CLASSIFICAZIONE O.T.I.L.Is. Lig

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1 GLI ENZIMI

2 CHE COSA SONO? Sono delle proteine altamente specializzate con attività catalitica, accelerano le reazioni chimiche rimanendo inalterati al termine della reazione stessa.

3 CLASSIFICAZIONE O.T.I.L.Is. Lig

4 NOMENCLATURA Numero di classificazione formato: (ECX.Y.Z.W) (esempio:ec ) EC : EnzymeCommission X: Classe Y: Sottoclasse Z: Sotto-sottoclasse W: numero individuale

5 Catalisi chimica e catalisi enzimatica gli enzimi catalizzano specifiche reazioni chimiche attraverso meccanismi di per sé molto simili a quelli operanti nella normale catalisi chimica il meccanismo catalitico di un enzima è sempre una combinazione di più meccanismi elementari di catalisi chimica il processo catalitico di un enzima interessa principalmente una porzione della molecola della proteina enzimatica, detta sito attivo nel sito attivo sono presenti vari gruppi funzionali, detti gruppi catalitici, disposti e orientati in modo opportuno per legare i substrati e promuovere la loro trasformazione nei prodotti

6 l interazione tra enzima e substrato avviene a livello di un infossamento, una tasca o una cavità, definiti sito attivo "

7 PROPRIETA EFFICIENTI ALTAMENTE SPECIFICI MODULABILI AGISCONO in condizioni FISIOLOGICHE

8 SPECIFICITA Diversamente dai catalizzatori inorganici, gli enzimi sono altamente specifici sia verso il substrato sul quale agiscono, sia verso il tipo di reazione che catalizzano. La maggior parte di enzimi agisce su di un unico substrato o su un numero molto limitato di composti.

9 Modello CHIAVE-serratura Complementarità fra sito attivo dell enzima e il substrato e nessun cambio conformazionale dovuto al legame del substrato

10 ADATTAMENTO INDOTTO il sito attivo più che essere complementare al substrato, è complementare allo stato di transizione

11 La proteina enzimatica senza il suo cofattore è detto apoenzima, mentre la sua forma completa e cataliticamente attiva è detta oloenzima. I cofattori possono essere suddivisi in due gruppi: possono essere ioni inorganici (Fe, Mg, Mn, Zn, Mo etc.) o molecole organiche (coenzimi) che possono essere: legati debolmente alla proteina o legati saldamente alla proteina (gruppo prostetico)

12 Esempi di coenzimi

13 CATALISI ENZIMATICA Gli Enzimi catalizzano tutte le reazioni che avvengono nell ambiente cellulare dove le condizioni di temperatura e concentrazione esistenti comporterebbero tempi di reazione molto lunghi.

14 FASI dell AZIONE CATALITICA

15 ATTIVITA ENZIMATICA Unità enzimatica (UI) : quantità di enzima capace di trasformare una mmole di S in un minuto a 25 C nelle condizioni ottimali del saggio. Un KATAL : quantità di enzima capace di trasformare una mole di S in un secondo a 25 C nelle condizioni ottimali del saggio.

16 Numero di turnover ed efficienza catalitica Si definisce la costante catalitica numero di turnover: numero di molecole di substrato convertite in prodotto per molecola di enzima per unità di tempo quando l enzima è saturato con il substrato

17 Fattori che influenzano attività enzimatica Temperatura ph Concentrazione del substrato Concentrazione dell enzima

18 EFFETTO DELLA TEMPERATURA La velocità delle reazioni enzimatiche varia col crescere della temperatura secondo il grafico a campana riportato. Si può osservare che, inizialmente, la velocità cresce al crescere della temperatura, raggiunge un massimo in corrispondenza di una certa temperatura definita ottimale, si riduce, in seguito, per effetto della denaturazione dell enzima.

19 Dipendenza dal ph

20 Effetto della concentrazione del substrato curva di saturazione del substrato : [S] bassa v proporzionale ad [S] [S] alta v indipendente da [S] effetto di saturazione ogni molecola di enzima ha il sito di legame occupato da S

21 EQUAZIONE DI MICHAELIS MENTEN A basse concentrazioni di substrato, v = Vmax [S] / Km + [S] cioè, la velocità è direttamente proporzionale alla concentrazione del substrato. Ad alte concentrazioni di substrato, quando [S] è molto più grande di Km, Km diventa trascurabile e si ha v = Vmax, cioè, la velocità è la massima, indipendentemente dalla concentrazione del substrato.

22 COSTANTE DI Michaelis-Menten Km corrisponde alla concentrazione di S alla quale la velocità è = Vmax/2 se Km è bassa, in ogni istante è necessaria una bassa concentrazione di substrato per saturare metà delle molecole di enzima e questo è segno di alta affinità dell enzima per il substrato se Km è alta, occorre una più alta concentrazione di substrato per saturare metà delle molecole di enzima in ogni istante e questo vuol dire che l enzima presenta bassa affinità per il substrato. Il valore di Km è indipendente dalla concentrazione dell'enzima e dalla concentrazione del substrato.

23 Enzimi multimerici regolatori: Cooperatività tra subunità ed effetto allosterico in alcuni casi il legame di uno, o più, effettori induce variazioni conformazionali che fanno variare l attività di un enzima" Gli effettori possono essere attivatori o inibitori" gli enzimi modulati dal proprio substrato sono definiti omotropici; presentano il solo sito attivo gli enzimi modulati da effettori diversi dal proprio substrato sono definiti eterotropici; presentano il sito attivo e uno, o più, siti regolatori o allosterici nella stessa subunità o in subunità diverse"

24 Allosterismo

25 COMPARAZIONE TRA CURVE DI ATTIVITÀ DI UN ENZIMA NORMALE E UN ENZIMA ALLOSTERICO la cinetica sigmoide riflette la presenza di interazioni cooperative tra subunità" la variazione di struttura di una subunità dà luogo a variazioni nelle altre"

26 Il controllo per modificazione covalente: la fosforilazione induce cambiamenti strutturali reversibili" attivatori oppure inibitori"

27 Modificazioni covalenti irreversibili: Proteolisi (zimogeni) L attivazione proteolitica del chimotripsinogeno

28 Inibizione enzimatica Gli inibitori enzimatici interagiscono reversibilmente o irreversibilmente con un enzima Tra i reversibili, si distinguono: inibitori competitivi inibitori non competitivi

29 INIBIZIONE COMPETITIVA

30 INIBIZIONE NON COMPETITIVA

31 INIBIZIONE REVERSIBILE COMPETITIVA NON COMPETITIVA L inibitore possiede una struttura molto simile a quella del substrato la similitudine porta il substrato e l inibitore a competere per lo stesso sito attivo dell enzima. L esito della competizione dipende dalla concentrazione delle due molecole che si contendono il sito attivo Può essere completamente rimossa aumentando notevolmente la concentrazione di substrato L inibitore si lega all enzima in una zona diversa da quella del sito attivo dando luogo al complesso EI inattivo. Il legame dell inibitore deforma la conformazione spaziale dell enzima ed il suo sito catalitico pur potendosi legare al substrato risulta inattivo.

32 L aumento della [S] aumenta la probabilità che sia S a legarsi all enzima invece dell inibitore. Alti valori di [S] possono annullare l effetto di I. La Vmax rimane invariata (infatti a concentrazione elevata di substrato tutta l inibizione viene rimossa) mentre la Km aumenta. L inibitore ed il substrato si legano a siti diversi dell enzima e il legame di I non influenza il legame di S A qualsiasi concentrazione di substrato la velocità di reazione in presenza di inibitore è sempre minore che in sua assenza. Quindi la Vmax diminuisce mentre la Km rimane costante.

33 ISOZIMI: lattato deidrogenasi

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