Macromolecole Biologiche. La struttura secondaria (III)

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Federica Fiori
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1 La struttura secondaria (III)

2 Reverse turn Le proteine globulari hanno una forma compatta, dovuta a numerose inversioni della direzione della catena polipeptidica che le compone. Molte di queste inversioni sono dovute alla presenza di un comune elemento strutturale, chiamato reverse turn. Gli aminoacidi coinvolti nella formazione dei reverse turn si trovano generalmente sulla superficie delle proteine e hanno natura polare e/o carica. Esistono vari tipi di reverse turn, a seconda del numero di aminoacidi che li costituiscono e degli elementi di struttura secondaria che collegano: γ-turn Ω-loop

3 Reverse turn E il tipo di turn più comune per collegare due filamenti β antiparalleli adiacenti. In questo caso sono due gli aminoacidi non coinvolti nei legami idrogeno tra i filamenti β. Ogni è caratterizzato da un legame idrogeno fra il gruppo CO dell aminoacido 1 e il gruppo NH dell aminoacido 4, anche se spesso si osservano deviazioni (fino a 30 ) da questa conformazione ideale che impediscono la formazione di questo legame idrogeno. Spesso in posizione 1 si trovano gli aminoacidi Asn, Asp, Ser e Cys, le cui catene laterali possono formare legami idrogeno con il gruppo NH dell aminoacido in posizione 3. Esistono 3 tipi di : tipo I, tipo II e tipo III.

Tipo I Angoli diedri (φ, ψ) 2 = (-60, -30 ) Angoli diedri (φ, ψ) 3 = (-90, 0 ) 3 4 I di tipo I si possono considerare un breve tratto distorto di elica 3 10.

4 Tipo I Angoli diedri (φ, ψ) 2 = (-60, -30 ) Angoli diedri (φ, ψ) 3 = (-90, 0 ) 3 4 I di tipo I si possono considerare un breve tratto distorto di elica Nei di tipo I l aminoacido in posizione 2 spesso è Pro, poiché facilmente può assumere la conformazione voluta. Essi sono circa 2-3 volte più frequenti di quelli di tipo II. 2 1

Nei di tipo II l aminoacido in posizione 2 spesso è Pro, poiché facilmente può assumere la conformazione voluta, mentre l

5 Tipo II Angoli diedri (φ, ψ) 2 = (-60, 120 ) Angoli diedri (φ, ψ) 3 = (90, 0 ) 4 I di tipo II differiscono da quelli di tipo I per un flip di 180 dell unità peptidica che collega gli aminoacidi in posizione 2 e 3. Nei di tipo II l aminoacido in posizione 2 spesso è Pro, poiché facilmente può assumere la conformazione voluta, mentre l aminoacido in posizione 3 spesso è una Gly, per evitare che l atomo di carbonio della catena laterale sia troppo vicino all atomo di ossigeno dell aminoacido in posizione

6 Tipo III Angoli diedri (φ, ψ) 2 = (-60, -30 ) Angoli diedri (φ, ψ) 3 = (-60, -30 ) I di tipo III sono costituiti da un breve tratto di catena polipeptidica che assume la conformazione dell elica Tipo I, tipo II, tipo III Esistono anche le varianti I, II e III, che costituiscono l immagine speculare della catena polipeptidica principale (ma non delle catene laterali!) rispettivamente dei di tipo I, II e III.

8 Reverse turn γ-turn Si osserva quando solo un aminoacido non è coinvolto nei legami idrogeno caratteristici del foglietto β. E caratterizzato da un legame idrogeno fra il gruppo CO dell aminoacido i e il gruppo NH dell aminoacido i+2. Questo tipo di turn, piuttosto stretto, richiede una geometria poco favorevole per il legame idrogeno e inusuali valori degli angoli diedri per l aminoacido i+1 (φ = 70, ψ = -60 ).

9 Reverse turn Ω-loop Quasi tutte le proteine globulari con un numero di aminoacidi superiore a 60 contengono uno o più loop lunghi da 6 a 16 aminoacidi, le cui estremità distano meno di 10 Å. Tali loop sono chiamati Ω-loop, perché hanno la forma della lettera greca omega maiuscola. Gli Ω-loop hanno una forma compatta e non disordinata poiché le catene laterali degli aminoacidi che li compongono tendono a riempire le loro cavità interne, rendendoli piuttosto stabili. Gli Ω-loop sono spesso localizzati sulla superficie delle proteine e possono avere un importante ruolo nel riconoscimento dei processi biologici.

10 Random coil (o loop) Le regioni della catena polipeptidica che non assumono alcun tipo di struttura secondaria (α-elica, struttura β, reverse turn) vengono chiamate random coil (o loop). Essi hanno una struttura irregolare nel senso che le coppie (φ, ψ) degli aminoacidi che li compongono assumono valori tra i più svariati e non costanti. I random coil sono generalmente flessibili e possono adottare diverse conformazioni: per questo motivo molto spesso sono difficili da rilevare sperimentalmente. Per esempio: estremità N- e C-terminali, zone particolarmente ricche di aminoacidi carichi (Lys in particolare).

11 Random coil (o loop) I random coil (come i reverse turn) oltre ad avere la funzione di collegare elementi di struttura secondaria, possono anche partecipare alla formazione di siti di legame e di siti attivi negli enzimi, per cui sono disordinati in assenza della molecola specifica e ordinati in presenza della molecola che legano.

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