Termodinamica ENTALPIA...6

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1 Termodinamica ORGANISMI PRIMO VIVENTI ED ENERGIA...2 PRINCIPIO DELLA TERMODINAMICA...5 ENTALPIA...6 SECONDO PRINCIPIO DELLA TERMODINAMICA... 7 energia libera di Gibbs (G)...9 Variazione di energia libera in una reazione chimica...11 REAZIONI ACCOPPIATE I catalizzatori biologici...14 Diagramma dello stato di transizione...15 Proprietà generali degli enzimi...17 Reattività chimica...18 I cofattori...23 Coenzimi...24 I MECCANISMI DI CATALISI...25 RNAsi (Catalisi acido-base)...26 Serina-proteasi (catalisi covalente)...28 Stabilizzazione dello stato di transizione delle serina-proteasi...30 Enolasi (catalisi da ioni metallici)

2 Organismi viventi ed energia Tutti gli organismi viventi hanno bisogno di energia per vivere. Nessuna cellula vivente produce energia, ma è in grado, mediante reazioni chimiche (metabolismo) di convertire una forma di energia in un altra. I sistemi viventi scambiano materia ed energia con l'ambiente La Termodinamica trasferimenti di è la disciplina che si occupa dei energia che avvengono nel corso di trasformazioni chimico-fisiche e delle modalità con cui queste avvengono. Sistema aperto: scambia materia ed energia con l ambiente. Sistema chiuso: può scambiare con l'ambiente solo energia Sistema isolato: NON scambia né materia né energia con l ambiente. (es : l'universo) 2

3 Le cellule (e gli organismi) sono sistemi APERTI, ovvero scambiano materia ed energia con l ambiente. Le cellule vivono in equilibrio dinamico, assumono nutrienti li traformano ricavando energia metabolismo. 3 ed eliminano i rifiuti del

4 le proprietà di un sistema possono essere INTENSIVE (indipendenti dalle dimensioni del sistema) o ESTENSIVE (dipendono dalle dimensioni del sistema) proprietà INTENSIVE: pressione, temperatura, proprietà ESTENSIVE: volume, massa, entropia, entalpia.. etc Le proprietà di un sistema prendono il nome di FUNZIONI DI STATO. Lo stato di un sistema dipende dai valori delle FUNZIONI DI STATO che sono correlate fra loro da equazioni di stato (p.es. PV=nRT eq. di stato dei gas ideali). Le funzioni di stato dipendono esclusivamente dallo stato del sistema e sono INDIPENDENTI dal modo attraverso il quale tale stato è stato raggiunto. 4

5 Primo principio della Termodinamica L'energia interna (U) di un sistema [f(x) di stato ] è la somma delle energie di tutti i suoi componenti. U = U f - U i in un sistema chiuso si può far variare l'energia interna dando (o sottraendo) calore oppure facendo (subendo) lavoro su di esso U = Uf - Ui = q - w Uf = energia del sistema alla fine di un processo Ui= energia del sistema all' inizio di un processo q = calore assorbito dal sistema (+) w = lavoro svolto dal sistema (+) formulazione matematica del primo principio della termodinamica. legge di conservazione dell energia L energia non viene creata nè distrutta l energia totale di un sistema e del suo ambiente è costante. (vale per l universo e per un qualsiasi sistema isolato dentro l universo) Con la prima legge NON si può predire se un dato processo avviene spontaneamente oppure no. 5

6 ENTALPIA U=q-w In chimica, ad eccezione delle celle galvaniche, l'unico modo di produrre lavoro è quello dovuto a variazioni di volume U = q + p V Nella maggior parte dei processi biochimici V = 0 quindi U = q se anche p è costante l'energia interna si definisce entalpia: H = q la variaz. di entalpia di un sistema corrisponde al calore che il sistema scambia a pressione costante. H > 0 Reazione ENDOTERMICA (il sistema assorbe calore dall ambiente) H < 0 Reazione ESOTERMICA all ambiente) 6 (il sistema cede calore

7 Secondo principio della termodinamica Il disordine (ENTROPIA) dell universo (vale anche per un qualsiasi sistema chiuso dentro l universo) tende sempre ad aumentare. Quando l energia si converte fra una forma ad un altra una parte diviene inutilizzabile trasforma in calore). 7 per compiere lavoro (si

8 Un processo avviene spontaneamente se la somma dell entropia dell ambiente e quella del sistema aumentano: Suniverso = Ssistema + Sambiente > 0 S = kb lnw kb = cost. di Boltzman W = n. di modi equivalenti di disporsi (disordine) 8 di un sistema

9 energia libera di Gibbs (G) Ottimo criterio di SPONTANEITÀ per i processi che avvengono a pressione e temperatura costanti (reazione chimiche degli organismi viventi) G = H - T S La reazione è SPONTANEA se G < 0 (reaz. H + + S ESOERGONICA) G = H - T S G sempre < 0 sempre spontanea Spontanea a temper. < di T= H / S Spontanea a temper. > di T= H / S G sempre > 0 MAI spontanea G < 0 reaz. ESOERGONICA G > 0 reaz. ENDOERGONICA 9 (SPONTANEA) (NON SPONTANEA)

10 Le reazioni endoergoniche NON sono spontanee; occorre fornire energia affinchè la reazione possa avvenire. 10

11 Variazione di energia libera in una reazione chimica aa + bb cc + dd Il G di questa reazione è: G= G G0 energia 0' libera C] [ D] [ + RT ln a b [ A] [ B] c standard + d (ogni reagente concentrazione 1M (eccetto H ); 37 C; ph 7.0; p=1atm). 11

12 G= G All equilibrio G=0 0' c d C] [ D] [ + RT ln a b A B [ ] [ ] e [ C] [ D] c d [ A] [ B] b a quindi: 0' (1) G = RT ln Keq 12 = Keq

13 Una reazione chimica endoergonica, dunque, NON potrà mai avvenire?? REAZIONI ACCOPPIATE 1) A + B C +D 2) D+E G1> 0 G2 < 0 F+G se G1 + G2 < 0 la reazione 1 avviene anche se è endoergonica. 13

14 I catalizzatori biologici Il valore di G di una reazione NON ci dice nulla sulla velocità della reazione. Una reazione esoergonica (spontanea) può NON avvenire apprezzabilmente a causa di motivi cinetici. A molte reazioni spontanee occorre un innesco (p.es. fornendo una piccola quantità di energia) perchè possano avvenire c è una barriera energetica fra reagenti e prodotti. 14

15 I catalizzatori dei sistemi biologici sono gli enzimi. Gli enzimi NON cambiano l equilibrio di una reazione chimica ma agiscono abbassando L ENERGIA LIBERA DI ATTIVAZIONE ( G*) Diagramma dello stato di transizione X* stato di transizione G* energia libera di attivazione I reagenti si avvicinano fra loro seguendo il percorso con la minima energia libera. ovvero la loro coordinata di reazione. 15

16 Gli enzimi aumentano la velocità di una reazione chimica abbassando l energia libera di reazione. 16

17 Proprietà generali degli enzimi Velocità di reazione più elevate ( ) condizioni di reazioni più moderate (ph~ 7; 37 C) rispetto alla catalisi chimica grande SPECIFICITÀ di reazione capacità di regolazione 17

18 Reattività chimica Nella cellula avvengono 5 diversi tipi di trasformazioni chimiche: ossido-riduzione Scissione e formazione di legami carbonio-carbonio Riarrangiamenti interni Trasferimento di gruppi Reazioni di condensazione e idrolisi 18

19 1) ossido-riduzione 2) Scissione e formazione carbonio Sostituzione nucleofila 19 di legami carbonio-

20 3) Reazioni di isomerizzazione 4) Trasferimento di gruppi 20

21 5) Reazioni di condensazione e idrolisi 21

22 Specificità di substrato: il sito attivo dell enzima riconosce e lega in modo specifico il suo substrato formazione del complesso enzima/substrato azione catalitica dell enzima Gli enzimi sono stereospecifici (riconoscono per es. L e D aminoacidi) perché il loro sito attivo è asimmetrico 22

23 I cofattori 1) elementi inorganici 2) coenzimi 23

24 Coenzimi 24

25 I meccanismi di catalisi Con quale meccanismo gli enzimi riescono ad abbassare l energia di attivazione? Catalisi acido-base (RNAsi) Catalisi covalente (serina proteasi) Catalisi favorita da ioni metallici (metalloenzimi) Catalisi elettrostatica Catalisi favorita da effetti di prossimità ed orientamento Catalisi favorita dal legame con lo stato di transizione 25

26 RNAsi (Catalisi acido-base) Endonucleasi dell RNA. 26

27 27

28 Serina-proteasi (catalisi covalente) Gruppo di enzimi proteolitici che intervengono nella digestione di proteine (tripsina, chimotripsina, elastasi). Nel loro sito attivo è presente la cosiddetta triade catalitica formata da residui di: Aspartato Istidina serina Tutti gli enzimi di questa classe hanno in comune il meccanismo di catalisi. La loro diversa funzione è legata alla loro capacità di riconoscere substrati diversi (SPECIFICITÀ) 28

29 Le serina-proteasi nel loro meccanismo di azione mettono in atto varie strategie di catalisi: 1. catalisi covalente (attacco nucleofilo della Ser) 2. catalisi acido-basica dell His 3. catalisi elettrostatica dell Asp (che aiuta la catalisi basica generale dell His) 4. catalisi per stabilizzazione dello stato di transizione. 29

30 30

31 31

32 32

33 33

34 Stabilizzazione dello stato di transizione delle serina-proteasi Questo legame preferenziale dello stato di transizione rispetto al substrato normale è responsabile in gran parte dell efficienza catalica delle serina-proteasi 34

35 Le serina-proteasi nel loro meccanismo di azione mettono in atto varie strategie di catalisi: 5. catalisi covalente (attacco nucleofilo della Ser) 6. catalisi acido-basica dell His 7. catalisi elettrostatica dell Asp (che aiuta la catalisi basica generale dell His) 8. catalisi per stabilizzazione dello stato di transizione. 35

36 Enolasi (catalisi da ioni metallici) Enzima della glicolisi 1) Lys 345 catalisi basica generale sottrae H+ al C2 aiutato dagli ioni Mg2+ 2) catalisi acida generale del Glu 211 (dona H+ all -OH uscente) inoltre gli ioni Mg2+ stabilizzano lo stato di transizione. 36

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