Struttura secondaria, Motivi e Domini nelle Proteine

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1 Struttura secondaria, Motivi e Domini nelle Proteine

2 Proprietà generali Le forme ioniche degli aminoacidi, senza considerare alcuna ionizzazione delle catene laterali.

3 Proprietà generali Tutti gli aminoacidi (ad eccezione della glicina) derivati da proteine sono otticamente attivi, cioè ruotano il piano di polarizzazione della luce. Le molecole otticamente attive sono asimmetriche in modo da non essere sovrapponibili con le loro immagini speculari (enantiomeri). Ciò è caratteristico di molecole contenenti atomi di carbonio tetraedrici con 4 diversi sostituenti. L atomo centrale si dice centro chirale.

4 Il legame peptidico Il gruppo peptidico ha una struttura rigida e planare, dovuta al parziale (~40 %) carattere di doppio legame del legame peptidico. O O - C C N N + H H

5 Il legame peptidico Il legame peptidico C N è 0.13 Å più corto del legame singolo N C e0.08å più lungo di un doppio legame C=N. Il legame peptidico, quindi, presenta per il 60 % una natura di legame singolo e per il 40 % una natura di legame doppio.

6 Il legame peptidico Generalmente il gruppo peptidico assume la conformazione trans trans -atomi (C ) n e(c ) n+1 opposti legame peptidico C N. rispetto al In alcuni casi il gruppo peptidico può assume la conformazione cis (~8 kj mol -1 meno stabile della conformazione trans. Problemi sterici, perché distanza C -C =2.8Å). cis

7 Il legame peptidico Il gruppo peptidico ha un momento di dipolo. Gli atomi O e N sono rispettivamente più elettronegativi di C ed H. La conseguente delocalizzazione di carica porta alla formazione di due dipoli (CO ed NH) con analoga direzione e verso nel gruppo peptidico. Il momento di dipolo risultante è di circa 3.5 Debye. O C H N

8 Gli aminoacidi Gli aminoacidi sono generalmente classificati a seconda della polarità delle loro catene laterali. Infatti, il ripiegamento della catena polipeptidica nella sua conformazione nativa è dovuto principalmente alla tendenza che hanno le catene laterali idrofobiche a sfuggire il contatto con il solvente e le catene laterali idrofiliche ad essere esposte all acqua. Si possono quindi distinguere 3 gruppi principali di aminoacidi: - gruppo Rnonpolare - gruppo R polare non carico - gruppo R polare carico

9 Gruppo R non polare Gruppo R polare non carico Glicina Gly G Serina Ser S Alanina Ala A TreoninaThr T Valina Val V Asparagina Asn N Leucina Leu L Glutammina Gln Q Isoleucina Ile I Tirosina Tyr Y Metionina Met M Cisteina Cys C Prolina Pro P Fenilalanina Phe F Triptofano Trp W Gruppo R polare carico Lisina Lys K Arginina Arg R Istidina His H Acido Aspartico Asp D Acido Glutammico Glu E

10 Proprietà acido-base pk a degli aminoacidi I valori di pk a del gruppo carbossilico ed aminico degli altri aminoacidi sono simili a quelli della glicina. Alcuni aminoacidi contengono anche catene laterali ionizzabili: Asp, Glu, His, Cys, Tyr, Lys e Arg. Il pk a delle catene laterali ionizzabili degli aminoacidi è compreso tra i valori 3.9 (Asp) e 12.5 (Arg).

11 Angoli diedri e Proprietà fondamentale del legame peptidico è di essere rigido e planare. Isoligradidilibertàdell unità peptidica rigida sono: - rotazione intorno al legame N C (angolo ) - rotazione intorno al legame C C (angolo ) A ciascun aminoacido viene associata una coppia di angoli diedri (, ), che determina in modo univoco la conformazione della catena principale.

12 Angoli diedri e Molte combinazioni di angoli (, ) per gli aminoacidi non sono permesse, a causa delle collisioni steriche fra atomi della catena principale e/o delle catene laterali. I valori di (, ) stericamente permessi si possono determinare calcolando le distanze fra gli atomi di un tripeptide in corrispondenza di tutti i valori (, ) per l unità peptidica centrale. Le conformazioni stericamente proibite sono quelle per cui la distanza interatomica di un interazione non covalente è inferiore alla corrispondente somma di raggi di van der Waals.

13 Plot di Ramachandran Le coppie ( ) permesse per gli aminoacidi sono riportate in un diagramma chiamato plot di Ramachandran, dal nome del fisico indiano G.N. Ramachandran che per primo (fine anni 60) calcolò le regioni stericamente permesse. Ramachandran e colleghi usarono il modello che schematizza gli atomi come sfere rigide e fissa le geometrie dei legami. Misure più precise del plot di Ramachandran risultano dal calcolo delle energie relative a ciascuna conformazione, permettendo una certa flessibilità per i contatti di van der Waals e per gli angoli di legame, e calcolando i contributi di tutte le interazioni favorevoli e non.

14 Plot di Ramachandran Plot di Ramachandran relativo ad un tripeptide costituito da Ala. Qualunque scelta accettabile si faccia del raggio di van der Waals, si ottengono comunque solo 3 regioni del plot di Ramachandran fisicamente accessibili alla catena polipeptidica. Le zone in azzurro sono quelle largamente permesse, mentre le zone in verde indicano le conformazioni, comunque possibili, che hanno distanze di van der Waals al limite inferiore dell accettabilità.

15 Coot Plot di Ramachandran Un caso a parte è rappresentato dalla glicina: le zone permesse occupano fino al 45% del plot di Ramachandran. Il plot di Ramachandran per la glicina è centrosimmetrico, riflettendo il fatto che la glicina è l unico aminoacido a non essere asimmetrico. La glicina gioca un ruolo strutturale molto importante, permettendo conformazioni inusuali alla catena principale delle proteine. Le zone in azzurro sono quelle largamente permesse, mentre le zone in verde indicano le conformazioni, comunque possibili, che hanno distanze di van der Waals al limite inferiore dell accettabilità.

16 Plot di Ramachandran

17 Plot di Ramachandran Le regioni del plot di Ramachandran sono indicate con il nome della conformazione risultante in un peptide se i corrispondenti angoli ( ) sono ripetuti negli aminoacidi successivi lungo la catena polipeptidica. -eliche destrorse filamenti antiparalleli e paralleli -eliche sinistrorse

18 Plot di Ramachandran Valori di (, ) relativi a ciascuna struttura secondaria

19 La struttura secondaria Le strutture secondarie sono disposizioni regolari della catena polipeptidica principale, che vengono classificate senza fare riferimento al tipo di aminoacidi. Esse sono stabilizzate da legami idrogeno fra il gruppo aminico e il gruppo carbonilico della catena principale. La regolarità della conformazione risulta dalla regolarità della struttura atomica della catena polipeptidica, ed è evidenziata dai valori degli angoli diedri (, ) di ciascun aminoacido, che si ripetono quasi costantemente all interno di ogni elemento di struttura secondaria.

20 La struttura secondaria Si distinguono fondamentalmente tre tipi di strutture secondarie: elica foglietto reverse turn Circa il % degli aminoacidi delle proteine globulari assume la conformazione regolare tipica di uno dei tre tipi di struttura secondaria. I segmenti di catena polipeptidica che non sono in elica, foglietto o turn, assumono la conformazione chiamata loop o random coil, struttura non ripetitiva né regolare, spesso priva di legami idrogeno tra gli aminoacidi che la compongono.

21 (D.L. Nelson, M.M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., W.H. Freeman & Co., 2005)

22 elica L elica è la struttura secondaria più frequentemente adottata dalla catena polipeptidica delle proteine: circa il % degli aminoacidi delle proteine globulari di struttura tridimensionale nota assume la conformazione ad elica. Fu descritta per la prima volta nel 1951 da Linus Pauling e Robert Corey (California Institute of Technology), che ipotizzarono una struttura stabile ed energeticamente favorita nelle proteine, sulla base di parametri geometrici accurati per l unità peptidica dedotti dall analisi cristallografica di strutture di piccole molecole. La previsione di Pauling e Corey ricevette molto presto il supporto sperimentale dalla determinazione della struttura tridimensionale della mioglobina (John Kendrew, 1960) e dell emoglobina (Max Perutz, 1961), due proteine i cui elementi di struttura secondaria sono eliche.

23 elica Un elica destrorsa è caratterizzata da: (, ) = (-57, -47 ), corrispondenti al quadrante in basso a sinistra del plot di Ramachandran; n = 3.6 residui per giro p =5.4Å d =1.5Å Esistono anche eliche di tipo sinistrorso (quadrante in alto a destra del plot di Ramachandran), molto rare e limitate a pochi aminoacidi. Esse sono caratterizzate da valori (, ) = (+57, +47 ) e da stessi valori per n e p (n negativo).

24 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

25 elica Le catene laterali degli aminoacidi che appartengono ad un elica destrorsa sono rivolte verso l esterno e verso l estremità N-terminale dell elica. In questo modo si evitano interferenze steriche con la catena polipeptidica principale e tra le catene laterali stesse. Un elica sinistrorsa si trova molto raramente nelle proteine (solo brevi tratti di 3-5 aminoacidi) perché le catene laterali interferirebbero stericamente con la catena principale.

26 elica All elica è associato un macrodipolo. Ad ogni unità peptidica è associato un dipolo; nell elica questi dipoli sono tutti allineati lungo l asse dell elica. I dipoli associati a ciascuna unità peptidica si sommano e un elica costituita da n aminoacidi avrà un momento di dipolo complessivo pari a n 3.5 Debye.

27 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

28 Altri tipi di elica Variazioni dell elica, in cui la catena polipeptidica è avvolta più o meno strettamente, con legami idrogeno fra coppie di aminoacidi (n n+3) o (n n+5), sono chiamate elica 3 10 ed elica. Entrambe queste conformazioni si trovano ai limiti della regione permessa per le strutture elicoidali destrorse nel plot di Ramachandran: Elica 3 10 :( ) = (-49, -26 ) Elica : ( ) = (-57, -70 ) Elica 3 10 ed elica ricorrono poco frequentemente nelle proteine. In particolare, le eliche 3 10 possono essere presenti alle estremità delle eliche, come segmenti molto corti (3-4 aminoacidi).

29 Altri tipi di elica

30 Elica 3 10 L elica 3 10 deve il suo nome al numero di aminoacidi per giro (3) e al numero di atomi (10) compresi fra un donatore ed un accettore di legame idrogeno. Secondo questa nomenclatura, l elica sarebbe un elica Le eliche 3 10 sono meno favorite delle eliche: - gli atomi della catena principale sono troppo strettamente impaccati, portando ad interazioni di van der Waals repulsive; - i legami idrogeno non sono lineari; - i dipoli delle unità peptidiche deviano di circa 30 rispetto all asse dell elica; - la posizione delle catene laterali (allineate) porta ad interferenze steriche.

31 Page 233 Coiled-coil di 2 -eliche

32 Page 232 Struttura schematica dell -cheratina

33 Coiled-coil elica: actina e miosina Kinemage Leu_Zipper La molecola di miosina è un dimero costituito da due catene pesanti (MW 230 kda) e quattro catene leggere (MW 20 kda) e forma una coda lunga 1400 Å e due teste. Frammenti di miosina, costituiti da due catene leggere e la parte N-terminale di una delle catene pesanti, si possono separare e costituiscono il sottoframmento S1.

34 Foglietto Nello stesso anno (1951) in cui proposero l elica, Pauling e Corey postularono anche l esistenza di un altra struttura secondaria: il foglietto ( -sheet). Dopo l elica, la conformazione più ricorrente adottata dalla catena polipeptidica delle proteine è il foglietto circa il % degli aminoacidi nelle proteine globulari conosciute ricorre in questa conformazione. Gli angoli diedri ( ) della catena polipeptidica in conformazione foglietto cadono nella zona permessa del plot di Ramachandran (quadrante in alto a sinistra).

35 Filamento L unità costituente i foglietti èilfilamento ( strand), lungo in media da 5 a 10 aminoacidi, con la catena polipeptidica quasi completamente estesa. I foglietti nelle proteine globulari sono costituiti da 2 a 15 filamenti abbinati lateralmente, con un valor medio di 6. Il filamento si può considerare un tipo speciale di elica, con n = 2 residui per giro e una traslazione d = 3.4 Å per aminoacido. I filamenti sono allineati uno vicino all altro, in modo tale che si possano formare legami idrogeno traigruppicodiunfilamentoeigruppinhdel filamento adiacente e viceversa.

36 Foglietto I foglietti formati da un certo numero di filamenti sono pieghettati (pleated), con gli atomi C degli aminoacidi adiacenti alternativamente leggermente sopra e sotto il piano del foglietto dando al foglietto l apparenza di un foglietto pieghettato. Le catene laterali degli aminoacidi che compongono il foglietto seguono lo stesso andamento, per cui puntano alternativamente sopra e sotto il foglietto. Spesso un foglietto può presentare tutte le catene laterali polari su una faccia e tutte le catene laterali non polari sull altra (ideale per costruire la superficie delle proteine).

37 Foglietto (v. Animated_Lesson 8_1c) I filamenti possono interagire fra loro a formare i foglietti in due modi diversi: - gli aminoacidi nei filamenti adiacenti hanno direzioni alternate (N-term C-term seguito da C-term N-term seguito da N-term C-term, ) e si parla di foglietto antiparallelo; - gli aminoacidi nei filamenti allineati vanno tutti nella stessa direzione (sempre N-term C-term) e si parla di foglietto parallelo.

38 Foglietto antiparallelo Angoli diedri ( ) = (-139, 135 ). Coppie di legami idrogeno poco spaziate si alternano a coppie largamente spaziate. Tali legami idrogeno sono paralleli fra loro e perpendicolari alla direzione dei filamenti. I dipoli associati alle unità peptidiche costituenti un filamento si annullano.

39 Foglietto parallelo Angoli diedri ( ) = (-119, 113 ). Coppie di legami idrogeno uniformemente spaziati, non sono paralleli fra loro né perpendicolari alla direzione dei filamenti. I dipoli associati alle unità peptidiche costituenti un filamento si annullano. I foglietti paralleli sono meno frequenti di quelli antiparalleli.

40 Foglietto misto I filamenti si possono anchecombinareaformare un foglietto misto, con alcune coppie di filamenti antiparalleli ed altre paralleli. I foglietti misti sono meno frequenti dei foglietti antiparalleli e paralleli.

41 Reverse turn Le proteine globulari hanno una forma compatta, dovuta a numerose inversioni della direzione della catena polipeptidica che le compone. Molte di queste inversioni sono dovute alla presenza di un comune elemento strutturale, chiamato reverse turn. Gli aminoacidi coinvolti nella formazione dei reverse turn si trovano generalmente sulla superficie delle proteine e hanno natura polare e/o carica. Esistono vari tipi di reverse turn, a seconda del numero di aminoacidi che li costituiscono e degli elementi di struttura secondaria che collegano: -turn -turn -loop

42 -turn Tipo I Angoli diedri ( ) 2 = (-60, -30 ) Angoli diedri ( ) 3 = (-90, 0 ) I -turn di tipo I si possono considerare un breve tratto distorto di elica Nei -turn di tipo I l aminoacido in posizione 2 spesso è Pro, poiché facilmente può assumere la conformazione voluta. Essi sono circa 2-3 volte più frequenti di quelli di tipo II. 2 1

43 Kinemages: Bchl_prot / Porin -turn Tipo II Angoli diedri ( ) 2 = (-60, 120 ) Angoli diedri ( ) 3 = (90, 0 ) I -turnditipoiidifferisconoda quelli di tipo I per un flip di 180 dell unità peptidica che collega gli 2 aminoacidi in posizione 2 e 3. 1 Nei -turn di tipo II l aminoacido in posizione 2 spesso è Pro, poiché facilmente può assumere la conformazione voluta, mentre l aminoacido in posizione 3 spesso è una Gly, per evitare che l atomo di carbonio della catena laterale sia troppo vicino all atomo di ossigeno dell aminoacido in posizione

44 Fibroina della seta L analisi della sequenza delle fibrine della seta ha mostrato la presenza di un motivo comune: domini variabili alle estremità N- e C-terminali, affiancati da ampie regioni (fino a 800 aminoacidi) caratterizzate dalla ripetizione del motivo (-Gly-Ser-Gly-Ala-Gly-Ala) n. Questi tratti ripetitivi di catena polipeptidica formano foglietti,in cui gli aminoacidi Gly si trovano su un lato del foglietto e Ala/Ser sull altro lato.

45

46 elica

47 Foglietto Anim. Fig. 8-7

48 -turn Tipo I Angoli diedri ( ) 2 = (-60, -30 ) Angoli diedri ( ) 3 = (-90, 0 ) I -turn di tipo I si possono considerare un breve tratto distorto di elica Nei -turn di tipo I l aminoacido in posizione 2 spesso è Pro, poiché facilmente può assumere la conformazione voluta. Essi sono circa 2-3 volte più frequenti di quelli di tipo II. 2 1

49 La struttura supersecondaria

50 La struttura supersecondaria Elementi di struttura secondaria si combinano a costituire aggregati locali con geometria specifica, che definiscono la struttura supersecondaria (o motivi). Alcuni di questi motivi si possono associare ad una particolare funzione, come ad esempio il legame del DNA, mentre altri non hanno una funzione biologica specifica, ma sono semplicemente parte di organizzazioni strutturali più ampie e complesse. I principali motivi individuati nelle proteine sono: - motivi - motivi - motivi /

51 Motivi Nonostante siano le strutture secondarie più frequenti nelle proteine, le eliche isolate non sono stabili in soluzione. Nelle strutture terziarie delle proteine le eliche si impaccano in modo adiacente una all altra attraverso interazioni tra le catene laterali idrofobiche. Iprincipalimotivi sono: - -loop- - EF hand

52 Motivi -loop- Il motivo più semplice consiste di 2 eliche antiparallele collegate da una regione di loop, chiamato hairpin. La più breve connessione fra 2 eliche coinvolge 2aminoacidi, di cui il secondo è sempre Gly, orientati perpendicolarmente agli assi delle eliche. Le eliche risultano cosi antparallele, e sono stabilizzate dall interazione dei loro macrodipoli. N C

53 Motivi -loop- Un particolare motivo -loop- è caratteristico di alcune proteine che riconoscono e legano specifiche zone di DNA. (noto anche come motivo HTH) In particolare, una di queste 2 eliche si va ad inserire nel solco maggiore del DNA, e riconosce le basi nucleotidiche, mentre l altra interagisce con i gruppi fosfato dello scheletro desossiribosio-fosfato. Kinemage... Exercises/E19

54 Motivi EF hand Il secondo motivo è specifico per il legame del calcio ed è presente in proteine che legano il calcio quali parvalbumina, calmodulina e troponina C, che regolano l attività cellulare. Questo particolare motivo, trovato per la prima volta nella parvalbumina, viene chiamato EF hand. Il loop fra le 2 eliche lega lo ione Ca 2+

55 Motivi -hairpin Il motivo più semplice è quello costituito da 2 filamenti antiparalleli adiacenti collegati da un tratto di loop. Questo motivo, chiamato -hairpin o unità, ricorre molto frequentemente nelle strutture antiparallele, come motivo isolato o come parte di un foglietto più complesso. La lunghezza del tratto di loop tra i filamenti è variabile, ma di solito è costituito da 2-5 aminoacidi (v. reverse-turns, come elementi di struttura secondaria). A questo motivo non è associata nessuna funzione specifica.

56 Motivi / Cross over connection Alla base dei motivi / sta il modo in cui 2 filamenti paralleli vengono collegati. Due filamenti paralleli adiacenti di solito sono connessi da un elica, che collega l estremità C-terminale del primo filamento con l estremità N- terminale del secondo filamento in modo tale che l asse dell elica sia parallelo ai filamenti. Questo motivo - - viene chiamato cross-over connection.

57 Motivi / Cross over connection La cross over connection consiste di di due filamenti paralleli, un elica e due loop (che possono variare notevolmente in lunghezza). L elica si impacca con i 2 filamenti, riparando dal solvente gli aminoacidi idrofobici dei filamenti. La cross over connection può essere considerata come un largo giro di superelica, a partire dal primo filamento, attraverso la connessione, fino al secondo filamento. La cross over connection può essere di tipo destrorso (a) o sinistrorso (b). Quasi tutte le proteine presentano una cross over connection destrorsa.

58 I domini I motivi generalmente si combinano a formare strutture globulari compatte, chiamate domini. Una proteina può essere costituita da uno o più domini. I domini sono definiti come parte di una catena polipeptidica (o al limite l intera catena caso particolare) che si ripiega indipendentemente in una struttura stabile. I domini possono essere unità funzionali; spesso a domini diversi di una proteina sono associate funzioni diverse.

59 I domini Le proteine possono essere costituite da un singolo dominio o da molti (anche diverse dozzine).

60 I domini Michael Levitt and Cyrus Chothia, sulla base di semplici considerazioni sulla connessione dei motivi, hanno classificato i domini in 3 gruppi principali, a seconda delle strutture secondarie e dei motivi coinvolti nella loro formazione: - domini helical bundle, globin-fold. - domini up-and-down, chiave greca, jelly roll, -helix - domini / barrel, open sheet, fold a ferro di cavallo - domini piccoli, contenenti metalli o ponti S-S

61 Domini helical bundle L helical bundle è costituito da 4 eliche disposte in modo tale che i loro assi siano reciprocamente quasi paralleli. Le catene laterali idrofobiche degli aminoacidi di ciascuna elica sono orientate verso l interno dell helical bundle, mentre le catene laterali idrofiliche degli aminoacidi sono rivolte verso l esterno. Le catene laterali idrofobiche rivolte verso l interno dell helical bundle sono così strettamente impaccate che non c è spazio per molecole d acqua.

62 Domini helical bundle L helical bundle è un tipo di dominio che ricorre in svariate proteine (mioemeritrina, citocromo c' e b 562, ferritina, proteina del capside del virus del mosaico del tabacco). In questi casi le eliche sequenzialmente vicine sono sempre antiparallele.

63 Domini helical bundle L helical bundle si può anche formare con arrangiamenti topologici delle eliche diversi, come nel caso dell ormone umano della crescita. In questo caso, l helical bundle è formato da 2 coppie di eliche parallele che sono disposte in modo antiparallelo nell helical bundle. L impaccamento antiparallelo delle eliche conferisce loro maggiore stabilità in quanto i macrodipoli associati a ciascuna elica si annullano a vicenda.

64 Domini helical bundle Le eliche che costituiscono l helical bundle si impaccano con la modalità cresta-solco. Le creste e i solchi sono costituiti dalle catene laterali di aminoacidi separati da 3-4 residui (fig. c e b rispettivamente). La geometria dei solchi e delle creste di un elica dipende dalla geometria dell elica ma anche dalla sua sequenza aminoacidica.

65 Domini Globin fold Un altro impaccamento tipico delle eliche è quello osservato nel globin fold, caratteristico di emoglobine, mioglobine e ficocianine. Il globin fold è costituito da 8 eliche, indicate con le lettere A-H, collegate da loop piuttosto corti, in modo da disporsi a formare la tasca del sito attivo, che in mioglobina e emoglobina, ospita il gruppo eme. La lunghezza delle eliche varia considerevolmente: da 7 aminoacidi per l elica C a 28 aminoacidi per l elica H. Le eliche sono disposte in direzioni diverse, in modo tale che eliche adiacenti in sequenza non lo sono nella struttura, con l eccezione delle eliche G e H.

66 Domini Nonostante l elevato numero di possibili disposizioni di filamenti (a costituire foglietti antiparalleli) connessi da tratti di loop, i domini più frequentemente osservati sono solo 3: - up and down - chiave greca - jelly roll In generale, i filamenti sono disposti in modo tale da formare 2 foglietti impaccati uno con l altro, a formare un core idrofobico. Un discorso a parte meritano i domini a elica, una struttura recentemente scoperta.

67 Domini Up and down La topologia più semplice per foglietti antiparalleli è chiamata up and down: in essa i filamenti adiacenti sono collegati da regioni di loop ( -hairpin). Spesso l ultimo filamento è collegato al primo da legami idrogeno, a formare un barile ( barrel) di 8 filamenti, come nel caso delle proteine che legano il retinolo o acidi grassi. In questi casi, nelle sequenze dei filamenti catene laterali idrofobiche si alternano a catene laterali polari e cariche idrofiliche, in modo tale da formare il core idrofobico all interno del barile e da interagire esternamente con il solvente.

68 Kinemage Exercises/Ig-fold Domini Chiave greca Se si vogliono collegare 8 filamenti antiparalleli con una topologia diversa da quella up and down, ci sono solo 2 alternative: collegare il filamento n a quello n+3 oppure a quello n- 3. I due casi rappresentano le 2 possibili mani, cioè 2 opposte sceltechirali:intuttelestrutturedi proteine finora note si è trovata sempre e solo la topologia a chiave greca indicata in fig. a, quella destrorsa.

69 Domini Chiave greca Il motivo base è costituito da 4 filamenti : 3 presentano topologia up and down e sono collegati da -turns, seguiti da una connessione più lunga al quarto filamento, che è adiacente al primo. Esempi di topologia a chiave greca si osservano nelle superossido dismutasi a Cu,Zn, nei domini delle immunoglobuline e nella proteina cristallino.

70 Domini Jelly roll Un altra topologia caratteristica dei filamenti antiparalleli è chiamata jelly roll. Consideriamo una stringa costituita da 8 filamenti antiparalleli, collegati a 2 a 2 da legami idrogeno (coppie 1-8, 2-7, 3-6 e 4-5). Se si avvolge questa stringa intorno ad un cilindro, in modo tale che i filamenti si trovino sulla superficie del barile mentre le regioni di loop alle 2 estremità, si ottiene la topologia jelly roll.

71 Domini elica Nel 1993 fu scoperta una nuova, inaspettata, struttura di tipo, la elica. La elica, che non è correlabile alle altre strutture, fuosservataper la prima volta nella struttura dell enzima batterico pectato liasi. Successivamente, sono state determinate altre strutture proteiche contenenti eliche (tra cui proteinasi batteriche extracellulari e la proteina tailspike del batteriofago P22). Nella elica la catena polipeptidica si avvolge a formare un ampia elica, costituita da brevi filamenti uniti fra loro da regioni di loop. Esistono 2tipidi elica: - elica a 2 foglietti - elica a 3 foglietti

72 Domini elicaa2foglietti La elica a 2 foglietti èlaformadi elica più semplice, osservata nelle proteinasi extracellulari batteriche. Ciascun giro di elica comprende 2 filamenti e 2 regioni di loop. Questa unità strutturale si ripete piu volte a formare una struttura elicoidale destrorsa costituita da 2 foglietti paralleli costituiti ciascuno da 3 filamenti, con un core idrofobico in mezzo. L unità strutturale base della elica a 2 foglietti è costituita da 18 aminoacidi, 3 in ciascun filamento e 6inciascunloop.Questaunità base è caratterizzata dalla sequenza consenso: (Gly-Gly-X-Gly-X-Asp-X-U-X) 2 [X: qualsiasi aminoacido; U: idrofobico, spesso Leu]

73 Domini elica a 3 foglietti Una elica più complessa è presente nella pectato liasi e nella proteina tailspike del batteriofago P22. Nelle eliche a 3 foglietti ciascun giro di elica è formata da 3 segmenti (ciascuno costituito da 3 a 5 aminoacidi) collegati da 3 loop. La elica quindi è costituita da 3 foglietti paralleli, che formano i lati di un prisma. La sezione della elica, però, non è triangolare, a causa della disposizione dei foglietti.

74 Domini elica a 3 foglietti Due dei foglietti sono posizionati uno adiacente all altro, come nella elica a 2 foglietti, e il terzo foglietto è quasi perpendicolare agli altri 2. Un loop (a) è corto e quasi sempre formato solo da 2 aminoacidi con conformazione invariante e forma un angolo di circa 120 fra i 2 filamenti che unisce. Gli altri 2 loop (b, c) sono più lunghi e variano in dimensione e conformazione. I loop lunghi protrudono dai foglietti e probabilmente formano il sito attivo sulla superficie esterna della proteina. Kinemage Exercises/PecLyC La variabilità in numero e tipo di aminoacidi che costituiscono i 2 loop lunghi impedisce di determinare una sequenza consenso per la elica a3foglietti.

75 Domini elica a 3 foglietti Il numero di giri di elica nelle eliche a 3 foglietti è maggiore di quello trovato nelle eliche a 2 foglietti. La pectato liasi consiste di 7 giri di elica (d = 4.86 Å), è lunga 34 Å e ha un diametro di Å, mentre la elica della proteina tailspike del batteriofago P22 è formata da 13 giri.

76 Domini elica sinistrorsa Nel 1995 è stata osservata una elica sinistrorsa, nella struttura dell enzima UDP-N acetilglucosammina transferasi (LpxA). La elica sinistrorsa è l unica struttura di tipo parallelo che puo essere interpretata come una cross-over connection fra i filamenti paralleli di tipo sinistroso (vedi strutture supersecondarie). Gli enzimi che presentano la elica sinistrorsa sono caratterizzati dalla ripetizione dell esapeptide: [LIV]-[GAED]-X-X-[STAV]-X

77 I domini

78 Domini / La cross over connection è l unità costitutiva su cui si basa la topologia di 3 tipi di domini / osservati nelle proteine: - / barrel - motivi ricchi di Leu (fold a ferro di cavallo) - / open sheet

79 Domini / Due cross over connections possono essere collegate in 2 modi diversi (tramite un elica), per formare un foglietto parallelo di 4 filamenti. 1) Le eliche stanno tutte da un lato del foglietto parallelo. L ultimo filamento della prima cross over connection è adiacente al primo filamento della seconda cross over connection. I filamenti sono nell ordine Impaccamento tipico degli / barrel e del fold a ferro di cavallo.

80 Domini / 2) Le eliche stanno sui lati opposti del foglietto parallelo. I primi filamenti di ciascuna cross over connection sono adiacenti. I filamenti sono nell ordine Impaccamento tipico degli / open sheet.

81 Domini / barrel Un / barrel è costituito da 8 filamenti paralleli, posizionati in modo tale che il filamento 8 sia adiacente e faccia legami idrogeno con quello 1. Di solito le cross over connection fra i filamenti paralleli sono eliche. In più c è un elica dopo l ultimo filamento. Esistono anche / barrel costituiti da 10 filamenti paralleli. L / barrel è un tipo di dominio che coinvolge almeno 200 aminoacidi ed è tipico di molti enzimi. E chiamato anche TIM barrel dalla struttura dell enzima trioso fosfato isomerasi, dove fu osservato per la prima volta.

82 Kinemage Exercises/ab_barrel Domini / barrel Nell / barrel le catene laterali idrofobiche delle eliche si impaccano con le catene laterali idrofobiche dei filamenti. Le interazioni fra le eliche e i filamenti coinvolgono principalmente aminoacidi del tipo Val, Ile, Leu, che costituiscono circa il 40% degli aminoacidi che costituiscono i filamenti del barile. Le altre catene laterali degli aminoacidi (in posizione 1, 3, 5, ) dei filamenti sono rivolte verso l interno del barile e formano un core idrofobico strettamente impaccato. Tra le catene laterali ci sono anche Arg, Lys e Gln, che presentano un gruppo polare, rivolto verso le 2 estremità del barile, in modo da poter interagire con il solvente esterno.

83 Kinemage Exercises/E12 Domini / barrel Tutti gli / barrel osservati nelle proteine conosciute hanno funzioni enzimatiche: isomerizzazione di piccole molecole di zucchero, trasferimento di gruppi fosfato, degradazione di zuccheri polimerici. In tutti gli / barrelilsitoattivositrova nella stessa posizione, in una tasca costituita dagli 8 loop che connettono l estremità C-terminale dei filamenti con l estremità N-terminale delle eliche. Gli aminoacidi che partecipano al legame del substrato e alla catalisi appartengono a queste regioni di loop.

84 Domini / Fold a ferro di cavallo I filamenti formano un foglietto parallelo e tutte le eliche sono su uno stesso lato del foglietto. I filamenti formano una struttura aperta ricurva, che ricorda un ferro di cavallo, conle eliche sul lato esterno e il foglietto che forma la parte interna del ferro di cavallo. Un lato del foglietto si interfaccia con le eliche, formando un core idrofobico, mentre l altro lato del foglietto è esposto al solvente, caratteristica che gli altri motivi / non hanno.

85 Kinemage Exercises/a-b_open_sht Domini / open sheet Nell / open sheet le eliche si trovano su entrambi i lati del foglietto parallelo. Ciascun filamento fornisce le catene laterali degli aminoacidi idrofobici per impaccarsi con le eliche in 2 regioni idrofobiche, una per ciascun lato del foglietto. In questo dominio / ci sono sempre 2 filamenti (1 e 4 in figura) nella parte interna del foglietto le cui connessioni al filamento vicino sono sui lati opposti del foglietto. Uno dei loop uscenti da uno dei filamenti va sopra il foglietto, mentre l altro loop va sotto.

86 Domini / open sheet Il punto in cui si ha l inversione del lato del foglietto che viene coperto dalle eliche è chiamato switch point. La zona dello switch point, all estremità C- terminale del foglietto, definisce una tasca, in cui si trovano sempre i siti di legame di questa classe di proteine. Negli / open sheet non ci sono restrizioni geometriche sul numero dei filamenti coinvolti: il numero varia da 4 a 10.

87 Domini / open sheet Molti enzimi, e in particolare alcune deidrogenasi, hanno il dominio che lega il NAD costituito da due unità aformareildinucleotidebinding fold o Rossmann fold (questo tipo di fold fu identificato per la prima volta nell enzima lattato deidrogenasi da M. Rossmann, nel 1970). Il Rossmann fold è caratterizzato dalla presenza della sequenza consenso: GXGXXG(17X)D coinvolta nel legame del dinucleotide.

88 Domini / open sheet I residui GXGXXG, posti nel loop fra il primo filamento e la susseguente elica, determinano l interazione tra la proteina ed il gruppo pirofosfato. Asp 193 Gly 172 Gly 175 Alla fine del secondo filamento parallelo la catena laterale carbossilica di un acido aspartico o glutammico interagisce con il diolo del gruppo ribosio. Gly 170

89 Web sites for domain analysis home.php

90

91 Domini: altro Alcune proteine presentano domini che non rientrano nella classificazione fatta in precedenza e quindi formano gruppi a parte. Alcuni esempi sono: - proteine costituite dalla combinazione di motivi e a formare un foglietto antiparallelo impaccato contro un certo numero di eliche. Strutture di questo tipo vengono classificate come appartenenti ad un quarto tipo di domini, chiamato. - piccole proteine, ricche di ponti disolfuro o di ioni metallo. La presenza dei ponti disolfuro o degli ioni metallo sembra influenzi fortemente la struttura di queste proteine e spesso sembrano la versione distorta di proteine più regolari.

92 Polypeptide backbone and disulfide bonds of native BPTI.

93 The second zinc finger motif of Zif268

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