30/10/2015 LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE STRUTTURALE DELLE PROTEINE

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1 LIVELLI DI ORGANIZZAZIONE STRUTTURALE DELLE PROTEINE 1

2 CARATTERISTICHE DEL LEGAME PEPTIDICO lunghezza intermedia tra un legame singolo e uno doppio ibrido di risonanza per il parziale carattere di doppio legame, non può ruotare struttura planare e rigida possono ruotare C -C (ψ) e C -N (φ) orientamento trans 2

3 Le restrizioni imposte dalle caratteristiche del legame peptidico fanno sì che le tipologie di avvolgimento nello spazio della catena polipeptidica (struttura secondaria) siano molto limitate. GRAFICO DI RAMACHANDRAN 3

4 La più semplice disposizione che una catena polipeptidica può assumere è una elica destrorsa che Pauling e Corey chiamarono -elica. I residui aa in un -elica presentano: angoli φ variabili da 45 a 50 angoli ψ di 60 4

5 L -elica è stabilizzata da legami H, paralleli all asse dell elica, che si instaurano tra l N del residuo n el O del residuo n+4 nella sequenza lineare. I piani peptidici sono paralleli all asse dell elica. I gruppi R sporgono verso l esterno. 5

6 Parametri dell -elica residui/giro 3.6 spazio/residuo 1.5 Å passo dell elica 5.4 Å L elica può essere destabilizzata da interazioni tra i gruppi R: repulsione/attrazione elettrostatica tra gruppi R carichi (Asp/Glu, Lys/Arg) vicinanza tra Asn, Ser, Thr, Lys presenza di Thr, Val, Ile presenza di Pro e Gly 6

7 Gly e Pro destabilizzano e interrompono l -elica e sono frequentemente presenti in anse della catena dette ripiegamenti- ( -turns) -Glyperché è piccola e molto flessibile -Pro perché è un iminoacido ciclico I β-turns - consentono l inversione della direzione della catena polipeptidica -comprendono 4 residui: il residuo n forma un legame H con l n+3 7

8 Circa 1/3 dei residui di una proteina globulare sono presenti nei -turns, a livello dei quali la catena polipeptidica modifica la sua direzione. Gly, piccola e flessibile, occupa in genere la terza posizione in un -ripiegamento 8

9 Pro è incompatibile con l -elica - perché, essendo un iminoacido ciclico, ha l angolo φ fisso -il legame carboimidico non ha l H per generare il legame H - inoltre Pro assume facilmente la configurazione cis adattandosi ad uno stretto cambio di direzione Pauling e Corey predissero anche un secondo tipo di struttura ripetitiva: la -struttura o foglietto. I gruppi R sporgono al di fuori della struttura alternativamente da una parte e dall altra. 9

10 La -struttura è stabilizzata da legami H intercatena perpendicolari alle stesse catene. Nel foglietto antiparallelo i legami H uniscono ciascun residuo di una catena con uno della catena adiacente 10

11 Nel foglietto parallelo i legami H uniscono ciascun residuo di una catena con due diversi della catena adiacente PROTEINE GLOBULARI contengono % variabili di -elica e -struttura Il resto dei residui è: - non regolarmente strutturato - presente nei -turns 11

12 PROTEINE FIBROSE - -cheratine ( -elica) - fibroina della seta ( -struttura) - collageno (tripla elica) Le -cheratine sono ricche di residui di Cys che formano ponti disolfuro con le catene adiacenti. Il numero dei ponti S-S ne determina la flessibilità o la durezza (pelle, capelli, unghie). 12

13 Una tipica proteina fibrosa che forma foglietti-β antiparalleli è la fibroina della seta, ricca di residui di Ala e Gly. 13

14 STRUTTURA TERZIARIA Si riferisce all arrangiamento spaziale di una catena polipeptidica a formare la struttura compatta delle proteine globulari. L effetto idrofobico guida l avvolgimento della catena così che: - i gruppi R idrofobici si trovino all interno - i gruppi R polari si trovino sulla superficie La struttura terziaria è stabilizzata dalla cooperazione di un grandissimo numero di interazioni deboli tra i gruppi R appartenenti ad aa anche molto distanti nella sequenza lineare: - legami H - legami ionici - interazioni idrofobiche - forze di van der Waals - ponti disolfuro (se presenti) 14

15 Elementi di struttura secondaria si possono organizzare in strutture supersecondarie Più strutture supersecondarie possono dar luogo a unità globulari compatte, dette domini, che conferiscono un aspetto bi- o multilobato. Ciascun dominio mantiene la struttura e la funzione anche quando viene separato dalla proteina. 15

16 Un esempio di dominio è il cosiddetto ripiegamento di Rossman, presente in numerose deidrogenasi, caratterizzato da un motivo che ha il compito di legare il NAD +. 16

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