Velocita di reazione Reazioni di I e II ordine Molecolarita di una reazione t 1/2 Velocita e costanti di equilibrio

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1 Cinetica enzimatica

2 Cenni alla cinetica delle reazioni Velocita di reazione Reazioni di I e II ordine Molecolarita di una reazione t 1/2 Velocita e costanti di equilibrio

3 OVVERO: CINETICA ENZIMATICA LO STUDIO DELLA VELOCITA DI REAZIONE FATTORI CHE INFLUENZANO LA VELOCITA DI REAZIONE: -Concentrazione del substrato -Concentrazione dell enzima -ph -Temperatura -Inibitori, Attivatori -Concentrazione t a o e dei Sali (forza ionica)

4 La velocità di una reazione enzimatica in funzione della concentrazione del substrato

5 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

6 Teoria di Michaelis e Menten

7 Teoria di Briggs e Haldane (Teoria dello stato stazionario )

8 E + S ES E + P (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

9 k 1 k 2 E + S ES E + P d[ ES ] dt Dove: k 2 = k cat k -1 e se: k 2 k -1 [ E][ S] k [ ES] k [ ES] = 0 = k1 2 sostituendoo con : [ E ] = [ E0 ] [ ES ] [ ] [ E ][ S] ES = 0 ma poiché: v = k ES k + k cat[ ] [ S] k1 kcat [ E 0 ][ S ] v = k2 + k 1 + [ S] k 1 1 Questa è l equazione di Michaelis-Menten, dove: k 2 + k 1 K M = k 1

10 Equazione di Michaelis e Menten v k [ E ][ S ] = cat 0 K [ S ] M + [ ] dove: k E = V cat 0 max La concentrazione del substrato alla quale è denominata K M, la costante di Michaelis. Notare che a basse [S], dove [S] << K M : 1 v = V 2 max v = k cat [ E ][ S ] K M 0

11 Poiché K S per la dissociazione di [ES] è uguale a 1 si ha: k k 1 2 K M = K S + k1 E chiaro che quando k -1 >> k 2, l equazione si semplifica a: Se : v = [ S] [ ] [ S] [ S] k cat E 0 = V V K max M + max >> K M, v = V si da cui : max V K K M = K S ha max [ S ] << K, v = [ S ] [ ] M S = K M v = M V 2, max che : k

12 k 1 k 2 E + S ES E + P k -1 [ E][ S] K S [ ES ] = v = k [ ES ] cat Dove: k 2 = k cat << k -1 e: k 1 = K S k k 1 [ E] = [ E ] [ ] 0 ES da cui: [ ES ] k [ ][ ] cat E0 S v = K S + K [ S] S + [ E ][ S ] [ S ] = 0 e S + S Quest ultima ultima equazione è uguale a quella iniziale, dove K M è uguale alla costante di dissociazione del complesso enzima-substrato, K S.

13 (D.L. Nelson, M.M. Cox, Lehninger Principles of Biochemistry, 4th ed., W.H. Freeman & Co., 2005)

14 Dato: V [ S ] max v = K [ S] M + prendendo i reciproci : 1 = v K 1 M + V max S 1 V [ ] max Grafico di Lineweaver e Burk (o dei reciproci) i) v v = K M + V [ max S] Grafico dieadie e Hofstee

15 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

16 (A. Fersht, Structure and mechanism in protein science, W.H. Freeman & Co., 1999)

17 Il significato dei parametri di Michaelis e Menten: k cat : - nel semplice meccanismo dimichaelis e Menten in cui vi iè un solo complesso enzima-substrato e tutte gli steps di binding sono veloci, k cat è semplicemente la costante di I ordine per la conversione chimica del complesso ES nel complesso EP; - (per reazioni più complesse, k cat è una funzione di tutte le costanti di I ordine e non può essere assegnata a un particolare processo eccetto quando intervengano delle semplificazioni;) V k cat = E max [ ] - 0, questa quantità è detta anche numero di turnover perché rappresenta il numero massimo di molecole di substrato convertite in prodotto per sito attivo nell unità di tempo (o il numero di volte che l enzima turns over per unità di tempo.

18 K M : -sebbene valida per il semplice meccanismo di Michaelis e Menten o in casi in cui comunque K M = K S, la vera costante di dissociazione del complesso enzimasubstrato, K M può essere considerata in qualche caso come una costante di dissociazione i i apparente. -K M è unica per ogni coppia enzima-substrato. Substrati differenti che reagiscono con uno stesso enzima hanno K M differenti; così come enzimi differenti che agiscono su uno stesso substrato hanno K M differenti. -In reazioni enzimatiche dove esistono più complessi ES, K M rappresenta comunque la quantità di enzima legato sotto qualsiasi forma al substrato. -In tutti iii casi ik M èl la concentrazione del substrato alla quale: V max v = 2 K M è una costante di dissociazione apparente che può essere considerata come la costante di dissociazione complessiva di tutte le specie di enzima legato.

19 k cat /K M : [ S] quando << K M, ES si forma in quantità minima. Di conseguenza, [ E ] [ E0 ] k [ E ][ S] v = K k K cat 0 cat M [ E ][ S ] In questo caso, k cat /K M è la costante apparente di secondo ordine M della reazione enzimatica; la velocità della reazione varia direttamente in proporzione a quante volte enzima e substrato si incontrano in soluzione. Questa quantità è quindi una misura dell efficienza catalitica dell enzima. Vi è un limite superiore al valore di k cat /K M : esso non può essere più grande di k 1, cioè la decomposizione di ES a dare E +P non può avvenire con maggior frequenza di quanto E ed S si uniscono a formare ES. Gli enzimi più efficienti hanno valori di k cat /K M prossimi al limite di diffusione di M -1 x sec -1. Praticamente l enzima catalizza una reazione ogni volta che esso incontra una molecola di substrato.

20 k cat : numero di micromoli di S convertite in P per secondo da una micromole di enzima operante in condizioni saturanti di S.

21 K S K K k 1 k 2 k 3 k 4 k 5 k 6 E + S ES ES ES EP EP E + P k -1 k -2 k -3 k -4 k -5 k -6

22 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

23 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

24 (D. Voet, J.G. Voet, Biochemistry, 3 ed., John Wiley & Sons, 2004)

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