La struttura delle proteine e e descritta da quattro livelli di organizzazione

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1 La struttura delle proteine e e descritta da quattro livelli di organizzazione Struttura Primaria- - la sequenza di aminoacidi Struttura Secondaria - strutture locali stabilizzate da legami H che coinvolgono lo scheletro peptidico (cioe i gruppi carbonilici e aminici) ) e che si estendono in una dimensione Struttura Terziaria - Descrive i ripiegamenti che permettono alle proteine di assumere una struttura tridimensionale. Stabilizzata da tutti i tipi di interazioni deboli che coinvolgono le catene laterali degli aminoacidi.. I ponti disolfuro,, se presenti, hanno un ruolo nella stabilizzazione di questa struttura. Struttura Quaternaria - organizzazione in subunita

2 Le proteine sono polimeri non ramificati di aminoacidi la formazione del legame peptidico porta ad eliminazione di H 2 O. Lo scheletro di una proteina consiste della sequenza ripetuta -N-Cα-C- -C-

3 Il legame peptidico e solitamente rappresentato come un legame singolo tra il carbonio carbonilico e l azoto amidico Ha parziale (40%) carattere di doppio legame L atomo di N e parzialmente positivo; l atomo di O parzialmente negativo Si trova solitamente nella conformazione trans dell O carbonilico e dell H H amidico E lungo circa nm - e quindi piu corto di un tipico legame singolo (0.145 nm per un legame C-N) ma piu lungo di un doppio legame

4 Il parziale carattere di doppio legame del legame peptidico Le interazioni di risonanza fra C, O e N che partecipano al gruppo peptidico possono essere rappresentate come due estremi, ma il legame peptidico e descritto al meglio come un ibrido di risonanza tra le due forme estreme E prevista rotazione tra C-N Non e prevista rotazione tra C-N

5 Conseguenze della risonanza del legame peptidico La risonanza del legame peptidico ha tre conseguenze importanti: 1. Restringe le possibilita di rotazione attorno al legame peptidico sicche e possibile solo la rotazione tra Cα-Co e Cα ΝC 2. I sei atomi che compongono i gruppi del legame peptidico tendono ad essere coplanari formando il piano amidico 3. Il legame peptidico e e piu corto di un legame singolo e piu lungo di un legame doppio e la sua energia è di 88 kj/mol circa

6 MOMENTO DIPOLARE A causa del fenomeno di risonanza si crea un dipolo di carica mostrato nella forma centrale in equilibrio tra la forma di sx e di dx

7 Tipi di legame

8 ANGOLI TORSIONALI

9 Angoli torsionali o diedri: definizione

10 Configurazione vs Conformazione Configurazione e conformazione NON sono sinonimi: le alternative configurazionali possono essere ottenute solo rompendo (e ristabilendo) ) i legami. Le alternative conformazionali derivano dalla libera rotazione attorno a un legame singolo

11 Definizione degli angoli Angoli torsionali

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13 L angolo OMEGA tende ad essere planare (0 o 180 ) a causa dell effetto di risonanza del legame peptidico Trans è favorito rispetto al cis: Solo 116 (0.36%) di angoli in 154 strutture X-ray sono state trovate in conformazione cis (Stewart et al. 1990). Alcuni legami, comunque, sono tipicamente cis: Tyr-Pro (25%), Ser-Pro (11%), X-Pro (6.5%)

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15 Il legame peptidico notare la consueta conformazione trans dell ossigeno carbonilico e dell azoto aminico.. Le dimensioni degli angoli sono quelle osservate tramite cristallografia a raggi x

16 Conseguenze della natura planare del legame amidico Nella catena peptidica ci sono due gradi di liberta per residuo L energia di stabilizzazione di risonanza della struttura planare e e di 88 kj/mol. Una rotazione del legame C-N richiederebbe una sostanziale quantita di energia e non puo avvenire Le rotazioni possono invece avvenire sui legami che legano i C α degli aminoacidi che partecipano al legame carboamidico agli atomi dello scheletro peptidico L angolo che riguarda il legame C(alpha)-N viene chiamato Φ L angolo che riguarda il legame C(alpha)-C viene chiamato Ψ La definizione di tutti gli angoli Φ e Ψ in una catena proteica comporta la conoscenza di tutti i tipi di ripiegamento dello scheletro proteico

17 Restrizioni steriche degli angoli Φ & Ψ Le catene polipeptidiche sono flessibili ma presentano restrizioni conformazionali: la sovrapposizione sfavorevole di orbitali non permette alcune combinazioni di Φ e Ψ Alcuni valori di Φ e Ψ sono piu probabili di altri. phi = 0, psi = 180 non e favorevole phi = 180, psi = 0 non e favorevole phi = 0, psi = 0 non e favorevole

18 Restrizioni steriche degli angoli Φ & Ψ G. N. Ramachandran fu il primo a dimostrare la convenienza di mettere in grafico le combinazioni di phi, psi da strutture di proteine note Le combinazioni stericamente favorevoli sono le basi per le strutture secondarie preferite e quindi predominanti nelle proteine

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20 Eliche polipeptidiche idealizzate con diverso numero di residui per giro L α elica e e intermedia tra le strutture con n(numero di residui)=3 e n=4

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22 Tipi di strutture secondarie Si tratta di strutture locali che possono coesistere in una proteina Alfa elica Altre eliche Foglietti beta (composti( da filamenti β) ripiegamenti beta ( β( turns or β bends ) rigonfiamenti beta (β( bulge)

23 Rappresentazioni grafiche della struttura tridimensionale di una proteina globulare la struttura tridimensionale della proteina fasciculina.. Tutte le immagini hanno la stessa orientazione. Le zone di struttura secondaria sono in arancione. Modello della catena carboniosa principale Carbon Backbone Modello a bastoncini Sticks Modello a pallina e bastoncino Ball-and-stick Modello a nastri Ribbons Modello spaziale Space-filling atoms

24 L alfa elica una struttura secondaria molto comune nelle proteine Proposta per la prima volta da Linus Pauling e Robert Corey (Caltech) nel 1951 Identificata nella cheratina da uno studioso di cristallografia delle proteine di Cambridge, Max Perutz Stabilizzata da legami-h intracatena

25 Quattro diverse rappresentazioni grafiche per l alfa elica Come apparve originalmente nell articolo di Pauling del 1960 modello spaziale Modello che mostra la disposizione dei piani peptidici nell elica elica modello con nastro su modello a bastoncini. Il nastro indica il percorso dello scheletro polipeptidico

26 TIPI DIVERSI DI ELICHE

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28 CONVENZIONI PER ALFA ELICA (i->i+4) alpha elica sito accettore (>) O->H-N (i->i+3) elica 3-10 sito accettore (>) O->H-N (i-4->i) alpha elica sito donatore (<) N-H->O (i-3->i) elica 3-10 sito donatore (<) N-H->O

29 Parameters for common proteins helices. Values are given for pure geometrical forms of these conformations. Here n is the number of residues per helical turn, r is the helical rise per residue, and p is the helical pitch (Å/turn) P Historically (Brag, Kendrew & Perutz, 1950), helices were often designated by the number of residues per helical turn and the number of atoms in one hydrogen-bonded ring. Thus the alpha, 3.10, and pi helices were designated 3.6(13), 3.0(10), and 4.4(16), respectively.

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