MALATTIE UMANE LEGATE ALL UPP: IL MORBO DI PARKINSON

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1 MALATTIE UMANE LEGATE ALL UPP: IL MORBO DI PARKINSON La degradazione proteica è uno dei meccanismi essenziali che regolano i livelli di proteine cellulari, coinvolto in processi cellulari cruciali dal ciclo cellulare alla crescita, al cell signaling. In più è un meccanismo di difesa contro proteine tossiche, aggregati che potrebbero compromettere le normali funzioni cellulari. L UPS (ubiquitin proteasome system)è coinvolto nella detossificazione e nella segnalazione delle proteine danneggiate, infatti promuove il legame di più molecole di ubiquitina alle proteine substrato, le quali vengono poi degradate attraverso il complesso del proteasoma. In condizioni di stress e danni tossici l UPS può essere direttamente o indirettamente danneggiato portando all accumulo di proteina tossiche che possono essere responsabili di disfunzioni e morte neuronale. Tra le patologie neurodegenerative il Parkinson è la più comune negli anziani, infatti colpisce circa l 1% della popolazione sopra i 60 anni. Sintomi del PD (Parkinson s disease) sono movimenti involontari con carattere di tremore, diminuzione della capacità di locomozione e rigidità, e come segno patologico tipico, la progressiva e selettiva degenerazione delle cellule dopaminergiche della substantia nigra pars compacta del SN che genera questi disturbi. Una carattesistica patologica è la presenza di inclusioni citoplasmatiche dette Lewy bodies, che contengono aggregati di diverse proteine e lipidi, che si ritrovano nei neuroni dopaminergici della substantia nigra. Diversi loci genici sono associati alla sindrome di tipo familiare, ad esempio il gene α-synuclein, che non solo è legato a casi di PD ma codifica per la proteina α- SYN presente come componente principale negli LBs. 1

2 La relazione tra il parkinsonismo e l UPS può essere dedotta dal fatto che il prodotto del gene parkin ha un attività ubiquitina ligasica. Questo gene è stato originariamente associato con l AR-JP (autosomal recessive juvenile parkinsonism) in Giappone, ma successivamente sono state identificate mutazioni differenti in famiglie affette dalla sindrome a carattere precoce. E stimato che il 50% dei casi di Parkinson ereditario, sia giovanile (<21 anni) che precoce (<45 anni), sia dovuto a mutazioni a carico di parkin,e che anche nel 18% dei casi sporadici si ritrovano tali alterazioni. Il gene PARK2 codifica per la proteina parkin, contiene 12 esoni separati da un estesa regione intronica. La proteina codificata è costituita da 465 aa e ha un PM di 52 kda. Parkin appartiene alla classe delle ubiquitina ligasi E3 della famiglia RING finger, mostra domini ben conservati, come si vede in figura, che sono essenziali per l integrità funzionale della proteina, infatti frequenti mutazioni si ritrovano in queste regioni. Essendo un ubiquitina ligasi, parkin consente il legame dell ubiquitina attivata trasportata da E2, con un residuo di Lys della proteina substrato e l interazione 2

3 sia con E2 che con la proteina target avviene a livello del dominio compreso tra R1 ed R2, mentre il dominio UBL interagisce con il complesso proteosomico. SUBSTRATI DI PARKIN Molte sono le proteine substrato di parkin, ma solo alcune sono state considerate. Una forma glicosilata della proteina α-syn (α-sp22) interagisce e viene ubiquitinata da parkin ed è stato dimostrato che si trova accumulata nei cervelli di pazienti affetti da AR-JP. La proteina α-syn non è direttamente un substrato di parkin, ma è stato dimostrato che la sua overespressione può danneggiare alcuni tipi neuronali, per cui è una delle proteine tossiche associate alle condizioni neurodegenerative. Si è visto che la forma mutata della proteina è maggiormente tossica rispetto alla forma wt, ma che ciò dipende essenzialmente dalla concentrazione. Infatti trasfettando linee cellulari umane in cui viene guidata l espressione della proteina mutata o wt sotto il controllo di un promotore inducibile si vede come l effetto tossico sia espresso a basse concentrazioni della forma mutata, ma che comunque lo stesso è dimostrato se la forma wt aumenta nel livello di espressione. Quindi la differenza è a livello quantitativo. La tossicità inoltre è essenzialmente dovuta alla formazione di LBs di cui α-syn è il maggior componente, che si originano quando la proteina forma specie fibrillari che diventano meno solubili e sono presumibilmente il substrato per la formazione di questi corpi di inclusione. Danni ulteriori sono dovuti alla formazione di pori da parte di oligomeri della proteina che possono causare effetti deleteri per i neuroni come nella regolazione del rilascio di neurotrasmettitori. Parkin in questo contesto potrebbe agire mediante una proteina adattatrice che si associa all α-syn e che consente il riconoscimento per l attività E3 ligasica. 3

4 Il recettore Pael è una proteina trasmembrana che si trova a livello dell ER,e si trova accumulato nei cervelli di pazienti AR-JP con parkin difettoso, in quanto se overespresso perde il corretto folding per cui si aggrega diventando insolubile. Parkin ubiquitina e promuove la degradazione della proteina insolubile che provocherebbe la morte cellulare via UPR (unfolded protein response). C è un evidenza del legame della proteina Pael con la perdita di neuroni dopaminergici nell uomo in quanto in esperimenti eseguiti in Drosophila questo non avviene e la proteina risulta assente.inoltre animali transgenici che esprimono la proteina umana mostrano una degenerazione selettiva dipendente dall età dei neuroni dopaminergici e l espressione di parkin umana previene questo danno. Diminuendo parkin endogena mediante RNA interference si vede con maggior evidenza il danno di neuroni in coltura associato ad accumulo di Pael-R. La proteina CHIP è considerata un modulatore dell attività di parkin; essa interagisce con parkin quando è legata ad Hsp70 e ciò non consente l interazione con Pael-R. CHIP, interagendo con Hsp70,fa sì che parkin venga rilasciata e riconosca la proteina Pael-R scorrettamente foldata, inducendo la poliubiquitinazione e la degradazione via proteasoma.in più la diretta associazione di CHIP con parkin promuove l attività E3 ligasica. In questo modo parkin contribuisce alla diminuzione dello stress dell ER causato dall eccesso di Pael-R che deve essere degradata. 4

5 Un altro substrato di parkin è CDCrel-1, una GTPasi associata alle vescicole sinaptiche. L overespressione di CDcrel-1 nel SNpc induce la neurodegenerazione dopamina-dipendente dando evidenza del potenziale ruolo di CDCrel-1 nella patogenesi dell AR-JP, dove si ritrova accumulata. CDCrel-1 è coinvolta nella fusione delle vescicole presinaptiche in quanto interagisce con la proteina sintaxina. Parkin indirettamente contribuisce agli eventi legati alle vescicole regolando il livello di CDCrel-1 e l interazione con la sintaxina. Mutazioni a carico di parkin alterano la modulazione da parte di CDCrel-1nel rilascio di DA,che contribuisce allo stato neurodegenerativo. MODELLI ANIMALI Sono stati prodotti topi KO per delezione dell esone 3 di parkin, e si è visto che mostrano disfunzione della neurotrasmissione dopaminergica, anormalità nel metabolismo della DA,ma non perdita di SNpc. Dall analisi proteomica risulta una diminuzione di proteine coinvolte nella fosforilazione ossidativa mitocondriale e nello stress ossidativo, ma non si evidenzia l accumulo di substrati come CDcrel-1, α-syn e α-sp22. Il fenotipo nei topi KO comparato con quello di pzienti affetti da Parkinson, può essere spiegato supponendo l esistenza di diversi enzimi E3 ligasi che sono assenti nell uomo; oppure che per la breve vita dei topi non è possibile vedere elevate quantità di substrati di parkin che si accumulano per cui possono essere potenzialmente tossici; oppure ancora che solo la perdita dell attività di parkin non è sufficiente per indurre PD o che i substrati identificati non siano tali realmente. In Drosophila la delezione di parkin provoca la riduzione della durata di vita,morte apoptotica dei muscoli delle ali e sterilità maschile, una maggiore sensibilità allo stress ossidativo,ma non si osserva perdita di neuroni dopaminergici. Per la differenza di sequenza tra la proteina parkin umana e 5

6 l ortologa in Drosophila è possibile che le due proteine formino complessi con differenti substrati specifici o che nelle due specie siano espressi differenti substrati e ciò è avvalorato dal fatto che ad esempio la proteina Pael-R non ha un omologo in Drosophila. PATOGENESI Sono stati proposti due modelli per spiegare la patogenesi del PD nella forma sporadica e in quella ereditaria: UnIfying model secondo cui alla base della patologia c è uno stimolo tossico persistente per un lungo periodo che provoca la generazione di metaboliti tossici come Pael-R non correttamente foldate o nella forma unfolded. Un esempio può essere l eccessivo stress ossidativo. Parkin media l ubiquitinazione di questi metaboliti quindi rappresenta un tentativo da parte delle cellule in queste condizioni di detossificarsi attraverso una degradazione via proteasoma. Qualora il proteasoma sia danneggiato, sia a causa dell aggragazione delle proteine misfolded che dallo stimolo tossico iniziale, le specie ubiquitinate si accumulno.come ultima difesa queste specie vengono sequestrate formando aggregati che diventano LBs. In assenza di parkin i metaboliti tossici non possono essere dunque ubiquitinati e ciò provoca un processo della malattia in una forma più aggressiva con assenza di LBs, la sindrome ereditaria AR-JP. Questo spiegherebbe la presenza di LBs nell IPS e non nell AR-JP 6

7 Distinguishing model secondo cui l origine delle due patologie è differente e più precisamente l AR-JP è causato dall aumentato livello di un qualche substrato di parkin che in assenza di questo provoca neurodegenerazione senza diventare insolubile o formare corpi di inclusione. Perla IPS la causa sembra scollegata dalla presenza di parkin, ma dipendente da α-syn e dai suoi aggregati. Non si riesce ancora a trovare una risposta alla presenza di LBs: - sono un tentativo per la cellula di proteggersi dalla presenza di forme tossiche di α-syn? - sono direttamente responsabili di disfunzioni e morte cellulare? 7

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