DESTINI METABOLICI DEL PIRUVATO

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1 DETINI METABOLICI DEL PIRUVATO

2 Glicolisi Piruvato Metabolismo aerobico: il piruvato entra nel mitocondrio Acetil-CoA Ciclo di Krebs Catena di trasporto degli elettroni Piruvato Complesso della Piruvato deidrogenasi (PDH) Acetil-CoA La reazione produce oltre all acetil-coa anche un equivalente riducente di NADH che può essere indirizzato alla catena di trasporto di e - mitocondriale. Partendo da 1 molecola di glucosio si ottengono 2 Acetil-CoA e 2 NADH

3 Complesso della Piruvato deidrogenasi (PDH) Complesso multienzimatico contenente copie multiple di 3 distinte attività enzimatiche (E 1 - E 2 - E 3 ) E 1 = piruvato deidrogenasi (in E. coli 24 subunità) E 2 = diidrolipoammide acetiltransferasi (24 subunità) E 3 = diidrolipoammide deidrogenasi (12 subunità) Decarbossilazione ossidativa del piruvato. È un processo irreversibile.

4 In E. coli: le 24 subunità E2 costituiscono il cuore del complesso Mike Williamson, COME FUNZIONANO LE PROTEINE, Zanichelli editore.p.a. Copyright

5 ubunità E 1 Contiene come cofattore la TPP. Catalizza la decarbossilazione del piruvato e la formazione dell intermedio idrossietil-tpp E 1 Piruvato Idrossietil- _ La forma carbanionica dell Idrossietil-TPP è quella più reattiva ed entra in gioco nella reazione successiva

6 ubunità E 2 Contiene come cofattore la Lipoammide. La subunità E 1 trasferisce il gruppo idrossietilico dalla TPP sulla lipoammide della subunità E 2 : nel trasferimento l idrossietile è OIDATO a gruppo Acetilico e il ponte disolfuro della lipoammide viene ridotto. i forma un legame tioestere ad alta energia. La subunità E 2 catalizza poi la transacetilazione del gruppo acetilico dalla Lipoammide al Coenzima A con conseguente formazione di Acetil-CoA. La lipoammide rimane nella forma ridotta.

7 H + H + _ H O =C-CH 3 H ACETIL DIIDROLIPOAMIDE Mike Williamson, COME FUNZIONANO LE PROTEINE, Zanichelli editore.p.a. Copyright

8 Ciascuno porta un braccio di lipoammide che può caricare un gruppo acetilico Dominio della subunità periferica Il movimento del braccio mobile della lipoammide garantisce una canalizzazione dei prodotti da una reazione all altra, il processo è più efficiente e non si verifica perdita di intermedi metabolici. Mike Williamson, COME FUNZIONANO LE PROTEINE, Zanichelli editore.p.a. Copyright

9 ubunità E 3 Contiene come cofattore il FAD. Catalizza l ossidazione della lipoillisina (si riforma il ponte disolfuro) con riduzione del FAD a FADH 2 il quale trasferirà poi 2 e - sul NAD + con conseguente produzione finale di NADH. D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore.p.a. Copyright

10 FAD OIDORIDUZIONI NELLA UBUNITA E3 LIPOAMMIDE RIDOTTA H H Cys Cys FAD FADH 2 NAD + H H FAD + NADH + H + LIPOAMMIDE OIDATA Il NADH è un trasportatore mobile di e-, nella forma ridotta lascia il complesso della piruvato deidrogenasi per dirigersi alla catena respiratoria mitocondriale

11 REGOLAZIONE DEL COMPLEO DELLA PIRUVATO DEIDROGENAI DIPONIBILITA DEL UBTRATO MODULAZIONE ALLOTERICA MODIFICAZIONI COVALENTI (fosforilazione/defosforilazione) I prodotti della reazione funzionano da modulatori allosterici negativi: Acetil-CoA (sulla transacetilasi, E 2 ) NADH (sulla diidrolipoil deidrogenasi, E 3 ) reazione irreversibile alte concentrazioni di Acetil-CoA e NADH informano l enzima che non è più necessario metabolizzare il piruvato (le esigenze cellulari sono soddisfatte) L attività della PDH è connessa anche al metabolismo dei lipidi: una elevata degradazione dei lipidi che incrementa il livello di Acetil-CoA e NADH rallenta la PDH e porta al risparmio di glucosio.

12 NADH e Acetil-CoA quando presenti ad alte concentrazioni nel mitocondrio attivano la piruvato deidrogenasi chinasi che fosforilando il complesso lo rende inattivo In condizioni di elevato apporto glucidico, sotto stimolo dell Insulina, è attivata una fosfatasi specifica che defosforila il complesso rendendolo attivo e permettendo quindi l ingresso di piruvato nel ciclo di Krebs D. Voet C. W. Pratt J. G. Voet, FONDAMENTI DI BIOCHIMICA, Zanichelli editore.p.a. Copyright

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