Formula generale di un amminoacido

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1 Formula generale di un amminoacido Gruppo carbossilico Gruppo amminico Radicale variabile che caratterizza i singoli amminoacidi

2 Le catene laterali R degli amminoacidi di distinguono in: Apolari o idrofobiche aromatiche alifatiche Polari o idrofiliche neutre (gruppo OH) acide (cariche negativamente, COO - ) basiche (cariche positivamente, -NH 3+ )

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5 Le proteine sono costituite da 20 amminoacidi diversi Gli amminoacidi che costituiscono le proteine sono classificati in: essenziali Devono essere introdotti con la dieta Sono ben rappresentati negli alimenti di origine animale non essenziali Sono sintetizzati dal nostro organismo

6 Gli amminoacidi si legano tra loro attraverso un legame peptidico, in cui il gruppo carbossilico di un amminoacido si lega al gruppo amminico dell amminoacido successivo. Il legame peptidico è rigido e planare, ha caratteristiche intermedie tra un legame singolo e un legame doppio O= e H- sono in configurazione trans

7 Proteine = polipeptidi costituiti da 20 amminoacidi diversi Proteine semplici (solo amminoacidi) Proteine coniugate (presenza di altri composti oltre agli amminoacidi/ gruppo prostetico) Lipoproteine Glicoproteine Emeproteine Flavoproteine Metalloproteine Proteine globulari (es. enzimi, proteine del plasma, ecc.) Proteine fibrose (proteine strutturali, es. collagene, cheratina,elastina)

8 Livelli di struttura delle proteine Struttura primaria = sequenza degli amminoacidi Per un polipeptide di 100 aa = possibili sequenze N-terminale NH 3+ -AA- (AA) n - AA-COO - C-terminale

9 Livelli di struttura delle proteine 1. Struttura primaria: sequenza degli amminoacidi 2. Struttura secondaria: Strutture ad -elica Foglietto Strutture non ripetitive (gomitolo, anse) Strutture secondarie delle proteine fibrose 3. Struttura terziaria: conformazione finale di una catena polipeptidica 4. Struttura quaternaria: associazione di più catene polipeptidiche uguali o diverse (subunità)

10 La struttura secondaria dipende dalla formazione di legami ad idrogeno tra gli atomi O e H coinvolti nel legame peptidico La struttura terziaria è dovuta all interazione tra le catene laterali degli amminoacidi mediante legami deboli: Legami ad idrogeno Legami ionici Interazioni idrofobiche Per stabilizzare la struttura terziaria, si può anche formare un legame covalente (ponte disolfuro) tra due residui di cisteina -SH HS- -S-S- È un legame forte che rende resistenti le proteine (es. cheratina o proteine extracellulari)

11 Struttura trimidensionale di una proteina globulare = Emoglobina L emoglobina è costituita da più subunità ha una struttura quaternaria

12 Proteine fibrose Tripla elica del collagene Il collagene è uno dei principali componenti del tessuto connettivo, cartilagine, tendini, ecc.

13 -cheratina Coiled coil La cheratina è il principale componente dei tessuti cornei (strati superficiali della cute, capelli, unghie) E molto ricca in ponti disolfuro che conferiscono resistenza alla proteina

14 Denaturazione delle proteine = Perdita della struttura tridimensionale finale della proteina perdita della funzione Agenti denaturanti: Temperatura ph Solventi organici Detergenti Agenti caotropici (urea) Agenti ossidanti Agenti riducenti (riduzione dei ponti disolfuro) Ioni di metalli pesanti Alcune proteine si possono rinaturare

15 Mioglobina ed emoglobina Eme-proteine contenenti il gruppo prostetico EME (molecola organica con al centro un atomo di Fe 2+ ) = servono per legare l ossigeno (O 2 ) Mioglobina: Lega O 2 nei muscoli E costituita da una sola subunità Curva di dissociazione con O 2 di tipo iperbolico Emoglobina: E contenuta nei globuli rossi Trasporta O 2 dai polmoni ai tessuti E costituita da 4 subunità identiche a due a due Ha un comportamento allosterico (curva di dissociazione con O 2 di tipo sigmoide) = le subunità comunicano tra di loro

16 La parte che lega O 2 in mioglobina ed emoglobina è l atomo di Fe 2+ (ridotto). Se Fe 2+ diventa Fe 3+ = meta-emoglobina (non è in grado di legare O 2 ) Mioglobina 1 subunità Emoglobina 4 subunità uguali a 2a 2

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18 Emoglobina glicata Il glucoso libero nel sangue si può legare covalentemente all emoglobina Se la concentrazione di glucoso nel sangue è molto elevata (es. diabete non trattato adeguatamente) la quantità di emoglobina glicata aumenta in modo notevole. La misura dell emoglobina glicata viene usata in clinica per monitorare la risposta a lungo termine dei diabetici ai trattamenti ipoglicemizzanti

19 L emoglobina contenuta nei globuli rossi lega O 2 a livello degli alveoli polmonari. Quando i globuli rossi arrivano agli altri tessuti, l emoglobina rilascia l O2 che quindi viene utilizzato per l attività metabolica. All interno delle cellule muscolari è presente la mioglobina che ha lo scopo di immagazzinare l O 2. In condizioni di sforzo muscolare intenso, quando l emoglobina non riesce a portare abbastanza O 2 al muscolo, la mioglobina rilascia l O 2 legato.

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21 Polmoni po 2 (= pressione parziale di O 2 ) è molto elevata pco 2 è bassa ph leggermente + basico Concentrazione di O 2, CO 2 e ph influenzano la capacità della emoglobina a legare O 2 Tessuti po 2 è bassa pco 2 è alta ph leggermente + acido

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23 Il 2,3-bifosfoglicerato (2,3- BPG) fa diminuire l affinità dell emoglobina per l O 2 L emoglobina fetale non è in grado di legare 2,3-BPG ha una affinità maggiore per l O 2 rispetto all emoglobina dell adulto e quindi può legare O 2 a livello della placenta, quando l emoglobina materna lo rilascia

24 Emoglobinopatie Qualitative: mutazioni puntiformi che inducono alterazioni nella funzionalità della Hb. Sono state descritte più di 600 mutazioni. Es. HbS HbM Varianti con diversa affinità per O 2 Quantitative: viene a mancare la produzione di una delle catene. α-talassemie β-talassemie

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