AMMINOACIDI E PROTEINE

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Teresa Chiesa
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1 AMMINOACIDI E PROTEINE 1

2 AMMINOACIDI Gli amminoacidi sono composti organici composti da atomi di carbonio, idrogeno, ossigeno e azoto e in alcuni casi anche da altri elementi come lo zolfo. Gli amminoacidi sono le unità strutturali di cui sono composte le proteine. Nelle proteine sono stati identificati 20 amminoacidi che rappresentano gli amminoacidi base. 2

3 STRUTTURA degli amminoacidi Gruppo amminico H 2 N Gruppo carbossilico COOH C H R Sono caratterizzati dalla presenza di due gruppi funzionali diversi, un gruppo amminico NH 2 e un gruppo carbossilico COOH e un radicale indicato con R che è detto catena laterale e che li differenzia. Catena laterale Gli amminoacidi presenti nelle proteine sono α-amminoacidi poiché il gruppo amminico è legato al carbonio subito adiacente al carbonio carbossilico. 3

4 SERIE D ed L degli amminoacidi Tutti gli amminoacidi (eccetto al glicina in cui R = H) hanno almeno un atomo di C chirale. COOH COOH H 2 N C H H C NH 2 CH 3 CH 3 L-Alanina D-Alanina Esistono quindi due stereoisomeri nominati D e L Il gruppo NH 2 èa destra Il gruppo NH 2 èa sinistra 4

5 Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli 5

6 PROPRIETA ACIDO-BASE degli amminoacidi Gli amminoacidi sono composti anfoteri quindi la loro carica dipende dal ph della soluzione in cui essi sono presenti. La carica complessiva dell amminoacido può essere positiva, negativa o neutra e dipende anche dalla natura della catena laterale. Per ciascun amminoacido esiste un valore di ph per cui la molecola è neutra, tale valore è detto PUNTO ISOLELETTRICO. ph crescente H 3 N + COOH C H COO - -H + -H + H 3 N + C H H 2 N COO - C H CH 3 CH 3 CH 3 ph = pi 6

7 STRUTTURA dei 20 amminoacidi I 20 amminoacidi naturali si distinguono in base alle caratteristiche della catena laterale R: gruppi alifatici (non polari) gruppi aromatici gruppi polari (non carichi) gruppi basici gruppi acidi Ogni amminoacido viene indicato con una lettera. Esistono amminoacidi diversi che derivano da modificazioni chimiche di alcuni dei 20 amminoacidi. 7

8 STRUTTURA dei 20 amminoacidi 8 Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli

9 LEGAME PEPTIDICO Gli amminoacidi si legano tra loro con un legame tra il gruppo carbossilico di un amminoacido e il gruppo amminico dell altro amminoacido. H O H O H 2 N C C OH + H 2 N C C OH R 1 R 2 -H 2 O H O H O H 2 N legame peptidico C R 1 C N H C R 2 C OH 9

10 LEGAME PEPTIDICO Catena polipeptidica 10 Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli

11 CARATTERISTICHE del legame peptidico Ha caratteristiche rigide e planari e quindi i gruppi non possono ruotare intorno ad esso. 11 Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli

12 PROTEINE E PEPTIDI I peptidi e le proteine sono polimeri di amminoacidi legati tra loro da legame peptidico. Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli 12

13 FUNZIONI delle proteine La parola proteina deriva dal greco proteios che significa di primaria importanza. Le proteine sono i più importanti composti nell organismo. La funzione delle proteine si svolge: nella regolazione dei processi metabolici nella catalisi di reazioni biochimiche nel trasporto di ossigeno nella difesa dell organismo contro le infezioni nella trasmissione di impulsi nell attività muscolare ormoni enzimi emoglobina anticorpi nervi contrazione 13 Tratto da: G.I. Sackheim, D.D. Lehman, Chimica per le scienze biomediche, EdiSES

14 STRUTTURA delle proteine STRUTTURA PRIMARIA rappresenta il numero e la sequenza di amminoacidi presenti nella proteina. STRUTTURA SECONDARIA rappresenta il ripiegamento regolare e ripetitivo che assumono tratti della catena polipeptidica. STRUTTURA TERZIARIA rappresenta la conformazione tridimensionale complessiva assunta dalla catena polipeptidica. STRUTTURA QUATERNARIA STRUTTURA QUATERNARIA è presente solo in quelle proteine che presentano più catene polipeptidiche (es. Emoglobina) e rappresenta il modo in cui interagiscono le diverse subunità. 14

15 STRUTTURA PRIMARIA delle proteine E data dalla successione degli amminoacidi che costituiscono la proteina La struttura primaria di una proteina determina la sua struttura terziaria e quindi anche la sua funzione biologica. 15

16 STRUTTURA SECONDARIA delle proteine Ripiegamento che assumono tratti di catena polipeptidica Tale ripiegamento dipende dalle catene laterali degli amminoacidi e dalle loro interazioni. I due tipi principali di struttura secondaria sono: l alfa (α)-elica( struttura a foglietto beta (β)( 16

più avanti nella catena. Struttura flessibile ed elastica (es. proteine della lana e dei capelli) Tratto da: P. Champe, R.

17 STRUTTURA SECONDARIA delle proteine α-elica Ripiegamento elicoidale (spirale) dello scheletro peptidico della proteina che viene stabilizzato da legami idrogeno tra il gruppo NH- di un legame pepidico e il gruppo C=O del legame peptidico presente quattro residui più avanti nella catena. Struttura flessibile ed elastica (es. proteine della lana e dei capelli) Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli Tratto da: D.L. Nelson, M.M. Cox, I PRINCIPI DI BICHIMICA DI LEHNINGER 4E, Ed. Zanichellli 17

18 STRUTTURA SECONDARIA delle proteine foglietto β Il foglietto beta è costituito da una serie di filamenti beta adiacenti. In ogni filamento beta i gruppi R degli amminoacidi sono proiettati perpendicolarmente al piano del legame peptidico con direzione alternativamente opposta. Più filamenti beta originati dal ripiegamento di tratti diversa della tessa catena della proteina o catene diverse si associano uno accanto all altro Struttura flessibile ma non elastica (es. proteine della seta) Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli 18

19 STRUTTURA SECONDARIA delle proteine foglietto β Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli 19

20 STRUTTURA TERZIARIA delle proteine Arrangiamento spaziale complessivo degli amminoacidi di una singola catena polipeptidica a formare la sua struttura tridimensionale. Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli 20

21 STRUTTURA TERZIARIA delle proteine Le strutture terziare sono stabilizzate da molti tipi di legame Tratto da: P. Champe, R. Harvey, D.R. Ferrier, LE BASI DELLA BIOCHIMICA, Ed. Zanichellli 21

22 STRUTTURA QUATERNARIA delle proteine La struttura quaternaria si ha quando la proteina è composta da più catene polipeptidiche ed è rappresentata delle interazioni non covalenti che esistono tra le diverse subunità a formare il complesso della proteina. 22

23 Tratto da: D. Voet, J.G. Voet, C.W. Pratt, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA 2E, Ed. Zanichellli 23

24 Tipi di proteine: proteine insolubili in ambiente acquoso fibrose (es. collagene) proteine solubili in ambiente acquoso globulari (es. emoglobina) 24

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