I catalizzatori della cellula: gli ENZIMI

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1 I catalizzatori della cellula: gli ENZIMI LA CATALISI ENZIMATICA E NECESSARIA PER PERMETTERE A MOLTE REAZIONI BIOCHIMICHE DI PROCEDERE AD UNA VELOCITA CONVENIENTE IN CONDIZIONI BIOLOGICHE UNA REAZIONE CHE RICHIEDESSE MOLTE ORE, NON SAREBBE METABOLICAMENTE UTILE PER UN BATTERIO CHE DEVE DUPLICARSI IN 20 MINUTI LA CELLULA SFRUTTA CATALISI SPECIFICHE PER INDIRIZZARE LE SOSTANZE VERSO PERCORSI METABOLICI UTILI, INVECE CHE IN REAZIONI COLLATERALI CHE SAREBBERO SOLO DI SPRECO

2 Un CATALIZZATORE biologico è appunto una sostanza organica (proteica) che aumenta la velocità di una reazione chimica senza subire trasformazioni durante l intero processo Da una serie di reazioni termodinamicamente possibili la cellula sceglie quali devono procedere a velocità più elevata attraverso la catalisi di Enzimi Mentre i dati termodinamici relativi alle reazioni sono fissati, la cellula può modificare i processi metabolici variando le proprietà e la quantità dei catalizzatori

3 Caratteristica importante degli ENZIMI è che essi possono subire una regolazione e per tale motivo sono considerate unità funzionali del metabolismo cellulare Agiscono in sequenze organizzate e catalizzano centinaia di reazioni attraverso le quali un sostanza può essere degradata, l energia chimica può essere trasformata e conservata e le macromolecole vengono sintetizzate a partire da precursori semplici Gli ENZIMI inoltre hanno un potere catalitico molto spesso più elevato dei catalizzatori sintetici o inorganici

4 LA MAGGIOR PARTE DEI CATALIZZATORI BIOLOGICI SONO PROTEINE DETTE ENZIMI Alcuni enzimi non hanno bisogno per la loro attività di altri gruppi chimici se non quelli dei loro residui amminoacidici Altri necessitano di componenti chimici addizionali chiamati COFATTORI Questi ultimi possono essere ioni inorganici (Fe 2+, Mg 2+, Mn 2+ o Zn 2+ ) oppure molecole organiche o metalloorganiche chiamate COENZIMI OLOENZIMA: ENZIMA CATALICAMENTE ATTIVO CON TUTTI I SUOI COENZIMI O IONI METALLICI LA PARTE PROTEICA DI UN ENZIMA E DETTA APOENZIMA

5 Ad oggi sono stati classificati 4300 diversi enzimi e per evitare una classificazione arbitraria si è ricorsi ad una CLASSIFICAZIONE SISTEMATICA degli enzimi

6 Enzima Tipi di reazione 1.Ossidoriduttasi Ossido-riduzioni, trasferimento di elettroni 2. Transferasi Trasferimento di gruppi funzionali da una molecola all altra 3. Idrolasi Idrolisi di legami con l ausilio di molecole di acqua 4. Liasi Rimozione o aggiunta di un gruppo a un doppio legame o altre scissioni che comportano riarrangiamenti elettronici 5. Isomerasi Modificazione di isomeri strutturali o ottici 6. Ligasi Fusione di due o più molecole

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8 La Commissione Internazionale degli Enzimi ha stabilito per ogni enzima un numero composto da 4 parti ESEMPIO: TRIOSO-FOSFATO-ISOMERASI - E.C = isomerasi 3 = terza sottoclasse, cioè enzimi che catalizzano un ossidazione in una parte della molecola ed una riduzione in un altra parte della stessa molecola) 1 = prima sotto-sottoclasse, cioè enzimi che interconvertono gli aldosi in chetosi 1 = primo della serie (di 19), cioè di questo raggruppamento

9 Ad ogni classe appartengono importanti sottoclassi. CLASSE 1: deidrogenasi, ossidasi, perossidasi, reduttasi, monossigenasi, diossigenasi CLASSE 2: C1-transferasi, glicosil-transferasi, aminotransferasi, fosfotransferasi CLASSE 3: esterasi, glicosidasi, peptidasi, amidasi CLASSE 4: C-C liasi, C-O liasi, C-N liasi, C-S liasi CLASSE 5: epimerasi, cis-trans isomerasi CLASSE 6: C-C ligasi, C-O ligasi C-N ligasi, C-S ligasi

10 Modelli di catalisi enzimatica A B Reazione irreversibile; in senso contrario, da B ad A, la reazione procede con una velocità infinitamente bassa Viene definita velocità di reazione (V) ad ogni istante l andamento della formazione di prodotto in funzione del tempo, in questo caso di B: V = d[b]/dt Le unità di misura della velocità sono moli L -1 s -1 A mano a mano che le molecole di A vengono consumate diminuisce il numero delle molecole da trasformare e decresce anche la VELOCITA con il procedere della reazione

11 Le reazioni di ordine zero si verificano in generale nello stadio iniziale delle reazioni enzimatiche, quando la concentrazione della sostanza da trasformare è così grande in confronto alla concentrazione dell enzima da potersi considerare costante L andamento è lineare

12 VELOCITA DI REAZIONE La CINETICA CHIMICA studia i fenomeni connessi con la velocità delle reazioni chimiche A + B C + D Si definisce velocità della reazione l'aumento della concentrazione dei prodotti o la diminuzione della concentrazione dei reagenti nell'unità di tempo V = - d [A] d t = - d [B] d t = d [C] d t = d [D] d t

13 A B Viene definita velocità di reazione (V) ad ogni istante l andamento della formazione di prodotto in funzione del tempo, in questo caso di B: V = d[b]/dt Le unità di misura della velocità sono moli L -1 s -1 A mano a mano che le molecole di A vengono consumate diminuisce il numero delle molecole da trasformare e decresce anche la VELOCITA con il procedere della reazione

14 Reazioni di ordine zero In queste reazioni la velocità è data da dx/dt = K 0 cioè la quantità trasformata per unità di tempo risulta costante La velocità è indipendente dalla concentrazione Andamento di una reazione di ordine zero

15 Reazioni del primo ordine Con il procedere della reazione enzimatica, aumenta la concentrazione x della sostanza trasformata e quindi diminuisce quella da trasformare a-x (dove a è la concentrazione iniziale) Le molecole dell enzima non possono più reagire con lo stesso numero di molecole del substrato in tempi uguali La velocità della reazione segue l equazione del 1 ordine, secondo la quale ad un dato istante, risulta proporzionale alla quantità di sostanza che si deve ancora trasformare Sarà quindi: dx/dt = K 1 (a-x) Dove K 1 (costante di velocità) esprime il progredire più o meno rapido della reazione. In forma di logaritmo: K 1 = 1/t. log a / (a-x). 2,3

16 Andamento di una reazione del 1 ordine e calcolo grafico del semiperiodo di trasformazione

17 Si definisce semiperiodo di trasformazione di una reazione il tempo necessario perché la concentrazione della sostanza inizialmente presente si riduca a metà Il suo valore si ricava graficamente oppure nel caso delle reazioni del 1 ordine, sostituendo ad x, nella espressione generale della velocità di reazione, a/2 Si ha allora: da cui: K 1 = 1/t.ln a/ (a-a/2) = 1/t.ln2 = ln2/ K 1 = (log2.2,3)/ K 1 = 0,693/ K 1

18 Reazioni del secondo ordine Quando l enzima ha trasformato gran parte della sostanza iniziale, è possibile che la velocità della reazione subisca anche l influenza dei prodotti formati che rendono più difficile l incontro efficace delle molecole dell enzima con quelle del substrato residuo Calcolo grafico della quantità iniziale a a t 1 t 2 t

19 La velocità di reazione può allora seguire una equazione del 2 ordine, cioè: che integrata dà : dx/dt = K 2 (a-x)(b-x) K 2 = 1/[ t(a-b) ].ln[ (a-x)/(b-x) ].b/a

20 STATI DI REAZIONE E VELOCITA DI REAZIONE CHE COSA DETERMINA LA VELOCITA DI UNA REAZIONE CHIMICA? La termodinamica non fornisce alcuna informazione sulla velocità della reazione Possiamo notare che l energia libera standard dei prodotti è più bassa di quella dei reagenti Ciò che maggiormente influenza la velocità della reazione è ciò che accade nella TRANSIZIONE dai reagenti ai prodotti

21 In una reazione di 1 ordine una molecola raggiunge solo occasionalmente lo stato energetico nel quale il processo può avvenire In una di 2 ordine non tutte le collisioni fra molecole possono essere produttive, in quanto alcune non producono energia sufficiente Queste considerazioni hanno portato all idea che esista un BARRIERA ENERGETICA per la reazione ed al concetto di STATO ATTIVATO o STATO DI TRANSIZIONE

22 S Durante il passaggio da S a P è necessario superare quasi sempre una barriera energetica, chiamata BARRIERA ENERGETICA DI ATTIVAZIONE Infatti la rottura e riformazione dei legami chimici deve essere proceduta da una torsione e stiramento dei legami esistenti creando lo STATO DI TRANSIZIONE con un energia libera più elevata dei reagenti e dei prodotti (DA NON CONFONDERE CON UN INTERMEDIO DELLA REAZIONE) P

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25 G è la variazione complessiva di energia libera che si ha passando da A a B

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28 Le barriere di attivazione sono particolarmente importanti per la stabilità delle biomolecole Se non esistesse questa barriera, nella cellula infatti le biomolecole decadrebbero rapidamente in forme più semplici a bassa energia e questo comprometterebbe la continuità e organizzazione della vita

29 In presenza di un enzima specifico, la velocità di reazione da A a B può essere milioni di volte più elevata di quella della reazione non catalizzata. L enzima non viene consumato durante il processo: una molecola di enzima può quindi convertire molte molecole di A in B

30 GLI ENZIMI AGISCONO COME CATALIZZATORI ABBASSANDO LA BARRIERA ENERGETICA TRA REAGENTE E PRODOTTO L ENERGIA DI ATTIVAZIONE ( G + ) necessaria per superare la barriera energetica potrebbe essere fornita ai reagenti sotto forma di calore, cosa ovviamente non realistica nelle cellule Gli enzimi legano le molecole allo stato di transizione, abbassando in questo modo l energia di attivazione e quindi accelerando la reazione La relazione tra G + e la velocità di reazione ha un andamento esponenziale per cui anche piccole diminuzioni di G + determinano un aumento molto grande della velocità

31 GLI ENZIMI COME CATALIZZATORI: PRINCIPI ED ESEMPI La funzione del catalizzatore è quella di diminuire il G 0+ facilitando la formazione dello stato di transizione L enzima lega una molecola del substrato al suo SITO ATTIVO

32 Il sito attivo è frequentemente una tasca o una fenditura delimitata da catene laterali di residui di amminoacidi che partecipano al legame del substrato mentre altre sono coinvolte nella catalisi Questa teoria (Fisher, 1894) prevede per la catalisi enzimatica un modello a CHIAVE-SERRATURA e spiega la specificità degli enzimi. Questo modello però non ha chiarito la comprensione sui principi della catalisi in quanto la serratura non ha alcun effetto sulla chiave In seguito fu elaborata l ipotesi dell ADATTAMENTO INDOTTO, secondo il quale una molecola del substrato è indotta ad assumere una conformazione che si avvicina allo stato di transizione

33 L enzima non si limita a ricevere il substrato; esso richiede anche che il substrato venga distorto in una forma simile allo stato di transizione E presumibile che l adattamento coinvolga la distorsione sia del substrato che dell enzima

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35 Riassumendo un enzima deve essere in grado di: a. Legare uno o più substrati b. Abbassare l energia dello stato di transizione c. Promuovere direttamente l evento catalitico Quando il processo è completato esso deve rilasciare il o i prodotti e ritornare al suo stato originale Quindi: E + S ES ES E + P dove ES = complesso enzima-substrato

36 Gli enzimi sono quindi molto efficienti e le cause di ciò sono riconducibili a 6 meccanismi fondamentali attraverso i quali gli enzimi accelerano le reazioni chimiche

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38 AUMENTO DELLA VELOCITA DI UN FATTORE VARIABILE TRA 10 2 E 10 5 VOLTE

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41 PARAMETRI CINETICI DELLA CATALISI ENZIMATICA L attività dell enzima può essere valutata mediante misure della velocità di reazione che prendono il nome di CINETICHE ENZIMATICHE Importante la loro conoscenza per comprendere la catalisi e poterla regolare

42 L EQUAZIONE DI MICHAELIS-MENTEN L equazione più semplice per descrivere una reazione a un substrato ed un prodotto catalizzata da un enzima è la seguente: k 1 k 2 E + S ES E + P k-1 La velocità di questa reazione e cioè la velocità di formazione del prodotto, è data da: V = k2[es] IL TERMINE [ES] NON E FACILMENTE MISURABILE PER CUI OCCORE TROVARE UNA ESPRESSIONE ALTERNATIVA

43 Ciò che non possiamo MISURARE è la concentrazione del substrato (o del prodotto) e la concentrazione TOTALE dell enzima [Et] (somma di quello libero e quello legato) [Et] = [Elibero] + [ES] Le velocità di formazione e di demolizione del complesso ES sono governate dalle costanti di velocità k1 (formazione) e k-1+k2 (demolizione): Velocità di formazione di ES: k1([et]-[es])[s] Velocità di demolizione di ES: k-1[es]+k2[es]

44 Occorre a questo punto fare un assunzione importante: LA VELOCITA INIZIALE DELLA REAZIONE RIFLETTE UNO STATO STAZIONARIO IN CUI [ES] E COSTANTE IN QUESTO CASO LA VELOCITA DI FORMAZIONE DI [ES] DIVENTA UGUALE A QUELLA DI DEMOLIZIONE

45 ALLO STATO STAZIONARIO QUINDI LE PRECEDENTI EQUAZIONI POSSONO ESSERE DESCRITTE COME: DA CUI: K1([Et] [ES])[S] = K-1[ES] + K2[ES] K1[Et][S] [ES][S] = (K-1 + K2)[ES] AGGIUNGENDO K1[ES][S]: K1[Et][S] K1[ES][S] +K 1[ES][S] = (K-1 + K2)[ES] +K 1[ES][S] SEMPLIFICANDO: RISOLVENDO PER [ES]: K1[Et][S] = (K1[S] +K-1 + K2)[ES] [ES] = [Et][S])/[S]+(K2+K-1)/K1

46 IL TERMINE (K2 + K-1)/K1 E DETTO COSTANTE DI MICHAELIS-MENTEN Km

47 SOSTITUENDO: [ES] = ([Et][S])/[S]+ Km ALL EQUAZIONE ORIGINALE V = K2[ES] PUO VENIRE SOSTITUITA V = K2[Et][S]/Km + [S]

48 POICHE LA VELOCITA MASSIMA VIENE RAGGIUNTA QUANDO L ENZIMA E STATO SATURATO CON IL SUBSTRATO E QUINDI [ES] = [Et]: SOSTITUENDO: Vmax = K2[Et] V = Vmax[S]/Km + [S] EQUAZIONE DI MICHAELIS-MENTEN

49 QUESTA EQUAZIONE ESPRIME UNA RELAZIONE QUANTITATIVA TRA LA VELOCITA INIZIALE, LA VELOCITA MASSIMA INIZIALE E LA CONCENTRAZIONE INIZIALE DEL SUBSTRATO CORRELANDOLI CON LA COSTANTE Km DA QUESTA EQUAZIONE EMERGE UN ALTRA IMPORTANTE RELAZIONE, NEL CASO IN CUI V SIA ESATTAMENTE UGUALE AD 1/2Vmax Vmax/2 = Vmax[S]/Km + [S]

50 DIVIDENDO PER Vmax: RISOLVENDO PER Km: 1/2 = [S]/Km + [S] 1/2 = [S]/Km + [S] Km = [S] QUESTO SIGNIFICA CHE QUANDO LA VELOCITA INIZIALE E UGUALE AD ½ DELLA VELOCITA MASSIMA LA Km E UGUALE ALLA CONCENTRAZIONE DEL SUBSTRATO NOTA BENE: LA Km VIENE QUINDI ESPRESSA IN Moli/L

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52 LA COSTANTE DI MICHAELIS-MENTEN RACCHIUDE UN CONCETTO BIOLOGICO IMPORTANTE L AFFINITA DELL ENZIMA PER IL SUBSTRATO INFATTI QUANTO PIU PICCOLA E LA Km QUANTO MAGGIORE E L AFFINITA DEL SUBSTRATO PER L ENZIMA VICEVERSA VALORI DI Km ELEVATI SIGNIFICANO SCARSA AFFINITA DEL SUBSTRATO PER QUELL ENZIMA IL CONCETTO E LEGATO AL FATTO CHE PICCOLI VALORI DI Km SIGNIFICANO CHE SONO SUFFICIENTI BASSE CONCENTRAZIONI DEL SUBSTRATO PER RAGGIUNGERE 1/2 DELLA Vmax

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54 L equazione di Michaelis-Menten può essere riarrangiata algebricamente in una forma più utile per analizzare i dati sperimentali. Una delle trasformazioni più comuni è ricavata facendo il reciproco di entrambi i termini dell equazione: 1/V = (Km + [S]) Vmax[S] Separando i componenti del numeratore: Semplificando : 1/V = K m / Vmax[S] + [S]/Vmax[S] 1/V = (K m / Vmax)[S] + 1/Vmax EQUAZIONE DI LINEWEAVER-BURK o GRAFICO DEI DOPPI RECIPROCI

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56 REAZIONI CON PIU SUBSTRATI Reazioni sequenziali = reazioni con + substrati tutti presenti affinchè si abbia la liberazione di prodotti

57 Reazioni a ping-pong = prodotto liberato prima che tutti i substrati siano stati legati. S 1 per primo si lega ad E che subisce una modificazione per sostituzione liberando il primo prodotto: poi l enzima modificato si lega al secondo substrato S 2 formando il secondo prodotto e liberando l E nella forma originaria.

58 SISTEMI MULTIENZIMATICI Reagiscono in una serie consecutiva di reazioni in cui P diventa S della reazione successiva (azione concertata da 2 a 20 E di reazioni in sequenza) Sistemi multienzimatici in fase solubile (glicolisi) Sistemi multienzimatici fisicamente associati con ridotti problemi di diffusione (ac. grasso sintetasi) Sistemi associati a membrane o ribosomi (complessi della catena respiratoria)

59 INIBIZIONE ENZIMATICA Alcune molecole interferiscono con la catalisi, rallentando o bloccando le reazioni enzimatiche Gli enzimi catalizzano la maggior parte dei processi cellulari e per tale motivo frequentemente i farmaci ad esempio sono inibitori dell attività di un enzima (esempio acetilsalicilico)

60 INIBIZIONE ENZIMATICA Alcune molecole interferiscono con la catalisi, rallentando o bloccando le reazioni enzimatiche MOLTE MOLECOLE INIBISCONO L AZIONE DI UN ENZIMA CON MODALITA DIVERSE: a.inibizione REVERSIBILE, implica un legame non covalente dell inibitore e può sempre essere rimossa allontanando l inibitore b.inibizione IRREVERSIBILE, una molecola si lega covalentemente o molto stabilmente all enzima e lo inattiva

61 -REVERSIBILI: - Competitive - Non competitive - Incompetitive -IRREVERSIBILI

62 INIBIZIONE REVERSIBILE COMPETITIVA In questo caso l inibitore COMPETE con il substrato per il sito attivo dell enzima impedendo il legame del substrato con l enzima per cui di fatto diminuendo l attività catalitica

63 Supponiamo l esistenza di una molecola che abbia una struttura chimica molto simile a quella del substrato e che l enzima sia in grado di ospitarla nel suo sito attivo Se la molecola viene trasformata dall enzima, essa rappresenta semplicemente un substrato alternativo Se invece la molecola legata al sito attivo non può andare incontro al processo catalitico, essa BLOCCA l attività dell enzima e viene definita INIBITORE COMPETITIVO Infatti, compete con il substrato per il sito attivo dell enzima e la reazione non può avvenire se si lega l inibitore

64 V 0 = (V max [S])/( k m + [S]) dove k m = 1+[I]/k 1 e k 1 = ([E][I])/[EI]

65 Gli inibitori competitivi ricordano molto il substrato e si combinano con l enzima formando il complesso EI L inibizione competitiva può essere rimossa aumentando la concentrazione del substrato V max rimane invariata, ma aumenta la K m apparente Nel diagramma di Lineweaver-Burk, la retta di una reazione inibita interseca sull asse delle ordinate la retta di una reazione non inibita

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67 INIBIZIONE REVERSIBILE NON COMPETITIVA Si verifica quando una molecola o uno ione si possono legare ad un secondo sito sulla superficie dell enzima (diverso dal sito attivo) in modo tale da modificare la costante di catalisi Ad esempio può determinare la distorsione dell enzima in modo tale che la catalisi sia meno efficiente. Quindi, quando l inibitore non competitivo si lega all enzima quest ultimo è inattivo sia che il substrato sia presente che assente

68 L inibitore non competitivo riduce la concentrazione di enzima attivo nella reazione quindi riduce anche la V max, e nel caso più semplice, K m non è modificata (non cambia l affinità del substrato per l enzima) Nel diagramma di Lineweaver-Burk, la retta di una reazione inibita interseca sull asse delle ascisse la retta di una reazione non inibita

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71 INIBIZIONE INCOMPETITIVA Anche gli inibitori incompetitivi si legano ad un sito diverso da quello del substrato, ma si legano soltanto al complesso ES a differenza dell inibitore che si lega sia all enzima libero che al complesso ES Il valore di Vmax quindi diminuisce così come il valore della km perché la reazione E + S ES viene spinta verso destra dal legame dell inibitore al complesso ES

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73 INIBIZIONE MISTA Anche in questi caso l inibitore si lega ad un sito diverso dal sito attivo dell enzima ma può legarsi sia ad E che al complesso ES La V max risulta sempre ridotta mentre la K m aumenta se l affinità di E per l inibitore è maggiore di quella di ES; viceversa K m diminuisce se l affinità di E per l inibitore è minore di quella di ES

74 INIBITORI ENZIMATICI IRREVERSIBILI Questi si legano in modo forte agli enzimi: solitamente vengono formati legami covalenti con gli aminoacidi nelle proteine o legami forti con il coenzima in modo tale da eliminare i gruppi funzionali essenziali per la catalisi L inibitore è quasi sempre una sostanza tossica e la maggior parte di essi reagiscono con alcuni gruppi funzionali del sito attivo dell enzima rendendolo inaccessibile al substrato o inattivandolo completamente

75 Essi impediscono al substrato di legarsi all enzima oppure che avvenga la trasformazione in prodotti del complesso enzima-substrato L aumento della concentrazione del substrato non fa superare l inibizione perché non vi è competizione tra il substrato e l inibitore per il legame con l enzima

76 Nell ambito degli inibitori IRREVERSIBILI si annoverano anche gli INIBITORI SUICIDI, rappresentati da composti analoghi al substrato che contengono un gruppo fortemente reattivo i legano all enzima in modo reversibile e formano un legame covalente con gruppi dell enzima presenti nel sito attivo Uno per tutti è rappresentato dalla PENICILLINA, che agisce su un enzima indispensabile per la sintesi della parete cellulare di alcuni batteri La penicillina è ovviamente simile al substrato di questo enzima e si lega al suo sito attivo

77 Il legame peptidico molto reattivo della penicillina reagisce con un residuo serinico dell enzima formando un intermedio acil-enzima molto stabile. La mancanza dell enzima bloccato dalla penicillina causa la formazione di pareti instabili e porta alla morte del batterio

78 L attività dell enzima dipende dal ph Gli enzimi sono caratterizzati da un ph (o meglio un range) ottimale per l attività catalitica D altra parte gli aminoacidi possono agire da basi e acidi deboli e quindi svolgere funzioni che dipendono dal loro stato di ionizzazione

79 ENZIMI REGOLATORI E un processo essenziale per il corretto mantenimento dell omeostasi, per il coordinamento dei processi metabolici, per rispondere ai cambiamenti dell ambiente circostante e per permettere alla cellula di crescere e differenziarsi in modo ordinato L ATTIVITA DI QUESTI ENZIMI AUMENTA O DIMINUISCE IN RISPOSTA A DETERMINATI SEGNALI

80 L attività degli enzimi regolatori possono venire modificate in vari modi: - Enzimi ALLOSTERICI: la regolazione si base sul legame reversibile (NON COVALENTE) dei composti regolatori (MODULATORI ALLOSTERICI o EFFETTORI ALLOSTERICI) - Enzimi regolati da una MODIFICAZIONE COVALENTE REVERSIBILE

81 ENZIMI ALLOSTERICI Il legame con l effettore determina cambiamenti conformazionali della proteina che diviene meno attiva o più attiva I modulatori allosterici non debbono essere confusi con gli inibitori incompetitivi o misti

82 In molti percorsi biochimici, le tappe regolate sono catalizzate da enzimi allosterici, i quali vengono specificatamente inibiti dai prodotti terminali del percorso E chiaro che se la velocità di catalisi dell enzima diminuisce, diminuirà anche la velocità di reazione di tutti gli enzimi seguenti e si avrà la REGOLAZIONE o INIBIZIONE RETROATTIVA (a FEEDBACK)

83 Gli enzimi allosterici non seguono alla cinetica di Michaelis-Menten

84 ENZIMI ALLOSTERICI OMOTROPICI: substrato e modulatore sono gli stessi e la proteina presenta un solo sito per l attività e la regolazione Il substrato è un MODULATORE POSITIVO che legandosi alla proteina, ne varia la conformazione favorendo il legame con altre molecole del substrato ENZIMI ALLOSTERICI ETEROTROPICI: i modulatori sono diversi dal substrato

85 Un altra classe importante di enzimi regolatori l attività è modulata da modificazioni covalente di uno o più residui amminoacidici della rpoteina La modificazione della proteine può avvenire anche per legami con altre proteine Tra questi la FOSFORILAZIONE è la modificazione più importante

86 FOSFORILAZIONE DELLE PROTEINE E CONTROLLO DELLA REGOLAZIONE E una regolazione piuttosto complicata n altra classe importante di enzimi regolatori l attività è modulata da modificazioni covalente di uno o più residui amminoacidici della proteine

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89 ATTIVITA ENZIMATICA = misura della variazione di concentrazione di reagente o prodotto nel tempo. Misurata in unità di attività (UA) come la quantità di E utile per trasformare una micromole di S in P al minuto (a ph e [S] ottimali). Attività specifica =unità di enzima per mg di proteina (maggiore quanto maggiore è la purezza dell enzima). Attività molecolare =unità per micromole di E alla [S] ottimale, cioè il numero di molecole di substrato trasformate per minuto per molecola di enzima Unità di misura in katal = quantità di E che trasforma una mole di S al secondo (si usano i sottomultipli come microkatal o nanokatal). Per l attività specifica katal/kg di proteina.

90 ZIMOGENI= PRECURSORI INATTIVI DI MOLTI ENZIMI. La loro attivazione avviene con scissione proteolitica di una parte di essi ISOENZIMI= FORME MULTIPLE DI ENZIMI CHE DIFFERISCONO IN COMPOSIZIONE DI a.a. Catalizzano la stessa reazione con diversa cinetica (Km e Vmax) come la lattato deidrogenasi (5 isoenzimi)

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