BIOCHIMICA e BIOTECNOLOGIE degli ALIMENTI

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1 Seconda Università degli Studi di Napoli DiSTABiF Anno Accademico Corso di Laurea Magistrale in SCIENZE DEGLI ALIMENTI E DELLA NUTRIZIONE UMANA Insegnamento di BIOCHIMICA e BIOTECNOLOGIE degli ALIMENTI Prof. Augusto Parente Lezione 10 bis

2 I tessuti animali presentano strutture simili, nonostante piccole differenze tra animali terrestri e acquatici (pesci e molluschi). Dopo la morte dell animale la struttura della carne si rompe lentamente, andando incontro ad un intenerimento ed in certi casi ad un deterioramento. Per capire questi processi, bisogna conoscere la struttura della carne, la parte dell animale usata come alimento. La carne, oltre alla muscolatura, comprende fegato, rene, cervello ed altri tessuti e parti commestibili.

3 Terminologia specifica riferita ai muscoli TERMINE GENERICO EQUIVALENTE MUSCOLARE Cellula muscolare Fibra muscolare * o fibrocellula m. Membrana cellulare Sarcolemma** Citoplasma Sarcoplasma Mitocondri Sarcosomi Reticolo endoplasmatico Reticolo sarcoplasmatico *Multinucleata; sincizio **Il prefisso sarc deriva da sarkos = carne.

4 Fibre muscolari Miofibrille (nei pesci le fibre sono più corte) Sarcomero Disco Z Linea M Muscolo rilassato Muscolo contratto

5 Miosina Actina F Disco Z Linea M

6 LOCALIZZAZIONE E FUNZIONI PRINCIPALI DI PROTEINE MIOFIBRILLARI ASSOCIATE CON L APPARATO CONTRATTILE E LA STRUTTURA DEL CITOSCHELETRO Localizzazione Proteina Funzione principale Apparato contrattile (Banda A/Linea M) Banda A Miosina Contrazione muscolare c-protein Lega i filamenti di miosina proteine F-, H-, I Legano i filamenti di miosina Linea M Proteina M Lega i filamenti di miosina Miomesina Lega i filamenti di miosina Creatin chinasi Sintesi di ATP (Banda I/disco Z) Banda I Actina Contrazione muscolare Tropomiosina Regola la contrazione muscolare Troponine T, I, C Regolano la contrazione muscolare actinine -, y Regolano i filamenti di actina

7 LOCALIZZAZIONE E FUNZIONI PRINCIPALI DI PROTEINE MIOFIBRILLARI ASSOCIATE CON L APPARATO CONTRATTILE E LA STRUTTURA DEL CITOSCHELETRO Localizzazione Proteina Funzione principale Citoscheletro Filamenti GAP Connectina (titina) Lega I filamenti di miosina alla linea Z Linea N 2 Nebulina Sconosciuta Sul sarcolemma Vinculina Lega le miofibrille al sarcolemma Linea Z -actinina Lega I filamenti di actina alla linea Z Eu-actinina, filamina Lega I filamenti di actina alla linea Z desmina, vimentina Struttura periferica alla linea Z sinemina, proteina Z, Struttura a lattice della linea Z Z-nin

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9 Struttura delle proteine - Primaria - Secondaria - Terziaria - Quaternaria STRUTTURA DELLE PROTEINE E PROCESSI TECNOLOGICI Nella struttura delle proteine sono presenti siti sensibili dal punto di vista fisicochimico: i legami deboli (ionico, idrogeno, forze di van der Waals) si rompono a temperature intorno ai C. Inoltre, in alcuni processi tecnologici alcuni amminoacidi, inseriti nella catena polipeptidica, possono subire degradazioni selettive. Ne conseguono alterazioni sia della conformazione e dell attività biologica sia del valore nutritivo della proteina.

10 SITI SENSIBILI DI UNA PROTEINA Amminoacido Ossidazione Calore Reattività chimica con Glucidi Lys Cys Met ++++* Asn e Gln ++++** Trp *** Ala ++ + Ser ++ + Tyr ++ Asp e Glu ++ His +++ Arg +++ * Metionin sulfone e Met sulfossido ** Deammidazione *** In mezzo acido e ossidante Tannini e polifenoli

11 LA CARCASSA ANIMALE È COSTITUITA DA - ACQUA 75%, a seconda della specie, razza, taglia, età, ecc. - PROTEINE 16-22% - LIPIDI 1,5-13%* - CARBOIDRATI E SOSTANZE NON AZOTATE (min 0,5- max 1,5%): glicogeno (0,8%); glucosio ( 0,1%); prodotti intermedi e del metabolismo cellulare (0,1%) - SOSTANZE AZOTATE NON PROTEICHE: creatina e creatinfosfato (0,5%); nucleotidi (ATP, ADP, ecc. 0,3%); aminoacidi liberi (0,3%); peptidi (anserina**, carnosina***, ecc. 0,33%), altre sostanze non proteiche (creatinina, urea, inosina monofosfato, ecc. 0,1%). - COSTITUENTI INORGANICI/CENERI 0,9% * La variabile meno costante nella composizione della carcassa è la quantità di grasso, che può variare dal 2% in alcuni animali allo stato brado, fino al 8-18% negli animali domestici da allevamenti intensivi. ** β-alanil-n-metilistidina *** β-alanina ed L-istidina (muscolo e cervello; antiossidante) Carnosina

12 COMPOSIZIONE DEL MUSCOLO Principali proteine del muscolo. Proteine ( 21%) % Miofibrillari (9%) Miosina Actina Tropomiosina, Troponina, Proteina M, Proteina C, -Actinina, -Actinina, ecc ,5 Sarcoplasmatiche (6%) Enzimi mitocondriali, enzimi lisosomiali, altri enzimi citosolici 5,5 Mioglobina 0,3 Emoglobina 0,1 Citocromi e flavoproteine 0,1 Stromali (3%) Collagene e reticolina 1,5 Elastina 0,1

13 INTENERIMENTO DELLA CARNE Alla morte dell animale il muscolo si viene a trovare nella condizione di rigor mortis. L ATP viene idrolizzato in ADP e Pi con modificazione della conformazione delle proteine che costituiscono l ACTOMIOSINA (elemento contrattile della cellula muscolare formato, come già visto, da varie proteine tra cui predominano ACTINA e MIOSINA). -> Si genera un movimento a livello molecolare che determina la contrazione fibrillare. Il complesso così formato è dotato di grande rigidità meccanica ed è responsabile della rigidità cadaverica. L organismo si viene a trovare in anaerobiosi perché cessa l apporto di OSSIGENO e si determina una condizione di acidità determinata da: - Degradazione del glicogeno, con formazione di acido lattico; - Idrolisi di ATP in ADP e Pi Per questo si avrà una doppia ACIDIFICAZIONE ed il ph diventa 5,6 (da 7,2-7,38). A questo valore di ph, 5,6, gli enzimi lisosomiali presentano il ph ottimale.

14 Gli enzimi che intervengono nelle prime fasi sono le calpaine, seguite dalle catepsine. L effetto della loro azione è l idrolisi parziale delle proteine muscolari (che possono subire anche una denaturazione per il basso ph) con conseguente scomparsa della rigidità muscolate. Questi fenomeni avvengono all interno della fibra muscolare e non riguardano né il collageno, né l elastina, che sono proteine extracellulari. L intenerimento della carne può essere ottenuta anche con l aggiunta intenzionale di preteasi.

15 I processi che intervengono nella trasformazione del MUSCOLO in CARNE sono di seguito schematizzati: MUSCOLO Macellazione: la circolazione del sangue si interrompe Repentina diminuzione della concentrazione di O 2 nel muscolo Mancanza di O 2 Il potenziale redox La respirazione Cessazione delle attività scende a 50 mv si ferma del sistema mitocondriale Glicolisi Produzione e accumulo di acido lattico La generazione enzimatica di ATP si riduce Consumo di ATP Il ph scende a circa 5,5 Le proteine si denaturano Formazione di actomiosina Contrazione Diminuzione della capacità di legare acqua Riduzione del colore rosso Rilascio di acqua e di nutrienti solubili RIGOR MORTIS