Le molecole biologiche. Le proteine

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1 Le molecole biologiche Le proteine

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3 Le proteine sono macromolecole che costituiscono la maggior parte delle strutture cellulari ed extra-cellulari Così come nel caso di lipidi e carboidrati, anch esse sono formate dalla polimerizzazione di molecole più semplici Le proteine sono caratterizzate da una grande complessità strutturale, che da vita ad una moltitudine di funzioni. In base a queste funzioni, le proteine vengono generalmente classificate

4 Proteine strutturali Gli enzimi Proteine di membrana Fattori di trascrizione Etc

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6 Le proteine sono polimeri lineari di piccole molecole, chiamate amminoacidi, legate fra loro da un legame chimico detto legame peptidico Gli amminoacidi uniti fra loro da tale legame formano la catena polipeptidica, che diviene proteina solo quando la sua struttura tridimensionale è stabile e funzionale (un muro NON è una casa!) Tutte le proteine sono formate dalla diversa combinazione di soli 20 amminoacidi

7 Gli amminoacidi Molecole anfotere Gruppo basico gruppo amminico Carbonio alpha Ha le sue 4 valenze legate a 4 atomi/gruppi di atomi differenti, ciò le rende asimmetrico e porta alla formazione di due isomeri ottici il D ed L Parte variabile, catena laterale, residuo, radicale, gruppo R Il gruppo R differenzia gli amminoacidi e concede loro le proprietà fisico-chimiche Gruppo acido - Carbossile

8 Istoni, legati al DNA Spiccata idrofobia, proteine membrana Spiccata idrofilia Proteine del nucleo

9 Alcuni amminoacidi oltre a fungere da precursori delle proteine, sono anche precursori di alcuni fra i più importanti neurotrasmettitori o sono neurotrasmettitori loro stessi In particolare: Serotonina Dopamina Noradrenalina Adrenalina GABA

10 Il legame peptidico Il legame peptidico è un legame covalente, molto resistente che si origina fra il gruppo amminico di un amminoacido ed il gruppo carbossilico dell amminoacido che lo precede, con l eliminazione di una molecola d acqua. Nel legame peptidico C-N sono molto più vicini che in una qualsiasi altra tipologia di legame C-N, ciò rende il legame molto robusto e gli concede un carattere parziale di doppio legame, eliminando funzioni rotazionali. Tuttavia un legame così stabile può creare problemi per l assorbimento dei singoli amminoacidi, per tale ragione gli organismi sono dotati di proteasi come la pepsina e la tripsina (proteine enzimatiche) che tagliano il legame peptidico alle normali condizioni di temperatura

11 Il legame peptidico forma i polipeptidi Terminale amminico INIZIO Terminale carbossilico Il risultato sarà una lunga catena flessibile il cui scheletro assile è composto dalla successione di atomi N-C-C-N-C-C-N etc Lo scheletro assile è a sua volta coperto dai vari gruppi R di ogni amminoacido che sporgono più o meno a seconda della loro lunghezza e che concedono alla catena le sue proprietà fisico-chimiche La sequenza degli amminoacidi che compone una catena polipeptidica è definita come la struttura primaria della proteina. FINE

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13 Le strutture secondarie: alpha-eliche Anche se i legami peptidici sono non-rotazionali, tutti gli altri legami presenti nello scheletro assile, lo sono. Ciò consente alla catena di piegarsi in questi punti sotto la spinta dell agitazione termica. Questo porta alla formazione di una configurazione simile ad un elica bloccata da legami idrogeno che si instaurano fra gli H-N e gli O-C liberi di ogni amminoacido. Questi legami avvengono con una certa regolarità, i.e. ogni 4 amminoacidi. Tale conformazione a cilindro, prende il nome di alpha-elica ed è rivestita dai vari R di ogni amminoacido, in particolare ogni giro è coperto da 3,6 R

14 Le strutture secondarie: i foglietti beta-planari In modo del tutto analogo i legami idrogeno possono anche legare fra loro due bracci della stessa catena, o due catane appaiate e parallele, dando alla struttura una forma laminare Denominata Foglietti Beta-planari I bracci che formano i foglietti possono avere un andamento parallelo, anti-parallelo o misto

15 I «motivi» delle proteine Combinazioni di alpha-eliche Elica-ansa-elica Chiusura lampo di leucine

16 I «motivi» delle proteine Combinazioni di foglietti-beta Beta-barile Beta-sandwich

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18 Le strutture terziarie Insieme degli avvolgimenti della catena polipeptidica, stabilizzati dalla formazione di legami dei gruppi R

19 E stato dimostrato che l acquisizione delle strutture secondarie e terziarie, dipendono esclusivamente dalla struttura primaria di una proteina. La metodologia per giungere a tali conclusioni consiste nella denaturazione di una proteina nativa (scioglimento di tutti i legami secondari e terziari) e nella successiva rinaturazione

20 Le strutture quaternarie La struttura quaternaria non è presente in tutte le proteine, ma è tipica delle proteine multimeriche, cioè costituite da più catene peptidiche o subunità, che possono essere uguali o diverse fra loro.

21 Un tipico esempio di proteina con struttura quaternaria è l emoglobina, ovvero la proteina che si occupa di trasportare ossigeno, contenuta nei nostri globuli rossi. Essa è costituita da due diversi tipi di catene peptidiche (alpha e beta). Inoltre ogni catena contiene al suo interno una molecola non-proteica detta gruppo eme, con un atomo di ferro che è lo specifico legame dell ossigeno. La struttura quaternaria rappresenta un importante punto di arrivo del processo dell evoluzione molecolare poiché consente un effetto cooperativo fra le diverse unità

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23 Amminoacidi Catene polipeptidiche, alphaeliche e foglietti-beta «motivi» : proteine = gotico : architettura Struttura terziaria Proteina

24 Le modificazioni post-traduzionali Dopo la sintesi e la completa acquisizione dei livelli strutturali secondario e terziario, la maggior parte delle proteine va incontro a particolari modifiche strutturali dette modifcazioni post-traduzionali. Alcune di queste modificazioni sono permanenti e necessarie affinché la proteina possa acquisire la conformazione tridimensionale finale e quindi le sue funzionalità biologiche Altre modificazioni sono reversibili e svolgono funzioni importanti nel controllo della proteina stessa.

25 Le modificazioni post-traduzionali Le modificazioni permanenti si possono classificare in: Tagli proteolitici (eseguiti da enzimi specifici detti proteasi) Distruggere proteine difettose Eliminare porzioni della catena polipeptidiche non più necessarie (rimuovere porzioni della catena che inizialmente possono essere necessari per il corretto avvolgimento della proteina, ma che in seguito possono rivelarsi superflui) L esempio dell INSULINA Proteggere se stesse dalla attività potenzialmente pericolosa della proteina matura (ad esempio nel caso delle cellule che creano gli enzimi in grado di scindere le proteine assunte col cibo e che devono proteggersi dagli effetti di proteasi dei loro stessi prodotti) proenzimi inattivi Tagliare una sola macro-catena polipeptidica in vari frammenti, ognuno dei quali costituisce una proteina avente una sua propria funzione L esempio del pro-opiomelanocortina (POMC) L aggiunta di porzioni non proteiche Oligosaccaridi - Glicoproteine Lipidi - Lipoproteine Gruppo prostetico

26 Eliminare porzioni della catena polipeptidiche non più necessarie (rimuovere porzioni della catena che inizialmente possono essere necessari per il corretto avvolgimento della proteina, ma che in seguito possono rivelarsi superflui) L esempio dell INSULINA

27 Le modificazioni post-traduzionali Le modificazioni permanenti si possono classificare in: Tagli proteolitici (eseguiti da enzimi specifici detti proteasi) Distruggere proteine difettose Eliminare porzioni della catena polipeptidiche non più necessarie (rimuovere porzioni della catena che inizialmente possono essere necessari per il corretto avvolgimento della proteina, ma che in seguito possono rivelarsi superflui) L esempio dell INSULINA Proteggere se stesse dalla attività potenzialmente pericolosa della proteina matura (ad esempio nel caso delle cellule che creano gli enzimi in grado di scindere le proteine assunte col cibo e che devono proteggersi dagli effetti di proteasi dei loro stessi prodotti) proenzimi inattivi Tagliare una sola macro-catena polipeptidica in vari frammenti, ognuno dei quali costituisce una proteina avente una sua propria funzione L esempio del pro-opiomelanocortina (POMC) L aggiunta di porzioni non proteiche Oligosaccaridi - Glicoproteine Lipidi - Lipoproteine Gruppo prostetico

28 Tagliare una sola macro-catena polipeptidica in vari frammenti, ognuno dei quali costituisce una proteina avente una sua propria funzione L esempio del pro-opiomelano-cortina (POMC), prodotto da molti distretti corporei ma dei quali il più importante è senza dubbio l ipofisi Corticotropina, stimola la produzione dei corticosteroidi nella ghiandola surrenale Regolazione del comportamento Grooming nei topi Ulteriori tagli che producono corte molecole di 5 amminoacidi dette encefaline Oppioidi endogeni

29 Le modificazioni post-traduzionali Le modificazioni permanenti si possono classificare in: Tagli proteolitici (eseguiti da enzimi specifici detti proteasi) Distruggere proteine difettose Eliminare porzioni della catena polipeptidiche non più necessarie (rimuovere porzioni della catena che inizialmente possono essere necessari per il corretto avvolgimento della proteina, ma che in seguito possono rivelarsi superflui) L esempio dell INSULINA Proteggere se stesse dalla attività potenzialmente pericolosa della proteina matura (ad esempio nel caso delle cellule che creano gli enzimi in grado di scindere le proteine assunte col cibo e che devono proteggersi dagli effetti di proteasi dei loro stessi prodotti) proenzimi inattivi Tagliare una sola macro-catena polipeptidica in vari frammenti, ognuno dei quali costituisce una proteina avente una sua propria funzione L esempio del pro-opiomelanocortina (POMC) L aggiunta di porzioni non proteiche Oligosaccaridi - Glicoproteine Lipidi - Lipoproteine Gruppo prostetico gruppo eme

30 Le modificazioni post-traduzionali Le modificazioni reversibili constano nei processi di fosforilazione e defosforilazione, aggiunta o rimozione di un gruppo fosfato al gruppo R di uno o più amminoacidi alcolici (serina, treonina e tirosina) Proteinchinasi

31 I complessi sopramolecolari Spesso accade che le proteine non svolgono le loro funzioni singolarmente ma in unione con altre proteine uguali o diverse. L insieme di queste proteine formano i complessi sopramolecolari. Questi sono riconoscibili per la presenza di numerosi «motivi» e sono tenute insieme da interazioni deboli o legami covalenti. Ogni proteina di un complesso sopramolecolare, viene definita sub-unità. Ciascuna sub-unità può svolgere compiti diversi. Vedere Fig. 2.35

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