Le proteine. Sono polimeri di amminoacidi dispos$ in sequenza. Due amminoacidi si legano tra loro formando un legame pep-dico.
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- Ambrogio Rosati
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1 Le proteine Sono polimeri di amminoacidi dispos$ in sequenza. Due amminoacidi si legano tra loro formando un legame pep-dico. Cur$s et al. Invito alla biologia.blu Zanichelli editore
2 Struttura e funzione La maggior parte delle proteine e delle molecole di RNA si ripiegano in una singola conformazione stabile. Se I legami non covalenti che mantengono questa conformazione stabile sono distrutti, la molecola diventa una catena flessibile che di solito non ha valore biologico (denaturazione)
3 Piccole molecole, proteine ed un ribosoma disegnati approssimativamente in scala. I ribosomi sono un macchinario essenziale che la cellula usa per produrre (sintetizzare) proteine: ogni ribosoma è un complesso di circa 90 macromolecole (proteine e RNA)
4 Amminoacidi L amminoacido alanina. (A) Nella cellula, dove il ph è circa 7, gli amminoacidi liberi esistono nelle loro forme ionizzate, ma quando sono incorporati nelle catene polipeptidiche, le cariche sui gruppi amminico e carbossilico spariscono (B) Modello dell alanina ball-and-stick (C) Modello dell alanina space-filling
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10 Struttura e forma delle proteine
11 Tre tipi di legami favoriscono il ripiegamento delle proteine (Deboli ma numerosi!)
12 I ponti disolfuro stabilizzano la conformazione di una proteina es. cheratina!
13 Forze idrofobiche favoriscono il ripiegamento delle proteine in una struttura compatta
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15 Tendenza spontanea a conformarsi correttamente
16 Varietà di forme e dimensioni ( costruita con 20 aa.!)
17 Struttura delle proteine 1 = Struttura Primaria 2 = Struttura Secondaria 3 = Struttura Terziaria 4 = Struttura Quaternaria
18 Struttura Primaria Sequenza di aminoacidi in una proteina Esempio Struttura primaria dell enzima Lisozima: Lys-Val-Phe-Gly-Arg...Gly-Cys-Arg-Leu Nota: Per convenzione, le sequenze aminoacidiche sono scritte a partire dall estremita ammino-terminale (N)
19 Struttura Secondaria Strutture regolari di piccole porzioni di una proteina, mantenute assieme principalmente da legami idrogeno (soprattutto tra N e C dello scheletro proteico) Esempi: α-elica β-foglietto
20 Struttura Terziaria Struttura complessiva tridimensionale di una proteina. (tenuta insieme soprattuto da interazioni a distanza delle catene laterali) I due tipi principali sono globulare e a fibra. Esempi: Globulare (Pepsina) Fibra (Collagene)
21 Struttura Quaternaria Forma complessiva tridimensionale di una proteina con piu subunita Esempio: Glicogenofosforilasi del muscolo di coniglio
22 Tutti i livelli di struttura
23 α-elica L N-H di ogni legame peptidico stabilisce legame idrogeno con C=O del legame peptitico vicino, 4 legami peptidici più a valle nella catena. Fa un giro completo ogni 3,6 amminoacidi.
24 β foglietto
25 Per attraversare lo spessore di una membrana ci vogliono circa 20 amminoacidi disposti ad elica α
26 Più eliche α avvolte su se stesse possono fromare una spirale ritorta (coiled-coil) (cheratina, miosina)
27 Il piano β può avere due tipi di andamento: Antiparallelo Parallelo Per convenzione la freccia punta verso il C-terminale della catena polipeptidica
28 In una proteina anticongelante i piani β formano una superficie ideale per legare il ghiaccio. 10 gruppi ossidrilici (in azzurro)
29 La delle proteine 29 Cur$s et al. Invito alla biologia.blu Zanichelli editore 2011
30 Proteine al ristorante! L uovo è una cellula: 74 % di acqua, 12 % proteine 11 % di grassi Il grasso è concentrato esclusivamente nel tuorlo, mentre l albume è sostanzialmente una soluzione al 10 % di proteine in acqua. Quando si cuoce un uovo si passa da un alimento liquido a uno solido a seguito della trasformazione delle proteine.
31 Possiamo immaginare le proteine, sia nell albume che nel tuorlo, come dei gomitoli di lana sospesi in un oceano d acqua. Aumentando la temperatura alcune proteine cominciano a srotolarsi parzialmente: si denaturano. calore Quando due proteine denaturate si incontrano si possono legare tra loro. A poco a poco si forma un re$colo tridimensionale solido di proteine che intrappola le molecole di acqua al suo interno: è avvenuta la coagulazione.
32 Dal parrucchiere Il capello è di una proteina: chera$na
33 La permanente!? Rompe i legami disolfuro tra le cisteine della cheratina (agente riducente) Mette in piega e poi stabilizza i nuovi legami disolfuro (ossidante)
34 Gli acidi nucleici Sono polimeri forma$ da nucleo-di; la combinazione sequenziale di nucleo$di forma catene di acido desossirobonucleico (DNA) e di acido ribonucleico (RNA). Cur$s et al. Invito alla biologia.blu Zanichelli editore
35 Nucleotidi
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37 Nucleotidi
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40 Nucleotidi Struttura dell adenosina trifosfato (ATP) (A) Formula di struttura (B) Modello a spazio pieno
41 La molecola di ATP Negli organismi viven$ il principale trasportatore di energia è la molecola di adenosina trifosfato o ATP. Per liberare energia la molecola di ATP si idrolizza producendo ADP, un gruppo fosfato ed energia. Cur$s et al. Invito alla biologia.blu Zanichelli editore
42 Le molecole di ATP sono trasportatori di energia nella cellula.
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45 Esempio: 5 GATC 3
46 Il Dogma centrale della biologia molecolare
LE PROTEINE. SONO Polimeri formati dall unione di AMMINOACIDI (AA) Rende diversi i 20 AA l uno dall altro UN ATOMO DI C AL CENTRO
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