria per svolgere una determinata funzione biologica Denaturazione = distruzione della corretta struttura 3D, con perdita della funzionalità biologica Misfolding = un folding non-corretto sembra la causa di malattie come: morbo di Alzheimer, fibrosi cistica, BSE (mucca pazza), un tipo di enfisema, molti tipi di cancro, ecc. Quando le proteine non si avvolgono correttamente, possono formare aggregati con ordinamento lineare (fibrille amiloidi), che si accumulano per esempio nel cervello, provocando malattie.
19 Riassumendo problemi che interessano attualmente il nostro gruppo Sospensioni colloidali (transizioni e diagrammi di fase, polidispersione, ) Fluidi molecolari semplici: anisotropia nelle interazioni e nella forma delle particelle Proteine: dimerizzazione, folding (necessità di collaborazione interdisciplinare)
20 Collaborazioni ed Offerte di Tesi Nazionali: Università di Padova (PRIN); Università di Ancona; Università di Trieste Internazionali: Cambridge University; King s College London; Universidad de Extremadura (Progetto Italia-Spagna); Universitè Pierre et Marie Curie (Paris VI) Tesi specialistica in Chimica e Compatibilità Ambientale; Scienze e Tecnologia dei Materiali Tesi dottorato in Chimica Argomenti: Colloidi: Transizioni Sol-Gel Proteine: Adesione superficiale con anisotropia Cristalli liquidi: Fasi tipo cristalli liquidi nelle proteine Elettrochimica (con S. Daniele): Diffusione su microelettrodi
Le interazioni deboli:
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